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Tecmac
E.C. de la enzima
AgNO3
CuSO4
Dihydroxyfumarate
HgCl2
p-chloromercuribenzoate
phenyl hydrazine
ZnCl2
pH:
Estable: 5-9
ptimo: 6.8
Temperatura estable:
25C
30C
35C
40C
Cofactor: NADH
Km:
Estructuras:
Esta clase de enzima es parte de una super familia ms grande de enzimas conocidas
como D - 2 -hidroxi- cido deshidrogenasas. Muchos organismos de
Hyphomicrobium methylovorum a los seres humanos tienen cierta forma de la
protena deshidrogenasa glicerato.
Se muestran las interacciones
entre las cadenas A, B de la
enzima.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura Cuaternaria
Purificacin:
Purificacin y caracterizacin de la reductasa de hidroxipiruvato de un metilotrofo
serina productoras, Hyphomicrobium methylovorum GM2.
Reductasa hidroxipiruvato de un metilotrofo serina productoras, Hyphomicrobium
methylovorum GM2, se purific a homogeneidad completar, cristaliz y se
caracteriza, la primera vez para una enzima de una metilotrofo. Se encontr que la
enzima para ser un dmero compuesto de subunidades idnticas (38 kDa), la masa
molecular de la enzima es aproximadamente 70 kDa. La enzima era estable contra el
calentamiento a 25 grados C durante 10 min a valores de pH entre 5 y 9. La actividad
ptima se observ a pH 6,8 y alrededor de 45 grados C. La enzima cataliza la
reduccin de hidroxipiruvato con la oxidacin de NADH solamente. Aparte de
hidroxipiruvato, solamente glioxilato servido como un sustrato. Se encontr que los
valores de Km para ser 0,175 mm para hidroxipiruvato y 10,8 mM de glioxilato.
Aprovechando la alta especificidad de sustrato de esta enzima, se estableci un medio
de determinacin enzimtica de hidroxipiruvato.
Referencias
http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.1.1.29
http://www.brenda-enzymes.org/literature.php?e=1.1.1.29&r=286506
http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1GDH
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?uid=1013
http://www.rcsb.org/pdb/explore/jmol.do?structureId=1GDH&bionumber=1