1. Qu diferencia hay entre protena bruta y protena verdadera? Cmo se pueden determinar?

El anlisis de protena bruta consiste en la determinacin de nitrgeno total liberado por un proceso de
digestin qumica, multiplicado por el factor 6.25 (valor que se obtiene al asumir que, en promedio, 100 g
de protena contienen 16 g de nitrgeno). Este anlisis no identifica si se trata de nitrgeno proveniente de
aminocidos o de otro tipo de fuente (como rea). El contenido de protena cruda de un ingrediente se
determina usualmente por medio del mtodo Kjeldahl en el cual se mide el contenido de nitrgeno total
en la muestra, convirtiendo luego este resultado a un valor total de protena cruda, mediante una
multiplicacin por un factor de conversin. Este factor vara dependiendo del material que se est
analizando, por ejemplo para la leche el factor es de 6.38 mientras que para la avena es de 5.83.

A diferencia de la protena bruta, la protena verdadera cuantifica el contenido real de protena y excluye
nitrgeno no proteico. Para cuantificar la protena verdadera se utiliza la propiedad que tienen las protenas
de precipitar en presencia de sulfato de cobre. Tras el proceso de precipitacin, se separa el sobrenadante
por filtrado y, una vez obtenido el precipitado, ste se analiza por un sistema de Kjeldahl, determinando el
contenido total de nitrgeno, que en este caso si es exclusivamente de naturaleza proteica.

2. Cul es el fundamento del mtodo del cido bis-cinconnico para cuantificar protenas? Qu sustancias
pueden interferir en esta determinacin? Cul es la sensibilidad del mtodo?

El mtodo del cido bicinconnico (BCA) permite que la determinacin colorimtrica de la protena total de
una muestra. Combina la reduccin del Cu2+ a Cu+ por las protenas en un medio alcalino (reaccin de
biuret) y la determinacin de los iones cuproso formados por el establecimiento de un complejo con el
BCA. Este presenta coloracin purpura, con un mximo de absorcin a 562 nm. Esta reaccin es
influenciada por cuatro aminocidos (cistena, cistina, tirosina y triptfano) y tambin por la cadena
peptdica.

El ensayo de BCA es ms tolerante a un rango de detergentes inicos y no inicos tales como el NP-40,
Triton X-100 y agentes desnaturalizantes como la urea y el cloruro de guanidinio, que tienden a interferir
con otros ensayos proteicos colorimtricos tales como el Lowry. Algunas molculas qumicas como: cido
etilendiaminotetraactico (EDTA), azcares reductores y lpidos pueden interferir con el ensayo de BCA.

Comparado con otros mtodos, el ensayo de BCA es uno de los ms sensibles (puede detectar protenas
en concentraciones tan bajas como 5 ug/mL). Tiene menos variabilidad que otros (por ej., el ensayo de
Bradford), y puede ser utilizado para medir un amplio rango de concentraciones de protenas.

3. Qu aminocidos se encuentran en mayor proporcin en gliadinas y gluteninas?

Las gliadinas y gluteninas son protenas pertenecientes al grupo de las prolaminas, llamadas as porque
contienen un gran nmero de restos de los aminocidos prolina y glutamina. Se caracterizan por su
solubilidad en mezclas de alcohol y agua (60-70 % de etanol o 50% de isopropanol). Estas protenas tienen
propiedades fisicoqumicas diferentes debido a su distinta habilidad para formar polmeros. Mientras que
las gliadinas son monomricas, las gluteninas son polimricas y estn constituidas por dos tipos diferentes
de subunidades: las de bajo y alto peso molecular. Estas subunidades se ensamblan en polmeros gigantes,
 estabilizados por puentes disulfuro que las mantienen fsicamente unidas entre s, formando enormes
agregados de tamao variable.

4. Cules son las principales enzimas presentes en el trigo y a qu grupo de protenas pertenecen?

Las principales enzimas que estn presentes en la harina de trigo son: Carbohidrasas, Proteasas, Lipasas,
Oxidasas, a - amilasa, Endoproteasas, Estearasas, Lipoxigenasa, b - amilasa, Exoproteasas, Fosfatasas,
Polifenoloxidasa,

Enzimas desramificantes: Fitasa, Peroxidasa, Celulasas, Catalasa, b - glucanasas, c.ascrbico oxidasa,

Glucoxidasas.

5. Cmo se lleva a cabo el proceso de panificacin y qu fraccin proteica es importante en este proceso?

La elaboracin del pan es un conjunto de varios procesos en cadena. Comienza con los ingredientes en sus
proporciones justas y las herramientas para su elaboracin dispuestas para realizar las operaciones y acaba
con el pan listo para ser servido. Dependiendo de los panaderos, se aaden ms o menos procesos a la
elaboracin, aunque bsicamente hay cuatro:

Mezcla de la harina con el agua (as como otros ingredientes), proceso de trabajar la masa.
Reposo, para hacer 'elevar' la masa (solo si se incluy levadura). A este proceso se le denomina a veces
como leudado.
Horneado, en el que simplemente se somete durante un perodo la masa a una fuente de calor para que se
cocine.
Enfriado: tras el horneado se deja reposar el pan hasta que alcance la temperatura ambiente.

Las protenas contenidas en la harina, las podemos dividir en dos grupos:

1) No forman masa: 15%. Son aquellas protenas solubles y que no forman gluten como la albmina,
globulina y pptidos. No tienen importancia para la panificacin.
2) Forman masa 85%. Son aquellas protenas insolubles, como la gliadina y glutenina, que al contacto con
el agua forman una red que atrapa los granos de almidn. Absorben cerca del doble de su peso en agua,
constituyendo el gluten. Durante el amasado se transforman en una masa parda y pegajosa, responsable
principal de las propiedades fsicas de la masa, dotndola entre otras cualidades, de la capacidad de retener
los gases que se producen durante el proceso de fermentacin. Con la coccin se coagulan formando la
estructura que mantiene la forma de la pieza cocida. El contenido en gluten es caracterstica del trigo,
hablndose de trigos duros cuando su contenido es mayor al 13%.

6. Cules son las principales propiedades de la masa de panadera y, qumicamente, a qu pueden atribuirse?

Las propiedades de la masa de panadera son:

-Extensibilidad: Es la propiedad de la masa de estirarse sin romperse. Es una caracterstica muy importante
para el formado manual o mecnico de una forma alargada y tambin para la produccin de masa laminada.
 -Elasticidad: Se refiere a la capacidad de la masa de regresar a su posicin inicial despus de haber sido
estirada.
-Tenacidad: Es la propiedad por la cual la masa se resiste al estiramiento. Existe una estrecha relacin entre
la tenacidad y la elasticidad. Una masa elstica resiste naturalmente la accin del estiramiento y una masa
con mucha tenacidad tiende a replegarse a su posicin inicial rpidamente.
-Fuerza de la masa: Equilibrio entre tenacidad, elasticidad y extensibilidad.

Ciertas condiciones en la harina pueden afectar la fuerza de la masa como por ejemplo el contenido de
ceniza y la cantidad y calidad protenica. El contenido de ceniza se refiere a la cantidad de salvado que
permanece en la harina despus del proceso de molienda, que interfiere en la formacin de gluten. La
cantidad y la calidad protenica estn relacionadas con los niveles de protena proporcionan la cantidad de
gluten, lo que afecta la extensibilidad y la elasticidad.

El gluten corresponde al conjunto de protenas insolubles en agua procedentes de los cereales molidos, son
las responsables de proporcionar a la masa un aspecto compacto similar al del chicle. El gluten es tambin
el responsable de atrapar el dixido de carbono liberado durante la fermentacin y provocar el
'hinchamiento' de la masa. Cuando estas protenas se encuentran en un medio seco son inertes, pero en
medios acuosos las cadenas de aminocidos empiezan a alinearse formando redes de protenas que son
las que dan la textura final a la masa. El gluten se compone principalmente de glutenina (proporciona
resistencia y fortaleza) y la gliadina (es la que proporciona la cualidad pegajosa a la masa)

7. Por qu la avena no se puede usar en panificacin? Qu recurso de la ingeniera gentica podra utilizarse
para hacer esto posible?

La cantidad de gluten presente en la composicin de los distintos cereales es variable. Todos los cereales,
con o sin gluten, tienen en su composicin protenas de al menos dos tipos diferentes, que reciben el
nombre de prolaminas y gluteninas.

La avena no se puede usar en panificacin porque a pesar de contener gluten no contiene las gliadinas del
trigo, en cambio contiene unas protenas similares denominadas aveninas. Sin la presencia de gliadinas no
se podra formar la malla espesa que retiene el dixido de carbono dentro del pan.

Podra realizarse la modificacin del genotipo de manera que en la produccin de protena la avena cuente
con las gluteninas y gliadinas, protenas responsables de la formacin de dicha red

8. Qumicamente, qu son la concanavalina A, la canavanina y las hemaglutiminas?

La concanavalina A, abreviada ConA, es una protena vegetal tipo lecitina, en concreto de la familia de las
lecitinas tipo L, tpica de las leguminosas. Las lecitinas se caracterizan por tener la capacidad de unirse a
determinados grupos de hidratos de carbono de forma especfica. La concanavalina A es un complejo
proteico formado por cuatro subunidades iguales, es decir, la concanavalina A es un homotetrmero, al
igual que la mayora de lecitinas. Cada subunidad lleva unidos tomos metlicos, generalmente manganeso
y calcio. La ConA se une de forma especfica a residuos terminales -D-manosil y -D-glucosil que pueden
estar presentes en hidratos de carbono, glucoprotenas y glucolpidos.
 L-Canavanina es un aminocido no protenico producido por ciertas plantas leguminosas, por ejemplo,
Canavalia ensiformis. Se relaciona estructuralmente con el aminocido protenico L-arginina. La canavanina
se acumula sobre todo en las semillas, donde sirve como compuesto defensivo contra los herbvoros y
tambin como una fuente vital de nitrgeno para el crecimiento del embrin. Los organismos que lo
consumen pueden incorporarlo equivocadamente a sus propias protenas en el lugar de la arginina. De este
modo se producen protenas estructuralmente aberrantes que pueden no funcionar correctamente o no
funcionar en absoluto.

La hemaglutinina es una sustancia (protena) que causa la aglutinacin de los hemates o glbulos rojos de
la sangre. Este proceso recibe el nombre de hemaglutinacin. La hemaglutinacin se define como la
capacidad que tienen ciertos virus y bacterias para unir entre si los glbulos rojos, gracias a las protenas
que poseen en su capa externa. Por ejemplo en el caso de algunos virus, La hemaglutinina (HA) es una
protena que se sita en su capa ms externa. La HA reconoce un azcar de la membrana celular, el cido
silico, y es la responsable del reconocimiento y unin del virus a las clulas del sistema respiratorio.

9. En la canavalia, en qu fraccin proteica se encuentra el mayor contenido de canavanina y el mayor

contenido de hemaglutininas?

Al fraccionar las protenas del grano de los genotipos de Canavalia se observa que las albminas y globulinas
son las fracciones proteicas ms abundantes. La determinacin de los factores antinutricionales revel que
en las albminas hay una mayor concentracin de canavanina, sin embargo con respecto al ttulo
hemaglutinante no hay diferencias entre estas fracciones. En general las globulinas son la fraccin proteica
de mejor calidad nutricional, debido a que su contenido proteico fue mayor, present menos cantidad de
canavanina y tuvo una mayor digestibilidad proteica.

10. Cules son los mtodos oficiales de anlisis de protenas en alimentos?

El contenido protenico de los alimentos puede determinarse por medio de diversos mtodos. La forma
ms habitual es su cuantificacin de forma indirecta y aproximada, bien a partir del contenido en nitrgeno
de la muestra, o bien deduciendo su cantidad a partir del contenido de uno o dos aminocidos particulares
que conforman la protena, fciles de identificar y de cuantificar por su reactividad qumica especfica. Este
segundo procedimiento conlleva una mayor inexactitud.

Desde hace ms de 100 aos se est utilizando el mtodo Kjeldahl para la determinacin del nitrgeno en
una amplia gama de muestras (alimentos y bebidas, piensos, forrajes, fertilizantes) para el clculo del
contenido en protena. Este mtodo se caracteriza Se caracteriza por el uso de ebullicin, cido sulfrico
concentrado que efecta la destruccin oxidativa de la materia orgnica de la muestra y la reduccin del
nitrgeno orgnico a amonaco el amonio es retenido como bisulfato de amonio y puede ser determinado
in situ o por destilacin alcalina y titulacin.

Adems del mtodo de Kjeldahl, la FAO recomienda los siguientes mtodos:

-Mtodo de Dumas: Se caracteriza por pirlisis completa de la muestra y medicin del contenido de
nitrgeno de los gases de combustin. El nitrgeno puede ser medido con manmetro despus de absorber
el dixido de carbono en una solucin alcalina o por conductividad trmica en mtodos automatizados.
 -Mtodo de Biuret: La reaccin se caracteriza por una coloracin prpura cuando los iones cpricos son
acomplejados por los enlaces peptdicos a pH alcalino. El matiz del color depende del tipo de protena y su
intensidad depende del contenido de protena presente. La lectura se realiza a 550 nm.
- Mtodo "dye-binding" Se caracteriza por la formacin de un cogulo de protena coloreado e insoluble
producto de la reaccin de la protena con una solucin coloreada de cido sulfnico a pH 2. El anin
coloreado se une por asociaciones electrostticas a los sitios bsicos de la protena. Adems se producen
atracciones intermoleculares por interacciones hidrofbicas entre la protena y la mitad no inica del anin
y entre el anin unido a protena y la mitad no inica del anin en solucin. El cogulo se separa por
filtracin y se mide colorimtricamente el exceso de tintura en el sobrenadante. Esta medida se relaciona
con el contenido de proteina.

11. Qu significado tienen los niveles de albminas y globulinas de suero en el diagnstico clnico?

Cuando se hace referencia a las protenas totales en suero, se trata una medicin aproximada de todas las
protenas presentes en la parte lquida de la sangre. La prueba que determina las protenas totales en
sangre, examina especficamente la cantidad total de dos tipos de protenas: globulinas y albmina. Este
examen a menudo se hace para diagnosticar problemas nutricionales, enfermedad renal o enfermedad
heptica.

La albmina es una protena que se encuentra en gran proporcin en el plasma sanguneo, siendo la
principal protena de la sangre, y una de las ms abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hgado.
Esta protena transporta muchas molculas pequeas (bilirrubina, progesterona, y medicamentos), y tiene
tambin la funcin de mantener la presin sangunea ya que favorece la presin osmtica coloidal para
mantener lquidos en el torrente sanguneo y que no pasen a los tejidos, manteniendo un equilibrio. La
determinacin de albmina se realiza para evaluar la posible presencia de enfermedades del rin o del
hgado, o bien que el cuerpo no absorba bien suficientes protenas.

Las globulinas son un importante componente de la sangre, especficamente del plasma. stas se pueden
dividir en varios grupos: Globulinas alfa 1, alfa 2, beta y gamma. Algunas de las globulinas se clasifican como
"reactivo de fase aguda". Esto quiere decir que son protenas que van a aumentar o disminuir su
concentracin en el plasma, a partir de los procesos inflamatorios o infecciosos y que van a servir para
determinar ciertas patologas. En general, los niveles de las protenas alfa y gammaglobulinas aumentan
cuando hay inflamacin en el cuerpo.