Gerardus Johannes Mulder qumico que dio origen al termin protenas.
Protenas: Biomolculas compuestas de CHON as como azufre y fosforo, son
polimricas lineales que resultan de la asociacin de ms de 51 aminocidos
unidos mediante enlaces peptdicos, su peso oscila de 5,000 a 50 millones de
daltones, el ser humano posee alrededor de 30,000 protenas y una bacteria
posee alrededor de 1,000.
Proteoma: Totalidad de protenas presentes en una clula trmino acuado
por Marc Wilkins (el proteoma es ms grande que el genoma).
Funciones.
Estructurales: Proporcionan soporte mecnico y estructural, carecen de
papel dinmico. Ejemplos: Colgena (confiere fuerza de tensin a huesos,
piel, etc.), Queratina (constituyente del pelo, plumas, uas), Espectrina
(componente de los eritrocitos), Flagelina (constituyente de los flagelos
bacterianos) y Fibroina (seda).
Catalticas: Aceleran la velocidad de las reacciones. Ejemplos: Alcohol
deshidrogenasa (produce etanol durante la fermentacin alcohlica),
Transporte: Acarrean molculas hidrofbicas a travs de un medio acuoso o
sustancias polares a travs de barredas hidrofbicas. Ejemplo: HDL, LDL,
VLDL, Quilomicrones, Lipoprotena (transportan lpidos), Hemoglobina
(transporta oxigeno), Permasas (protenas canal) y Protenas acarreadoras
(ocupan energa).
Coagulacin sangunea: Intervienen en el proceso de coagulacin. Ejemplos:
Fibrina, Fibringeno, Trombina y Protrombina.
Hormonales: Regulan actividades bioqumicas. Ejemplos: Insulina y Glucagn
(regulan el azcar en la sangre), Eritropoyetina y Somatotropina.
Reserva: Funcionan como almacenamiento de aminocidos. Ejemplo:
Albumina de huevo, Casena (leche) y Gliadina (trigo).
Receptoras: Ubicadas en la membrana celular, sirven como sitios de unin
para virus, clulas, hormonas, bacterias.
Cromosmicas: Permiten el sper enrollamiento. Ejemplo: Histonas.
Clasificacin.
Segn su forma.
Fibrosas (fuertes): Forma alargada, mayor estabilidad, funcin estructural
dan soporte, resisten temperatura y degradacin qumica y biolgica, no
movibles. Ejemplos: Colgena, -Queratinas y Elastina.
Globulares (dbiles): Forma compacta, tienen movimiento, son termolbiles,
tienen superficie externa hidrofbica (solubles), susceptibles a la degradacin
qumica y biolgica. Ejemplos: Enzimas, hormonas y protenas membranales.
Segn su composicin qumica.
Simple: Su hidrolisis genera aminocidos.
Conjugada: Su hidrolisis genera aminocidos y grupos prosttico.
Derivada: Proceso trmico o enzimtico para genera protenas
desnaturalizadas.
Protenas conjugadas. (Segn su grupo prosttico).
Glicoprotenas: Oligosacridos (azcares). Ejemplo: Inmunoglobulinas y
Lectinas.
Mucoprotenas: Heteropolisacrido (GAGs). Ejemplo: Proteoglicanas,
Decorina (crnea, piel, cartlago poseen Dermatn Sulfato como grupo
prosteico) y Agrecana.
Estructura.
Kaj Ulrik Linderstrom qumico que sugiri que el estudio estructural de las
protenas se dividiera en cuatro niveles de organizacin.
Primaria: Analiza al esqueleto de la protena, secuencia exacta, identidad,
cantidad, grupos prosteicos e inters filogentico.
Tautomerismo: Formula una protena dipolar. C al C (Giro , psi) y N al
C (Giro , phi).
Secundaria: Es la orientacin geomtrica que adoptan las distintas regiones
del esqueleto de la cadena polipeptdica, se conocen en 5 tipos:
-Hlice: Configuracin en espiral, regular y compacta(es flexible y elstica).
Se enrolla hacia la derecha (dextrgira). Son D o L aminocidos pero no con
mezclas de ambos. En cada vuelta de la hlice caben 3.6 aminocidos. El
nmero promedio de aminocidos es de 11 es decir 3 vueltas Todos sus
grupos R se ponen hacia el exterior de la hlice y nunca se van a tocar
(comportamiento que separa los grupos polares de los no polares es decir
anfiflicas). Aa no formadores: Glicina (R muy pequeo), Prolina (no tiene N
para formar puentes de H), Serina, Ac. Asprtico y Asparagina (cadenas
laterales cortas), Valina e Isoleucina (destabilizan a la alfa hlice).
-Tira plegada: Disposicin extendida, la prolina se acomoda favorablemente
en las tiras plegadas, los grupos R se proyectan
Protemica: Estudio de la estructura y propiedades de las protenas.
Protenas monomricas: Grupo pequeo de protenas que consisten de una
sola cadena polipeptdica.
Protena oligomricas: Asociacin de varias cadenas polipeptdicas que
pueden ser o no similares entre s.
Ribosoma: Genera aminocidos y los ensambla en un orden especifico por
instrucciones del DNA.
Catalasa (descompone el perxido de hidrogeno) y Piruvato quinasa (cataliza
la reaccin de la Gliclisis).
Proteccin (Defensa): Defensa en contra de agentes externos. Ejemplos:
Inmunoglobulina (Anticuerpos), interferones y protena C1 del complemento.
Contraccin y motilidad: Capacidad de estirarse y contraerse. Ejemplos:
Actina y mionsina (contraccin de msculo), y Dinena (movimiento de cilios
y flagelos).
Transferencia de electrones: Flujo de electrones. Ejemplo: Plastocianina
(fotosntesis) y Citocromos.
Digestivas: Intervienen en la degradacin de alimentos. Ejemplos:
Quimiotripsina, tripsina y pepsina (degradan protenas), y Lactosa (degrada la
lactosa).
Regulatorias de la expresin gentica: Polimerasas y elicasas.
Ribosomales: Protenas asociadas con el RNA constituyen las dos
subunidades del ribosoma.
Txicas: Producidas por animales y plantas. Ejemplo: Toxina botulnica,
toxina pertussis (ejercen una accin toxica sobre otros organismos) y Lectinas
(cereales y leguminosas).
De la visin: Ubicadas en las membranas de las clulas de la retina. Ejemplo:
Rodopsina (pigmento visual ubicado en los bastiones).
Chaperonas: Ayudan al buen plegamiento. Ejemplo: GroEL y GroES.
Fosfoprotenas: Fosfato. Ejemplo: Casena de la leche y vitelina de la yema de
huevo.
Flavoprotenas: Flavinas (+ + ). Ejemplos: Ferredoxina- +
reductasa (FNR) y Flavodoxina de D. vulgaris.
Nucleoprotenas: cidos nucleicos (DNA o RNA): Ejemplos: Virus y fagos
(DNA y RNA), Nucleosomas (DNA e histonas) y Ribosoma (RNAs y protenas).
Metaloprotenas: Metales (Cu, Zn, Mo, Fe, tc.). Ejemplo: Alcohol
deshidrogenasa (Zn) y Plastocianina (Cu).
Porfirinoprotenas: Anillo de porfirina (incluye Fe o Cu). Ejemplo: Citocromo
y Hemoglobina.
Lipoprotenas: Lpido. Ejemplos: HDL (colesterol bueno), LDL (colesterol
malo), Quilomicrn, VLDL (muy baja densidad), Rodopsina (posee Retinol) y
Bacteriorodopsina (posee Retinal).
Biliprotenas: Tetrapirrol llamado bilina (son pigmentos de algas y
cianobacterias). Ejemplos: Ficocianina color azul (Ficocianobilina),
Aloficocianina color verde (Ficouribilina) y Ficoeritrina color rojo
(Ficoeritrobilina).
alternadamente. En sentido paralelo se llaman Hoja Paralela, en sentido
antiparalelo se llaman Hola Antiparalela (son coplanares y coaxiales dando
como resultado ms estabilidad siendo los ms frecuente en muchas
protenas). 4 o 5 e inclusive hasta 0 tiras plegadas forman Laminas
(Inmunoglobulina y prealbmina). Fuerzas de Van Der Waals mantiene
unidas las lminas.
Giro-: Regiones que introducen cambios abruptos en su direccin, unen
segmentos adyacentes de -Tiras plegada, los puentes de hidrogeno se
encuentran entre el grupo C=O del residuo i y el grupo N-H del residuo i+3. La
forman 4 aminocidos dos de ellos son glicina y prolina e incluye residuos
cargados.
Vueltas-: Giros extendidos que aparecen en la cadena polipeptdica
llamados as por su forma e incluyen de 6 a 16 aa
Enrollamiento al azar: Segmentos de una cadena polipetdica que carecen de
un patrn geomtrico repetitivo.
Estructuras supersecundarias.
Uniones de las estructuras secundarias, 1973 Michael Rossman, son
intermedias de las 2arias y 3arias. Son arreglos geomtricos que aparecen en
el interior de las protenas globulares tambin reciben el nombre de
Motivos Estructurales. Establecimiento de interacciones no covalentes
entre los grupos R. Funciones como unirse al DNA y ligar iones calcio.
Estructura Tipos de estructuras
s 2arias

-Hlice Hlice-giro- Doble espiral Mano EF 4 Hlices

hlice de -hlices empaqueta
(Colled-coil), Dedo Zn das
Zipper de
Leucina

Estructur Horquilla Meandro Barril Hlice

a Greca (key
Greek)

- Unidad Estructura
Rossman

Hlice-giro-Hlice: Formados por 2 hlices . Ejemplo: Factor de e interleucina 2.

transcripcin (interactan con el DNA).
Coiled-coil: 2 o ms hlices cruzadas, el enrollamiento se estabiliza
mediante interacciones hidrofbicas, se enrollan hacia la izquierda
(levgiros), pueden ser paralelas o antiparalelas. Ejemplo: Colicina N, colicina
Ia y colicina E3 (protenas bacterianas con actividad de antibitico).
Zipper de Leucina: Un par de hlices aparecen regiones con 4 leucinas
separadas entre s por 6 aminocidos, pueden ser hlices paralelas o
antiparalelas, estn relacionadas ntimamente con el DNA. Ejemplos: GCN4 y
bZIP.
Mano EF: Un par de hlices colocadas en forma perpendicular y conectadas
entre si por una asa corta de 12 aa la cual une iones calcio, tiene forma de
pistola y en la regin de conexin aparecen 3 residuos de Ac. Asprtico.
Ejemplo: Troponina C (protena del muscul).
Dedos de Zinc: Un par de hlices unidos por un giro pronunciado, 2 pares
de cistenas o un par de cistenas y un par de histidinas, 12 aa los separan, un
ion zinc se une por enlace covalente coordinado a los grupos R permiten a las
protenas unirse al DNA, 30 residuos.
4 hlices empaquetadas: Consiste en 4 hlices agrupadas dejando una
cavidad en el interior se encuentran los hidrofobicos y los
hidroflicos se sitan en la superficie. Ejemplo: Citocromo b, ferritina
Horquilla : Dos tiras- adyacentes con menos de 7 aminocidos, se orientan
de manera antiparalela y no se le conoce funcin alguna. Ejemplo: Lisozima.
Greca: Consiste de 4 tiras- tiene el acomodo de la greca y estn enlazadas
de dos giros- seguidas de una asa larga que conecta con la cuarta tira.
Ejemplo: Aparece en la nucleasa de Staphylococcus.
Meandro : Similar a la greca tiene 5 tiras adyacentes, antiparalelas con giros
o segmentos cortos de enrollamiento al azar.
Barril-: Numerosas -Tiras plegadas alrededor de 22, adyacentes de manera
antiparalelas dando lugar a una especie de barril donde los residuos
hidrofobicos se acomodan adentro. Ejemplo: Retinol.
Hlice-: -tira plegada de forma paralela exhibiendo dos o tres caras,
conectadas por 6 asas ricas en glicina y que siempre contiene asparagina.
Ejemplo: Proteasa alcalina.
Unidad --: Consiste de dos -tiras de forma paralela unidad a una -
hlice y dos segmentos con estructura al azar. Ejemplo: Piruvato Quinasa.
Unidad -Giro-: Consiste de una -hlice y una -tira plegada conectada
por un giro-. Ejemplo: Protena RAS.
Estructura de Rossman: Compuesta de 3 o ms -tiras plegadas enlazadas
por dos -hlices en un orden: beta-alfa-beta-alfa.

Estructura terciaria.
Se compacta hasta llegar a una estructura casi esfrica, su plegamiento posee
efecto hidrofobico y posee cavidades llamadas sitios activos donde ocurren
las transformaciones o reacciones.
Fuerzas estabilizadoras.
Enlaces no covalentes: Interacciones hidrofobicas, Fuerza electrostticas de
atraccin (pares inicos)(-,+), Fuerzas electroststicas de repulsin (-,-)(+,+),
Puentes de hidrgeno: a) No peptdicos (parte del grupo R) y b) Peptdicos
(parte del enlace peptdico) (N-H)(H-O)(S-H).
Enlaces covalentes: Puentes disulfuro (S-S) y Puentes amida.
Dominios.
Regiones bien diferenciadas dentro de la estructura terciaria con funciones
como: a) unir un ligando pequeo, b) anclar la protena en la membrana
plasmtica, c) contener el sitio cataltico y d) sitio de unin con el DNA.
Dominio de Kringie.
Interactan con los factores de la coagulacin.
Estructura cuaternaria.
Asociacin de dos o ms estructuras terciarias para tener una protena activa,
cada protena terciara se llama protmero o subunidad, si todas las cadenas
son iguales se denomina Homomricas y si son distintas las cadenas se
denomina Heteromricas y si es de una sola cadena se denomina
Monomrica.
Fuerzas estabilizadoras: La mismas excepto los puentes amida.
Estructura Quinaria.
Nivel de asociacin adicional que exhiben las protenas para formar
estructuras biolgicas de gran tamao.
Asociacin de protenas con protenas: y -tubulina (forman microtbulos
dentro de las clulas. Cilios y flagelos), Fribrina (acta en el proceso de
coagulacin).
Asociacin de protenas con lpidos: Lipoprotenas plasmticas y membranas
biolgicas.
Asociacin de protenas con cidos nucleicos: Ribosomas, nucleosomas y
virus.
Agentes desnaturalizantes: Calor, pH, movimiento, solventes orgnicos,
metales, la protena desnaturalizada solo conserva su estructura primaria.
Enzimas.
Todas las enzimas son hidrosolubles y tienen forma casi esfrica todas
globulares (nenas), son fcilmente digeribles, todas son protenas que actan
como catalizadores, en todas las clulas existen enzimas (citoplasma,
mitocondria, ncleo, retculo endoplasmatico), acorta la energa de
activacin y la reaccin ocurre en el sitio activo (capaz de reconocer y unir a
la enzima).
Propiedades de enzimas.
1. Catalizadores altamente eficientes: Son capaces de catalizar una reaccin
a una velocidad extremadamente grande.
2. Catalizadores con una gran especificidad de accin: Una enzima acta
selectivamente sobre un sustrato especfico.
3. Catalizadores regulables: Pueden estar activas o inactivas a partir de las
hormonas.
Nomenclatura.
1. Nombres no descriptivos: Normalmente de donde provienen.
2. Nombres descriptivos: a) Al nombre del sustrato se le aplica el sufijo
ASA (ureasa y maltasa) y b) Identidad del sustrato y el tipo de reaccin
(alcohol deshidrogenasa e histidina descarboxilasa)
Clasificacin de enzimas.
Clase 1: Oxidoreductasas (oxidacin-reduccin).
Clase 2: Transferasas (transfieren un grupo funcional).
Clase 3: Hidrolasas (rompen molculas con ayuda del agua).
Clase 4: Liasas (rompen molculas sin ayuda).
Clase 5: Isomerasa (cualquier tipo de isomerizacin).
Clase 6: Ligasas (unen dos o ms molculas con el ATP)
Naturaleza estructural.
Monomricas: Grupo pequeo, consisten de una sola cadena, no disociable,
participan en reacciones hidroliticas.
Oligomricas: Grupo numeroso, poseen varias cadenas, se disocia en
subunidades que son inactivas, participan en cualquier tipo de reaccin.
Cofactores: Compuestos o elementos que una enzima requiere para actuar,
su ausencia limitan la actividad de una enzima y son insustituibles.

Tipos Katal: Unidad internacional usada para medir la actividad enzimtica.

Orgnicos: Coenzima (relacin no covalente, ejemplos + , + , cido
flico y pirofosfato de tiamina) y Grupos prostticos (enlace covalente,
ejemplos + , + , Biotina y cido Lipoico.
Inorgnicos: Son iones monovalentes o divalentes de naturaleza catinica
(Fe, Cu, K, Mo, Zn y Ni).
Holoenzima: Asociacin de la protena enzimtica con su cofactor
(Apoenzima + Coenzima)
Isoenzimas: Sus subunidades constituyentes son diferentes (existen 5
isoenzimas distribuidas en diferente rganos).
Zimgeno: Protenas muy grandes que corta y hace pasar al estado activo.
Cintica enzimtica: El modelo cintico de Michaelis-Menten ocurre en dos
etapas: 1- La enzima y el sustrato forman rpidamente un complejo Enzima-
Sustrato. La formacin de este complejo es un proceso reversible. 2-El
complejo Enzima-Sustrato da lugar a la formacin del producto liberando la
enzima libre, este paso es irreversible y es el paso limitante de la velocidad.
Inhibicin.
Tipos: Irreversibles (el inhibidor se une a la enzima mediante enlaces
covalentes o inicos)y Reversible (el inhibidor se une a la enzima mediante
uniones no covalentes).

Competitiva clsica: El inhibidor posee una estructura anloga a la del
sustrato original, el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el sitio
activo de la enzima. Vmax No se modifica y Km Aumenta.
Competitiva no clsica: Es presentado por las enzimas alostricas, ya que los
inhibidores se unen a un sitio diferente a donde se asocia el sustrato (sitio
activo). Vmax No se modifica y Km Aumenta.
Acompetitiva: Los inhibidores slo son capaces de asociarse a los complejos
enzima-sustrato generando un trmero catalticamente inactivo. Vmax
Disminuye y Km Disminuye.
Inhibicin no competitiva: El inhibidor se puede unir a la enzima libre o al
complejo enzima-sustrato. Vmax Disminuye y Km No se modifica.
.
Regulacin enzimtica: Capacidad de un enzima para ser catalticamente
activa en el momento oportuno y en el sitio adecuado. Se conocen 4 vas.
Activacin proteoltica: Activacin mediante la hidrolisis de uno o varios
enlaces peptdicos denominados Zimgenos.
Modificacin qumica covalente: Se asocia covalentemente con ligando
qumicos que modifican sus propiedades catalticas son reversibles.
Control mediante protenas: Cierta protenas actan como ligandos
asocindose a una protena inactiva al establecerse.
Control alostrico: Las enzimas deben tener este sitio alosterico, que es
capaz de interactuar con un ligando.