Professional Documents
Culture Documents
BIOENGENHARIA
Catlise Enzimtica
So Lus MA
Abril, 2017
SUMRIO
1. OBJETIVO .................................................................................................................................... 4
2. INTRODUO ............................................................................................................................. 4
3. CATLISE ENZIMTICA ......................................................................................................... 5
3.1 Atividade Enzimtica .................................................................................................................... 6
3.2 Especificidade ............................................................................................................................... 6
3.3 Fatores que Influenciam a Ao Enzimtica ................................................................................ 7
3.3.1 pH ........................................................................................................................................... 7
3.3.2 Temperatura .......................................................................................................................... 7
3.3.3 Cofatores................................................................................................................................ 8
3.3.4 Inibidores ............................................................................................................................... 8
3.3.5 Concentrao da Enzima ....................................................................................................... 8
3.3.6 Concentrao do Substrato ................................................................................................... 8
4. EXERCCIO ..................................................................................................................................... 10
5. CONCLUSO .................................................................................................................................. 11
6. REFERNCIAS ................................................................................................................................ 12
3
1. OBJETIVO
2. INTRODUO
4
Determinaes da cintica de reaes catalisadas por enzimas encontram-se entre as
tcnicas mais poderosas para elucidar o mecanismo cataltico das mesmas. Uma das maneiras
de se determinar dados de uma cintica enzimtica atravs da resoluo da equao de
Michaelis-Menten, a partir da concentrao de substrato. O pH e a temperatura tem
influncias significativas na atividade da enzima, tendo cada reao enzimtica um valor de
pH e temperatura timos para a sua ao. Geralmente so condies brandas que favorecem a
utilizao das reaes enzimticas na indstria alimentcia. Essas condies costumam
favorecer o valor nutricional dos alimentos.
3. CATLISE ENZIMTICA
5
entre 700 e 900K, presso entre 100 e 900atm, na presena de ferro e outros xidos metlicos
como catalisadores.
3.2 Especificidade
Existe uma correlao entre a estrutura das protenas ou peptdeos que fazem parte da
molcula enzimtica e suas propriedades biolgicas, e esta propriedade leva a uma
especificidade extraordinariamente alta e reproduzvel. Provavelmente apenas uma frao da
molcula, denominada stio ativo, a responsvel pela ligao da enzima ao substrato ou
substratos, e essa frao determinaria a especificidade enzimtica.
O composto sobre o qual a enzima atua chama-se substrato. O substrato se une a uma
regio concreta da enzima, chamada stio ativo. Uma vez formados os produtos, a enzima
pode iniciar um novo ciclo de reao.
Alguns modelos foram propostos para explicar o tipo de ligao estabelecida entre
enzima e substrato.
Entre 1950 e 1960 um nmero de observaes feitas sugeriu que enzimas apresentam
considervel flexibilidade. Em 1958 Koshland props o modelo do ajuste induzido para
explicar o poder cataltico e especificidade apresentada por enzimas. Segundo esta teoria, em
6
alguns casos, o stio ativo adota a conformao idnea s em presena do substrato e a unio
do substrato ao stio ativo da enzima, desencadeia uma troca conformacional (arranjo espacial
dos grupamentos R dos aminocidos) que d lugar a formao de produto.
A especificidade das enzimas varia muito de uma enzima para outra, sendo muito
baixa para algumas enzimas e muito alta para outras. A especificidade baixa mais
comumente encontrada em enzimas degradativas, mas raramente encontrada em enzimas
biosintticas.
3.3.1 pH
- O stio ativo pode conter aminocidos com grupos ionizados que podem variar com o pH.
3.3.2 Temperatura
7
3.3.3 Cofatores
3.3.4 Inibidores
Estes podem ocupar temporariamente o centro ativo por semelhana estrutural com o
substrato original (inibidor competitivo) ou alterar a conformao espacial da enzima,
impedindo sua unio ao substrato (inibidor no competitivo).
8
(ES). Como a curva velocidade-substrato hiperblica, a fase de ordem zero atinge uma
velocidade mxima.
A atividade enzimtica foi estudada por Leonor Michaelis e Maus Menten, em 1913,
dividindo o processo em duas etapas que podem ser descritas conforme a equao a seguir:
9
4. EXERCCIO
b) De desnaturao da enzima.
c) De desnaturao do produto.
Resposta: letra d. Aps o ponto de temperatura tima para atividade enzimtica a enzima
comea a perder sua configurao tridimensional, ou seja, comea a desnaturar e
consequentemente perde a eficincia de catalisadora da reao.
10
5. CONCLUSO
11
6. REFERNCIAS
Estgio de Docncia Cintica Enzimtica. Por Juliana Ribeiro Mariotto. Disponvel em:
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/apostilas/Apostila_cinetica_enzimatica_ju.
pdf
12