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1. ESTRUCTURA Y COMPOSICIN
Como su nombre lo indica, los microtbulo son estructuras tubulares huecas y se
encuentran en casi todas las clulas eucariotas.
Los microtbulo tienen un dimetro externo de 25 nm, una pared con grosor
aproximado de 4 nm y pueden extenderse a lo largo o ancho de la clula. La
pared de un microtbulo est formada por protenas globulares dispuestas en
hileras longitudinales, conocidas como protofilamentos, que se alinean en
paralelo con respecto al eje longitudinal del tbulo. puede verse que los
microtbulos estn formados por 13 protofilamentos alineados lado a lado en
un crculo dentro de la pared
tubulina alfa.
Polaridad estructural de los microtbulos es un factor importante en el
crecimiento de estas estructuras y su capacidad para participar en actividades
mecnicas dirigidas.
UBICACIN
Pueden encontrarse dispersos por todo el citoplasma o bien formar estructuras
estables como cilios, flagelos y centriolos.
COMT
Esta sigla significa centro organizador de microtbulos, es decir, que en la clula
existe una estructura que permite organizar microtbulos. Dicha estructura es el
centrosoma, estructura compleja formada por 2 centrolos, ubicados en ngulo recto,
y una cubierta proteica de tubulina gamma que conforma el llamado material
pericentriolar.
Lo ms curioso es que los centrolos son estructuras cilndricas de 0.2 m, formadas
por microtbulos. Cada centrolo est integrado por 9 tripletes de microtbulos. Cada
triplete se denomina, desde adentro hacia fuera, A, B y C. El microtbulo A contiene
13 protofilamentos, en tanto que el B y el C solo tienen 10.
TUBULINA
Los microtbulos estn construidos por unidades de protenas globulares
llamadas tubulinas (55 kd). Dos de estas tubulinas se asocian en un dmero :
tubulina alfa y tubulina beta. Son los dmeros de tubulinas los que se unen para
formar los microtbulos, este proceso se llama polimerizacin o ensamble.
Las unidades dimericas se ordenan siempre cabeza con cola , quiere decir que
se asocia la tubulina alfa y le precede la beta, esto le da al microtubulo una
polaridad definida.
estabilidad la logran asocindose con protenas. De aqu viene la sigla MAP (en
ingls), que traducido viene a ser: protenas asociadas al microtbulo.
Estas protenas se unen a la superficie de los microtbulos e inhiben la
disociacin de los dmeros de tubulina. Se han aislado varias de ellas, en el
tejido nervioso: MAP-1, MAP-2, tau (), dinamina, etc. Las prolongaciones de las
neuronas han sido las estructuras en las cuales se han identificado estas MAPs.
En los axones, los extremos + estn orientados lejos del cuerpo celular y en las
dendritas estn en ambas direcciones. Los axones poseen protena tau y las
dendritas poseen MAP-2.
Con ayuda del ME se ha observado que poseen un dominio globular que se fija al
microtbulo y otro dominio filamentosa que se extiende hacia fuera del
microtbulo.
DINEINA
asegura los transportes de orgnulos o grnulos de secrecin en direccin al polo
positivo (movimientos antergrados)
Inestabilidad dinmica
Durante la polimerizacin, ambas unidades de tubulina se encuentran unidas a una
molcula de guanosn trifosfato. El GTP desempea una funcin estructural en la tubulina, pero es hidrolizado a GDP en la -tubulina. Esta hidrlisis modula la adicin
de nuevos dmeros. As, el GTP se hidroliza tras un lapso del tiempo, lo que permite
que, si la adicin de dmeros es rpida, se forme en el extremo (+) un casquete de tubulina unida a GTP, mientras que, de ser lenta, lo que se expone es tubulina unida a
GDP. Pues bien: esta unin a uno u otro nucletido es la que determina la velocidad de
polimerizacin o despolimerizacin del microtbulo. As, un casquete en el extremo (+)
con GTP favorece la elongacin, mientras que uno de GDP, la despolimerizacin.
La velocidad de alargamiento o acortamiento est determinado por el grado de adicin
de dmeros de tubulina en relacin con el grado de hidrlisis de GTP. Expliquemos
esto: si la adicin de dmeros es ms rpida que la hidrlisis, el microtbulo se alarga.
Por el contrario, si la adicin es ms lenta que la hidrlisis el microtbulo se acorta.
POLIMERIZACION
La polimerizacin consiste en la adicin de dmeros de tubulina, por su lado beta (con
GTP perifrico) a un extremo del microtbulo, el cual viene a ser sealado como ms
(+).
Una vez que se han aadido varias capas de dmeros, los GTP mencionados sufren
hidrlisis convirtindose en GDP, lo cual debilita la unin con las molculas adyacentes,
favoreciendo la despolimerizacin.
Polimerizacion
despolimerizacion
GTP (GUANOSIN
TRIFOSFATO)
es
uno
de
usados
en
BIBLIOGRAFA
Gerald Karp Quinta edicin BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR Mxico2009
Alberts et al (2004). Biologa molecular de la clula. Barcelona