TRABAJO DE BIOLOGIA

ACCION ENZIMATICA

NOHEMI RUTH GENES

DINA MARCELA LONDOO SUAREZ

DAVIANA PANTOJA JURIS
SUAMI PULIDO MEJIA
GREY VILORIA MORALES
FARID MORELO GONZALEZ

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

BACTERIOLOGIA

UNIVERSIDAD DE CORDOBA

AO 2017

INTRODUCCION
Las enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumir una
reaccin, aumentan notablemente su velocidad. Por medio de este trabajo
se explicaran los diferentes procesos o funciones que cumplen las enzimas
y como estas tienen que ver con las reacciones termodinmicas, como
estas ayudan a las bacterias con los diferentes antibiticos a resistir las
diferentes temperaturas y PH, explicaremos porque las enzimas si son
protenas y no todas las protenas son enzimas. Las enzimas tambin se
pueden decir tambin que son catalizadores de naturaleza protenica que
regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiolgicos,
producidos por los organismos vivos.
Los minerales tienen numerosas funciones en el organismo humano, Las
vitaminas son un grupo de sustancias que son necesarias para el
funcionamiento celular, el crecimiento y el desarrollo normales.

OBJETIVOS
 Aprender las diferentes funciones que poseen las enzimas en
nuestros cuerpos.
Conocer las leyes de la termodinmica.
Entender como estas ayudan las trasformaciones energticas de los
seres vivo.

OBJETIVOS ESPECIFICOS

Descubrir si las enzimas son protenas y viceversa.

Descubrir e identificar las diferentes formas que tienen de
protegerse las bacterias frente a las diferentes temperaturas y PH
inadecuado.
Conocer e identificar como se forma el complejo enzima-sustrato

RESUMEN
Las enzimas son biomolecular especializadas en la catlisis de las
reacciones qumicas que tienen lugar en la clula. Son muy eficaces como
catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las
reacciones qumicas mucho ms que cualquier catalizador artificial
conocido, y adems son altamente especficos ya que cada uno de ellos
induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se
puedan encontrar en el medio de reaccin.
La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es
decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las
enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio. En resumen, las enzimas son obreros
calificados que unen, cortan, transfieren y/o modifican los grupos qumicos
participantes de las reacciones bioqumicas vitales para la vida.

MARCO REFERENCIAL
 Enzimas: Las enzimas son molculas de naturaleza proteica que catalizan
reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles.

Catalizador biolgico: Un catalizador biolgico, es aquel que permite acelerar

los procesos del metabolismo de los seres vivos, ese catalizador puede ser la
misma enzima. Un catalizador de las reacciones bioqumicas de los seres vivos.
Se consideran biocatalizadores las enzimas, las hormonas y las vitaminas.

Sustrato: molcula sobre la que acta una enzima. Las enzimas catalizan
reacciones qumicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une
al sitio activo de la enzima, y se forma el complejo enzima.

Especificidad enzimtica: la especificidad enzimtica es tanto del tipo de

reaccin que catalizan, como del sustrato involucrado en la reaccin.

Vitaminas: Sustancia orgnica que se encuentra en los alimentos y que, en

cantidades pequeas, es esencial para el desarrollo del metabolismo de los seres
vivos; el organismo no puede fabricar esta sustancia por s mismo.

Minerales: Los minerales tienen numerosas funciones en el organismo humano.

El sodio, el potasio y el cloro estn presentes como sales en los lquidos
corporales, donde tienen la funcin fisiolgica de mantener la presin osmtica.

Protena: Las protenas son molculas formadas por aminocidos que estn
unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptdicos. El orden y la
disposicin de los aminocidos dependen del cdigo gentico de cada persona.

Temperatura: La temperatura es una magnitud referida a las nociones comunes

de calor medible mediante un termmetro.
1- Describa las leyes de la termodinmica. Indique como estas ayudan a
explicar las transformaciones energticas de los seres vivos. De un ejemplo.
Puede decirse que los sistemas bioqumicos (biolgicos) se rigen por las leyes
fundamentales de la termodinmica
- Primera ley de la termodinmica: establece la energa total de un sistema y su
medio circundante permanece constante; es decir, aunque las diferentes formas
de energa son interconvertibles, la energa no se puede crear ni destruir. Este es
el postulado de la primera ley de la termodinmica, tambin conocido como el
 principio de la conservacin de la energa. Cuando una cantidad de energa en
una forma se pierde, aparece una cantidad equivalente de energa en otra forma.
As, la energa qumica puede convertirse en calor, energa radiante o energa
mecnica. Si se absorbe calor o se realiza un trabajo sobre cualquier trabajo ya
sea animado o inanimado, esa forma de energa se conserva en el sistema como
energa interna (E), un sistema a una temperatura y con una cantidad definida de
masa tiene una cantidad de energa definida. Sin embargo, lo que la primera ley
no explica, es si un proceso natural en un sistema, por ejemplo una reaccin de
una va metablica, se puede realizar por s misma en una direccin dada. Para
determinar si un proceso dado procede contrariamente se necesita un principio
diferente, el cual se encuentra implcito en la segunda ley de la termodinmica.
- Segunda ley de la termodinmica: en esencia, esta ley establece que durante
cualquier cambio fsico o qumico una cierta cantidad de energa se transforma en
una forma de energa desordenada, al azar, llamado entropa ; es decir, si un
proceso se genera de manera espontnea, la entropa total de un sistema debe
aumentar, y esta entropa es capaz de realizar trabajo. A veces se dice que la
entropa es una energa intil, para distinguirla de energa til o energa libre, la
cual si puede realizar trabajo en su medio.
Las transformaciones energticas de los seres vivos: al tratar las transformaciones
en un contexto biolgico, resulta de inters hablar de las transformaciones que
ocurren en el mundo de los seres vivos: la respiracin, realizada por todas las
clulas, puede definirse desde un punto de vista energtico como la conversin de
energa qumica contenida en las molculas orgnicas en energa utilizada por las
clulas. El proceso implica la ruptura de los enlaces qumicos de las molculas
cuya energa es transferida a los enlaces terminales de alta molculas de ATP. La
fotosntesis: realizada exclusivamente por los vegetales, es el proceso biolgico
por el cual la energa luminosa del sol es transformada por energa qumica
almacenada en las plantas. Los fotones de la luz solar, al chocar con los
electrones poco energticos de la molcula de clorofila, activan dichos electrones
(o lo que es el mismo, incrementan su energa) este electrn es transferido
sucesivamente a molculas transportadoras de electrones de las cuales va
ocupando orbitales de menor nivel energtico cada vez, la energa liberada en
cada transferencia se transforma en energa qumica de enlace ATP. Los procesos
metablicos: son el conjunto de reacciones qumicas y transformaciones
energticas asociadas que tienen lugar en la clula y entre esta y su medio y
conducen a la sntesis (anabolismo) y degradacin (catabolismo) de las molculas
orgnicas. Ambos procesos son simultneos e independientes pues la energa
liberada durante uno debe ser aportada al otro.
Algunos ejemplos podran ser: para encender una lamparita, se necesita energa
elctrica, una vez la misma se enciende lo que sucede es que dicha energa se
convierte en luminosa, mientras que la primera es la que ilumina el lugar la
segunda es la que lo calienta.

2- Qu son las enzimas? analiza la importancia de la participacin de las

enzimas durante el metabolismo celular
Una enzima es una protena que acta como catalizador de una reaccin qumica
acelerndola. Las enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos del
metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o cataltico, que
suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el centro
reactivo la disposicin espacial y los tipos de cadenas laterales de aminocidos son
fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder interaccionar de la forma
deseada para llevar a cabo la catlisis de la reaccin. Las enzimas son muy selectivas en
relacin a los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho ms grandes que
sus sustratos y en muchas ocasiones requieren de la participacin de otras molculas
ms pequeas no polipeptdicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los
iones metlicos llamados cofactores.
La importancia de la participacin de las enzimas durante el metabolismo celular es que
gracias a las enzimas es posible que ocurran cada uno de los procesos metablicos que
ocurren en la clula tanto los procesos anablicos como catablicos, en si cada reaccin
que ocurre en la clula es regulada por alguna enzima. No todas las enzimas tienen la
misma importancia en la regulacin de una ruta.

3- Explique como sucede la formacin del complejo enzima sustrato

durante una reaccin qumica a nivel celular.
El complejo enzimasustrato
La molcula del sustrato se une al sitio activo de una enzima en particular, formando un
complejo enzima-sustrato. Para una mejor comprensin, se puede hacer referencia a la
siguiente representacin simple de una reaccin qumica:
La reaccin qumica: E + S ES (EP) E + P
En la ilustracin anterior, la enzima (E) se une con el substrato (S), formando un complejo
enzima-sustrato (ES). Despus de la formacin del complejo ES, se lleva a cabo la
interaccin del sustrato de la enzima, lo que resulta en un producto de la enzima (EP)
complejo. En el ltimo paso, el producto (P) sale del sitio activo de la enzima (E). La
enzima puede ser liberada, luego se recicla y se combina con otro sustrato para formar un
producto. De esta forma, una enzima acta sobre los sustratos para formar los productos.

4- Cul es la base de la especificidad de la accin enzimtica? Cules son

las ventajas desventajas de esta especificidad?
Especificidad de Accin enzimtica
Una de las principales caractersticas de las enzimas es su alta su alta especificidad. Las
enzimas son especficas para: el substrato y la reaccin. Esto significa que las enzimas
pueden catalizar la transformacin de apenas un substrato o una familia de substratos
relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles reacciones que ese
substrato puede experimentar.
Las enzimas catalizan reacciones con diferente grado de especificidad que pueden ser: -
Enzimas muy especficas: Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de
substrato, se dice que la enzima muestra especificidad absoluta para el substrato.
Enzimas poco especficas: La enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy
similares, se dice que la enzima muestra especificidad relativa para el substrato

Las ventajas y desventajas de esta especificidad es que

No hay otra enzima a la que ese sustrato se acople de esa manera, aunque puede actuar
otra enzima el resultado no ser el mismo, Esto permite que la clula pueda obtener los
productos necesarios para su metabolismo, y asegura que los sustratos que tiene, sean
utilizados por las enzimas correctas, al impedir que otras enzimas acten sobre el sustrato
impidindoles fsica y qumicamente encajar

5- Qu relacin existe entre la actividad enzimtica y el aumento en la

resistencia a los antibiticos que presentan algunas bacterias?
En que algunas bateras producen unas enzimas que hidrolizan el antibitico, Son
ejemplos de esta la produccin de -lactamasa, -actamasa de amplio espectro,
eritromicina estereasa y enzimas modificadoras de aminoglucsidos, cloranfenicol,
lincosamidas y estreptograminas. Sabemos que los antibiticos, -lactmicos como
penicilina, oxacilina, cefalosporinas, actan inhibiendo la enzima D-alanil D-alanin
carboxipeptidasa encargada de la sntesis de la pared. La -lactamasa hidroliza el enlace
amida del anillo penicilnico o cefalospornico resultando un derivado cido inactivo. Se
trata de un sistema enzimtico amplio, comn y eficiente de resistencia frecuentemente
producidas por bacterias Gram negativas, para las cuales se han elaborado mltiples
clasificaciones, siendo la ms aceptada la de Bush.
Igualmente por su amplia difusin se deben reconocer algunas codificadas por plsmidos:
-Enzimas de amplio espectro que hidrolizan las bencilpeni-cilinas y cefaloridina
- Enzimas que hidrolizan cefamicinas y oximino -lactmicos y son resistentes a la
inhibicin del clavulanato.
- Carbecilinasas que hidrolizan penicilina.
- Carbapenemasas.
- Oximino -lactamasa diferentes a las Betalactamasas de espectro extendido.
Otra va para inactivacin del antibitico es la modificacin enzimtica del mismo.
Este es el caso de las enzimas modificadoras de aminoglucsidos codificadas en
plsmidos. Entre las principales enzimas responsables de catalizar la modificacin, estn
la acetiltransferasa (AAC), fosfatidil transferasa (APH) y adenil transferasa (ANT o AAD).
Cuando un amino glucsido es inactivado ya no puede unirse a la subunidad 30s
ribosomal y por lo tanto no pueden interferir en la sntesis de protenas.
La modificacin del cloranfenicol la realiza una enzima intracelular, cloranfenicol acetil
transferasa (CAT), existente tanto en Gram positivos como en Gram negativos. Esta
enzima acetila los dos grupos hidroxilo y previene la unin del cloranfenicol al ribosoma
50S.

6- A qu se le llaman vas anablicas y catablicas? Cules son

convergentes y cules divergentes? Explica
Anabolismo:

El anabolismo es la sntesis de molculas complejas a partir de otras ms simples,

por ejemplo las protenas a partir de aminocidos y glucgeno de la glucosa. Las
reacciones sintticas requieren energa que proviene de hidrlisis de ATP.
Ejemplo de vas anablicas: Los nombres que terminan en gnesis que significa
crear
Catabolismo:
El catabolismo es la rotura (degradacin) de molculas complejas ricas en
energa, como las protenas, los carbohidratos y las grasas, dando lugar a otras
ms simples, la energa liberada es capturada como trifosfato de adenosina
( ATP ) y almacenada para ser utilizada en reacciones sintticas , anablicas
Ejemplo de vas catablicas: Los nombres terminan en lisis que significa romper.
Convergente
El catabolismo es una ruta convergente porque todos los alimentos distintos se
descomponen para dar como resultado las unidades bsicas, esta forma cualquier
protena, carbohidrato, lpido o cido nucleico. De diferentes productos se llega a
pocos productos semejantes.
Por ejemplo para cualquier forma de almidn o glucgeno los cuales son
polisacridos, o tambin la sacarosa y la maltosa que son disacridos hay
diferentes enzimas que dan como resultado glucosa que es un monosacrido.
Incluso mediante el catabolismo tambin se forman molculas energticas de ATP
y NADH a partir de la digestin de carbohidratos y lpidos

Divergente
El anabolismo es una ruta divergente porque a partir de unos cuantos monmeros
o unidades bsicas se da origen a una cantidad muy numerosa de polmeros
distintos.
Por ejemplo, bastan cuatro nucletidos distintos para elaborar todos los diferentes
genes que hay en las molculas de ADN de cualquier ser vivo. Igual todas las
protenas distintas que hay se sintetizan en el anabolismo solamente dan con los
20 aminocidos que hay.
7- Describe las distintas formas de inhibicin enzimtica y da ejemplos de
cada uno de ellos en clulas eucariotas y \o procariotas.

Inhibidores enzimticos
Un inhibidor enzimtico es algn compuesto que impide que alguna, o algunas,
enzimas catalicen. Este tipo de compuestos son especficos, o sea que pueden
inhibir a un grupo de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras enzimas.
Los inhibidores, dependiendo de la forma en que actan se han clasificado en dos
grandes grupos:
Inhibidores irreversibles
Inhibidores reversibles
Los inhibidores reversibles a su vez se dividen en dos subgrupos:
Inhibidores reversibles competitivos
Inhibidores reversibles no competitivos
Inhibidores irreversibles
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente,
con lo que la inhibicin no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen
contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehdos,
haloalcanos o alquenos. Estos grupos electroflicos reaccionan con las cadenas de
aminocidos para formar uniones covalentes. Los residuos modificados son
aquellos que contienen en sus cadenas laterales nuclefilos como por ejemplo un
grupo hidroxilo o un grupo sulfhdrico.
Inhibidores reversibles
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de hidrgeno, las interacciones hidrofbicas y
los enlaces inicos. Los enlaces dbiles mltiples entre el inhibidor y el sitio activo
se combinan para producir una unin fuerte y especfica. Al contrario de lo que
ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles
generalmente no experimentan reacciones qumicas cuando se unen a la enzima y
pueden ser eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis.
En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor
tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que tambin se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la
enzima. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al
inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al
sustrato verdadero.
La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.
Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de
inhibidor.

8- Cul es la importancia de las vitaminas y minerales para los seres vivos?

Cmo estn relacionados en el metabolismo celular? Indica ejemplos

9- la temperatura y el pH son agentes condicionantes de la actividad

enzimtica, Cmo explicas que algunos organismos puedan vivir en
ambientes de extremas temperaturas (muy altas o bajas) o extrema acidez o
alcalinidad?

10- todas las enzimas son protenas? Todas las protenas son enzimas?
explica