DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA

MATERIA QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2017

TRABAJO PRÁCTICO 6

Enzimas Séricas
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ENZIMAS SÉRICAS

En la práctica clínica el estudio de las enzimas séricas es muy importante para el

diagnóstico, control y seguimiento de una gran variedad de patologías. Sin perder de vista que es
imprescindible tener en cuenta la sintomatología del paciente y los estudios clínicos, la detección
de altos niveles de la actividad de una enzima en suero contribuye a dilucidar un cuadro
patológico.
Las enzimas que se detectan en plasma pueden tener o no función en ese medio. En este
sentido, se las clasifica como funcionales o no funcionales, respectivamente.
Algunas enzimas tienen amplia distribución tisular, mientras que otras son específicas de
un determinado tejido. Esta mayor o menor especificidad es importante para algunos diagnósticos
diferenciales.
Una vez en el plasma, cada enzima sufre un proceso de depuración que le es
característico y por lo tanto resulta de gran utilidad conocer cuál es su vida media.

Clasificación
Como mencionamos, las enzimas que se encuentran en el plasma o en el suero pueden
dividirse para su estudio en dos grupos: enzimas funcionales y enzimas no funcionales.

a- Las enzimas funcionales del plasma tienen una función definida y específica en el
plasma, es decir, este medio constituye su sitio normal de acción. Su concentración plasmática es
equivalente o mayor que la del tejido donde se producen. A este grupo pertenecen la
seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, lecitin-colesterolacil transferasa, así como
también las enzimas que intervienen en la coagulación. La determinación de la actividad de estas
enzimas tiene interés clínico en la evaluación tanto de la función propia de la enzima en estudio
como de la función del tejido que la sintetiza.
b- Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una función conocida en este
medio, ya sea porque no disponen de la cantidad necesaria de sustratos, cofactores o activadores
a nivel plasmático o porque su concentración plasmática es considerablemente menor que los
niveles titulares. Sin embargo, normalmente existen niveles circulantes detectables de la mayoría
de las enzimas no funcionales debido a la renovación celular natural o pequeños traumatismos
espontáneos. Su presencia en plasma en niveles más altos de lo normal sugiere un aumento en la
velocidad de destrucción celular y tisular.
La determinación de estos niveles de enzimas plasmáticas puede proveer información
valiosa para diagnóstico y pronóstico. Sin embargo, niveles elevados de enzimas en plasma no
sólo pueden ser interpretados como evidencia de necrosis celular ya que también la realización de
ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de enzimas musculares.

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Las enzimas no funcionales del plasma pueden dividirse en dos grupos: enzimas de
secreción y enzimas del metabolismo intermedio.
Las enzimas de secreción se producen en glándulas exócrinas, como páncreas y
próstata, así como en tejidos como mucosa gástrica y hueso. En adenocarcinoma y osteosarcoma
se observa un aumento importante de la actividad plasmática de las fosfatasas ácida y alcalina.
Otro grupo de enzimas no funcionales son las enzimas que participan en el
metabolismo intermedio. La concentración tisular de estas enzimas es miles de veces más alta
que en el plasma. Una injuria tisular puede conducir a un aumento en la permeabilidad de la
membrana plasmática con la consecuente liberación a la circulación general de las enzimas de
dicho tejido. Algunas de las enzimas que corresponden a este grupo son: aspartato amino
transferasa (AST) o glutámico-oxalacético transaminasa (GOT), alanina amino transferasa (ALT) o
glutámico-pirúvico transaminasa (GPT), lactato deshidrogenasa (LDH), creatina quinasa (CK),
amilasa, -glutamiltranspeptidasa (-GT), 5´nucleotidasa y aldolasa (ALS).

Enzimas séricas de uso clínico más frecuente:

ENZIMA ÓRGANO O
ENFERMEDAD DE INTERÉS
Fosfatasa ácida Carcinoma de próstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepáticas y óseas
Amilasa Enfermedades pancreáticas
Transaminasa glutámico-pirúvico Enfermedades hepáticas
(GPT o ALAT)
Transaminasa glutámico-oxalacético Hepatopatías y cardiopatías
(GOT o ASAT)
Lactato deshidrogenasa (LDH) Hígado, corazón y eritrocito
Creatinquinasa (CK) Corazón, musculo y cerebro
5´nucleotidasa y aldolasa (ALS) Hepatopatías
-glutamiltranspeptidasa (-GT), Hepatopatías
Aldolasa Músculo, corazón
Arginasa Hepatopatías
Elastasa Enfermedades del colágeno
Seudocolinesterasa Hígado (intoxicaciones)
Plasmina Coagulopatías
Lipasa Páncreas
Otras:
Glucosa -6- fosfato deshidrogenasa
Glutamato deshidrogenasa (GLDH)

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β-hidroxibutiratodeshidrogenasa (HBDH)

Lactato deshidrogenasa (LDH)

Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias como
anemias megaloblásticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc. El gran número de situaciones que
conducen a un aumento en la actividad de LDH hace relativa su utilidad diagnóstica. Sin embargo,
es muy útil en el seguimiento de la quimioterapia del cáncer puesto que la respuesta en la
terapéutica se acompaña por una disminución del nivel sérico de esta enzima.
La determinación de la actividad de LDH es útil en el seguimiento de la evolución del
infarto de miocardio y pulmonar. Son muy característicos los niveles de LDH elevados en los
casos de infarto de miocardio y se observan valores altos ya a las pocas horas del comienzo del
mismo. Sin embargo, por sí sola, la determinación de LDH no es determinante de lesión de ningún
órgano en particular. Por otro lado, hay que tener en cuenta que es necesario evitar la hemólisis
de la muestra de sangre, para una correcta determinación.

Transaminasas
La GOT está elevada en suero en pacientes con enfermedades hepatobiliares,
cardiovasculares y miopatías. La GPT está elevada en el suero de enfermos hepáticos.

Fosfatasas
Fosfatasa alcalina: se encuentra aumentada en las enfermedades hepáticas. Los niños en
crecimiento y las mujeres embarazadas en el tercer trimestre presentan valores “fisiológicamente”
elevados de fosfatasa alcalina en suero. Además, la determinación de la fosfatasa alcalina en
suero es útil en el diagnóstico de las enfermedades óseas, sobre todo la osteítis deformante,
hipoparatiroidismo y neoplasias óseas. La elevación de la fosfatasa alcalina sérica en algunas
enfermedades hepáticas puede ser distinguida mediante otras pruebas de laboratorio y por sus
signos clínicos. Fosfatasa ácida: se observan valores elevados en pacientes con carcinoma
prostático.

Distribución tisular de las enzimas.

Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero que
catalizan la misma reacción, estando presentes en la misma especie. Estas enzimas poseen
diferentes propiedades físicas y químicas determinadas genéticamente (punto isoeléctrico,
especificidad de sustrato y cofactor, etc.), suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos
(diferentes valores de Km), o propiedades de regulación diferentes. La existencia de las

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isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo.
Por ejemplo, la creatina quinasa (CK) tiene tres isoenzimas: muscular, cardíaca y cerebral.
La isoforma presente en el cerebro difiere fisicoquímicamente de sus isoenzimas específicas de
músculo cardíaco y esquelético.
Asimismo, las isoenzimas pueden tener distinta localización subcelular como por ejemplo
la glutámico oxaloacética transaminasa (GOT) presente en mitocondria difiere de la citosólica. En
cambio, las diferentes isoenzimas de la láctico deshidrogenasa (LDH) están presentes en
compartimientos citosólicos de diferentes tejidos.
En términos muy generales, las diferencias en el contenido enzimático son puramente
cuantitativas, es decir, las mismas enzimas están presentes en su mayoría en diversos tejidos,
pero sus actividades relativas muestran grandes diferencias de órgano a órgano. Así, el mapa
enzimático es la descripción de un órgano en términos de su contenido enzimático.
El mapa enzimático tisular está constituido, por la cantidad de cada una de las distintas
enzimas que contienen todas las células de un determinado órgano. Tanto en condiciones
normales como patológicas, esto se ve reflejado en un mapa enzimático sérico. Es decir, la
presencia en el suero de las enzimas presentes en un órgano. Esto es de vital importancia en la
clínica, ya que facilita su determinación por su fácil accesibilidad.
La medida de los diversos mapas enzimáticos séricos, por su parte, constituye el intento de
lograr la especificidad bioquímica de los diferentes órganos. Aunque desde el punto de vista
biológico son muchas las enzimas objeto de atención, el interés clínico se centra en el estudio de
aquellas cuyas variaciones son patognomónicas, es decir, indicadoras de enfermedad o, por lo
menos, de determinadas alteraciones funcionales. En algunos casos, es adecuado determinar
más de una enzima en el suero, por el hecho de no existir enzimas que sean simultáneamente
órgano específicas y lo suficientemente sensibles.

Determinación de niveles séricos de enzimas.

Cada enzima particular se encuentra en muy baja concentración, por lo tanto, se complica
la medición de dicha cantidad de enzima presente en un extracto tisular o fluido biológico.
Afortunadamente la actividad catalítica de una enzima provee un elemento sensible y
específico para su propia determinación. La capacidad de transformar específicamente un gran
número de moléculas de sustrato en producto, en un período corto de tiempo, permite amplificar
en forma muy eficiente su presencia.
El nivel sérico de una enzima dada se cuantifica determinando la actividad de esa enzima
presente en una muestra de suero y no así su concentración, debido a que:
1) por lo general están presentes en cantidades muy pequeñas en los líquidos biológicos;
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2) no se encuentran en estado puro, sino que se encuentran dentro de una mezcla
compleja, que, entre muchas otras moléculas, contiene un gran número de otras proteínas.
La actividad se expresa generalmente en UI/L o también en UI/ml. (UI= unidad
internacional).
Para que una prueba enzimática sea válida, debe diseñarse un protocolo donde la
concentración de enzima sea el único factor limitante, es decir que el resultado refleje la cantidad
de enzima y no se vea afectado por otras sustancias o circunstancias. Debe tenerse en cuenta la
posible interferencia por muestras obtenidas con anticoagulantes (resultados falsamente elevados
o disminuidos), por hemólisis de la muestra (se eleva falsamente la LDH, por ejemplo), por
opalescencia o característica lechosa del suero (produce lecturas variables de absorción de luz).
Para la determinación de la actividad enzimática, en algunos casos se utiliza la información
ya conocida de la reacción catalizada por la enzima, su requerimiento de cofactores y algunas
propiedades de alguno de los sustratos o productos de la reacción. Generalmente se recurre a la
medición de la absorbancia de la luz visible o UV por ser una determinación sencilla, fácil y poco
costosa.
A modo ilustrativo, a continuación, se indica cómo se puede determinar la actividad de la
láctico deshidrogenasa (LDH): esta enzima cataliza la reducción de piruvato a lactato y la
simultánea oxidación de NADH a NAD+

El NADH absorbe luz en el rango de ultravioleta

(340 nm), propiedad utilizada para la determinación enzimática. La mezcla de reacción aporta
piruvato y NADH, como sustratos, en un medio de pH adecuado (buffer). La reacción se inicia por
el agregado de muestra en estudio que contiene la LDH a dosar. Utilizando un espectrofotómetro
se mide la disminución de absorbancia a 340 nm, indicador del consumo de NADH. La velocidad
de desaparición del sustrato es proporcional a la cantidad de enzima LDH presente en la muestra.

Características clínicas

Se ha observado que:
a- en procesos inflamatorios aparecen en plasma en primer término enzimas de bajo e
intermedio peso molecular (por ejemplo, en las hepatitis, aparecen enzimas de entre 40.000 a
140.000 Da).
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b- el nivel de enzimas en el suero que se observa en una lesión es generalmente
proporcional a la magnitud de membrana celular afectada.
c- en los daños celulares mínimos, primero pasan a la sangre las enzimas citoplasmáticas
y en caso de daño extenso o más intenso, lo hacen las enzimas localizadas en las membranas de
las organelas (por ejemplo, la glutámico deshidrogenasa (GLDH) mitocondrial).
d- hay factores que alteran la permeabilidad selectiva de la membrana celular y que
provocan una salida al espacio extracelular de enzimas intracelulares. Los más conocidos son:
• Baja concentración de oxígeno (hipoxia)
• Agentes químicos (iodoacetato, cianuro, tetracloruro de carbono)
• Agentes físicos (pH, temperatura, osmolaridad)
• Algunos virus.
Para los fines diagnósticos, una elevación de las enzimas celulares en el plasma es
equiparable a una lesión celular. Es importante tener en cuenta que las enzimas cuyos niveles
aumentan en suero raramente derivan de una necrosis celular, sino que lo hacen por un grado
sucesivo de liberación debido a que la biosíntesis enzimática se conserva mientras la célula vive.
En los casos extremos de necrosis, después de un breve lapso, las actividades en el suero
disminuyen por falta de nuevos aportes debido a una biosíntesis proteica considerablemente
disminuida o nula.

Depuración de enzimas séricas no funcionales en el plasma

Una vez en el plasma, la actividad de las diversas enzimas decrece con una velocidad
característica cada una de ellas. A esto se lo denomina tiempo de vida media, que es el tiempo en
el cual una enzima disminuye su actividad a la mitad.
Enzima Vida media promedio
Transaminasa glutámico-pirúvico 47±10 horas
(GPT o ALAT)
Transaminasa glutámico-oxalacético 17±5 horas
(GOT o ASAT)
Glutamato deshidrogenasa (GLDH) 18±1 horas
Lactato deshidrogenasa (LDH) 113±60 horas
Creatinquinasa (CK) 15 horas aproximadamente
Fosfatasa alcalina 3-7 días
-glutamiltranspeptidasa (-GT), 3-4 días
Colinesterasa (CHE) 10 días aproximadamente
Amilasa 3-6 horas
Lipasa 3-6 horas

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Comparadas con otras proteínas del suero, las enzimas séricas poseen un tiempo de vida
media muy corto. Esto significa, por una parte, que sus actividades en el suero son
representativas del curso temporal de la lesión que les dio origen, y por otra, que, en las lesiones
agudas, como por ejemplo el infarto de miocardio, las determinaciones enzimáticas deben ser
efectuadas según el tiempo transcurrido luego de la lesión.

Vías de eliminación de enzimas séricas:

a- Eliminación renal: se cumple para aquellas de bajo peso molecular. Ejemplo: amilasa y
algunas fosfatasas.
b- Inactivación sérica: existen inactivadores o inhibidores para varias enzimas: Ejemplo:
tripsina, quimiotripsina.
c- Para algunas enzimas existe recaptación por parte de los tejidos convalecientes, al
restablecerse anatómica y fisiológicamente. Esta pequeñísima parte de las enzimas previamente
liberadas sería utilizada, no para su función primitiva, sino como integrante de un “pool”
(reservorio) de aminoácidos.

Localización del lugar de la lesión utilizando las determinaciones enzimáticas.

Existen tres métodos:

a)- Medida de enzimas específicas de órgano: se designa como específicas de órgano a
las enzimas que se presentan con actividad relativamente alta en un determinado órgano o tejido.
Por lo tanto, sus niveles séricos aumentados indican con seguridad una lesión en este órgano. El
valor informativo de la determinación de las enzimas específicas de órgano puede aumentarse
considerablemente por la determinación simultánea de la actividad de otras enzimas. Al
presentarse síntomas poco claros, sobre todo en casos de urgencia (ejemplo: infarto de miocardio,
abdomen agudo) tales mapas enzimáticos sirven para un rápido diagnóstico diferencial.

b)- Determinación de isoenzimas: la determinación de la actividad de varias isoenzimas

es metodológicamente más costosa que la medida de la actividad total de una enzima. Sólo se
emplea a algunos casos particulares. Por ejemplo, bajo la sospecha de carcinoma prostático,
resulta de interés la determinación de la actividad de la isoenzima de la fosfatasa ácida que es
inhibible por tartrato, ya que esta isoenzima es específica de la próstata.

i- Isoenzimas de la LACTICO DESHIDROGENASA (LDH)

LDH
Piruvato + NADH + H+ Lactato + NAD+

La determinación de la actividad de las isoenzimas de LDH es de gran valor diagnóstico.

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Las cinco isoenzimas de la LDH tienen el mismo peso molecular y difieren en la carga que
contienen. Esta diferencia es el principio de la determinación diferencial, que se realiza por
separación electroforética. La fracción con mayor movilidad hacia el ánodo (polo positivo) es la
isoenzima de tipo LDH-1 y la de menor movilidad es laLDH-5.

Tejidos en donde se encuentra Niveles normales en

ISOENZIMA SUBUNIDADES
mayoritariamente el adulto*
LDH-1 HHHH Miocardio, eritrocito 17-27%
LDH-2 HHHM Miocardio, eritrocito 27-37%
LDH-3 HHMM Células linfoides, cerebro, 18-25%
riñón
LDH-4 HMMM Hígado, músculo esquelético 3-8%
LDH-5 MMMM Hígado, músculo esquelético ≤5%

(*En estos valores puede haber ciertas diferencias por la técnica o por criterios de
normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y otras veces por las
unidades a las que se hace referencia.)

Como la vida media de las LDH-1 (HHHH) (específica de corazón) es diez veces mayor
que la de la LDH-5 (MMMM) (específica de músculo esquelético), después de un infarto de
miocardio se puede comprobar la preponderancia de la isoenzima cardioespecífica aun cuando la
actividad de LDH total retorne a los valores normales.

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ii- Isoenzimas de la CREATINQUINASA (CK)

CREATINQUINASA

CREATINA FOSFOCREATINA

% de cada isoenzima
ISOENZIMA Músculo esquelético Miocardio Cerebro
CK3-MM 95 80-85 1-2
CK2-MB 2-3 15-20 1
CKA-BB 1-2 1-2 90

El hallazgo de un nivel elevado de CK total puede deberse al aumento de cualquiera de las

fracciones indicadas. Es importante remarcar qué traumatismos, ejercicios musculares intensos o
inyecciones intramusculares pueden producir el aumento de CK total. En este caso se trata de un
aumento a expensas de la fracción MM. En ausencia de enfermedad, la mayor parte de la
actividad de la CK en el suero se debe a la isoforma CK-MM.
La determinación de la isoenzima cardíaca (CK-MB) presente en el suero permite
diferenciar entre un infarto de miocardio y lesiones de la musculatura esquelética. CK-MB se
encuentra en alta concentración en el miocardio y en menor proporción en músculo esquelético y
cerebro.
Los daños en el miocardio, como los presentes en el infarto agudo de miocardio tendrán
como resultado un aumento de los niveles circulatorios de la isoforma CK-MB.
Generalmente los niveles de CK-MB aumentan entre 4 y 6 horas después de la aparición
del dolor de pecho, alcanzando un pico entre las 12 y 24 horas y volviendo a los niveles iniciales
antes de 48 horas. En los casos en los que existan sospechas de un infarto agudo de miocardio;
se recomienda la determinación de CK-MB, generalmente en el momento del ingreso y 6 horas,
12 horas y 24 horas más tarde.
Comentario: Actualmente existe un Consenso Universal de Expertos que es tomado por la
Sociedad Argentina de Cardiología en el cual recomiendan para el diagnóstico de infarto agudo de
miocardio la determinación sérica de troponinas cardíacas T e I (que es más sensible que CK-MB)
acompañado de un criterio clínico, electrocardiográfico o de imágenes. Sin embargo, también se

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acepta la medición de CK-MB como criterio diagnóstico y sigue siendo muy utilizada en los
servicios de urgencias.

c)- Mapas enzimáticos: La utilidad de determinar un mapa enzimático reside no tanto en

conocer el valor absoluto de la actividad de enzimas investigadas sino en considerar sus valores
en términos relativos. Así, un cociente GPT/GOT mayor que uno es altamente indicativo de una
lesión hepática; en el caso inverso (cociente menor que uno) es más probable un infarto de
miocardio. Es importante remarcar que las conclusiones obtenidas a partir de la medición de un
mapa enzimático deben corroborarse con los síntomas clínicos del paciente.

Ejemplo de aplicación en la práctica médica.

Para ejemplificar todo lo antedicho podemos describir el hepatograma, un estudio muy
utilizado en la práctica médica para evaluar daño hepático y de vías biliares. Las alteraciones del
hepatograma pueden dar lo que se denomina un patrón hepatocelular, colestásico o mixto.
a) Patrón hepatocelular: se debe a una lesión en los hepatocitos (como puede ser una
hepatitis viral aguda) y se manifiesta en el laboratorio con un aumento de las transaminasas GPT
(ALT) y GOT (AST). Ambas enzimas son de bajo peso molecular (alrededor de 45 kDa) por lo que
se liberan tanto en casos de inflamación leve como en inflamación severa y en la necrosis. Por
este motivo, sus niveles en sangre no guardan relación con el grado de lesión celular (sí con la
extensión del tejido afectado). En la mayoría de las causas de daño hepático, la GPT aumenta
más que la GOT (relación GOT/GPT < 1). Esto se relaciona con la ubicación subcelular de cada
enzima: La GPT es citosólica y la GOT hepática es mitocondrial, con lo cual su liberación
generalmente es menor. (En caso de hepatopatía alcohólica esta relación se invierte, pero la
causa excede a los objetivos de la guía.)

b) Patrón colestásico: se debe a una lesión en las vías biliares (como puede ser un
cálculo enclavado, enfermedades autoinmunes, etc.) y se manifiesta con elevación de la fosfatasa
alcalina (FAL), una enzima que se ubica en la membrana canalicular del hepatocito. Sin embargo,
un aumento en la actividad de FAL en plasma no alcanza para determinar si se trata o no de una
lesión de vías biliares ya que esta enzima presenta muchas isoenzimas expresadas en diferentes
tejidos. En el laboratorio de bioquímica clínica es posible diferenciar de cuál isoenzima se trata, sin
embargo, es más sencillo y menos costoso determinar la actividad de otras enzimas que también
se expresen en las vías biliares. Es así que se agrega la medición de las enzimas 5’-nucleotidasa
(ubicada también en la membrana canalicular) y -glutamiltranspeptidasa (-GT) (ubicada en el
reticuloendotelial de los hepatocitos y de las células epiteliales de los conductos biliares). Cuando
el aumento de FAL se acompañe con la elevación de una de estas enzimas, entonces sí podemos
afirmar que es de origen hepatobiliar.

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CASOS CLÍNICOS

CASO 1:
Una mujer de 22 años de edad fue ingresada en el hospital por presentar náuseas,
vómitos, fiebre y dolor abdominal irradiado a la espalda. Expresó que los síntomas se presentaron
en forma repentina y que el dolor referido calmaba en posición reclinada hacia delante. La
paciente confesó que ingería habitualmente grandes cantidades de alcohol y que durante las dos
semanas precedentes había bebido más de lo usual. Se procedió a su internación.

Las pruebas de laboratorio revelaron los siguientes datos:

- ASAT: 35 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
- ALAT: 30 UI/ml (valor normal hasta 20 UI/ml)
- Fosfatasa alcalina: 150 UI/L (valor normal: Varón: 45-115 U/L y Mujer: 30-100 UI/L)
- Amilasa sérica: 900 UI/ml (valor normal hasta 200 UI/ml)

a - ¿Cuál es el diagnóstico más probable?

b.- ¿Cómo relaciona el cuadro enzimático con el diagnóstico?
c- ¿Cuál es la causa más probable de este cuadro?
d- ¿Cómo espera que evolucione el cuadro para darle el alta clínica?

CASO 2:
Un varón de mediana edad, obeso, fue conducido a un servicio de urgencia por un agente
de policía, que refirió que el paciente se había envuelto en un accidente de tránsito. Parecía haber
sufrido un desvanecimiento y había causado un choque de automóviles. El paciente explicó que
justamente antes de producirse el choque respiraba entrecortadamente, tenía sudoración profusa
y se encontraba mareado. La exploración del individuo hizo sospechar de un accidente vascular
cerebral o un infarto de miocardio. El paciente fue ingresado para su observación y se extrajo una
muestra de sangre para la determinación de CK-MB.
Responda:
a- ¿En qué tejidos puede encontrarse CK-MB? ¿Qué otras isoenzimas conoce de la
creatinquinasa?
b- ¿Es suficiente el dosaje enzimático para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio?
c- Si la actividad de la CK-MB se encontraba aumentada ¿Esperaría encontrar la actividad de
otras enzimas séricas elevadas?
d- ¿Debe esperarse un aumento de actividad sérica plasmática de CK-BB tras un accidente
vascular cerebral? Un aumento de la actividad CK, ¿Podría ayudar a distinguir entre una
lesión de origen cerebral y una de origen cardíaco?
e- ¿Cómo espera que evolucione el cuadro para darle el alta clínica?
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Cuestionario de enzimas séricas

1- ¿Qué entiende por enzimas séricas? ¿Cuál es su origen? ¿Por qué se encuentran en
circulación?
2- ¿Qué información nos da la aparición de enzimas mitocondriales en plasma?
3- ¿Cuáles son las enzimas de origen hepático que aumentarán en el plasma en un proceso
inflamatorio agudo?
4- ¿Qué importancia tiene en la interpretación de un cuadro clínico la vida media de una enzima
sérica?
5- ¿Qué es una enzima órgano específica y para qué sirve su determinación en suero?
6- ¿Qué es un mapa enzimático y cuál es su utilidad?
7- Una determinación aislada de la actividad de una enzima sérica ¿tiene valor diagnóstico?
8- ¿Cuáles son las transaminasas más comunes dosadas? ¿Por qué? ¿Qué reacción catalizan?
9- ¿Qué reacción cataliza la láctico deshidrogenasa (LDH)? ¿Cuántas isoenzimas conoce? ¿En
qué se diferencia una de la otra y en qué órgano predominan?
10- ¿Qué otras isoenzimas son importantes en la práctica clínica?

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