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Protenas: Biomolculas compuestas de CHON as como azufre y fosforo, son Protenas monomricas: Grupo pequeo de protenas que consisten de una
polimricas lineales que resultan de la asociacin de ms de 51 aminocidos sola cadena polipeptdica.
unidos mediante enlaces peptdicos, su peso oscila de 5,000 a 50 millones de Protena oligomricas: Asociacin de varias cadenas polipeptdicas que
daltones, el ser humano posee alrededor de 30,000 protenas y una bacteria pueden ser o no similares entre s.
posee alrededor de 1,000. Ribosoma: Genera aminocidos y los ensambla en un orden especifico por
Proteoma: Totalidad de protenas presentes en una clula trmino acuado instrucciones del DNA.
por Marc Wilkins (el proteoma es ms grande que el genoma).
Funciones. Catalasa (descompone el perxido de hidrogeno) y Piruvato quinasa (cataliza
Estructurales: Proporcionan soporte mecnico y estructural, carecen de la reaccin de la Gliclisis).
papel dinmico. Ejemplos: Colgena (confiere fuerza de tensin a huesos, Proteccin (Defensa): Defensa en contra de agentes externos. Ejemplos:
piel, etc.), Queratina (constituyente del pelo, plumas, uas), Espectrina Inmunoglobulina (Anticuerpos), interferones y protena C1 del complemento.
(componente de los eritrocitos), Flagelina (constituyente de los flagelos Contraccin y motilidad: Capacidad de estirarse y contraerse. Ejemplos:
bacterianos) y Fibroina (seda). Actina y mionsina (contraccin de msculo), y Dinena (movimiento de cilios
Catalticas: Aceleran la velocidad de las reacciones. Ejemplos: Alcohol y flagelos).
deshidrogenasa (produce etanol durante la fermentacin alcohlica),
Transporte: Acarrean molculas hidrofbicas a travs de un medio acuoso o Transferencia de electrones: Flujo de electrones. Ejemplo: Plastocianina
sustancias polares a travs de barredas hidrofbicas. Ejemplo: HDL, LDL, (fotosntesis) y Citocromos.
VLDL, Quilomicrones, Lipoprotena (transportan lpidos), Hemoglobina Digestivas: Intervienen en la degradacin de alimentos. Ejemplos:
(transporta oxigeno), Permasas (protenas canal) y Protenas acarreadoras Quimiotripsina, tripsina y pepsina (degradan protenas), y Lactosa (degrada la
(ocupan energa). lactosa).
Coagulacin sangunea: Intervienen en el proceso de coagulacin. Ejemplos: Regulatorias de la expresin gentica: Polimerasas y elicasas.
Fibrina, Fibringeno, Trombina y Protrombina. Ribosomales: Protenas asociadas con el RNA constituyen las dos
Hormonales: Regulan actividades bioqumicas. Ejemplos: Insulina y Glucagn subunidades del ribosoma.
(regulan el azcar en la sangre), Eritropoyetina y Somatotropina. Txicas: Producidas por animales y plantas. Ejemplo: Toxina botulnica,
Reserva: Funcionan como almacenamiento de aminocidos. Ejemplo: toxina pertussis (ejercen una accin toxica sobre otros organismos) y Lectinas
Albumina de huevo, Casena (leche) y Gliadina (trigo). (cereales y leguminosas).
Receptoras: Ubicadas en la membrana celular, sirven como sitios de unin De la visin: Ubicadas en las membranas de las clulas de la retina. Ejemplo:
para virus, clulas, hormonas, bacterias. Rodopsina (pigmento visual ubicado en los bastiones).
Cromosmicas: Permiten el sper enrollamiento. Ejemplo: Histonas. Chaperonas: Ayudan al buen plegamiento. Ejemplo: GroEL y GroES.
- Unidad Estructura
Rossman
Estructura terciaria. Asociacin de dos o ms estructuras terciarias para tener una protena activa,
Se compacta hasta llegar a una estructura casi esfrica, su plegamiento posee cada protena terciara se llama protmero o subunidad, si todas las cadenas
efecto hidrofobico y posee cavidades llamadas sitios activos donde ocurren son iguales se denomina Homomricas y si son distintas las cadenas se
las transformaciones o reacciones. denomina Heteromricas y si es de una sola cadena se denomina
Fuerzas estabilizadoras. Monomrica.
Enlaces no covalentes: Interacciones hidrofobicas, Fuerza electrostticas de Fuerzas estabilizadoras: La mismas excepto los puentes amida.
atraccin (pares inicos)(-,+), Fuerzas electroststicas de repulsin (-,-)(+,+), Estructura Quinaria.
Puentes de hidrgeno: a) No peptdicos (parte del grupo R) y b) Peptdicos Nivel de asociacin adicional que exhiben las protenas para formar
(parte del enlace peptdico) (N-H)(H-O)(S-H). estructuras biolgicas de gran tamao.
Enlaces covalentes: Puentes disulfuro (S-S) y Puentes amida. Asociacin de protenas con protenas: y -tubulina (forman microtbulos
Dominios. dentro de las clulas. Cilios y flagelos), Fribrina (acta en el proceso de
Regiones bien diferenciadas dentro de la estructura terciaria con funciones coagulacin).
como: a) unir un ligando pequeo, b) anclar la protena en la membrana Asociacin de protenas con lpidos: Lipoprotenas plasmticas y membranas
plasmtica, c) contener el sitio cataltico y d) sitio de unin con el DNA. biolgicas.
Dominio de Kringie. Asociacin de protenas con cidos nucleicos: Ribosomas, nucleosomas y
Interactan con los factores de la coagulacin. virus.
Estructura cuaternaria. Agentes desnaturalizantes: Calor, pH, movimiento, solventes orgnicos,
metales, la protena desnaturalizada solo conserva su estructura primaria.
Enzimas.
Todas las enzimas son hidrosolubles y tienen forma casi esfrica todas
globulares (nenas), son fcilmente digeribles, todas son protenas que actan Clasificacin de enzimas.
como catalizadores, en todas las clulas existen enzimas (citoplasma, Clase 1: Oxidoreductasas (oxidacin-reduccin).
mitocondria, ncleo, retculo endoplasmatico), acorta la energa de Clase 2: Transferasas (transfieren un grupo funcional).
activacin y la reaccin ocurre en el sitio activo (capaz de reconocer y unir a Clase 3: Hidrolasas (rompen molculas con ayuda del agua).
la enzima). Clase 4: Liasas (rompen molculas sin ayuda).
Propiedades de enzimas. Clase 5: Isomerasa (cualquier tipo de isomerizacin).
1. Catalizadores altamente eficientes: Son capaces de catalizar una reaccin Clase 6: Ligasas (unen dos o ms molculas con el ATP)
a una velocidad extremadamente grande. Naturaleza estructural.
2. Catalizadores con una gran especificidad de accin: Una enzima acta Monomricas: Grupo pequeo, consisten de una sola cadena, no disociable,
selectivamente sobre un sustrato especfico. participan en reacciones hidroliticas.
3. Catalizadores regulables: Pueden estar activas o inactivas a partir de las Oligomricas: Grupo numeroso, poseen varias cadenas, se disocia en
hormonas. subunidades que son inactivas, participan en cualquier tipo de reaccin.
Nomenclatura. Cofactores: Compuestos o elementos que una enzima requiere para actuar,
1. Nombres no descriptivos: Normalmente de donde provienen. su ausencia limitan la actividad de una enzima y son insustituibles.
2. Nombres descriptivos: a) Al nombre del sustrato se le aplica el sufijo
ASA (ureasa y maltasa) y b) Identidad del sustrato y el tipo de reaccin
(alcohol deshidrogenasa e histidina descarboxilasa)
Competitiva clsica: El inhibidor posee una estructura anloga a la del Regulacin enzimtica: Capacidad de un enzima para ser catalticamente
sustrato original, el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el sitio activa en el momento oportuno y en el sitio adecuado. Se conocen 4 vas.
activo de la enzima. Vmax No se modifica y Km Aumenta. Activacin proteoltica: Activacin mediante la hidrolisis de uno o varios
Competitiva no clsica: Es presentado por las enzimas alostricas, ya que los enlaces peptdicos denominados Zimgenos.
inhibidores se unen a un sitio diferente a donde se asocia el sustrato (sitio Modificacin qumica covalente: Se asocia covalentemente con ligando
activo). Vmax No se modifica y Km Aumenta. qumicos que modifican sus propiedades catalticas son reversibles.
Acompetitiva: Los inhibidores slo son capaces de asociarse a los complejos Control mediante protenas: Cierta protenas actan como ligandos
enzima-sustrato generando un trmero catalticamente inactivo. Vmax asocindose a una protena inactiva al establecerse.
Disminuye y Km Disminuye. Control alostrico: Las enzimas deben tener este sitio alosterico, que es
Inhibicin no competitiva: El inhibidor se puede unir a la enzima libre o al capaz de interactuar con un ligando.
complejo enzima-sustrato. Vmax Disminuye y Km No se modifica.
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