INFORME N7

RECONOCIMIENTO DE PROPIEDADES TECNOLOGICAS DEC LAS

PROTEINAS: RETENCION DE AGUA, SOLUBILIDAD, EMULSION Y
ESPUMAS

CTEDRA

: QUIMICA DE ALIMENTOS

CATEDRTICO

: ING. WAGNER

SEMESTRE

: IV

ALUMNOS

GARCIA DURAN JEMIMA

MENDOZA MANZANEDA MADELEY
MEZA CARHUARICRA KATHERINE
MORALES CANCHUMANYA JESSICA
SANTANA BAUTISTA JHON

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DELPER

FACULTAD DE INGENIERA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
QUIMICA DE ALIMENTOS

INTRODUCCI
ON:
REVISIN BIBLIOGRFICA:
Propiedades de inters tecnolgico
Propiedad de hidratacin:

F
A

Varios de los grupos superficiales de las estructuras proteicas pueden ionizarse de

acuerdo con el medio en que se encuentre y las cargas elctricas que aparecen
pueden ionizarse de acuerdo con el medio en que se encuentre y las cargas
elctricas que aparecen pueden atraer o rechazar algunos tipos de especies
qumicas. De todas ellas, las molculas de agua presenta una especial afinidad, y

en consecuencia se enlazan con gran fuerza a las protenas de tal modo que a
veces conduce a su solubilizacion. (Bello, 2000)
El agua es un componente esencial de los alimentos y modifica las propiedades
fisicoqumicas de las protenas. De las interacciones protena-agua depende, las
siguientes propiedades: la dispersabilidad, la humectabilidad, el hinchamiento,

la solubilidad, el espesamiento o aumento en viscosidad, la capacidad de

atrapamiento de agua, la gelacin, la coagulacin, la emulsificacin y el
espumado. Existe una interaccin protenaagua: agua intra-molecular y agua
intermolecular. (Rosales, 2016)

ING. WAGNER VASQUEZ ORIHUELA

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F
A
FIGURA 1: AGUA INTRA E INTER MOLCULAS DE LA PROTENA

Solubilidad:
La cualidad anftera de las protenas permite su disociacin y determina, junto a

otros factores, su solubilidad. La solubilidad de las protenas no depende

exclusivamente del pH del medio, sino que influyen tambin tanto el nmero de
grupos polares y apolares como su distribucin. As, es posible que una protena
con un escaso nmero de interacciones hidrofobicas no precipite en su punto
isoelctrico debido a la hidratacin y a la repulsin esfrica. (Rodrguez y Simn,
2008)

Son ms solubles en agua las protenas sarcoplasmticas (albmina, globulina,

lactoalbmina, las enzimas, etc), menos solubles las protenas miofibrilares (actina
y miosina) e insolubles las protenas del estroma (colgeno, elastina y queratina).
Las protenas insolubles tienen un uso muy limitado en los alimentos. Las
interacciones hidrofbicas promueven las interacciones protena-protena que
inciden en una disminucin de la solubilidad, mientras que las interacciones
inicas promueven la relacin protena-agua que provoca un aumento de la
solubilidad. (Rosales, 2016)

Espumante:

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Algunas protenas, como la albumina plstica, son excelentes espumantes. La

espuma se forma cuando las protenas desnaturalizadas crean pelculas que
captan aire en si parte hidrofobica formando burbujas. A pesar de que la
ovoalbmina no es tan buena espumante, otras protenas de la clara de huevo

contribuyen a la formacin de espumas tan perfectas como el merengue. Las

globulinas en general contribuyen a la formacin de espuma, la ovomucina
estabiliza la espuma y la conalbumina perite su fijacin por coagulacin trmica.
(Rodrguez y Simn, 2008)
Segn claudinia, (2010) La estabilidad de la espuma en el huevo se debe a la

temperatura del huevo (aprox 21C) ya que la tensin superficial es menor cuanto
la temperatura es mayor. Tambin influye el pH de la clara de huevo; los acidos
disminuyen el pH de la clara de 9 a 7, siento este intervalo importante en la
estabilidad de la espuma del huevo
Gelificante y emulsionante:

Forman sistemas dispersos de al menos dos fases inmiscibles (una slida y una
liquida) en los que la fase dispersa (protena) forma una estructura tridimensional o
red en la fase dispersante (agua) dando lugar a preparaciones de viscosidad
variable. Por ejemplo, la gelatina alimentaria (Rodrguez y Simn, 2008)

Es una propiedad funcional muy importante de muchas protenas. Se denomina

gelacin cuando las molculas desnaturalizadas se agregan para formar una red
proteica ordenada. Un gel es una fase intermedia entre un slido y un lquido. Un
gel se logra al entrecruzar el polmero mediante uniones, covalentes y no
covalentes, para formar una red capaz de atrapar agua y sustancias de bajo peso
molecular. La gelacin de protenas se refiere a la transformacin de una protena
en el estado sol a un estado gel. La mayora de los geles de protenas se
preparan calentando la solucin de protena, otras mediante enzimas o cationes
divalentes bajo condiciones apropiadas. Ejemplos, la gelatina (gelificacin del
colgeno) y el queso (coagulacin de las casenas). (Rosales, 2016)

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Porcentajes de protenas en la leche

F
A
I
I
FIGURA 3: PROTENAS ENCONTRADOS EN LA LECHE
Fuente: alimentosproteinas (2016)

MATERIALES
Y MTODOS:
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F
RESULTADO
S

CRA=

a) Capacidad de retencin de agua (CRA)

El pH fue de 6
Se realiz con la ecuacin:

A
I

g
( 6.6
0.6 g )

CRA=11

b) solubilidad:
Se hall con la ecuacin:

SOL ()=(

0 .5
) 100
4 .5

SOL=11

c) Capacidad emulsificante (CE)

Se realiz con 0.4% de leche de 1M NaCl y se ajust el pH con NaOH 0.1N

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1M =

g NaCl
58.5
100 mL
1000

g NaCl=5.85

1M =

g NaOH
40
100 mL
1000

g Na OH =4

El pH fue de 7

I
Se hall con le ecuacin:

I
CE=

( 1001 )

CE=0.01
d) Estabilidad de la emulsin (EE).

0.4 =

Se prepar con una dispersin de 0.4% de leche con 1M de NaCl

x mL de leche
100 mL agua

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x=0.4 mL de leche

1M =

g NaCl
58.5
100 mL
1000

g NaCl=5.85

1M =

g NaOH
40
100 mL
1000

g Na OH =4

pH es de 6
Se hall con la ecuacin:

I
( 5.52.9
5.5 )

EE()=

EE=47 .27
e) Capacidad de formacin de espuma (CFE)

Muestra proteica: Huevo

1.0%
pH fue de 7

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Se hall con la ecuacin:

F
A

100
( 9690
90 )

CFE=

CFE=6 . 7

I
f) Estabilidad de la espuma (EES)

Se hall con le ecuacin:

I
A

EN 1 MINUTO
6
EES=( ) 100
6
EES=100

EN MEDIA HORA

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4
EES=( )100
6

EES=67

A
I
DISCUSIONE
S:

Hay una retencin de capacidad de agua

en un 11 de la muestra que se realiz en 1% de la leche en 100 mL de agua. Se

concuerda con Rosales (2016) y Bello (2000) que nos dice que hay una
interaccin de agua protena dependiendo si es intramolecular o

intermolecular.
La solubilidad segn Bello (2000) puede influir varios aspectos como el pH y
tambin el nmero de grupos apolares o polares. En el experimento de
solubilidad se realiz a un pH 6, ptimo de la leche dando como resultado un
11%. Tambin en Rosales (2016) nos dice que es ms soluble en agua si
contiene protenas sarcoplasmaticas (albmina, globulina, lacto albmina, las
enzimas, etc.), en la fuente alimentosprotenas (2016) nos dice que contiene

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protenas como la beta - lacto albmina en un 3.7 p/p y beta - lacto globulina en
un 9.8 p/p concordando con estos dos autores.
Segn los autores Rosales (2016) transformacin de una protena en el estado
sol a un estado gel y Rodrguez y Simn (2008) la protena forma una

estructura tridimensional o red en la fase dispersante que es el agua. En este

experimento se realiz con la interaccin del aceite vegetal viendo que con este
no dio un resultado de 0.01 coincidiendo con los autores en que solo va a
interactuar con el agua a mas proporcin.
Segn Rosales (2016) nos dice que la mayora de los geles de protenas se
preparan calentando la solucin de protena. En cuyo experimento se prepar

calentando a una temperatura de 45 C y como resultado nos dio en un 47.27%

siendo la leche un estable emulsionante.
En la formacin de espuma se realiz con el huevo dando como resultado en un
6,7% de espuma como al poseer protenas el huevo concuerda con Rodrguez y
Simn (2008) en que el huevo presenta la ovomucina que estabiliza la espuma

y la conalbumina permite su fijacin por coagulacin trmica.

En la estabilidad de la espuma se da a un pH optimo entre 9 a 7 y tambin
influye la temperatura. Se realiz con un pH de 7 y a una temperatura ambiente
de 20 C por lo que duro la estabilidad, en un minuto sigui igual la espuma en
un 100% mientras que en media hora bajo a un 67%

Conclusiones:
En la leche se encuentra un 9% de
protena
Se encuentra interactuando con un
11% la protena con el agua
La solubilidad de la protena en la leche fue de un 11%
La capacidad emulsificante de la leche fue de 0.1
La estabilidad emulsificante de la leche fue de 47.17%
La formacin de espuma en el huevo fue de 6.7%

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La retencin de espuma fue de 100% en un minuto y en media hora fue de

67%.

A
I
REVISION
BIBLIOGRAF
ICA

1) Bello

Gutirrez

Jos

(2000).

BROMATOLOGICA:

CIENCIA

PRINCIPIOS

GENERALES DE LOS ALIMENTOS. Editorial

diaz de santos. S. a. Espaa.
2) Rosales Papa A. (2016). QUIMICA DE ALIMENTOS. Per
3) Rodrguez Rivera y Simn Magro (2008). BASES DE LA ALIMENTACION
HUMANA. Editorial Getbiblio. S. L. Ira edicin. Espaa.
4) Claudinia (2010). FACTORES QUE AFECTAN LA REALIZACIN DE UNA
ESPUMA

DE

CLARA

DE

HUEVO.

Disponible

http://es.slideshare.net/Claudinia/espuma

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en:

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5) Alimentos proteinas(2016). PROTEINAS DE LA LECHE. Disponible en:

http://alimentosproteinas.com/leche

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