KATA PENGANTAR

Dengan memanjatkan puji syukur kepada Tuhan Yang Maha Esa yang telah
melimpahkan rahmat serta hidayah-Nya sehingga penulisan makalah Biologi Dasar dan
Perkembangan tentang Enzim dapat selesai dengan tepat waktu. Adapun penulisan makalah
ini sebagai tugas individu.

Saya mengucapkan terima kasih kepada semua pihak yang telah membantu dalam
penulisan makalah ini. Tanpa adanya bantuan dari semua pihak, makalah ini tidak akan selesai
tepat pada waktunya.

Dalam penulisan makalah ini masih jauh dari kata sempurna. Maka dari itu saya
membutuhkan kritik dan saran yang membangun dari semua pihak. Dan semoga dengan adanya
makalah ini dapat bermanfaat bagi semua pihak. Amin.

Klaten, November 2017

Penyusun

1
 DAFTAR ISI

KATA PENGANTAR ...................................................................................................... 1

DAFTAR ISI..................................................................................................................... 2
BAB I PENDAHULUAN
A. Latar Belakang ...................................................................................................... 3
B. Rumusan masalah ................................................................................................. 3
C. Tujuan ................................................................................................................... 3
BAB II PEMBAHASAN
A. Sejarah Enzim ....................................................................................................... 4
B. Definisi Enzim ...................................................................................................... 5
C. Struktur Enzim ...................................................................................................... 6
D. Fungsi Enzim ........................................................................................................ 7
E. Sifat-Sifat Enzim................................................................................................... 7
F. Klasifikasi Enzim .................................................................................................. 8
G. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim ............................................... 11
H. Cara Kerja Enzim ................................................................................................ 13
I. Katalisator ........................................................................................................... 14
BAB III PENUTUP
A. Kesimpulan ........................................................................................................ 17
B. Saran ................................................................................................................... 17
DAFTAR PUSTAKA ..................................................................................................... 18

2
 BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Enzim merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang. Sebagai
determinan yang menentukan kecepatan berlangsungnya berbagai peristiwa fisiologi,
enzim memainkan peranan sentral dalam masalah kesehatan dan penyakit.
Enzim merupakan biomolekul yang berasal dari protein yang berfungsi sebagai
katalis. Katalis adalah senyawa yang dapat mempercepat proses reaksi tetapi tidak ikut
bereaksi. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi zat, yang
disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung
dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh
hormon sebagai promoter.
B. Rumusan Masalah
1. Bagaimana sejarah perkembangan enzim?
2. Apa definisi enzim?
3. Bagaimana struktur enzim?
4. Apa fungsi enzim?
5. Bagaimana sifat-sifat enzim?
6. Bagaimana klasifikasi enzim?
7. Apa saja faktor-fator yang mempengaruhi kerja enzim?
8. Bagaimana cara kerja enzim?
9. Apa yang dimaksud dengan katalisator?
C. Tujuan
1. Mengetahui sejarah enzim
2. Mengetahui definisi dari enzim
3. Mengetahui struktur enzim
4. Mengetahui fungsi enzim
5. Mengetahui sifat-sifat enzim
6. Mengetahui klasifikasi enzim
7. Mengetahui faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
8. Mengetahui cara kerja enzim
9. Mengetahui apa itu katalisator
3
 BAB II
PEMBAHASAN

A. Sejarah Enzim
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia
pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi
sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari
dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu
pertanian.
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh
sekresi perut dan konversipati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah
diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi,
Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital
yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya
berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik
adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan
bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900) pertama
kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti
"dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme"
kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment
digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme
hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan
ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang
hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula
difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim
yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia
menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas riset biokimia dan penemuan
fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya
dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk
mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim
tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada
4
 jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer
DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian
pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa
aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard
Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan
protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B.
Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan
protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal
ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan
pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel
tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur
enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan
pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang
mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh
sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan
pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya
bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada
tingkat atom.
B. Definisi Enzim
Kata enzim berasal dari bahasa yunani enzyme berarti yang berada di dalam
sel. Orang pertama yang memperkenalkan istilah enzim adalah Kuhne pada tahun 1878.
Enzim merupakan biokatalisator atau katalisator organik yang diproduksi oleh makhluk
hidup untuk mengkatalisis lebih dari satu proses dinamik dan mengendalikan reaksi
kimia yang penting dalam tubuh atau sel hidup. Enzim biasanya disebut dengan protein,
dimana protein ini merupakan aktivitas kimia enzim yang sangat kompleks. Berbeda
dengan katalisator lainnya, enzim mempunyai spesifisitas katalitik yang tinggi yang
ditentukan oleh gugus fungsinya. Enzim hanya mengkatalisis reaksi secara
termodinamika atau dengan kata lain pelepasan energi bebas. Katalisator ini terlibat
dalam reaksi, tetapi kemudian kembali ke struktur asalnya dan tidak habis begitu saja.
Dalam serum darah ukuran aktifitas enzim spesifik biasanya untuk keperluan
mengidentifikasi penyakit. Enzim secara normal terkonsentrasi didalam sel dan
jaringan dimana mereka membentuk fungsi katalitiknya. Enzim sangat penting dalam
5
 kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada
enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat
hingga pertumbuhan sel juga terganggu. Dalam sel hewan tingkat tinggi, jumlah protein
yang berbeda-beda berkisar antara jutaan.
C. Struktur Enzim
Enzim terdiri dari bagian protein dan bagian non protein. Rumus lengkap enzim
yaitu bagian protein (tidak aktif/apoenzim) ditambahkan dengan bagian bukan protein
(gugus prostetik, koenzim, kofaktor ion logam) menghasilkan holoenzim yang
merupakan enzim lengkap dan aktif.
1. Apoenzim
Apoenzim sangat menentukan fungsi biokatalisator dari enzim. Bagian
ini akan rusak pada suhu terlampau panas atau bersifat termolabil.
Apoenzim memiliki sisi yang berhubungan langsung dengan substrat,
merupakan:
a. Sisi aktif, merupakan sisi yang berkaitan dengan substrat (zat yang
akan dijadikan produk). Bagian ini mengikat molekul substrat dan
terjadilah proses katalis. Sisi ini dapat diganggu oleh inhibitor
kompetetif.
b. Sisi alosterik, merupakan sisi yang berkaitan dengan kofaktor. Sisi
ini dapat dipengaruhi oleh inhibitor nonkompetetif yang berstruktur
sama dengan kofaktor.
2. Kofaktor
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Kofaktor
dapat mengubah-ubah bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli substrat
tertentu. Kofaktor berbentuk ion logam seperti Na, K dan Ca. Kofaktor
memiliki dua komponen, yaitu:
a. Koenzim berupa senyawa organik (vitamin) yang berikatan secara
non-kovalen dengan enzim. Dapat merupakan ion logam atau metal,
atau molekul organik yang dinamakan koenzim.
b. Gugus prostetik, merupakan kofaktor senyawa organik (mineral)
yang berikatan secara kovalen dengan enzim. Gugus prostetik ini
berukuran kecil, tahan panas (termostabil), dan diperlukan enzim
untuk aktivitas katalitiknya. Gabungan kedua bagian ini membentuk
haloenzim, merupakan bentuk enzim yang sempurna dan aktif.
6
 Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan
metaloenzim. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis
primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai
stabilisator supaya enzim tetap aktif.
Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein, memang ada
enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan
tripsin. Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan
komponen selain protein.
D. Fungsi Enzim
1. Menurunkan energi aktivasi
2. Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan tetap tanpa mengubah besarnya tetapan
seimbangnya
3. Mengendalikan reaksi
E. Sifat-Sifat Enzim
1. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan
tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan
untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
2. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat,
artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi
aktifnya.
3. Enzim merupakan protein.
Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada
suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya
karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas
yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat
berfungsi sebagai mana mestinya.
4. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit.
Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah
yang sedikit.
5. Enzim bekerja secara bolak-balik.
Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak
menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai
7
 keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-
senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa
tertentu.
6. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator
(pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.
F. Klasifikasi Enzim
1. Berdasarkan sistem IEC (International Enzyme Commision) terdapat tujuh
pengklasifikasian enzim, yaitu:
a. Oksidoreduktase
Oksireduktase merupakan enzim yang berfungsi dalam reaksi-reaksi
oksidasi atau dehidrogenesa dan oksidasa. Bentuk dari jenis ini ada yang
teroksidadiada juga dalam bentuk tereduksi. Berikut subkelas oksireduktase:
1) Oksidase, merupakan enzim yang memindahkan dua elektron dari
asalnya ke oksigen, biasanya menyebabkan pembentukan peroksida
hydrogen.
2) Oksigenase, merupakan enzim yang mengkatalis penggabungan
kedua atom oksigen ke dalam suatu substrat tunggal.
3) Hidroksilase, merupakan enzim yang menggabungkan sebuah atom
molekul oksigen ke dalam substrat oksigen yang kedua timbul
seperti air.
4) Peroksidase, merupakan enzim yang mempergunakan peroksida
hidrogen selain dari oksigen sebagai oksidan, peroksida NADH
mengkatalisa reaksi
5) Katalase, merupakan jenis enzim yang unik, dimana didalam
peroksida hidrogen bekerja baik sebagai donor maupun akseptor.
Kakatalase berfungsi di dalam sel untuk mendetoksifikasikan
peroksida hidrogen.
b. Transferase
Transferase bekerja dalam reaksi-reaksi transfer gugus dari satu ke yang
lainnya. Enzim ini terlibat dalam memindahkan grup fungsional antara donor
dengan akseptor. Amino, acyl, fosfat, satu karbon dan grup glikosil adalah salah
satu dari dua bagian sama besar yang ditransfer.

8
 1) Aminotransferase (transaminase), kerjanya adalah dengan
mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor asam keto,
dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan asam
keto yang baru
2) Kinase adalah enzim yang memfosforilasi merupakan mengkatalisa
pemindahan grup fosforil dari ATP atau trifosfat nukleotida lainnya
ke alkohol atau akseptor grup amino, misalnya glukokinase.
3) Glukosiltransferase, merupakan enzim yang mengkatalisa transfer
residu dari gluykosil yang aktif ke sebuah glikogen primer. Ikatan
fosfosester didalam disfosfoglukosa uridin adalah labil, yang
menyebabkan glukosa berpindah ke glikogen primer yang sedang
berkembang.
c. Hidrolase
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan
pertolongan atau media air. Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis,
dengan contoh enzim adalah:
1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan
ester karboksil.
2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3) Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan
polipeptida.
d. Liase
Liase merupakan enzim yang bekerja menghilangkan gugus-gugus
tertentu dari substrat dengan mekanisme yang lain dari hidrolisa contoh:
1) enzim untuk menarik air dari gugus alcohol.
2) Dekarboksilase menghilangkan unsur CO2 dari asam keto alfa, beta
atau asam amino.
3) Dehidratase menghilangkan unsur H2O dalam sebuah reaksi
dehidrasi.
4) Dehidratase sitrat mengubah sitrat menjadi cis-akoninat.
5) Dekarboksilasa asam purivat merupakan liase, karena dapat dilihat
sebagai katalis untuk kebalikannya dari reaksi apaabila asetal dehida
ditambahkan pada ikatan rangkap karbon-oksigen dalam CO2

9
 walaupun dalam prkateknya reaksi berlangsung tidak irreversible
seperti yang tertulis.

e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1) Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat
5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA
f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
2. Berdasarkan tempat kerjanya dan ditinjau dari sel yang membentuknya, yaitu:
a. Eksoenzim merupakan enzim yang beraktifitas di luar sel
b. Endoenzim merupakan enzim yang beraktifitas di dalam sel
3. Berdasarkan reaksi yang dikatalis, enzim terbagi atas tiga yaitu:
a. Karbohidrase
Merupakan enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Klasifikasi satu ini masih memiliki pembagian lainnya seperti:
1) Amilase, merupakan enzim yang menguraikan amilum (suatu
polisakarida) menjadi maltosa 9 (suatu disakarida).
2) Maltase, merupakan enzim yang menguraikan maltosa menjadi
glukosa.
3) Sukrase, merupakan enzim yang mengubah sukrosa menjadi glukosa
dan fruktosa.
4) Laktase, merupakan enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa
dan galaktosa.

10
 5) Selulase, enzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida)
menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
6) Pektinase, merupakan enzim yang menguraikan pektin menjadi
asam-pektin.
b. Esterase
Enzim jenis ini fungsinya hanya khusus untuk memecah golongan ester.
Contohnya seperti:
1) Lipase, merupakan enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol
dan asam lemak.
2) Fosfatase, merupakan enzim yang menguraikan suatu ester hingga
terlepas asam fosfat.
c. Proteinase atau Protease
Enzim jenis ini hanya bertugas menguraikan golongan protein.
Contohnya:
1) Peptidase, merupakan enzim yang menguraikan peptida menjadi
asam amino.
2) Gelatinase, merupakan enzim yang menguraikan gelatin.
3) Renin, merupakan enzim yang menguraikan kasein dari susu.
4. Berdasarkan cara terbentuknya, enzim dibedakan menjadi dua yaitu:
a. Enzim konstitutif
Merupakan enzim yang jumlahnya dipengaruhi oleh kadar substratnya,
contohnya seperti enzim amilase.
b. Enzim adaptif
Merupakan enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya
substrat, contohnya seperti enzim -galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri
e-coli yang ditumbuhkkan di dalam medium yang mengandung laktosa.
G. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Walaupun enzim adalah protein yang menjalankan banyak percepatan reaksi, ia
tidak dapat terhindar dari adanya faktor pengaruh. Berikut dibahas satu persatu
mengenai faktor yang mempengaruhi enzim:
1. Konsentrasi substrat
Dengan penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan
penambahan kecepatan reaksi. Pada konsentrasi substrat yang sangat
rendah, kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim juga sangat rendah.
11
 Sebaliknya, kecepatan reaksi akan meningkat dengan meningkatnya
konsentrasi substrat sampai tercapai titik tertentu, merupakan titik batas
kecepatan reaksi maksimum. Setelah titik batas, enzim menjadi jenuh oleh
substratnya, sehingga tidak dapat berfungsi lebih cepat. Pembatas kecepatan
enzimatis ini adalah kecepatan penguraian kompleks enzim-substrat
menjadi produk dan enzim bebas.
2. pH
pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan mengakibatkan
denaturasi protein enzim sehingga enzim menjadi tidak aktif. Perubahan pH
mempengaruhi kecepatan reaksi enzim, karena berubahnya derajat ionisasi
gugus asam dan basa dari enzim. Untuk kebanyakan enzim, terdapat rentang
pH optimum dimana aktivitas enzim berlangsung secara optimum dan
mempunyai stabilitas yang tinggi. Sebagian besar enzim mempunyai pH
optimum yang mendekati netral, sebagian kecil lainnya mempunyai pH
optimum yang sangat rendah (sekitar 2,0) atau sangat tinggi (sekitar 9,0).
3. Suhu
Karena enzim adalah suatu protein, maka temperatur yang tinggi (> 40
oC) akan mengakibatkan hilangnya fungsi kerja enzim karena mengalami
denaturasi.
4. Pengaruh aktifator
Kebanyakan enzim tidak akan berfungsi optimal atau tidak berfungsi
sama sekali sampai tersedianya zat kedua dalam campuran reaksi. Zat ini
disebut aktifator yang pada umumnya adalah ion logam. Kecepatan reaksi
enzimatis yang memerlukan aktifator memiliki ketergantungan
terhadapnya.
5. Pengaruh inhibitor
Inhibitor adalah zat yang bisa bekerja secara efektif meskipun dalam
jumlah kecil menghambat jalannya reaksi sehingga reaksi menjadi lebih
lambat atau bahkan bisa berhenti sama sekali. Ada dua jenis inhibitor yaitu:
a. Inhibitor Kompetitif, merupakan inhibitor yang strukturnya sama
atau mirip dengan kopian substrat sehingga inhibitor ini bersaing
dengan substrat untuk berikatan dengan bagian aktif dari enzim dan
menghambat reaksi katalisnya. Inhibitor ini bersifat reversibel,

12
 artinya penambahan substrat dapat mengusir inhibitor dari bagian
aktif enzim.
b. Inhibitor Nonkompetitif, merupakan zat yang menghambat jalannya
reaksi yang terikat bukan pada bagian aktif enzim tapi bagian
lainnya. Inhibitor jenis ini mengakibatkan perubahan bagian
komformasi dari bagian aktif enzim sehingga substrat tidak bisa
berikatan dan bereaksi kembali dengan bagian aktif enzim.
H. Cara Kerja Enzim
Enzim bekerja dengan mengikat reaktan (substrat) yang menyebabkan berada
pada posisi (orientasi) yang diinginkan dan energi yang lebih rendah dari energy
aktivitasinya. Pengikatan substrat ini memiliki cara tersendiri atau mekanisme kerjanya
terhadap substrat.
Terdapat dua teori yang dapat menjelaskan secara keseluruhan cara kerja enzim,
yaitu:
1. Lock and Key analogy
Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.
Substrat atau bagian substrat harus memiliki bentuk yang tepat dengan sisi
katalitik enzim. Substrat kemudian ditarik oleh sisi katalitik enzim yang
cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks antara enzim
substrat. Kondisi ini menggambarkan analogi kunci dan lubang kunci yang
dimasuki, keduanya harus sesuai untuk bisa membuka pintu reaksi atau
dengan kata lain untuk mengaktifkan kinerjanya.
2. Induced Fit theory
Teori ini mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan
suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya
sehingga cocok dengan substratnya. Teori ini dapat menerangkan fase
transisi kompleks. Lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi
yang tidak kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk
substrat setelah terjadi pengikatan. Jika biasanya enzim mencari substrat
yang cocok, maka teori ini menjelaskan ketika enzimlah yang menyesuaikan
diri dengan bentuk substrat ketika telah terkait. Jadi tautan yang cocok pada
keduanya dapat diinduksi ketika terbentuk kompleks enzim substrat.

13
I. Katalisator
Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses
pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis.
Sebutan gaya katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap
digunakan untuk menyebutkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses
tanpa mengalami perubahan. Senyawa yang menurunkan laju reaksi biasa disebut
sebagai katalisator negatif atau inhibitor, yang saat ini lebih dikenal dengan istilah
katalis.
Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu
substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang
menyertai reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan katalis sebagai
substansi yang mengubah laju reaksi tanpa terdapat sebagai produk pada akhir reaksi,
dengan kata lain katalisator mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan
sekaligus produk reaksi. Selanjutnya pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang
dapat disebut sebagai katalis suatu reaksi adalah ketika sejumlah tertentu substansi
ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi bertambah dari laju pada keadaan
stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan pada reaksi maka tidak
mengganggu kesetimbangan.
Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan
katalis heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada dalam fase berbeda dengan
pereaksi dalam reaksi yang dikatalisinya, sedangkan katalis homogen berada dalam fase
yang sama. Katalis homogen umumnya bereaksi dengan satu atau lebih pereaksi untuk
membentuk suatu perantara kimia yang selanjutnya bereaksi membentuk produk akhir
reaksi, dalam suatu proses yang memulihkan katalisnya. Berikut ini merupakan skema
umum reaksi katalitik, di mana C melambangkan katalisnya:
A + C AC (1)

B + AC AB + C (2)

A + B + C AB + C (3)
Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun katalis dapat
dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi keseluruhannya menjadi reaksi
(3). Beberapa katalis ternama yang pernah dikembangkan di antaranya:

14
1. Katalis Asam-Basa
Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika kimia.
Awal penelitian kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau basa
bersamaan dengan perkembangan teori dissosiasi elektrolit, dimana
Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa kemampuan suatu asam untuk
mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada sifat asal anion
tetapi lebih mendekati dengan sifat konduktivitas listriknya. Penelitian lain
yang menggunakan katalis asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti
hidrolisis pati oleh pengaruh asam encer, Thenard yang meneliti
dekomposisin hidrogen peroksida oleh pengaruh basa dan Wilhelmy yang
meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan asam.
2. Katalis Ziegler-Natta
Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953 yang
digunakan untuk polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955
Natta menggunakan katalis tersebut untuk polimerisasi propena dan
monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat dengan
mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan
berkala, dengan halida sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta
digunakan untuk produksi masal polietilen dan polipropilen.
3. Katalis Friedle-Crafts
Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts melakukan
penelitian tentang pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan
amil klorida dengan aluminium dan yodium yang ternyata menghasilkan
hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa pemakaian aluminium
klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan hidrokarbon.
Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang pertama yang
menunjukkan bahwa keberadaan logam klorida sangat penting sebagai
reaktan atau katalis. Hingga saat ini penerapan kimia Friedel-Crafts sangat
luas terutama di industri kimia.
4. Katalis dalam Reaksi Metatesis
Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole dan
Jean-Louis Herrison menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat
berikatan ganda dengan atom karbon membentuk senyawa), atau dikenal
juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui senyawa logam karbena ini,
15
 Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam berfungsi sebagai
katalis dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis.
Metatesis dapat diartikan sebagai pertukaran posisi atom dari dua zat yang
berbeda. Contohnya pada reaksi AB + CD -> AC + BD, B bertukar posisi
dengan C.
5. Katalis Grubbs
Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992
ketika Robert Grubbs dan rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis
metatesis yang efektif, mudah disintesis, dan dapat diaplikasikan di
laboratorium secara baik. Mereka menemukan tentang logam rutenium
tantalum, tungsten, dan molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam
yang paling cocok sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding
untuk katalis yang lain. Penemuan katalis Grubbs secara tidak langsung
menambah peluang kemungkinan sintesis organik di masa depan.
6. Sistem Katalis Tiga Komponen
Sebuah sistem katalis dengan tiga komponen berhasil digunakan untuk
membuat polimer bercabang dengan struktur-struktur yang tidak bisa
didapat dengan sebuah katalis tunggal atau sepasang katalis yang bekerja
bergandengan. Pada tahun 2002 Guillermo C. Bazan, seorang profesor
kimia dan material di University of California, Santa Barbara; mahasiswa
pascasarjana Zachary J. A. Komon dan rekan kerja di Santa Barbara dan
Symyx Technologies sudah mendemonstrasikan sebuah sistem dengan tiga
katalis yang homogen; ketiga campuran bekerja sama mengubah sebuah
monomer tunggal etilen menjadi polietilen bercabang. Jumlah dan jenis
cabang yang dihasilkan dapat dikontrol dengan menyesuaikan komposisi
campuran katalisnya. Tiga katalis ini terdiri dari dua persenyawaan
organonikel dan sebuah persenyawaan organotitanium. Satu dari katalis
dengan unsur dasar nikel mengubah etilen menjadi 1-butena, sedangkan
yang lainnya mengubah olefin menjadi penyebaran dari 1-alkena.
Persenyawaan titanium menggabungkan etilen dari hasil reaksi-reaksi
lainnya menjadi polietilen.

16
 BAB III
PENUTUP

A. Kesimpulan
1. Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai biokatalisator, senyawa yang
meningkatkan kecepatan reaksi kimia.
2. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, bekerja secara spesifik, enzim
merupakan protein, diperlukan dalam jumlah sedikit, bekerja secara bolak-balik,
dan enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan.
3. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya (endoenzimdan eksoenzim) ;
berdasarkan daya katalisis (oksidoreduktase, transferase, hidrolase, liase,
isomerase, dan ligase) ; enzim berdasarkan reaksi yang dikatalis (karbohidrase,
esterase dan proteinase) ; berdasarkan cara terbentuknya (enzim konstitutif dan
adaptif).
4. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator
(pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.
5. Cara kerja enzim juga dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak
kunci, dan teori kecocokan yang terinduksi.
6. Katalisator adalah suatu substansi yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa
merubah besarnya energi yang menyertai reaksi tersebut.
B. Saran
Saya mengharapkan agar pembaca dapat membaca makalah ini agar lebih
memahami materi tentang enzim. Enzim merupakan komponen tubuh yang sangat
penting, untuk itu saya menyarankan agar pembaca dapat mengembangkan
pengetahuannya tentang enzim.

17
 DAFTAR PUSTAKA

Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, F.M.Titin.2009.Dasar-Dasar Biokimia.Jakarta:UI-Press.

Murray, Robert K., dkk.2009.Biokimia Harper.Jakarta:EGC.
http://www.ilmudasar.com/2016/11/Pengertian-Fungsi-Karakteristik-Struktur-dan-Macam-
Macam-Enzim-adalah.html(diakses tanggal 1 November 2017)

18
MAKALAH BIOLOGI DASAR DAN PERKEMBANGAN

BIOKIMIA DASAR ENZIM

Disusun Oleh :

Riska Pratiwi

19