AMINOACIDOS

Las protenas son polmeros y los aminocidos los monmeros

Los aminocidos se caracterizan por tener unido a un carbono central 4 enlaces: 1.su
grupo amino (base), 2.su grupo carboxilo (acido),3.un tomo de hidrogeno y 4.un radical.
Cada AA tiene su particularidad por la cadena radical (lateral) que lo identifica.
CARBONO QUIRAL O ASIMETRICO: cuando sus 4 sustituyentes unidos al carbono central o
carbono alfa() sin distintos. El nico aminocido que n o es quiral es la glicina
Los AAs estn en su configuracin L (Levgiro) izquierdo o D (Dextrgiro) derecho,
depende de la ubicacin del grupo amino (algunas bibliografas) o la cadena lateral (otras
bibliografas)
Los aminocidos son anfteros, es decir, tienen comportamiento acido-base.

DERIVADOS DE AMINOACIDOS:
-CETOACIDOS: es la perdida del grupo amino (NH3+), dejan de ser biomoleculas
nitrogenadas (piruvato, -cetoglutarato, succinil-sCoA, fumarato, oxalacetato)
AMINAS BIOGENAS: es la perdida del grupo carboxilo (COO-) como los neurotransmisores
histamina y catecolaminas.
Es la descarboxilacion de los AAs ornitina y arginina para dar lugar las diaminas, putrecina
y cadaverinas.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:
-AMINOACIDOS (AMINOACIDOS PROTEICOS)
10 -AAs esenciales
10 -AAs no esenciales
Son 20 AAs que son utilizados en la formacin de protenas y su identidad esta
representada por la cadena radical que los agrupa en diferentes familias.

OTROS AMINOACIDOS (AMINOACIDOS NO PROTEICOS):

-AMINOACIDOS: el mas conocido es la -alanina que forma parte de una molcula de
vitamina, el acido pantotenico (vitamina B5), la cual es importante en la formacin de la
CoASH.
-AMINOACIDOS: el mas importante es el acido -aminobutirico (GABA), se encuentra
mayormente en el sistema nervioso y acta como neurotransmisor inhibidor.

Los aminocidos se unen de forma covalente llamado enlace peptdico o amidico, por
formacin de un enlace amida entre el grupo carboxilo y el amino, con la siguiente liberacin
de una molcula de agua, teniendo como resultados pptidos y protenas. De los pptidos ms
importantes:
Tripeptido: el glutatin (GSH) protector de las condiciones citosolicas
Pentapeptido: la encefalina que se encuentra en el cerebro (percepcin del dolor y analgesia)
Nonapeptido: Vasopresina y oxitocina: se secreta en la hipfisis posterior y acta como
hormonas de absorcin de agua de la secrecin de leche.
CLASIFICACION DE LOS 20 AMINOACIDOS PROTEICOS

SEGN LA BIBLIOGRAFIA DE MATHEW

SEGN LA BIBIOGRAFIA DE J.A. LOZANO
 PROTEINAS
ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS
las molculas de protenas,particularmente las globales,tienen una estructura compleja. Para
imponerle alguna organizacin,se identifican cuatro niveles de estructuras:
1) ESTRUCTURA PRIMARIA:
se refiere a la identidad de los aminocidos que estn presents la cantidad relativa de cada
aminocidos y el aspecto ms importante es la secuencia aminoacidica de la(s) cadena(a)
polipeptidica(s).
Est estructura primera es determinante para la forma tridimensional de la protena y por lo
tanto de su funcin.
2)ESTRUCTURA SECUNDARIA:
se refiere a la orientacin geomtrica de la cadena polipeptidica que sirve como esqueleto
del polmero.
Los enlaces peptidicos cumplen funciones importantes al interactuar entre s,atravs de
puentes de hidrgeno cooperativos entre los mismos dipolos para estabilizar en formacin
de la hlice alfa y la estructura laminar.
El porcentaje del contenido de de hlice alfa en las proteinas globulares es bastante
variable,desde 0% (nada) hasta aproximadamente 80-90% (una cadena polipeptidica nunca
podra tener un 100% de hlice alfa y ser globular. Sera entonces una cadena polipeptidica
fibrosa).
Existen dos tipos de estructuras laminar:
a)lmina paralela:
s el ordenamiento es el mismo en cada cadena,esto es,ambas cadenas estn alineadas en la
misma direccin desde un extremo al otro
b)lmina antiparalela:
s las dos estn alineadas en direccin opuesta.
An cuando existen ambos tipos,el ordenamiento antiparalelo es ms estable,porque los
dipolos estn dispuestos en su orientacin mxima.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
se refiere a la completa arquitectura tridimensional de la protena,incluyendo la orientacin
de cualquier grupo prostetico.
En est estructura se podrn diferenciar las protenas fibrosas y globulares como resultados
de esas interacciones y orientaciones que se lograron en la secundaria.
Protenas fibrosas: en estas tenemos la fibrona de seda, la alfa queratina (de la lana, el pelo
o cabello, las plumas, los cuernos y las uas), el colageno de triple hlice (tropocolageno).
Protenas globulares: el ejemplo ms significativo es la mioglobina,protena transportadora
del oxgeno en el msculo de los mamferos que posee un grupo prostetico que contiene
hierro denominado hem.
4)ESTRUCTURA CUATERNARIA
considera la agregacin no covalente de dos o ms cadenas polipeptidicas idnticas o
diferentes. Los primeros tres niveles se aplican a todas las protenas, y el cuarto a algunas.
Ejemplo: la hemoglobinA