El presente trabajo fue realizado

utilizando las siguientes bibliografas:

*Bioqumica Parte 1. Editado por el
CE.CI.ME. Autor: Gustavo Lozano. 1998.
*Curtis Barnes. Biologa Gral. Editorial
Panamericana. 2002.

Cadena
transportadora
de electrones

Cadena transportadora de electrones

Cadena Transportadora de Electrones.

Localizacin de la cadena Transportadora de Electrones.
El organoide responsable de la respiracin celular, es decir del transporte electrnico y de
la produccin de ATP, es la mitocondria. Por esta razn se la ha llamado Usina Celular.
Las mitocondrias estn limitadas por una membrana externa y poseen adems una
membrana interna con numerosas invaginaciones que conforman las crestas mitocondriales (entre
ambas membranas existe un espacio intermembrana).
El tamao de las mitocondrias y el nmero de crestas que poseen varan de un tejido a
otro segn los requerimientos energticos de cada uno.
Los sistemas enzimticos comprendidos en la respiracin se encuentran en la membrana
interna. Esta est constituida por numerosas estructuras llamadas partculas elementales que
constan de una base (asociada al transporte de e-), un tallo y una cabeza (donde se encuentran las
ATPasas).
La luz mitocondrial est repleta de un medio viscoso llamado matriz donde ocurren los
procesos identificados en el ciclo de Krebs.
Ingreso de los Hidrgenos a la Mitocondria: Algunos procesos productores de H, que formaran
agua al final de la cadena, con la produccin concominante de ATP por fosforilacin oxidativa,
ocurren fuera de la mitocondria.
Como las membranas tienen una permeabilidad limitada (es impermeable al NAD y NADH) existen
procesos complementarios para el pasaje de los H al interior de las mitocondrias. Estos son
llamados Trenes Enzimticos o mecanismos de Lanzadera.
Dos de tales procesos, que transfieren equivalentes de reduccin del citoplasma a la mitocondria
son: tren del glicerolfosfato y tren de malato-aspartato.
Para la salida de equivalentes de reduccin hacia el citoplasma con fines biosintticos est el tren
del isocitrato.

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Cadena transportadora de electrones

Ejemplo de un mecanismo de lanzadera o tren enzimtico, donde T es la sustancia intermedia que
transporta los e-.
NADH + H

NAD+

Citoplasma

TH2

Membrana mitocondrial
externa

TH2

T
Cadena transportadora de e-

FADH2

FAD

Espacio intermembrana
Membrana mitocondrial
interna

Matriz
Mitocondrial

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Cadena transportadora de electrones

Enzimas y coenzimas de la Cadena Transportadora de Electrones.

1. Deshidrogenasas dependientes de NAD o NADP (Piridn dependientes).
Son deshidrogenasas anaerobias que requieren como coenzima al NAD o al NADP. La mayora de
estas enzimas son especficas para NAD, algunas precisan NADP y otras pueden reaccionar con
cualquiera de los dos.
Ejemplo de estas enzimas son: gliceraldehdo 3-fosfato deshidrogenasa (de la gluclisis), malato
deshidrogenasa (del ciclo de Krebs), hidroxiacil CoA deshidrogenasa (de la -oxidacin de cidos
grasos).
A. Coenzimas NAD y NADP: El NAD y el NADP son dos coenzimas en cuya formacin
interviene la niacinamida, vitamina hidrosoluble del grupo B.
-El NAD: nicotinamida-adenindinucleotido, es una combinacin de niacinamida con dos
molculas de ribosa, dos molculas de cido fosfrico y una de adenina.
-El NADP: fosfato de nicotinamida-adenindinucleotido tiene igual constitucin qumica, con un
radical fosfrico ms esterificado al OH del C2 de la ribosa que est unida a la adenina.
Ambas coenzimas son interconvertibles.
Las formas reducidas de las mismas se designan con el prefijo dihidro: NADH dihidronicotinamida-adenindinucleotido.
Las coenzimas son reducidas por el sustrato especfico de la deshidrogenasa y posteriormente
re-oxidadas por otro aceptor de electrones.

Sustrato reducido + NAD+ (o NADP+)

Sustrato oxidado + NADH + H* (o NADPH + H*)

En la reaccin 2 tomos de hidrogeno se separan del sustrato.

Uno se transfiere como ion hidruro al NAD+ portando 2 equivalentes de reduccin (1
tomo de H ms 1 e-). Estas
equivalentes se incorporan
al NAD, uno como tomo de
H al C4 del anillo de
nicotinamida, el otro eadicional, neutraliza la carga
positiva del N1.
El otro protn se libera al
medio.

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2. Deshidrogenasas dependientes de FAD o FMN (Flavino dependientes o flavoprotenas).
Son deshidrogenasas anaerbicas como coenzimas al FAD o FMN. La mayor parte de las
deshidrogenasas ligadas a riboflavina estn implicadas en el transporte de electrones en o hacia la
cadena respiratoria.
Como ejemplo de este grupo, miembro de la cadena, tenemos a la deshidrogenasa del NADH que
acta como un transportador de e- entre el NADH y los componentes ms electropositivos.
Otras, como la succinato deshidrogenasa, la acil CoA deshidrogenasa y la glicero-3fosfatodeshidrogenasa mitocondrial, transfieren directamente los equivalentes reductores desde
el sustrato a la cadena. Contienen FAD como coenzima.
En el caso de la deshidrogenacin del lipoato (o cido lipoico) debido al bajo potencial rdox, la
flavoprotena transporta los electrones al NAD+ (NAD oxidado). Tambin tenemos la flavoprotena
(FP) transportadora de electrones, que los transfieren de la acil CoA deshidrogenasa a la cadena.
A. Coenzimas FAD y FMN: FAD y FMN son los grupos prostticos asociados con las
flavoprotenas deshidrogenantes. Son dos formas de la riboflavina, vitamina hidrosoluble
del grupo B. Su funcin es actuar como coenzima para la transferencia de H en las
reacciones catalizadas por los sistemas enzimticos (flavoprotenas) de los que son
constituyentes.
El FMN es el fosfato de riboflavina o riboflavinmononucleotido. Est formado por flavina, ribitol y
un grupo fosfato. Es un constituyente de la deshidrogenasa del NADH (NAD reducido), de la
citocromo c reductasa y de la L-aminocido deshidrogenasa.
El FAD, flavinadenindinucleotido, contiene dos grupo fosfatos, adenina, ribosa y ribitol. Es el grupo
prosttico de la D-aminocido deshidrogenasa, acil CoA deshidrogenasa y de la succinato
deshidrogenasa.
La parte funcional de estas coenzimas es el anillo isoaloxazina (flavina), que transporta los tomos
de hidrogeno.

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3. Ferrosulfoprotenas.
Son protenas que contienen hierro no hemnico y azufre cido-lbil en cantidades equimolares.
Los grupos ferroazufrados de estas protenas, que tambin se encuentran en ciertas
flavoprotenas. Se denominan centros hierro-azufre.
Los tomos de azufre involucrados pueden pertenecer a la cistena.

CH2

Fe +++
CH2

CH2

CH2

Fe +++

eFe +++

Fe ++
e-

4. Coenzima Q o Ubiquinona.
La coenzima Q es un transportador de H (e-) liposoluble que se encuentra en las membranas
mitocondriales. Frecuentemente llamada ubiquinina, por su existencia ubicua en la naturaleza, es
considerada como vitamina por algunos investigadores, por su capacidad para prevenir o curar la
deficiencia de vit. E en varias especies.

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Cadena transportadora de electrones

Qumicamente es una benzoquinona que posee una cadena lateral isoprencide muy larga. Cumple
su funcin en la cadena respiratoria aceptando los equivalentes reductores de la NADH
deshidrogenasa y de otras deshidrogenasas dependientes de la flavina, y transfirindola a los
citocromos.
Contribuye de esta forma a regenerar al FMN y FAD constituyentes de las deshidrogenasas, a su
estado oxidado.
Cuando los 2 e- son captados por los citocromos, la CoQ se restaura a su forma quinnica y 2
protones se liberan al medio.

5. Citocromos:
Los citocromos son hemoprotenas. Es decir su grupo prosttico es el hem, que contiene un tomo
de hierro (Fe) inserto en el centro de una estructura de anillo de protoporfirina Ix y ligado a los
nitrgenos de los pirroles.
Intervienen en reacciones de xido reduccin. El Fe del hem en estado frrico capta un electrn
reducindose al estado ferroso. Al cederlo al aceptor vuelven al estado frrico. La reaccin entre 2
tomos de Fe de dos citocromos seguidos seria:

Fe++

Fe+++
2

Fe+++

Fe++

Se los clasifica como deshidrogenasas anaerobias, con excepcin de la citocromooxidasa

(citocromo a-a3) que es una oxidasa. Precisamente es el ltimo eslabn de la cadena respiratoria,
y trasmite 2 e- al O2. Los citocromos a y a3 se consideran como un complejo que contiene cobre
(cu).

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Cadena transportadora de electrones

Los electrones procedentes del citocromo c son tomados primero por el hem del a y transferidos
al a3 (en la cadena transportadora de electrones), quiz con participacin de cu. (cu++ ____ cu+).
Los citocromos de la membrana mitocondrial, que intervienen en la respiracin son: cit. b, cit. c1,
cit. c, cit. a-a3. De estos el mejor estudiado es el cit. c.

Organizacin de la cadena transportadora de electrones.

La etapa original es la oxidacin de un metabolito. Dos tomos de H (o sea 2 e-) son removidos y
captados por el NAD oxidado (NAD+). Cada integrante de la cadena capta los dos equivalentes de
reduccin reducindose, y los cede, oxidndose, en tanto que el aceptor se reduce: hasta llegar al
O2.
A partir de la CoQ (paso en que se liberan los H+ al medio) los e- son transportados de a uno por
los citocromos. Es decir deben cumplirse dos ciclos para que los 2 electrones provenientes del
sustrato lleguen al O2.
Cada tomo de oxigeno con 2 e- extra, acepta dos protones del medio formndose agua.
En todo el proceso se consume: el metabolito combustible y O2. Cada constituyente intermedio
oscila entre su forma oxidada y reducida, o sea, es reciclado continuamente.
Podramos imaginarlos como una secuencia de ruedas adicionales, de la siguiente manera:

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Cadena transportadora de electrones

Las deshidrogenasas y los citocromos son parte de la membrana mitocondrial interna. Se han
identificado en la organizacin de la cadena, cuatro complejos liposolubles. De esta forma la
estructura de la misma seria:

NADH deshidrogenasa (FMN)--- Fe:S protena

Complejo I
Succinato deshidrogenasa (FAD) --- Fe:S protena
Complejo II
CoQ: componente mvil (no fijo a la membrana) nexo entre los complejos I, II, III.
Citocromos b, cit. c1, Fe:S
Complejo III
Citocromo c: complejo mvil, hidrosoluble, nexo entre los complejos III y IV.
Citocromo a-a3 (cu)
Complejo IV
O2: aceptor final.

En resumen:

El complejo I cataliza la oxidacin del NADH y la reduccin de la CoQ.

El complejo II tambin reduce la CoQ, pero a expensas (oxidando) el succinato.
El complejo III reduce el citocromo c reoxidando a la CoQ.
El complejo IV, con la oxidacin del citocromo c, reduce al oxgeno.

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Cadena transportadora de electrones

La disposicin de los complejos nos indica que los metabolitos oxidados directamente por
deshidrogenasas que contienen flavina (ejemplo: succinato deshidrogenasa) saltean la etapa de la
NADH deshidrogenasa. Esto es importante porque, como veremos luego, se altera la cantidad de
molculas de ATP que pueden producirse en la fosforilacin oxidativa, es decir acoplada a la
cadena.

Fosforilacin Oxidativa.
Conservacin de la energa: El transporte de e- desde el NADH y el FADH2 hasta el O2 est
asociado a la formacin de ATP. La energa liberada en el proceso no disipa como calor sino que se
conserva en las uniones de fosfato de alta energa del ATP. La conservacin se logra mediante el
acoplamiento de la fosforilacin oxidativa al transporte de electrones.
Formacin del ATP: Utilizando malato (que reduce al NAD) como sustrato, se determina
experimentalmente que tres molculas de fosfato son convertidas de una forma inorgnica a una
forma orgnica (ATP) por cada tomo de oxigeno consumido. Esto significa que cuando dos
tomos de H (una molcula de NADH + H+) o sus equivalentes en e-, pasan a lo largo de la cadena
transportadora, se forman 3 molculas de ATP por cada tomo de oxigeno oxidado.
Si en cambio se utiliza el succinato del ciclo de Krebs (que reduce al FAD en vez del NAD) se
producen solo 2 molculas de ATP por tomo de oxigeno consumido en la cadena transportadora
de electrones.
No se conoce a ciencia cierta el mecanismo exacto por el cual la energa oxidativa es captada y
utilizada para la sntesis de ATP.
Lo que por ahora conocemos es que se realiza en las partculas elementales o estructuradas en
bulbo cuya cabeza es la unidad F1 y cuyo cuello o tallo es la unidad F0, agregado proteico incluido
en la membrana mitocondrial interna. Este complejo F1-F0 posee la capacidad de hidrolizar ATP,
por eso se llama ATPasa. Como sabemos la formacin de ATP se considera la inversa de su
hidrolisis.

ADP + Pi

ATP + H2O

Hiptesis sobre la Transduccin de energa.

El proceso de transduccin de energa desde el transporte de electrones a la fosforilacin oxidativa
es explicada por tres hiptesis que analizaremos brevemente.
Desde ya diremos que la preferida es la Hiptesis Quimiosmtica.
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Cadena transportadora de electrones

1) Hiptesis Qumica: Propone una serie de reacciones consecutivas en las que se forma un
intermediario covalente de alta energa. Este intermediario es reemplazado por un fosfato
inorgnico para dar una enzima fosforilada. Luego el fosfato de alta energa es transferido
al ADP para dar ATP. Esta teora ubica tres sitios de formacin del ATP a lo largo de la
cadena, llamados I, II y III. Estaran determinados por una mayor variacin de energa libre
que alcanzara para rendir un mol de ATP. De esta forma se puede explicar que los
metabolitos que ingresan por el FAD producen solo 2 ATP porque saltean el sitio I de
fosforilacin. La teora qumica fue descartada porque no se ha hallado ningn
intermediario fosforilado.
2) Hiptesis Conformacional: Sugiere la presencia de cambios conformacionales en las
protenas (ATPasas) de la membrana mitocondrial interna. Este cambio seria inducido por
un gradiente de protones a travs de la membrana. El ATP formado en el sitio de unin de
la ATPasa es liberado al disminuir la afinidad de la enzima como consecuencia del cambio
en su conformacin.
3) Hiptesis Quimiosmtica: Esta teora propuesta por Mitchell, es la ms aceptada
actualmente. Expresa que la variacin total de energa libre es utilizada por el transporte
de electrones de la matriz al espacio intermembrana. La fosforilacin es entonces un
proceso impulsado por un flujo descendente de protones a travs de la membrana. Los
componentes de la cadena, se disponen en Zigzag desde la superficie interna de la
membrana interna mitocondrial hacia la superficie externa, atravesndola los electrones
tres veces en su curso desde el NADH hasta el O2. Cada vez que los electrones viajan
desde el interior de la membrana al exterior, recogen dos protones de la matriz
mitocondrial y los descargan en el espacio intermembrana. No se sabe exactamente
cuntos H+ son bombeados por par de electrones que recorren la cadena. Pero esto crea
una diferencia de concentracin de H+ a ambos lados de la membrana mitocondrial
interna, lo que representa una energa potencial, por la diferencia de PH y de cargas
elctricas. Debido a la impermeabilidad de la membrana los iones negativos no pueden
salir para neutralizar la carga. Cualquier proceso que ofrezca un conducto para que los
protones sigan el gradiente electroqumico de nuevo hasta la matriz, ser propulsado por
esta energa potencial. Ello ocurre con el complejo de la ATP sintetasa (ATPasa) que
parece actuar como poro que permite el paso de los protones. Para que estos procesos
puedan llevarse a cabo es condicin imprescindible la integridad de la membrana
mitocondrial.

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Cadena transportadora de electrones

Translocacin de protones por la disposicin espacial de los componentes de la cadena

transportadora. Formacin del gradiente de H+ y su rol en la produccin de ATP.

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