CURS NUTRITIE PROTEINELE Proteinele sunt substante complexe care contin C (carbon), H (hidrogen),O (oxigen) si N (azot) (element esential, in proportie constanta de 16%). Unele proteine contin S (sulf), P (fosfor), Fe (fier), Mg (magneziu), Cu (cupru), Co ( cobalt). Proteinele sunt molecule mari, polimeri de aminoacizi, care sunt organizati in poplipeptide de o foarte mare diversitate. Proprietatile proteinelor sunt determinate de: - aminoacizii constituenti ~ arhitectura moleculei - prezenta unor elemente ca de exemplu: P, S etc. Unitatea structurala a proteinelor este aminoacidul. Din punct de vedere chimic, aminoacidul contine o grupare acid’ (COOH) gi o grupare amino (NHz), care are proprietati bazice NH2 | R-C-COOH 1 H (formula generala a unui aminoacid) Doi aminoacizi se leaga printr-o legaturaé denumita peptidica, rezultata prin eliminarea unei molecule de apa, dintre gruparea amino a unui aminoacid si gruparea carboxil al celui de-al doilea aminoacid.Proteinele sunt lanturi de aminoacizi legati prin leg&turi peptidice (- CO — NH - ). Prin astfel de legaturi intre aminoacizi rezulta dipeptide — tripeptide — polipeptide. in structura proteinelor se gasesc de obicei 22 aminoacizi si foarte rar inca alti 4 — 5 aminoacizi. Existé posibilitati infinit de numeroase de combinare a aminoacizilor si astfel rezulta o varietate foarte mare a proteinelor in regnul animal gsi vegetal. Fiecare specie sintetizeaza proteinele specifice. Clasificarea proteinelor Proteinele se grupeaza in doua categorii: e holoproteine — din hidroliza acestora rezulta aminoacizi: - scleroproteine: colagenul, keratina (proteine fibroase, insolubile) - sferoproteine: - albuminele din - albus - lapte - plasma - globulinele - miozina - glutelinele din cereale « heteroproteinele — din hidroliza acestora rezulta aminoacizi $i © grupare prostetica de natura organica sau minerala : - fosfoproteinele - cazeina (din lapte) - vitelina (din galbenugs) - glicoproteine - lipoproteine - cromoproteine (asociate la ometaloporfirina) - nucleoproteine (gruparea caracteristicd este un acid nucleic) e clasifica in: Aminoa e esentiali — sunt aminoacizii care nu pot fi sintetizati in organismul uman; prin urmare pot fi adugi in organism numai prin alimente. Acegtia sunt continuti numai in alimente de origine animala Pentru adulti sunt 8 aminoacizi esentiali: - histidina - lizina - leucina - izoleucina - metionina - treonina - triptofan - valina Pentru copii, in perioada de crestere, mai sunt necesari inca 2 aminoacizi esentiali: - fenilalanina si arginina * neesentiali — pot fi sintetizati in organism Proteinele pot fi: ° complete — contin o proportie suficienta de aminoacizi pentru a mentine integritatea gi o dezvoltare normala a tesuturilor (proteine cu valoare biologica crescuta) * partial complete — pot mentine viata, darv le lipsesc aminoacizii necesari pentru crestere, de exemplu: gliadina — 0 proteina din cerealee incomplete — nu pot reface tesuturile Proteinele pot fi caracterizate prin valoarea caloric& si prin valoarea biologica. Valoarea calorica a proteinelor este reprezentata de continutul energetic: 1 gram de proteine furnizeaza 4 calorii. Valoarea biologica a unei proteine este conferité de continutul in aminoacizi esentiali. Valoarea biologicd de referinté = 100. Proteinele din lapte si din galbenugul de ou au aceasta valoare de referinté, adicé sunt proteinele cu cea mai mare valoare biologica gi sunt considerate ca proteine de referinta pentru alte proteine. Valoarea biologica pentru proteinele din alimente: - ou 100 - lapte 100 - came vita 100 - peste 88 - orez 85 - cartof 75 - bob de grau 67 - spanac 65 - leguminoase uscate 40 - faind de grau 38 - porumb, linte 20 Digestia si absorbtia proteinelor Proteinele sunt molecule foarte mari, polimeri de aminoacizi. Degradarea moleculelor mari de proteine, fie hidrolitica, fie enzimaticd, presupune descompunerea acestora in molecule maimici (polipeptide), care s4 poata fi absorbite. Aceste procese se desfasoara la nivelul tubului digestiv, influentate de sucurile digestive, ale c&ror caracteristici difera de la un segment la altul, de exemplu : sucul gastric are caracter puternic acid (determinat de acidul clorhidric secretat de cdtre mucoasa gastrica), iar sucul intestinal are caracter alcalin (determinat de cantitatea de bicarbonat din sucul pancreatic, care ajunge in duoden). Enzimele care participa la scindarea proteinelor sunt denumite proteaze, iar cele care hidrolizeazi polipeptidele sunt peptidazele. Proteazele exercité actiunea hidroliticé in interiorul moleculei proteice, fiind numite si endopeptidaze, cum sunt: pepsina, tripsina, chimotripsina, iar peptidazele actioneaza la extremitatile moleculei polipeptidice, fiind numite exopeptidaze, cum este carboxipeptidaza. Prin actiunea endopeptidazelor se realizeaz& scindarea moleculelor proteice in fragmente mai mari, denumite polipeptide, la capetele cdrora actioneazd exopeptidazele, care sindeaza aminoacidul terminal. Enzimele proteolitice sunt secretate sub forma de precursori inactivi, denumiti generic zimogeni (pepsinogen, tripsinogen, chimotripsinogen), care apoi sunt activati in enzime active (pepsina, tripsina, chimotripsina) la nivelul cavitatii gastrice sau in lumenul intestinal. Activarea acestor precursori se face in doua moduri : - hidroliza limitata, prin care se developeaza fragmentul activ al enzimei (activarea endopeptidazelor)- activarea prin ioni metalici existenti in sucul intestinal, care contribuie la realizarea unui pH asemanator cu pH-ul optim de actiune al enzimelor respective (exopeptidazele). Digestia proteinelor incepe la nivelul stomacului. Sucul gastric contine: - acid clorhidric (HCI) la o concentratie care corespunde unei solutii de 0,1N - proteaze: pepsina, secreteta ca precursor inactiv, denumit pepsinogen, care se activeazd in prezenta pH-ului acid, determinat de acidul clorhidric. La un pH cu valori intre 1,5 - 2,5 pepsinogenul se activeaza si devine pepsina activa, care intr-un prim stadiu scindeaza moleculele mari de proteine in fragmente. Acestea sunt polipeptide mari, care sunt scindate in stadiul urmator de c&tre pepsind in fragmente mai mici: tetrapeptide si tripeptide. Sucul pancreatic, diferit de sucul gastric prin pH-ul alcalin, conferit de bicarbonatii si fosfatii alcalini din sucul pancreatic si bila, creaz& mediul favorabil pentru activitatea enzimelor digestive de Ia nivelul intestinului subtire. Sucul pancreatic contine enzime inactive pentru proteine gi active pentru anumite polipeptide. Enzimele sucului pancreatic sunt endopeptidaze (tripsina si chimotripsina) gi o exopeptidaza (carboxipeptidaza). Tripsina rezulta din activarea tripsinogenului sub actiunea ionilor de calciu. Tripsina actionaeza la un pH alcalin (5 — 10); scindeaz& o mare varietate de polipeptide.Chimotripsina provine din chimotripsinogen, care este activat de catre tripsina; sunt mai multe tipuri de chimotripsine, care actioneaza in limite mai largi de pH si produsii finali sunt dipeptide. Carboxipeptidaza secretata in pancreas sub forma inactiva (procarboxipeptidaza), care este activata in prezenta tripsinei active gi a ionului de magneziu. Actioneaza asupra polipeptidelor la extremitatea care contine gruparea carboxilicd libera (COOH). Practic scindeaza polipeptidele pana la dipeptide, gruparea amino fiind cea care inhiba actiunea enzimei. Sucul intestinal: - pH alcalin - contine numai peptidaze: aminopeptidaza, dipeptidazele gi prolidaza. Aminopeptidazele scindeaza polipeptidele prin extremitatea care contine gruparea amino (NH2). Prin urmare hidroliza lantului polipeptidic poate ajunge pana la extremitatea care contine guparea carboxil (COOH), care inhiba actiunea enzimei. Dipeptidazele sunt activate de c&tre ionul de cobalt, iar prolidaza este activata in prezenta ionului de mangan. Absorbtia intestinala a proteinelor se realizeaza dupa scindarea enzimatica in molecule mai mici, dipeptide gsi tripeptide, care sunt hidrolizate la nivelul intestinului pana la aminoacizi liberi. Acestia reprezinté forma sub care se absorb proteinele consumate din alimente. Absorbtia aminoacizilor se face prin “transport activ secundar’, adica prin cuplarea cu pompa de Na (atat aminoacizii cat gi Na sunt cuplati cu un transportor comun). Fiecare grup& deaminoacizi are un transportor diferit. Un rol important in transportul aminoacizilor are piridoxalul (= forma activa a vitaminei Be). In intestin aminoacizii se absorb ca atare la nivelul celulelor epiteliului vilozitatilor intestinale, trec in vena porta, ajungand astfel la ficat. La acest nivel aminoacizii sunt fie utilizati pentru sinteze proteice, fie trec In sange pentru a ajunge la tesuturi. Un procent foarte mic de aminoacizi nu se absorb si vor ‘supusi, la nivelul intestinului, unor procese de degradare: - dezaminare — rezultaé amoniac - decarboxilare — rezulté acid carbonic - desulfurare — rezulta hidrogen sulfurat - procese complexe (dezaminare + decarboxilare + oxidare), din care rezulta indol, scatol (din degradarea triptofanului) sau fenol (din degradarea tirozinei). Metabolizarea aminoacizilor 1. Dezaminarea — este trecerea aminoacidului in cetoacidul corespunzator. Reactia se desfasoara in rinichi gi ficat. 2. Transaminarea — este reactia de transfer a unei grupari amino- (NH2) de la un aminoacid pe un cetoacid, reactie in care un rol foarte important jl are piridoxalfosfatul (vitamina Be) Reactiile de dezaminare gi transaminare explica legatura ‘intre metabolismul proteinelor, glucidelor gi lipidelor. 3. Sinteza ureei. Amoniacul ( NH; ) rezultat din reactiile de dezaminare, transaminare gi din hidroliza glutaminei va fi utilizat la sinteza ureei in ficat. Amoniacul + acid carbonic vor fi trecuti pe diversi transportori: citrulina — ornitina — arginina. Din acest ciclu varezulta urea, care este produsul final de degradare a proteinelor si care se elimina din organism la nivelul rinichiului. Amoniacul participa si la sinteza creatinei si creatininei Acidul uric este elementul final al catabolismului acizilor nucleici (acidul dezoxiribonucleic —- ADN si ribonucleic — ARN) endogeni gi exogeni: acid nucleic > purine — acid uric Acidul uric mai provine gsi din sinteza purinelor, pornind de la fosforibozil pirofosfat si glutamina. Functiile proteinelor - rol plastic — proteinele sunt furnizori de material pentru sintezele proteice in organism, prin urmare constituie partea structurala a tuturor celulelor, tesuturilor, organelor, sistemelor, acest rol fiind si cel mai important. Proteinele structurale — prin continutul lor in aminoacizi esentiali — provin numai din alimentatie. - rol functional, de reglare a unor functii in organism (exemplu: hormonii cu structura proteica, enzimele, anticorpii). - rol energetic: 1 gram de proteine furnizeaza 4 calorii; sunt utilizate ca surs& de energie cand glucidele si lipidele nu sunt disponibile - proteinele plasmatice: - regleaza presiunea osmotica gi echilibrul acidobazic - mentin pH-ul sanguin usor alcalin. Proteinele nu sunt stocate precum sunt glucidele (sub forma de glicogen hepatic si muscular) sau precum lipidele (sub forma de trigliceride, care constituie grasimile din tesutul adipos).Sursele de proteine Toate alimentele naturale contin o oarecare cantitate de proteine (chiar si uleiurile care provin din plante gi fructe, care contin azot). Concentratii crescute de proteine se gasesc in urmatoarele alimente: - lapte praf - came - peste branza leguminoase (boabe): fasole, mazare, linte masline negre nuci, arahide. De subliniat faptul a nu se confunda concentratia crescuta de _proteine cu _valoarea_biologicd a proteinelor, reprezentaté de continutul in aminoacizi esentiali, care se g&sesc numai in alimente de origine animala. Concentratii intermediare de proteine se gasesc in urmatoarele alimente: - ou - lapte - legume - faina - cereale Necesarul zilnic. - minim vital: - 0,5 g / kg corp / zi (corespunde la aproximativ 35g proteine pe zi la un adult cu o greutate de 70 kg) - minim optim pentru o viaté normala: - 1 g proteine / kg corp / zi.in ratia caloricd zilnica a adultului, proteinele trebuie s& Teprezinte 11 — 15%, iar la copil, adolescent in perioada de crestere, proteinele trebuie sa reprezinte 14 — 15% din necesarul caloric zilnic