DISCUSIONES

En los tejidos vegetales, enzimas como la lipoxigenasa, la

polifenoloxidasa, la poligalacturonasa y la clorofenolasa causan prdidas
en el valor nutritivo, el sabor y la textura que canalizan las reacciones de
deterioro en el interior de la clula (endgenas), afectando la calidad de
los vegetales congelados. Estas enzimas difieren en su resistencia
trmica, lo que implica que la velocidad de desactivacin enzimtica
variar dependiendo del tipo de enzima, variedad del vegetal, etc.
(MATHEIS, 1990).
En esta prctica de laboratorio usamos como vegetal al rabanito que tiene
como enzima: la peroxidasa, la cual es una enzima que nos sirve en analizar si
es bueno para el escaldado.
La peroxidasa es una oxidorreductasa que cataliza reacciones usando
oxgeno o perxido como aceptor de hidrgeno. BEN - AZIZ et al. (1970)
y HEMEDA y KLEIN (1990), sealan que los mecanismos de accin de la
peroxidasa estn basados en la formacin de un complejo enzima donante de hidrgeno, como se observa en la siguiente reaccin:
ROOH + AH2 ------------------> ROH + A + H2O
Cataliza la reaccin de ciertos compuestos dadores de hidrgeno, como
fenoles (guayacol, pirogalol) y aminas aromticas (o-fenilendiamina) por
medio de perxidos (H202). El sustrato oxidable ms usado es el
guayacol, que es oxidado a un complejo coloreado de tetraguayacol en
presencia de perxido (WHITAKER, 1972). La velocidad de formacin del
color rojo ladrillo puede ser utilizada como medida de la actividad
enzimtica por lecturas espectrofotomtricas de las absorbancias con
relacin al tiempo (FENNEMA, 2000)
En la prctica realizada la peroxidasa cataliz al guayacol a travs del perxido,
mostando un color rojo ladrillo segn FENNEMA, por lo que la realizacin de
este laboratorio fue hecho correctamente.
La peroxidasa (POD) y la catalasa son dos de las enzimas ms
resistentes al calor y de ms amplia distribucin. Aunque a estas
enzimas no se les consideran como causantes del deterioro durante el
almacenamiento, su actividad se utiliza para evaluar la eficacia del
escaldado (SHARMA et al., 2003).
La enzima peroxidasa hallada en el rabanito se observo que demoro un tiempo
en recin poder llegar a inactivarse por lo que se pudo corroborar que es una
de las enzimas ms resistentes al calor.

CONLUSIONES
Se pudo observar la presencia de la peroxidasa en el rabanito usando
como catalizadores al guayacol en presencia de perxidos, dndonos
unas un color rojo ladrillo.
A medida que el calor aumentaba en la ebullicin se pudo ver
cualitativamente que el color rojo ladrillo se iba desapareciendo,
indicando la inactividad de la enzima peroxidasa.

BIBLIOGRAFIA
Ramrez, B. A. (2009) Estudio Experimental de la Desactivacin de la Enzima
Peroxidasa Durante el Proceso de Escaldado de Papas (Solanum tuberosum) y
el Almacenamiento a -18C. Tesis presentada como parte de los requisitos para
optar al grado de Licenciado en Ciencia de los Alimentos. Universidad Austral
de Chile. Escuela de Ingenieria de Alimentos. Valdivia, Chile.