HEMOGLOBINA - MIOGLOBINA

Mioglobina y hemoglobina tienen en común que son proteínas globulares

(globinas) conjugadas, es decir que además de la cadena polipeptídica poseen
un componente no proteico asociado (el grupo hemo, con un átomo de hierro).
La mioglobina tiene una globina con su grupo hemo y la hemoglobina tiene 4
globinas, cada una con un hemo. Es a cada grupo hemo al que puede
asociarse una molécula de O2.

Una forma de caracterizar a estas proteínas es

mediante la función de saturación, que describe la
saturación de oxígeno en función de la presión
parcial de ese gas para cada una de estas
proteínas.
La curva de función de saturación de la
mioglobina (hiperbólica) es diferente a la de la
hemoglobina (sigmoidea). Podemos ver que a
ppO2 la mioglobina está saturada mientras que la
hemoglobina no (sólo se satura a ppO2 altas).
A partir de esta función de saturación se define un
parámetro que es el P50:

P50 P50
Mioglobina Hemoglobina

P50

presión parcial de O2 a la cual la saturación de O2 es del 50%

da una idea de la afinidad por el O2 de manera que a mayor P50 menor
afinidad (se necesita una mayor presión parcial de O2 para lograr la
saturación del 50%). A menor P50 mayor afinidad (se necesita una
menor presión parcial de O2 para lograr la saturación del 50%).

La hemoglobina es una proteína alostérica

Significa que además de tener los grupos hemo para unir al O2 dispone de
otros sitios en su estructura que tienen un carácter regulador (sitios
alostéricos). A esos sitios se pueden unir moduladores (H+ y BPG por ejemplo)
que regulan la actividad de la hemoglobina. Estos moduladores, al estar
presentes inducen un cambio de conformación en la hemoglobina, lo que
influye principalmente en su afinidad por el O2.

La hemoglobina puede presentar dos conformaciones: la relajada o R (cuando

está saturada de O2) y la tensa o T (cuando no tiene O2).

Supongamos que partimos de una hemoglobina presente en un medio con baja

presión parcial de O2. Estarían en forma T todas sus subunidades. A medida
 que la ppO2 aumenta, éstas comienzan a cargarse de O2 , de a una por vez.
Cada subunidad que tiene O2 pasa a la forma R.

El ingreso del primer O2 a la primera subunidad, facilita o acelera el ingreso de

un próximo O2 a la segunda subunidad. Cada O2 que ingresa a una subunidad
acelera aún más el ingreso del próximo. Esto se denomina efecto cooperativo.

MUSCULO EN ALVÉOLOS
ACTIVIDAD PULMONARES
Forma T Forma R

O2 O2 O2 O2 O2 O2
O2 O2 O2 O2 O2
O2 O2 O2

+
H / BPG

Cuando la hemoglobina cargada de O2 pasa a un medio rico en H+ o BPG,

estos se unen a la hemoglobina operando como moduladores que estabilizan la
forma T, disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el O2. Cuando esto
ocurre, dado que la forma T no admite la unión de las subunidades al O2, esa
hemoglobina saturada de O2 libera este gas, funcionando de este modo como
transportador de O2.

Hemoglobina fetal vs hemoglobina adulto: la hemoglobina fetal difiere

estructuralmente a la del adulto. La fetal no puede unirse al BPG con lo cual la
afinidad de esta hemoglobina por el O2 es mayor.
 MIOGLOBINA HEMOGLOBINA

Almacena O2 en el músculo y Transporte O2 de pulmones a células

transporte hacia las mitocondrias Transporte de CO2 de células a
pulmón
Una cadena polipeptídica Cuatro cadenas polipeptídicas
Estructura terciaria Estructura cuaternaria

Función de saturación de O2: curva Función de saturación de O2: curva

hiperbólica sigmoidea

Menor P50 Mayor P50

Mayor afinidad por el O2 Menor afinidad por el O2

No alostérica Alostérica (forma T : sin O2, forma R:

con O2)
No presenta efecto cooperativo Presenta efecto cooperativo

No afectada por H+ y BPG Afectada por H+ y BPG (estabilizan

forma T)