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1. Concepto y clasificacin
Las protenas son biomolculas orgnicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros
elementos (Fe,Cu, Mg,). Son polmeros no ramificados de aminocidos (aa) que se unen
mediante enlaces peptdicos. Son las molculas orgnicas ms abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempear.
Se clasifican en:
Son solubles en agua y en cidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan
un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2). Los que tienen el grupo amino en el
carbono siguiente al carboxilo se denominan -aminocidos, si lo tienen en el segundo -
aminocidos, Los aa presentes en los seres vivos son todos -aminocidos.
La frmula general de un aminocido es:
Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman
aminocidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptfano, lisina.
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b) Isomera ptica: Si desvan el plano de luz polarizada a la derecha son dextrgiros (+) y si lo
desvan a la izquierda son levgiros (-).
c) Son anfteros: El grupo carboxilo les da un carcter cido y el grupo amino bsico por lo
que en disolucin pueden comportarse como cidos o como bases, por ello se dice que son
anfteros.
A un PH de condiciones fisiolgicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar,
que es la que tiene propiedades anfteras.
d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusin es elevado, por lo
que son slidos.
2.3. Clasificacin
Los aminocidos se unen entre s mediante el enlace peptdico que se establece por la unin del
grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberndose una molcula de agua.
El enlace peptdico presenta las siguientes caractersticas que son las que van a determinar la
estructura de la protena:
Los tomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
La unin entre C y N es ms corta que en un enlace normal pero ms larga que en uno doble
por lo que se dice que el enlace peptdico tiene cierto carcter de doble enlace, lo que hace
que presente cierta rigidez inmovilizando a los tomos en un plano.
Los enlaces que hay a lo largo del peptdico s pueden girar.
El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptdica. Segn el nmero de aa que se unan
se llamarn: Dipptidos, si se unen dos, tripptidos si son tres,
Son oligopptidos si tienen menos de 10 y polipptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso
molecular no supera los 5000. Entonces se habla de protena.
b) Estructura o en lmina plegada : Los planos de los enlaces peptdicos sucesivos se disponen en
ziz-zag, como una hoja plegada. La molcula se estabiliza mediante puentes de Hidrgeno que
se establecen entre el CO y el NH de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena.
Los carbonos se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba o hacia abajo del
plano.
Esta estructura est presente en la fibrona (protena de la seda)
Normalmente, en cualquier protena se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con
diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los
dominios estructurales.
Un caso especial es la hlice de colgeno: Es mucho ms alargada que la hlice debido a que
abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrgeno, como la prolina. La estabilidad del
colgeno se debe a la agrupacin de tres hlices enrollndose par formar una superhlice.
4.3. Estructura terciaria
Los plegamientos se producen u mantienen por la existencia de enlaces entre las cadenas laterale
(R) de los aa. Por esto, la secuencia de estos aa en la estructura primaria es fundamental en la con
Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales
R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio.
5.1. Solubilidad
Debido a su gran tamao son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso
de las protenas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrgeno con el agua
formando coloides. Las fibrilares son insolubles.
5.2. Especificidad
Los glcidos y lpidos son los mismos en todos los seres vivos pero las protenas son especficas de
cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la
cadena peptdica como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la informacin
gentica, ya que la sntesis de protenas est controlada por los cidos nucleicos.
5.3. Desnaturalizacin
Es un cambio en la estructura tridimensional de la protena cuando se la somete a cambios bruscos
de PH, de temperatura, accin de rayos ultravioletas, detergentes, cidos o bases fuertes, agitacin
fuerte lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente prdida de su estructura y por
tanto de su funcin. No afecta a la estructura primaria.
Si la desnaturalizacin es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su
estructura y a esto se le llama renaturalizacin.
La desnaturalizacin provoca generalmente una disminucin de la solubilidad y la protena
precipita.
Ejemplo: La leche que se corta cuando la casena, que era soluble, se desnaturaliza y precipita
formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en cido lctico
provocando un ascenso de PH.
8. Actividades
1) Tenemos una disolucin acuosa de alanina y treonina cuyos PI son respectivamente 6.02 y
6.6. Si el PH del medio es 6.3 en una electroforesis, Cul va al nodo y cual va al ctodo?