GUIA DE BIOQUIMICA PROTEINAS

1.- ¿COMO SE PUEDEN DEFINIR LAS PROTEINAS?

Como Biomoléculas formadas por macro polímeros de aminoácidos o macro

polipéptidos. Actúan como enzimas, hormonas y estructuras contráctiles que
contribuyen a los organismos sus propias características de tamaño, potencial
metabólico, calor y capacidad física. Desempeñan un papel fundamental en los
seres vivos y son las biomoleculas mas versátiles y más diversas.

2.- ¿QUE ATOMOS FORMAN PARTE DE LAS PROTEÌNAS?

nitrógeno, oxigeno, hidrogeno, carbono, la mayoría también contiene azufre y

algunas fosforo, hierro.

3.- ¿COMO SE PUEDEN CLASIFICAR LAS PROTEÌNAS SEGÚN UN

CRITERIO FÌSICO (SOLUBILIDAD)?

Su solubilidad, se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles

estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
albúminas, globulinas, histonas, prolaminas, gluteínas, escleroprotainas.

4.- ¿COMO SE CLASIFICAN LAS PROTEÌNAS SEGÙN SU CRITERIO

ESTRUCTURAL Y UNO QUIMICO?

Criterio estructural

Proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre si

misma y da lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.

Proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se
dice que la proteína es fibrosa. Por lo general tiene funciones estructurales.

Criterio químico

Proteínas simples: formada exclusivamente por alfa-aminoácidos, emplo:

ubiquitina.

Proteínas conjugadas: que contiene además de la cadena polipeptídica un

componente no aminoácido llamado grupo prostético, que puede ser azúcar,
un lípido, un acido nucleico.

5.- ¿PORQUE SE DICE QUE LAS PROTEÌNAS PRESENGTAN UNA

CAPACIDAD AMORTIGUADORA Y UNA OSMÒTICA?

Algunos mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Capacidad osmótica: las proteínas ejercen un poder osmótico cuando existen
barreras que limitan su libre difusión, como puede ser una membrana semi
permeable, que permite el paso del agua, pero no de los solutos.

Capacidad amortiguadora: esta propiedad se debe a la existencia de: -

grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys,
Arg, His, Tyr, Cys.

-Grupos COOH y NH2 terminales.

Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en

una amplia zona de pH.

6.- ¿DE QUE DEPENDE LA SOLUBILIDAD DE UNA PROTEINA EN AGUA?

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación

globular, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el
exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa
de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de
la disposición de los radicales y del pH. Esta es la propiedad que hace posible
la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

7.- ¿A QUE SE LLAMA DESNATURALIZACIÒN DE UNA PROTEINA?

Desnaturalización: pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y

por tanto también de la actividad biológica.

Cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su

estructura nativa, y de esa forma su óptimo funcionamiento y a veces también
cambian sus propiedades físico-químicas.

8.- ¿Cómo SE PUEDE PROVOCAR UNA DESNATURALIZACIÒN DE UNA

PROTEINA Y QUE CAMBIOS PROVOCAN EN LAS PROTEINAS CADA UNO
DE ELLOS?

Se produce por variación de temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc.

Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las
estructuras secundarias y terciarias, y las proteínas se convierten en fibras
insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si
el cambio es más drástico, es irreversible.

Agentes que pueden provocar desnaturalización, puede ser:

-calor excesivo (50y60grados C) y (10 a 15 grados C)

-sustancias que modifican el pH

-alteraciones en la concentración
-alta salinidad

-agitación molecular.

El efecto más visible de la desnaturalización de proteínas es que se hacen

menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La temperatura interrumpe enlaces covalentes entre cadenas laterales de

aminoácidos.

9.- ¿Qué CARACTERISTICAS PRESENTAN LAS PROTEINAS DE

ESTRUCTURA GLOBULAR Y QUE CARACTERISTICAS PRESENTAN LAS DE
ESTRUCTURAS FIBROSAS?

Estruct. Fibrosa: son físicamente robustos e insolubles en agua y en

soluciones salinas diluidos. Sus cadenas polipeptídicas se alinean a lo largo de
un eje y dan lugar a fibras o láminas. Ejm: queratina y actina.

Estruct. Globular: están complejamente plegadas dando lugar a estructuras

esféricas, la mayoría son hidrosolubles. Ejm: hemoglobina.

10. ¿QUE ES EL GRUPO PROSTETICO DE UNA PROTEINA?

El grupo prostático es una proteína conjugada, es el componente no

aminoacídico que forma parte de la estructura de algunas proteínas y se halla
fuertemente unido al resto de las moléculas.

11. NOMBRE CUATRO GRUPO PROSTETICO QUE PUEDAN ESTAR

PRESENTE EN UNA PROTEINA?

1- nucleoproteínas ( acido nucleico)

2- metaloproteínas(metal)

3- fosfoproteínas (fosfato)

4- glucoproteínas (glucosa)

12.NOMBRE CINCO FUNCIONES QUE PUEDEN REALIZAR UNA PROTEINA

Y DE UN EJEMPLO EN CADA CASO.

Funciones

tipos ejemplo localización o función

enzimas ac. Grasos, sintetosa cataliza la síntesis de ac. Grasos

reserva ovoalbúmina clara de huevo

transportadora hemoglobina transporta O2 en la sangre

protectora anticuerpos bloquean sustancias extrañas

hormonas insulina regula metabolismo de glucosa

estructurales colágeno tendones, cartílagos, pelos

contráctiles miosina constituyen las fibras musculares

13. SE HA ESTABLECIDO QUE LAS PROTEINAS PUEDEN TENER

DIVERSAS ESTRUCTURAS LLAMADAS PRIMARIAS, SECUNDARIAS,
TERCIARIAS Y CUATERNARIAS. ¿Qué SE ENTIENDE POR CADA UNA DE
ESTAS ESTRUCTURAS?

Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica

que aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.

Estructura secundaria: se refiere a la ordenación regular y periódica de la

cadena polipeptídica en una dirección determinada. Básicamente se establecen
dos tipos de estructuras secundarias hélice alfa y la conformación beta.

Estructura terciaria: hace referencia al modo en que se curvan o pliegan en

el espacio los segmentos de hélice alfa y/o conformación beta, que presenta
una cadena polipeptídica de proteínas globulares.

Esta estructura, depende, lógicamente de su estructura primaria.

Estructura cuaternaria: esta estructura informa o indica la unión, mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para forma un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

14. – ¿Cómo SE PUEDE DETERMINAR LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE

UNA PROTEINA? ¿Cómo SE PUEDE SABER LA SECUENCIA DE LOS
AMINOACIDOS EN UNA ESTRUCTURA PRIMARIA? ¿Qué INFORMACION
PROPORCIONA EL CONOCER ESTA SECUENCIA?

Estructura primaria de una proteína se determina por la secuencia de los

aminoácidos en la cadena polipeptídica.

- conocer la secuencia condicionará a los otros niveles y la función que

desempeñará la proteína.

-
15. SE DICE QUE UNA PROTEINA PUEDE PRESENTAR UNA ESTRUCTURA
SECUNDARIA EN FORMA DE HELICE ALFA O DE LAMINA BETA PLEGADA.
¿Qué SIGNIFICA ESTO? ¿Cómo SE ESTABILIZAN CADA UNA DE ESTAS
ESTRUCTURAS?

Hélice alfa: la cadena polipeptídica adopta una conformación helicoidal. Las

estructuras helicoidales se caracterizan por el número de aminoácidos por
vuelta (n) y por su paso de rosca (p), o distancia entre vuelta. Esta
conformación se estabiliza por puentes de hidrógeno. Se puede distorsionar o
perder la conformación cuando en la secuencia aparece una prolina.

Conformación beta: la cadena adopta una ordenación lineal en la que los

restos de –R de los aminoácidos, se van alterando por encima y por debajo
(zig-zag) del plano del enlace peptídico. Esta conformación se estabiliza con
puentes de hidrógeno entre varias cadenas de proteínas con conformación
beta, dando lugar a una hoja plegada beta, que puede presentar un
plegamiento paralelo, en el que las cadenas vecinas se desarrollan en la misma
dirección, o bien un plegamiento antiparalelo con cadenas vecinas en
direcciones opuestas.

16. PORQUE SE DICE QUE LA FORMA DE HELICE ALFA PRESENTA

PUENTES DE HIDROGENOS INTRAMOLECULAR Y LA FORMA DE LAMINA
BETA PLEGADA, ENLACES POR PUENTES DE HIDROGENOS
INTRAMOLECULARES?
17. EXISTEN AMINOACIDOS QUE DISTORCIONAN LA ESTRUCTURA DE
HELICE ALFA . NOMBRE TRES DE ESOS AMINOACIDOS.

Prolina, Serina e isoleucina.

18. LA ESTRUCTURA DE LÀMINA PLEGADA PUEDE PRESENTARSE DE

DOS FORMAS. CUALES SON Y EN QUE SE DIFERENCIAN?

Lámina –Beta

- antiparalelas: cadenas vecinas están en direcciones opuestas.

- paralelas: las cadenas vecinas se desarrollan en la misma dirección.

19. NOMBRE LAS INTERACCIONES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA

TERCIARIA DE UNA PROTEINA?

Interacciones que se producen entre los residuos de los aminoácidos, entre

ellas, interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der
Waals, interacciones hidrofóbicas y puentes de disulfuro.

20. LAS PROTEINAS PUEDEN ESTAR FORMADAS POR CADENAS

POLIPEPTIDAS. ¿Cómo SE CLASIFICAN LAS PROTEINAS SEGÚN EL
NUMERO DE CADENAS POLIPEPTIDICAS?

-Primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.

21. DE QUE ESTRUCTURA DEPENDE LA CONFORMACION FINAL DE UNA

PROTEINAY QUE CONSECUENCIA PODRIA TRAER UNA CONFORMACION
NO ADECUADA DE LA PROTEINA?

La conformación final de una proteína depende de la estructura primaria, esta

da la funcionalidad a la proteína.

Una conformación no adecuada puede provocar una mutación, y que el

organismo no sea viable.

22. QUE ESTRUCTURA ES RESPONSABLE DE LAS PROPIEDADES

BIOLÒGICAS DE UNA PROTEINA?

La estructura primaria es la responsable del significado biológico, ya que esta

ejerce control en la organización de los niveles de complejidad superiores de la
estructura proteica, ya que esta permitirá en última instancia la determinación
de su actividad biológica.

23. NOMBRE TRES MONÒMEROS DE UNA PROTEINA QUE PUEDAN

FORMAR PUENTE DE HIDROGENOS Y ENLACES ELECTROESTATICOS
CON UNA CADENA LATERAL DE ARGININA?

24. ¿Qué ESTRUTURA SECUNDARIA Y TERCIARIA SON

CARACTERISTICAS DE LAS FIBROSAS?

25. ¿QUE ESTRUCTURA SECUNDARIA Y TERCIARIA SON

CARATERISTICAS DE LAS PROTEINAS GLOBULARES?

26. ¿CUALES SON LOS PRINCIPALES TIPOS DE PROTEINAS QUE SE

ENCUENTRAN EN EL PLASMA SANGUINEO Y CUAL ES SU CONTENIDO
NORMAL?

- fibrinógeno =7%

- protrombina, transferían = 1%

- albúminas = 54%

- inmunoglobulinas = 38%

27. UNA PROTEINA IMPORTANTE ES LA HEMOGLOBINA. ¿ COMO ESTA

FORMADA ESTA PROTEINA? ¿Cuántos TIPOS DE HEMOGLOBINAS
EXISTEN Y CUAL ES EL PORCENTAJE APROXIMADO DE CADA TIPO EN
UN ADULTO? ¿A QUE CLASE DE PROTEINA PERTENECE SEGÚN SU
COMPOSICION?
- hemoglobina A: principal en los adultos, formada por cuatro cadenas
polipeptídicas (2 alfa y 2 Beta), se mantienen unidas por interacciones no
covalentes, (97%).

- Hemoglobina A2: formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, menos
del 2,5%.

- hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de

Células Falciformes.

- oxihemoglobina: es la hemoglobina que se encuentra unida al oxigeno

(Hb+O2).

- metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe

(III). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno.

- carbaminohemoglobina: hemoglobina unida al CO2 después del intercambio

gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).

- carboxihemoglobina: resulta de la unión con CO. Letal en altas

concentraciones.

- hemoglobina glucosilada: concentraciones bajas en la sangre, aumenta en

la diabetes.

Hemoglobina: es una proteína globular, que está formada por hierro, que le
otorga el color rojo a la sangre. Se encuentra en los glóbulos rojos y es la
encargada del transporte de oxígeno por la sangre desde los pulmones a los
tejidos. También transporta CO2.

28.- LA MIOGLOBINA ES OTRA PROTEINA IMPORTANTE ¿COMO ESTA

FORMADA ESTA PROTEINA? ¿A QUE CLASE DE PROTEINA PERTENECE?

-Está formada por una sola cadena polipeptidica de unos 17.800 de peso
molecular, unida a un grupo hemo.

-A una hemoproteina muscular.

29.- ESTABLESCA SEMEJANSAS Y DIFERENCIAS, QUE SE PUEDEN

ESTABLECER ENTRE LA HEMOGLOBINA Y LA MIOGLOBINA.
 DIFERENCIAS HEMOGLOBINA DIFERENCIAS MIOGLOBINA

Transporta oxigeno a la sangre. Transporta oxigeno a los músculos.

SEMEJANSAS HEMOGLOBINA SEMEJANSAS MIOGLOBINA

-Transportan oxigeno. - transportan oxigeno.

Pose un grupo hemo. Posee un grupo hemo.

Se transporta a través de la sangre. Se transporta a través de la sangre.

30.- LA ANEMIA FALCIFORME Y LA TALASEMIA, SON DOS

ENFERMEDADES QUE SE RELACIONAN CON LA PROTEINA
HEMOGLOBINA. ¿EN QUE CONSISTE ESTAS ENFERMEDADES Y PORQUE
SE RELACIONAN CON ESTA PROTEINA?

ANEMINA FALCIFORME: Cuando se produce una forma anómala de

hemoglobina (HbS). Las moléculas de HbS tienden a amontonarse, convirtiendo
los glóbulos rojos en unas células pegajosas, rígidas y más frágiles y
haciéndoles adoptar una forma similar a la de una hoz.

TALASEMIA: Caracterizadas por la destrucción de los glóbulos rojos debida a

un defecto en la producción, parcial o total, de uno de sus principales
componentes la hemoglobina.

31.- ¿CUAL ES EL GRUPO PROSTETICO DE LA HEMOGLOBINA? ¿Cómo

ESTA FORMADO DICHO GRUPO?

El grupo HEMO.

Formado por un átomo de hierro en el centro del anillo tetrapirrolico que

forman la protoporfirina III, esta molécula es la que se una al ion hierro 2 y
forma el grupo hemo.
32.- SE HA LOGRADO ESTABLECER QUE LAS PROTEINAS HAN
EVOLUCIONADO EN EL TIEMPO, ESTABLECIENDO CAMBIOS EN SUS
DIVERSAS ESTRUCTURAS CON LA FINALIDAD DE MEJORAR LA FUNCION
QUE DESARROLLAN, SIN EMBARGO UN RESIDUO QUE HA SIDO MUY
CONSERVADO ES EL DE LA GLICINA ¿Por qué?

33.- EL COLAGENO, ES UNA PROTEINA IMPORTANTE, ¿QUE TIPO DE

PROTEINA ES? ¿Dónde LA ENCONTRAMOS PRINCIPALMENTE? ¿Qué
AMINOACIDOS SE ENCUENTRAN EN ALTO PORCENTAJE?

-El colágeno es una triple cadena de aminoácidos enrollada en forma de hélice de forma
muy compacta,

-Se encuentra abundantemente en el tejido conjuntivo del músculo, en los

huesos y la piel.

-Aminoácidos, pero podemos destacar tres principalmente. La glicina, prolina e

hidroxiprolina.

34.- PORQUE SE DICE QUE EL COLAGENO FORMA UNA ESTRUCTURA

QUE SE CONOCE CON EL NOMBRE DE “SUPER HELICE” ¿Cuántas
SUBCADENAS FORMAN PARTE DE ESTA PROTEINA?

El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice.
Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos

35.- ¿Qué LE SUCEDE AL COLAGENO SI SE CALIENTA EN AGUA A

EBULLICION?
36.- LA QUERATINA ES LA PRINCIPAL PROTEINA QUE SE ENCUENTRA
EN EL PELO Y LA UÑAS ¿Cuántos TIPOS DE QUERATINA EXISTEN? ¿Cuál
ES EL AMINOACIDO MÁS ABUNDANTE EN ESTA PROTEINA?

-Existen dos tipos de queratina la Alfa y la Beta.

-La cisteína.

37.- LAS PROTEINAS SE INCORPORAN AL SER HUMANO A TRAVES DE

LA ALIMENTACIÒN ¿Qué PROVOCA LA ALIMENTACION POBRE EN
PROTEINAS? ¿Qué PROVOCA LA ALIMENTACION RICA EN PROTEINAS?

38.- MEDIANTE ENZIMAS DETERMINADAS, EL ORGANISMO HUMANO,

REALIZA LAS RUPTURAS SELECTIVA DE ENLACES PEPTIDICO DE LAS
ESTRUCTURAS PRIMARIAS DE LAS PROTEINAS QUE SE ENCUENTRAN
PRESENTE EN LOS ALIMENTOS ¿QUE ENLACE ES CAPAZ DE ROMPER
LA: CARBOXIPEPTINASA A: CARBOXIPEPTINASA B: TRIPSINA Y
QUIMIOTRIPSINA?

39.- DEFINA LOS SIGUIENTES TERMINOS:

GIRO BETA DE UNA PROTEINA:

ATRACCIONES HIDROFÒBICAS:
EFECTO BOHR:

HEMOGLOBINOPATÌA:

TRANSAMINACIÒN:

PROTEINA NATIVA:

CROMOPROTEINA:

CARBOXIHEMOGLOBINA:

ELECTROFORESIS:

DESAMINACIÒN:

PROTEINA TETRÀMERA:

PEPSINA:

HIPOXIA:

MUTACIÒN:

HISTONAS: