ENZIMAS

BIOCATALIZADORES
Son biomolculas cuya funcin es
aumentar la velocidad de las reacciones
bioqumicas, actan por lo tanto como
catalizadores biolgicos.

ENZIMAS - HISTRICO
{Catlisis

biolgica incio sc. XIX

z digestin de carne: estomago;
z digestin de azucares: saliva.
{Dcada de los 50
z Louis Pasteur - concluyo que la fermentacin
de azcar en alcohol por la levadura era
catalizada por fermentos = enzimas.
{Eduard Buchner (1897)
z extractos de levadura podan fermentar el
azcar a alcohol;
z Las enzimas funcionaban tambin cuando
eran removidas de la clula viva.

ENZIMAS - HISTRICO
{James
z
z
z

Sumner (1926)
Aisl y cristalizo la ureasa;
Los Cristales eran protenas;
Postul que todas las enzimas son protenas.

{John
z

Northrop (dcada 30)

Cristaliz la pepsina y tripsina bovinas;

{Dcada
z
z

de 50 sc. XX
75 enzimas aisladas y cristalizadas;
evidenciaron carcter proteico.

{Actualmente

+ 2000 enzimas se conocen.

A partir de 1982, se sabe que

no todos los biocatalizadores
son protenas; existen
molculas de RNA con actividad
cataltica, las llamadas
ribozimas

Que es una Enzima

{

Los enzimas son catalizadores muy potentes y

eficaces, qumicamente son protenas.

Como catalizadores, los enzimas actan en

pequea cantidad y se recuperan, no modifican
el sentido de los equilibrios qumicos, sino que
aceleran su consecucin

Un catalizador es una sustancia que acelera una

reaccin qumica, hasta hacerla instantnea o
casi instantnea.

Propiedades
Por ser catalizadores biolgicos:
{ Composicin qumica especfica: son protenas
con estructura terciaria y cuaternaria.
{ Componentes del citoplasma vivo y sintetizadas
en el mismo.
{ Especficas: para cada reaccin hay una enzima
determinada.
{ Sujetas a regulacin: estn reguladas en
cantidad y funcin.

Las enzimas son catalizadores y como tales

aumentan la velocidad de la reaccin
qumica, sin modificar su resultado.

No modifican la energa de los reactivos ni de

los productos pero s disminuyen la energa
de activacin, una especie de barrera
energtica que deben pasar los reactivos
para convertirse en productos.

No se consumen ni se alteran en las

reacciones.

Al finalizar la reaccin se libera y queda

disponible para otra reaccin.

MODO DE ACCIN DE LOS ENZIMAS

El comienzo de la reaccin requiere

un aporte inicial de energa. Esta
energa inicial que hay que
suministrar a los reactantes para
que la reaccin transcurra se llama
energa de activacin (Ea).
Cuanto menor es la Ea ms
fcilmente transcurre la reaccin.

Cuando la reaccin es catalizada por

una enzima, el valor de la energa de
activacin disminuye y la reaccin
ocurre a mayor velocidad

Como funcionan
{

La sustancia sobre la que acta el enzima se

llama sustrato.

El sustrato se une a una regin concreta del

enzima, llamada centro activo.
z

El centro activo comprende (1) un sitio de unin

formado por los aminocidos que estn en contacto
directo con el sustrato y
(2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos
directamente implicados en el mecanismo de la
reaccin

Una vez formados los productos la enzima

puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

1.- La enzima y su
sustrato

2.- Unin al centro

activo

3.- Formacin de
productos

Mecanismos de accin enzimtica, 1

1. Efectos de proximidad y orientacin
Las enzimas logran en su centro activo una concentracin
local de reactivos mucho mayor que cuando stos estn
en solucin (efecto de proximidad)
Adems, la fijacin al centro activo se hace en la orientacin correcta (efecto de orientacin)

Colisiones
no productivas

Colisin
productiva
En la superficie de la enzima,
los reactivos se encuentran
en la orientacin correcta y a
una concentracin local mucho
mayor que en solucin

Mecanismos de accin enzimtica, 2

2. Catlisis general cido-base

3. Formacin de intermediarios covalentes
4. Otros efectos (efectos cunticos, por ejemplo)

ASPECTOS GENERALES
{

Prcticamente todas las reacciones

qumicas que tienen lugar en los seres
vivos estn catalizadas por enzimas.
Los enzimas son catalizadores
especficos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reaccin, y casi siempre
acta sobre un nico sustrato o sobre un
grupo muy reducido de ellos.

- La evidencia cintica lleva a concluir que las enzimas

funcionan a travs de la formacin de un complejo ES
- El complejo ES es estequiomtrico: existe una
relacin entera entre nmero de molculas de enzima
y nmero de molculas de substrato (1:1, 1:2, etc)
-La fijacin de S a E es estereoqumicamente
especfica, y S puede ser desplazado de su fijacin por
anlogos estructurales (inhibidores competitivos)
-De todo lo cual se deduce que el substrato se fija a
una regin especfica de la molcula enzimtica,
llamada Centro Activo

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a:

- Fijacin estereoqumicamente complementaria
del substrato
- Transformacin cataltica del mismo
En ambas funciones participan:
- Cadenas laterales de los aminocidos
- Grupos o molculas no proteicas:
- Grupos prostticos
- Iones metlicos
- Cofactores

Especificidad de las enzimas, 1

Especificidad absoluta:

COOCH
CH
COOFumarato
(trans-)

H2O

COOHO CH
CH2
COOL-Malato

Enzima:
Fumarato hidratasa
Especfica para el
ismero trans- por
un lado y para el
L- por otro.

Especificidad de las enzimas, 2

Especificidad de grupo:

R CO O R' + H2O

R COOH + HO R'
Esterasa

Las carboxilesterasas hidrolizan todo tipo de steres, independientemente de la naturaleza de R o R

Teoras de la accin enzimtica, 1

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica,

de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica, por ejemplo

MODELO LLAVE-CERRADURA
Supone
que
la
estructura del sustrato
y la del centro activo
son complementarias,
de la misma forma que
una llave encaja en
una cerradura.
Este modelo es vlido
en muchos casos, pero
no es siempre correcto.

Teoras de la accin enzimtica, 2

Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin
en su estructura por el hecho fsico de la unin.
Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

A veces, el centro activo adopta la conformacin idnea
slo en presencia del sustrato.
La unin del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a
la formacin del producto

Teoras de la accin enzimtica, 3

La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad
definiendo la accin enzimtica como
Estabilizacin del Estado de Transicin

Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transicin entre ambos.

O
R C O R'

OR C O R'
O-

Substrato: un ster

Estado de transicin:
intermediario tetradrico,
inestable

O
-

R C O

HO R'

Productos

R P O R'
O-

Anlogo de Estado de Transicin

Derivado fosforilado, que no es substrato
de la reaccin, pero que por su analoga
estructural ocupa el centro activo de la
enzima e inhibe fuertemente a la reaccin

Pruebas experimentales de la existencia del Centro Activo, 2

5. Estudios filogenticos en secuencias de aminocidos en enzimas

Tripsina
Quimotripsina
Elastasa
Trombina
Plasmina
Pr. Sorangium
Pr. St.griseus

CQGDSGGPV
CMGDSGGPL
CQGDSGGPL
CEGDSGGPF
CQGDSGGSW
GRGDSGGST
CQGDSGGPV

Aminocidos presentes en el centro activo de enzimas

- Serina: enzimas inhibidas por organofosfricos

- Histidina: enzimas inhibidas por clorometilcetonas
- Cistena: enzimas inhibidas por reactivos SH
- Lisina: enzimas que forman bases de Schiff
- Aspartato y Glutamato: dependencia de pH

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

{

{
{
{
{

Las propiedades de los enzimas derivan

del hecho de ser protenas y de actuar
como catalizadores.
As, cambios en la conformacin
suelen ir asociados en cambios en la
actividad cataltica. Los factores que
influyen de manera ms directa sobre la
actividad de un enzima son:
pH
temperatura
Concentracin salina
cofactores

Enzimas en una reaccin

{

Funcionan mejor bajo condiciones especficas

(ptimas) que incluyen:
z Temperatura
z pH
Cambios pueden:
z alterar el desempeo de la enzima
z desactivarla
z destruirla.
Algunas enzimas necesitan activadores para
poder formar el complejo enzima-sustrato.

Factores que influyen la reaccin

enzimtica
{

pH: el rango de pHs ptimos

tambin es muy variable entre
diferentes enzimas. Si el pH del
medio se aleja del ptimo de la
enzima, esta ver modificada su
carga elctrica al aceptar o donar
protones, lo que modificar la
estructura de los aminocidos y
por tanto la actividad enzimtica.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA
{

Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables

(carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus
aminocidos.
Segn el pH del medio, estos grupos pueden
tener carga elctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformacin de las protenas depende,
en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH
en el cual la conformacin ser la ms adecuada
para la actividad cataltica. Este es el llamado pH
ptimo.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA
{

La mayora de los enzimas son muy sensibles a

los cambios de pH.
Desviaciones de pocas dcimas por encima o por
debajo del pH ptimo pueden afectar
drsticamente su actividad.
Ej, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2,
la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a
pH 10. Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalizacin de la protena, los
seres vivos han desarrollado sistemas ms o
menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA

ENZIMAS INFLUENCIA DEL PH

8La estabilidad de la enzima a pH depende:
- temperatura;
- fuerza inica;
- naturaleza qumica del blanco;
- concentracin de iones metlicos
contaminantes;
- concentracin de substratos y cofactores de la
enzima
- concentracin de enzima.
ENZIMA

pH PTIMO

Pepsina

1,5

Tripsina

7,7

Catalasa

7,6

Arginasa

9,7

Fumarasa

7,8

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA

ACTIVIDAD ENZIMTICA
{

En general, los aumentos de temperatura aceleran

las reacciones qumicas: por cada 10C de
incremento, la velocidad de reaccin se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen
esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor.
La temperatura a la cual la actividad cataltica es
mxima se llama temperatura ptima. Por
encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reaccin debido a la temperatura
es contrarrestado por la prdida de actividad
cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y
la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta
anularse.

Temperatura
{

Cada enzima tiene una temperatura

ptima en la cual su actividad es
mxima

Temperatura: las enzimas son sensibles a la

temperatura pudiendo verse modificada su
actividad por este factor.
Los rangos de temperaturas ptimos pueden
llegar a variar sustancialmente de unas
enzimas a otras.
Normalmente, a medida que aumente la
temperatura, una enzima ver incrementada
su actividad hasta el momento en que
comience la desnaturalizacin de la misma,
que dar lugar a una reduccin progresiva de
dicha actividad.

ENZIMAS
INFLUENCIA DE TEMPERATURA
8 El efecto de temperatura depende:
- pH y fuerza inica del medio;
- la presencia o ausencia de ligandos.
ENZIMA

TEMPERATURA
PTIMA (C)

Pepsina

31,6

Tripsina

25,5

Urease

20,8

si variamos el pH o la temperatura, la
velocidad de la reaccin catalizada por
una enzima tambin vara.
Los valores de pH y temperatura
ptima son aquellos a los cuales se
alcanza la mxima actividad enzimtica
o la mayor velocidad de reaccin

Concentracin salina:
{

Al igual que en los casos anteriormente

mencionados, la concentracin de sales del
medio es crucial para una ptima actividad
enzimtica.
Una elevada concentracin o una ausencia de
sales en el medio pueden impedir la actividad
enzimtica, ya que las enzimas precisan de
una adecuada concentracin de iones para
mantener su carga y su estructura.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE

LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
{

A veces, una enzima requiere para su funcin la

presencia de sustancias no proteicas que colaboran en
la catlisis: los cofactores.
Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el
cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima.
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran
unidos covalentemente a la enzima se llaman grupos
prostticos.
La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima.
La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama
apoenzima

ENZIMAS ESTRUTURA
Estrutura
Enzimtica

Holoenzima
Protena

Ribozimas

Cofator

Apoenzima o
Apoprotena

RNA

Puede ser:
on inorganico
molcula orgnica

Coenzima
Union covalente
Grupo Prosttico

Cofactor:
tomo, ion o molcula que participa en el proceso
cataltico sin ser enzima ni substrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salen
sin ser modificados del ciclo cataltico
2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo
cataltico y por lo general requieren otra enzima para volver
al estado original.

Los cofactores enzimticos suelen ser

molculas complejas, que nuestro organismo no
puede sintetizar, por lo general.
Por esa razn muchos cofactores enzimticos
deben ser, en todo o en parte, ingresados con
la dieta; muchos de ellos son, por lo tanto,
vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas
las vitaminas son cofactores enzimticos

Cofactores
{

Estructuralmente las enzimas

poseen una parte proteica que hace
de esqueleto de sostn del proceso
y una parte no proteica cofactoresque es la porcin cataltica
propiamente dicha.
El complejo enzima-coenzima recibe
el nombre de holoenzima

Los Cofactores Pueden Ser:

{

Iones metlicos: forman las

metaloenzimas. Generalmente el
in ya posee por s mismo accin
cataltica, que se ve notablemente
incrementada por la apoenzima.
Ej.: catalasa.
Organicos

COFACTOR Y COENZIMA
Cofactor. Cuando se
trata
de
iones
o
molculas inorgnicas.

Coenzima. Cuando es una

molcula orgnica.
Muchas vitaminas funcionan
como coenzimas.

Cofactores
Activadores que cambian la conformacin de la
enzima para formar el complejo enzima-sustrato
z pueden ser iones metlicos (no orgnico).
z de origen orgnico
{ coenzimas

ENZIMAS COFATOR
8 Algunas enzimas que contienen o necesitan
de elementos inorgnicos como cofactores
ENZIMA
PEROXIDASA

COFATOR
Fe+2 o Fe+3

CATALASA
CITOCROMO OXIDASA

Cu+2

LCOHOL
DESIDROGENASA
HEXOQUINASA

Zn+2
Mg+2

UREASA

Ni+2

ENZIMAS COENZIMAS
8 La Mayora deriva de vitaminas hidrosolubles
8 Clasificacion en:
- transportadoras de hidrgeno
- transportadoras de grupos
qumicos

8 Transportadoras de hidrgeno
Coenzima
Abreviatura Reao
Origem
catalisada
Nicotinamida adenina NAD+
Oxi-reduo Niacina ou
dinucleotdio
Nicotinamida adenina NADP+
dinucleotdio fosfato
Flavina adenina
FAD
dinucleotdio

Vitamina B3
Oxi-reduo Niacina ou
Vitamina B3
Oxi-reduo Riboflavina ou
Vitamina B2

ENZIMAS COENZIMAS
8 Transportadoras de grupos qumicos
Coenzima
Coenzima A

Abrev.
Reao catalisada Origem
Pantotenato ou
CoA-SH Transferncia de

Biotina
Piridoxal fosfato

PyF

Metilcobalamina
Tetrahidrofolato

THF

Tiamina
pirofosfato

TPP

grupo acil
Transferncia de
CO2
Transferncia de
grupo amino
Transferncia de
unidades de carbono
Transferncia de
unidades de carbono
Transferncia de
grupo aldedo

Vitamina B5
Biotina ou
Vitamina H
Piridoxina ou
Vitamina B6
Cobalamina ou
Vitamina B12
cido flico
Tiamina ou
Vitamina B1

Pantetena
H
HS

C
O

ADP

H HO H
O
O
N
C
O P O P O CH2
OOO H3C CH3
H
H

NH2

N
O

OH

Coenzima A

N
N

H
H
OH

HN

Biotina

NH

COOH

CO2

O
HO

C N

NH

Carboxibiotina
S

COOH

Cofactores de naturaleza vitamnica; ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina
Riboflavina
Piridoxal
Cobalamina
c.Ascrbico
Nicotinamida
c.Lipoico
c.Flico
c.Pantotnico

Tiamina pirofosfato
Flavinas: FAD, FMN
Piridoxal fosfato
Coenzimas cobamdicos
Ac. Ascrbico
NAD+, NADP+
Lipoamida
Coenzimas folnicos
Pantetenas (CoA, p.e.)

B1
B2
B6
B12
C
PP

2. Liposolubles
Naftoquinonas

-Carboxilacin

CH2 CH2OH
H3C
CH2 N

N
H3C

Tiamina (vit. B1)

CH2 CH2 O P O P OH3 C

CH2 N

N
H 3C

O+

O-

Tiamina pirofosfato, TPP

OH H
H 2C C

OH H
H2C C

HO

HO
HO

OH

AH2

cido Ascrbico
(vit. C)

Pteridina
H 2N

N
N

N
N

H
N

CO OH

OH

CH2
CH2

4-amino
benzoico

C NH C H
O

COOn

c. Flico

Poliglutamato

Cofactores de naturaleza no vitamnica: ejemplos

Hemo
Complejos Fe-S
Quinonas
Glutatin
ATP
UTP
PAPS
S-AM
Carnitina

Hemoenzimas, citocromos
Ferredoxinas
Tr.electrnico mitocondrial y fotosinttico
Redox; transporte de aminocidos
Transf.de fosfato y/o de energa
Transf.de grupos glicosdicos
Transf.de grupos sulfato
Transf.de grupos metilo
Transportador de grupos acil-

CH2
H3 C

H 3C
N
-

OOC CH2

CH

CH2

CH3

Fe++ N
CH CH2

H2 C
CH2
COO-

CH3

Citocromos
Son protenas de tamao pequeo, que operan como
transportadores monoelectrnicos debido a una transicin

Fe2+

Fe3+

Se distinguen tres tipos:

1. Citocromos A: Alto potencial redox (transportadores terminales)
2. Citocromos B: Bajo potencial redox
3. Citocromos C: Potencial redox intermedio
(Se distinguen por su espectro caracterstico de absorcin)

Citocromo c

O P O P O P O CH2
O-

O-

NH2

O-

H
H

H
H

OH

OH

5- Adenosina trifosfato (ATP)

Vitaminas que no forman parte de cofactores

enzimticos
Liposolubles
Retinoides
Calciferoles
Tocoferoles

vit. A
vit. D
vit. E

Cofactores redox
Operan en procesos de transferencia electrnica, a veces
como aceptores, a veces como donadores.
- Cofactores piridnicos (NAD+, NADP+)
- Cofactores flavnicos
- Cofactores hemnicos
- Ferredoxinas
- Quinonas
- c. Ascrbico
- c. Lipoico
- Glutatin

NAD+

CONH2
+
N

O
CH2
OH

OH

O P O P O CH2
O-

O-

NH2

N
N

H
OH

OH

Nicotinamida - Ribosa - P - P - Ribosa - Adenina

CONH2
+
N

O
CH2
OH

OH
O

NADP+

O P O P O CH2
O-

NH2

O-

H
OH

O
-

O P O
O-

NAD+, NADP+
(Formas oxidadas)
CONH2
N

NADH, NADPH
(Formas reducidas)
H

CONH2

AH2

AH2 + NAD(P)+

A + H+

A + NAD(P)H + H+

CHO
HOH2C

OH
N

Piridoxal (vit. B6)

CH3

CHO

O
O P O-

HOH2C

ON

CH3

Piridoxal fosfato

ENZIMAS
{Comparacin

de enzimas con catalizadores qumicos.

Caracterstica

Enzimas

Catalizadores Qumicos

Especificidad por substrato

alta

baja

Naturaleza de la estructura

compleja

simples

alta

baja

suaves

drstica (generalmente)

alto

moderado

catalizada

contnuo

Consumo de energa

bajo

alto

Formacin de subproductos

baja

alta

difcil/cara

simples

alta

baja

si

no

Estabilidad de preparado

baja

alta

Energa de Activacin

baja

alta

Velocidad de reaccin

alta

baja

Sensibilidad a T y pH
Condiciones de reaccin (T, P y pH)
Costo
de
obtencin
purificacin)

(aislamiento

Naturaleza del proceso

Separacin catalizador/ productos

Actividad
Cataltica
ambiente)
Presencia de cofactores

(temperatura

NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

{

{
{
{

Hay varias formas mediante las cuales

se asigna un nombre a un enzima:
nombres particulares
nombre sistemtico
cdigo de la comisin enzimtica
(enzyme comission)

NOMBRES PARTICULARES
{

Antiguamente, los enzimas reciban

nombres particulares, asignados por
su descubridor. Al ir aumentando el
nmero de enzimas conocidos, se hizo
necesaria una nomenclatura sistemtica
que informara sobre la accin especfica
de cada enzima y los sustratos sobre los
que actuaba.

NOMBRE SISTEMTICO
{

El nombre sistemtico de un enzima

consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente
el tipo de reaccin realizado
terminacin "asa

{
{

Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa

que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6fosfato en fructosa-6-fosfato.

NOMBRE SISTEMTICO
{

Muchos enzimas catalizan reacciones

reversibles.
No hay una manera nica para fijar
cual de los dos sentidos se utiliza para
nombrar al enzima. As, la glucosa
fosfato isomerasa tambin podra
llamarse fructosa fosfato isomerasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISIN
ENZIMTICA
{

El nombre de cada enzima puede ser

identificado por un cdigo numrico,
encabezado por las letras EC (enzyme
commission), seguidas de cuatro
nmeros separados por puntos.
El primer nmero indica a cual de las
seis clases pertenece el enzima,
El segundo se refiere a distintas
subclases dentro de cada grupo,

NOMENCLATURA DE LA COMISIN
ENZIMTICA
{

El tercero y el cuarto se refieren a los

grupos qumicos especficos que
intervienen en la reaccin.
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa
(glucoquinasa) se define como EC
2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una
transferasa, el 7 que es una
fosfotransferasa, el 1 indica que el
aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2
indica que es un OH de la D-glucosa el
que acepta el grupo fosfato.

Grupo transferido

Nombre sistemtico:

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador

Aceptor

Nmero sistemtico
Enzyme
Comission

Grupo Subgrupo

EC 2.7.1.1
Sub-subgrupo

Nombre comn: Hexokinasa

Enzima

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

{

{
{
{
{
{
{

En funcin de su accin cataltica

especfica, los enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
{

Catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan

la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin
(NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones
correspondientes; tras la accin cataltica, estas coenzimas
quedan modificados en su grado de oxidacin por lo que
deben ser transformadas antes de volver a efectuar la
reaccin cataltica.
Ejemplo: Deshidrogenasas.

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
{

Una oxidorreductasa es una enzima

que cataliza la transferencia de
electrones desde una molcula dadora,
el agente reductor a otra aceptora, el
agente oxidante.

Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin

Ared + Box

Aox + Bred

A : es el reductor o dador electrnico; en el curso

de la reaccin se oxida (pierde electrones)

B : es el oxidante o aceptor electrnico; en el curso

de la reaccin se reduce (gana electrones)
En las reacciones redox, siempre tienen que estar
presentes a la vez el aceptor y el dador electrnico.

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
{

En el metabolismo celular las reacciones de

xido-reduccin pueden ser menos patentes;
consisten en la reduccin u oxidacin de grupos
funcionales, y suelen implicar a coenzimas que
tambin cambian su estado redox, como
pueden ser los pares NADH/NAD+,
NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2. Por
ejemplo:
Pi + gliceraldehdo-3-fosfato + NAD+ NADH + H+ + 1,3bisfosfoglicerato

En esta reaccin, NAD+ es el oxidante o aceptor

de electrones y el gliceraldehdo-3-fosfato, el
reductor o dador de electrones.

Dador: Aceptor oxidorreductasa

Glucosa : O2 oxidorreductasa
Dador

Aceptor

EC 1.1.3.4

Nombre comn:
Glucosa oxidasa

Los subgrupos se forman segn la naturaleza del dador:

1.1.-.- Sobre grupos alcohol
1.2.-.- Sobre grupos aldehido
1.3.-.- Sobre grupos -CH-CHetc.

Nomenclatura alternativa en oxidorreductasas:

1. Deshidrogenasas
2. Oxidasas
3. Peroxidasas
4. Oxigenasas
5. Hidroxilasas
6. Reductasas

Clase 2: TRANSFERASAS
{

Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del

hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:

A-B + C

Un ejemplo es la glucoquinasa:

glucosa + ATP

A + C-B

ADP + glucosa-6-fosfato

Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de grupo:

A-X + B

A + B-X

En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el

donador es, a menudo, un coenzima.

Dador: Aceptor - Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa
Nombre comn: hexokinasa

EC 2.7.1.1

Nomenclatura
La nomenclatura correcta, en sentido estricto,
para las transferasas es. donador:aceptor
grupotransferasa.
No obstante, suelen emplearse los nombres
tradicionales de las enzimas, como aceptor
grupotransferasa o donador grupotransferasa;
por ejemplo, la DNA metiltransferasa cataliza la
transferencia de uno o ms metilos al DNA, que
acta de aceptor.

Clasificacin de las transferasas

EC 2.1 incluye enzimas que transfieren grupos de un slo
carbono (metiltransferasas)
EC 2.2 incluye enzimas que transfieren grupos aldehdo o
cetona
EC 2.3 incluye aciltransferasas
EC 2.4 incluye glicosiltransferasas
EC 2.5 incluye enzimas que transfieren grupos alquilo or arilo
EC 2.6 incluye enzimas que transfieren grupos con nitrgeno;
(transaminasas)
EC 2.7 incluye enzimas que transfieren grupo fosfato;
(fosfotransferasas, incluyendo a polimerasas y kinasas)
EC 2.8 incluye enzimas que transfieren un grupo sulfurado
(sulfurotransferasas y sulfotransferasas)
EC 2.9 incluye enzimas que transfieren gupos que contienen
selenio

Clase 3: HIDROLASAS
{

Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente

obtencin de monmeros a partir de polmeros. Suelen ser
de tipo digestivo, por lo que normalmente actan en primer
lugar.
Ejemplo: glucosidasas, lipasas
Una hidrolasa es una enzima capaz de hidrolizar un enlace
qumico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reaccin
siguiente ser una hidrolasa:
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:
Lactosa + agua
glucosa + galactosa

Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis

A-B + H2O

A-OH + H-B

La nomenclatura sistemtica denomina a estas

enzimas como sustrato hidrolasa; no obstante, an
se emplea la nomenclatura tradicional de
sustratoasa. Por ejemplo, la cido nucleico hidrolasa
se conoce como nucleasa.

Pptido hidrolasas: clasificacin comn (no sistemtica)

I. Segn la situacin del enlace atacado:

- Exopeptidasas (en los extremos de la cadena) (Peptidasas)
- Endopeptidasas (en el interior de la cadena) (Proteinasas)
II. Segn el mecanismo cataltico:
- Serin proteinasas
- Tiol proteinasas
- Aspartil proteinasas
- Metaloproteinasas

Clasificacin de las hidrolasas

Pertenecen al EC 3 en la numeracin EC.
EC 3.1: (esterasas: enlaces [ster]]; nucleasas,
fosfodiesterasas, lipasa, fosfatasa)
EC 3.2: azcares (glicosilasas/DNA glicosilasas, gllicsido
hidrolasa)
EC 3.3: enlaces ter
EC 3.4: enlace peptdico: (Proteasas/peptidasas)
EC 3.5: Enlaces C-N no peptdicos
EC 3.6: anhdrido cidos: (anhdrido cido hidrolasas,
incluyendo a helicasas y GTPasa)
EC 3.7: Enlace carbono-carbono
EC 3.8: enlaces haluro
EC 3.9: Enlaces P-N
EC 3.10: Enlaces S-P
EC 3.11: Enlaces C-P
EC 3.12: Enlaces S-S
EC 3.13: Enlaces C-S

Clase 4: LIASAS
{

Catalizan reacciones de ruptura o

soldadura de sustratos:
A-B
A+B

Un ejemplo es la acetacetato
descarboxilasa, que cataliza la
reaccin:
cido acetactico
CO2 + acetona
{

Clase 4: LIASAS
{

{
{

Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces

denominados "fuertes" sin ir acoplados a
sustancias de alto valor energtico (como el
ATP).
Ejemplos: descarboxilasas, sintasas.
Una liasa es una enzima que produce rupturas
en compuestos orgnicos por un mecanismo
distinto a la hidrlisis (cosa que efectan, por
ejemplo, las hidrolasas) o la oxidacin (labor
de, por ejemplo, deshidrogenasas), generando
con esta actividad un doble enlace. Una
peculiaridad de las liasas es que requieren de la
participacin de un slo sustrato, para efectuar
una reaccin en un sentido, y de dos, para
realizar la reaccin en sentido opuesto.

Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de adicin de un grupo a
un doble enlace:

A=B + X
COOCH
CH
COOFumarato
(trans-)

H 2O

AXB
COOHO CH
CH2
COOL-Malato

Algunas reacciones lisicas:

- Descarboxilasas
- Aldolasas
- Anhidrasa carbnica
- Adenilato ciclasa

Clase 5: ISOMERASA

Transforman ciertas sustancias en otras

ismeras, es decir, de idntica formula emprica
pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que
catalizan diversos tipos de isomerizacin, sea
ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc.

Grupo 5: Isomerasas
-Isomerasas cis trans modifican la configuracin geomtrica
a nivel de un doble ligadura. Los xidos reductasas
intramoleculares catalizan la interconversin de aldosas y
cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo
tiempo al C = O vecino, como la triosa fosfato isomerasa,
presente en el proceso de la gluclisis.
-Transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el
traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la
molcula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2
lisolecitina en 3 lisolecitina.
-oxido reductasa intramoleculares: actan realizando
inversiones muy complejas, como transformar compuestos
aldehdos en compuestos cetona, o viceversa. Estas
desarrollan una oxidorreduccin dentro de la propia molcula
sobre la que actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y
reduciendo otros.

Clase 5: ISOMERASA
ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa
isomerasa
fosfoglucosa isomerasa
glucosa-6-fosfato
fructosa-6-fosfato

Precursor

Enzima /
Proceso

Producto

Gliceraldehdo - 3 - fosfato

Isomerasa

Dihidroxiacetona fosfato

Dihidroxiacetona fosfato

Isomerasa

Gliceraldehdo
- 3 - fosfato
R

Ribulosa

Isomerasa

Ribosa

Ribosa

Isomerasa

u
t
a

1
6
:

Ribulosa

B
i
o
s

n
t
e
s
i
s

Glucosa 6 - P

Isomerasa

Fructosa 6 - P

Fructosa 6 - P

Isomerasa

Isopentil difosfato

Isomerasa

Dimetilalilpirofosfato

Maleil acetoactico

Isomerasa

Succinil
acetoacetato
e

Metilmalonil CoA

Isomerasa

Gliceraldehdo - 3 - fosfato

Isomerasa

Glucosa 6 - P

d
l

c
i
d
o

Succinil CoA

v
Dihidroxiacetona
fosfato
e
g
r
a
s
o

Dimetilalilpirofosfato

Isomerasa

m
Isopentil
difosfato

Succinil acetoacetato

Isomerasa

Maleil
acetoactico
-

Dihidroxiacetona fosfato

Isomerasa

e
Gliceraldehdo
- 3 - fosfato

g
r

a
p
a

Clase 6: LIGASAS
{

Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces

denominados "fuertes" mediante al
acoplamiento a sustancias de alto valor
energtico (como el ATP).
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Una ligasa es una enzima capaz de catalizar la
unin entre dos molculas de gran tamao,
dando lugar a un nuevo enlace qumico;
generalmente, sucede junto con la hidrlisis de
un compuesto de alta energa, como el ATP, que
proporciona energa para que dicha reaccin
tenga lugar.

Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unin de dos grupos qumicos a expensas
de la hidrlisis de un enlace de alta energa.

A + B + ATP

A-B + ADP + Pi

O bien

C + D + ATP

C-D + AMP + PPi

Algunas reacciones ligsicas:

- Aminoacil-tRNA sintetasas
- Glutamina sintetasa
- Carboxilasas
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:
piruvato + CO2 + ATP

oxaloacetato + ADP + Pi

ENZIMAS CLASIFICACION
8Clasificacin de las enzimas
1. Oxido-reductasas (reacciones de oxido-reduccin por transferencia de
electrones)
1.1.actuando en CH-OH
1.2.actuando en C=O
1.3.actuando en C=O1.4.actuando en CH-NH2
1.5.actuando en CH-NH1.6.actuando en NADH, NADPH
2.Transferasas (transfieren grupos funcionales entre molculas)
2.1.grupos con un carbono
2.2.grupos aldehdo o cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos conteniendo asufre
3.Hidrolasas (reacciones de hidrlisis)
3.1.steres
3.2.enlaces glicosdicos
3.4.enlaces peptdicos
3.5.otras enlaces C-N
3.6.anhdridos cidos

ENZIMAS CLASIFICACION
8Clasificacin de las enzimas
4.Liasas (catalizan el rompimiento de uniones covalentes)
4.1. =C=C=
4.2. =C=O
4.3. =C=N5.Isomerasas (transferencia de grupos dentro de la misma
molcula para formar ismeros)
5.1.racemases
6.Ligasas (catalizan reacciones de formacin de nuevas
molculas a partir de enlaces, a expensas de energa)
6.1. C-O
6.2. C-S
6.3. C-N
6.4. C-C

Isoenzimas: formas moleculares distintas de una

enzima dentro del mismo organismo
Hexokinasa: Presenta, al menos, cuatro formas distintas
- Heptica
- Cerebral
- Muscular
- Eritrocitaria
Las isoenzimas representan formas que tienen que ver con
la diferenciacin celular, presentando distintas caractersticas
funcionales.