ALTERACIONES O MEJORAS DE LAS PROPIEDADES FUNCIONALES

Las protenas utilizadas normalmente como ingredientes alimenticios sufren

durante su preparacin y empleo distinto tratamientos fsicos y qumicos. Por lo
general, durante su extraccin y purificacin se trata de no alterar sus propiedades
estructurales y funcionales, pero las protenas aisladas pueden modificarse
deliberadamente para mejorar as sus propiedades o darles otras; adems,
despus de su incorporacin al alimento final, las protenas an pueden sufrir
otras modificaciones.
En general, los tratamientos moderados, sean de naturaleza qumica o fsica, slo
originan modificaciones de la conformacin, mientras que los tratamientos
trmicos enrgicos o el empleo de compuestos qumicos fuertemente reactivos,
inciden sobre la conformacin e incluso actan sobre la estructura primaria de la
protena. La naturaleza e intensidad del tratamiento aplicado, determina las
modificaciones que se producen en las propiedades funcionales.

2.1 MODIFICACIONES DE LAS PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS

PROTEINAS DEBIDAS A LOS CAMBIOS DE LAS ESTRUCTURA SECUNDARIA,
TERCIARIA Y/O CUATERNARIA.

2.1.1 EFECTOS DE LAS VARIACIONES DEL ENTORNO QUMICO

La precipitacin de una protena a su pH isoelctrico o por alargamiento son
mtodos sencillos y eficaces para separarlas y purificarlas. Estos procesos
conducen a una agregacin reversible de la protena y frecuentemente sin un
desdoblamiento irreversible o fundamental, en especial cuando la precipitacin se
hace a baja temperatura. La casena constituye un caso particular porque la
agregacin y precipitacin isoelctricas van parejas con una destruccin de la
estructura micelar cuaternaria. En efecto la protonacin de los grupos carboxilo
conduce a un debilitamiento o a una ruptura de los enlaces carboxilo- Ca++carboxilo, con liberacin de fosfato de calcio y un aumento de atracciones
electrostticas entre las micelas de la casena. La casena isoelctrica,
contrariamente a la micela de casena, resiste a la quimosina y no es influenciada
por el calcio.
La eliminacin parcial del agua de las soluciones proteicas conduce a un alimento
de la concentracin de todos los constituyentes no acuosos, lo que resulta en un
aumento de las interacciones pueden alterar acusadamente las propiedades
funcionales de la protena, especialmente cuando la eliminacin del agua se hace
a temperaturas relativamente elevadas. Por el contrario, los procedimientos

suaves de eliminacin de agua, tales como la ultrafiltracin, dan concentrados

proteico muy solubles. En el caso de concentrados proteicos de lactosuero la
generalizacin de la ultrafiltracin (( o de la diafiltracin, es decir la ultrafiltracin
con la adicin de agua) determina las relaciones lactosa-protena y sal-protena lo
que va a influir las propiedades termogelificantes de los concentrados proteicos de
lactosuero.
El tratamiento de lactosuero con una resina cambiadora de cationes permite
cambiar los cationes (Ca++, K+, Na+) contra protones y producir as un lactosuero
desmineralizado que posee excelentes propiedades gelificantes y espumantes.
Tambin puede prepararse por electrodilisis y concentracin un producto de
propiedades equivalentes.
Los pH cidos y alcalinos favorecen el que las protenas fijen aniones y cationes
respectivamente. Esto puede afectar a las propiedades funcionales y en particular
a la solubilidad. Los iones Ca++ rebajan la solubilidad de numerosas protenas de
pH neutro o alcalino, mientras que el cloruro de sodio aumenta la solubilidad de
las protenas en el punto isoelctrico y la rebaja a pH alcalinos. As, la eliminacin
previa de cationes por electrodilisis, intercambio de iones, smosis inversa o
ultrafiltracin, facilita la solubilizacin alcalina de las protenas vegetales o de las
casenas.
A pH dbilmente alcalinos, como los de la preparacin de proteinatos (sales de
protenas), las repulsiones electrostticas entre grupos carboxilos ionizados
conducen a una disociacin de las protenas oligomricas. Los caseinatos de
sodio o de potasio seco por atomizacin o los proteinatos de soja
correspondientes manifiestan de esta forma una alta solubilidad y buenas
propiedades superficiales y de absorcin de agua. Los iones Ca++ pueden
reticular las protenas por sus grupos carboxilo o fosfoseril a pH neutro o alcalino.
Corrientemente, los proteinatos de Ca son poco solubles y suelen gelificarse
cuando se calientan. El caseinato de calcio micelar es soluble y estable en estado
natural, pero no lo es despus del ataque por la quimosina. Los proteinatos de
Ca insolubles, pueden solubilizarse por la adicin de agentes complejantes de
iones calcio, tales como los citratos y polifosfatos, o bien por alcalinizacin.
Frecuentemente la disociacin y el desdoblamiento resultantes, mejoran la
absorcin del agua, el hinchamiento y las propiedades superficiales.
Es probable que la mejor retencin de agua que se consigue en la salazn de la
carne al aadirle polifosfatos se deba, en parte, a la disociacin de las protenas y
complejacin del calcio. El NaCL tambin aumenta la retencin de agua por
solubilizacion parcial de las protenas miofibrilares, los que todava mejora an
ms el efecto de los polifosfatos.
Tambin pueden utilizarse para reticular y precipitar las cadenas polipeptdicas
otros polielctrolitos. Asimismo, molculas cargadas negativamente, tales como la

carboximetil-celulosa, alginatos, cido poliacrlico o los polifosfatos se fijan, con un

pH dbilmente cido, a las protenas cargadas positivamente. Por ejemplo, de esta
manera pueden precipitarse y reticularse las protenas de lactosuero y del
plasma. Aunque la mayora de los polielctrolitos se separan rpidamente de los
constituyentes proteicos, algunos quedan fijos a las protenas en cantidades
apreciables y si esto ocurre as, hay peligro de alterar la solubilidad y propiedades
funcionales de la protena.
2.1.2 DESHIDRATACIN
Frecuentemente la eliminacin casi total del agua provoca una agregacin
importante interacciones protena- protena), especialmente si se utilizan
temperaturas lo bastante elevadas como para conseguir la energa necesaria para
eliminar el agua. Esto puede motivar una prdida importante de solubilidad y
actividad superficial. Como quiera que frecuentemente el secado es la ltima
etapa en la preparacin de un ingrediente proteico, no pueden olvidarse sus
efectos sobre las propiedades funcionales.
Las condiciones de secado influyen en el tamao y porosidad, tanto interna como
superficial, de las partculas de los polvos; este hecho tambin afecta a sus
propiedades de mojabilidad, absorcin de agua, dispersin y/o disolucin. En
general, se obtienen porosidades elevadas cuando el agua se elimina rpidamente
bajo la forma de vapor, lo que provoca una concentracin mnima de la partcula y
una emigracin nfima de las sales y/o de los glcidos hacia la superficie de
secado. Esto se produce durante la liofilizacin y atomizacin. Para aumentar la
porosidad de las partculas pueden incluirse, antes del secado, burbujas gaseosas
en la solucin proteica o bien buscar el agrupamiento controlado de partculas
proteicas secas.

2.1.3 TRATAMIENTOS CON DISOLVENTES APOLARES

Durante la preparacin de ingredientes proteicos, se utilizan diversos disolventes y
de diferentes polaridades con el fin de extraer y eliminar los lpidos (hexano), los
pigmentos hmicos y clorofila (acetona) o los fosfolpidos, el agua, las sales
minerales y glcidos solubles (etanol, isopropanol). Frecuentemente, se necesita
secar antes de extraer mediante disolventes y tambin puede necesitarse un
tratamiento con vapor, para reducir as la proporcin residual de disolventes. Estos
tratamientos de extraccin liberan regiones hidrfobas inicialmente protegidas, lo
que provoca, a menudo, una agregacin e insolubilizacin irreversible (a pH neutro
o isoelctrico). Tambin pude quedar reducida la capacidad de absorcin de agua
y disolventes polares, tales como el etanol o el isopropanol son los que alteran
menos, por lo que frecuentemente la solubilidad se restaura despus de
eliminarlos (por extraccin a temperatura moderada). Para conseguir geles puede
utilizarse la precipitacin de las protenas mediante disolventes y as se logra

gelificar, con etanol al 20%, una solucin del 8% de protena de soja.

Concentraciones de etanol superiores al 40% originan un precipitado porque
predominan las interacciones protena-protena con relacin a las interacciones
protena-agua.

2.1.4 TRATAMIENTOS MECNICOS

Un buen triturado en seco de las harinas o de los compuestos concentrados
proteicos da polvos que tienen grandes superficies de partculas muy pequeas.
Esto motiva, generalmente, una mejora de la absorcin de agua, as como de la
solubilidad proteica, absorcin de materias grasas y de las propiedades
espumantes. De esta forma un triturado ligero puede permitir preparar, por
turboseparacin, fracciones que tengan un elevado contenido en protenas (las
partculas ricas en protenas o en almidn se separan por la diferencia de
densidad y de tamao)
Las fuerzas de corte intensas, aplicadas a las suspensiones o soluciones
proteicas, tal como ocurre en el caso de la homogenizacin de la leche, pueden
provocar una fragmentacin de los agregados proteicos (micelas) en subunidades.
Generalmente, con este tratamiento se mejora la capacidad emulsionantes de las
protenas. A menudo, las fuerzas de corte aplicadas a una interfase agua/aire
causan una desnaturalizacin superficial y la agregacin de las protenas. La
desnaturalizacin parcial de las protenas puede estabilizar las espumas, ero el
batido excesivo de algunas protenas tal como la clara de huevo disminuye a
causa de la agregacin de protenas, la capacidad espumante y la estabilidad.
Las fuerzas mecnicas tambin juegan un papel importante en los procedimientos
de texturacin de las protenas, tales como la formacin de pastas y fibras y la
coccin- extrusin. Las alteraciones de protenas as como las fuerzas de corte
mootivan la alineacin de molculas, el cambio de puentes disulfuro y la formacin
de redes proteicas.

2.1.5 TRATAMIENTOS TRMICOS

Los tratamientos trmicos de las protenas, pueden motivar modificaciones
estructurales, la hidrolisis de enlaces peptdicos, modificaciones de las cadenas
laterales de aminocidos e incluso una condensacin con otras molculas, segn
sea la intensidad y duracin del tratamiento trmico, la actividad del agua, pH,
contenido en sales, naturaleza y concentracin de otras molculas reactivas, etc.
Las modificaciones de las cadenas laterales y las reacciones de condensacin
perjudican al valor nutritivo.

Aunque las modificaciones estructurales e hidrlisis limitada de los enlaces

peptdicos debidos a tratamientos trmicos suaves, no afectan al valor nutritivo de
las protenas, pueden afectar acusadamente a sus propiedades funcionales.
La amplitud y consecuencias de la desnaturalizacin trmica de las protenas
(cambios de conformacin y agregacin) dependen mucho de la naturaleza de la
protena y condiciones del medio. As los colgenos de los mamferos, cuando se
calientan por encima de 65C en presencia de agua abundante, se despliegan,
disocian y disuelven, mientras que las protenas miofibrilares se contraen, agregan
y retienen menos agua que antes. Las propiedades de las protenas no
ordenadas, tales como los caseinatos monomricos, resultan poco afectadas,
incluso con un calentamiento enrgico.
Si se parte de una protena globular soluble la desnaturalizacin trmica motiva,
generalmente, una prdida de solubilidad; sin embargo, la temperatura y extensin
de la desnaturalizacin dependen de varios factores. Si se parte de una protena
globular soluble la desnaturalizacin trmica motiva, generalmente, una prdida de
solubilidad; sin embargo, la temperatura motiva, generalmente, una prdida de
solubilidad; sin embargo, la temperatura y extensin de la desnaturalizacin
dependen de varios factores. La desnaturalizacin de las protenas de soja /s y
11s en funcin del pH, puede seguirse por anlisis calorimtrico de transicin ( que
es a la cual se produce el desdoblamiento) como la entalpia de desnaturalizacin
(calor absorbido durante la desnaturalizacin, indicativo de la extensin de un
desdoblamiento fuertemente endotrmico) decrecen cuando se ajusta el pH a
valores alejados del pH isoelctrico. A estos pH, las protenas globulares estn ya
en un estado parcialmente desdoblado y el calentamiento aumenta el
desplazamiento. Las repulsiones electrostticas que existen a esos pH, impiden o
reducen, durante el calentamiento, la agregacin, insolubilizacin y gelificacin.
Para mejorar sus propiedades funcionales, se utilizaron los desdoblamientos
trmicos (50-80C, 10-15 min) de la -lactoglobulina y de las protenas de
lactosuero en la zona de pH cidos (2-4) o dbilmente alcalinos (7-8,5). Aun
cuando el pH se lleve a 6, esas protenas siguen muy solubles y muestran con
relacin a las naturales (3,18) una mejora de sus propiedades espesantes,
gelificantes, espumantes y emulsionantes. Esto hace suponer que hubo un
desdoblamiento sin agregacin que aumenta la anfipolaridad de las protenas
inicialmente muy hidrfilas.
Por el contrario, cuando los tratamientos trmicos se aplican a un pH isoelctrico,
surge una fuerte agregacin de la protena.
Esta tcnica se utiliza para precipitar, separar y purificar cuantitativamente las
protenas del lactosuero lquido, la sangre o el plasma. Los aislados proteicos
insolubles as obtenidos poseen mnimas propiedades funcionales, salvo una
fuerte capacidad de absorcin de agua. Al calentar soluciones proteicas
concentradas a pH prximos a su pH isoelctrico, surge la gelificacin. Como

resultado de calentamientos prolongados, algunos de estos geles siguen estables

mientras que otros se deterioran.
En presencia de cationes, en particular Ca++, la agregacin resulta favorecida con
la relacin de desdoblamiento y puede rebajarse la temperatura de coagulacin o
gelificacin. Estos efectos se acentan a pH superiores al pH isoelctrico, en los
cuales los grupos carboxilo estn ionizados. Tambin se sabe por ejemplo que los
iones calcio refuerzan la textura de los geles termoformados, tales como los geles
de la protena de soja.
El contenido de agua en una solucin de protenas afecta profundamente a la
temperatura y entalpa de desnaturalizacin. La temperatura de desnaturalizacin
(Tm) es mnima (74C) para un contenido de agua del 30-50% pero aumenta
fuertemente cuando la protena se deshidrata (122C con 3% de agua). La
entalpia de desnaturalizacin decrece sensiblemente cuando el contenido en agua
es inferior al 30%; estos datos pueden tener aplicaciones prcticas para el control
de las propiedades funcionales. Por ejemplo si se desea deshidratar una solucin
proteica pero buscando reducir al mnimo la desnaturalizacin y prdida de
solubilidad, mediante la curva de las temperaturas de desnaturalizacin se
conoce, para cada contenido de agua, las temperaturas mximas que podr
tolerar durante la deshidratacin. Por eso, se prefieren procedimientos tales como
la concentracin bajo vaco o el secado por atomizacin, en los que la temperatura
del producto se mantiene baja mientras que con fuertes contenidos en agua se
utiliza el secado sobre placas o rodillos. Corrientemente se observa una
correlacin positiva entre la solubilidad de un ingrediente proteico deshidratado y
su entalpa de desnaturalizacin determinada por calorimetra diferencial despus
de la rehidratacin.
La misma curva de la temperatura de desnaturalizacin en funcin del contenido
en agua indica los lmites inferiores de temperatura para procesos tales como el
texturizado por extrusin. En este caso, se necesitan una desnaturalizacin e
insolubilizacin proteica completas para que el producto proteico seco y expandido
se rehidrate sin deshacerse o disolverse.
Las temperaturas inferiores al punto de congelacin tambin pueden provocar la
desnaturalizacin de las protenas y alterar las propiedades funcionales. As
ocurre, con el endurecimiento y el descenso de retencin de agua de la
lactomiosina del pescado, la precipitacin de las micelas de la casena de la leche,
el espesamiento y gelificacin de las lipoprotenas de yema de huevo o la
sinresis de ciertos geles despus de un largo tiempo de almacenamiento y
descongelacin, que se deben, esencialmente, a que disminuyen los enlaces
hidrgeno protena-agua y aumentan las interacciones protena-protena debidas a
la congelacin. La hidrlisis limitada de los enlaces peptdicos, que se produce
cuando las protenas vegetales se calientan a 100C durante 10 a 15 horas en HCl
1 a 3 M, multiplicada por 3 el nitrgeno no proteico y puede mejorar mucho la

solubilidad; por esta causa aumentan las propiedades funcionales de ingredientes

tales como las protenas del gluten (10, 14). Generalmente, la hidrlisis cida
provoca modificaciones de las cadenas laterales de las protenas, como la
desamidacin de los residuos de asparragina y glutamina, desfosforilizacin de las
fosfoserina y destruccin de los residuos de triptfano. Con reacciones ms
complejas, la hidrlisis cida puede conducir a la formacin de pigmentos y
derivados que tengan un aroma de carne. Algunos de estos hidrolizados de
protenas vegetales, neutralizados con sosa se utilizan, una vez filtrados, como
agentes aromticos.
Tambin puede obtenerse la hidrlisis limitada de enlaces peptdicos tratando en
caliente las protenas en medio alcalino. Se sabe que la hidrlisis alcalina parcial
de las protenas de la leche, es un buen medio para mejorar sus propiedades
espumantes y este mtodo se utiliza para preparar productos para aumentar o
crecer. El efecto buscado puede deberse a la formacin de pptidos enfipolares
que tengan cadenas laterales hidrfobas y un grupo carboxilo polar terminal.

2.2 MODIFICACIONES DEBIDAS A LA ACCIN DE ENZIMAS

2.2.1 MODIFICACIONES IN VIVO DE LAS PROTENAS
Se pueden producir in vivo, ms de 135 tipos de modificaciones enzimticas de
las protenas, despus de la sntesis de cadenas polipeptdicas al nivel de
ribosomas. En su mayora, estas modificaciones se refieren a cadenas laterales de
aminocidos, con excepcin de la glicina y de los aminocidos apolares. Las
reacciones principales son la glicoxilacin, hidroxilacin, fosforilizacin, acilacin,
metilacin y formacin de uniones entre cadenas. En el caso del cogeno ya se
conocen ms de 50 tipos de modificaciones que se producen in vivo: por
ejemplo, la hidroxilacin de los residuos de prolina y lisina, la fijacin de osas
(glicosiltransferasas) y la desaminacin oxidativa de algunas cadenas laterales de
lisina e hidroxilisina que conducen a grupos aldehdicos que luego participan en
ondensaciones carbonil-amina. Los puentes covalentes intra o intermoleculares
as formados, contribuyen a aumentar la rigidez de las molculas del colgeno y
elastina, durante el envejecimiento del ganado.
La transglutaminasa motiva la formacin de puentes covalentes de tipo -N(glutamil)-lisina (en el colgeno, la fibrina y la queratina). Estas reacciones tienen un
importante funcin biolgica durante los fenmenos del endurecimiento de la epidermis,
coagulacin de la sangre, cicatricacin de las heridas, etc.
La proteolisi in vivo, tiene un papel fundamental en las funciones biolgicas de
numerosas protenas. Para transforar los zimgenos enzimticos inactivos en enzimas tales
como la tripsina, quimotripsina, carboxipectidasas, elastasa y fosfolipasa se necesita una
protelisis especfica limitada. La transformacin de tripsingeno en tripsina, depende de la

hidrlisis que la enteroquinasa hace de un enlace lisil-isoleucil, prximo del aminocido Nterminal. Tambin se necesita una protelisis especfica anloga de precursores proteicos,
para la formacin de diversas hormonas y otros pptidos biolgicamente activos y para
iniciar la coagulacin de la sangre. Asimismo implica una etapa de protelisis la
transferencia de protenas secretoras, desde el ribosoma a travs de las membranas
intracelulares. Por ejemplo las casenas, las protenas de lactosuero y la ovoalbmina tienen
un pequeo segmento hidrfobo proximo a sus aminocidos N-terminales; este segmento,
se fija a un receptor de membrana que facilita la tranferencia y despus se elimina de la
protena por protelisis.
En el msculo animal tambin se produce, despus del rigor- mortis una protelisis limitada
intracelular que interviene sobre las estras Z de las miofibrillas y contribuye al
ablandamiento post-rigor de la carne.

2.2.2 TRATAMIENTOS ENZIMTICOS DE LAS PROTENAS ALIMENTICIAS.

PROTEOLISIS (20,24)

Para conseguir un mejor conocimiento de las propiedades fsico-qumicas de las protenas

alimenticias, se utilizan algunas modificaciones enzimticas de las cadenas laterales de
aminocidos. As , la desfosforilizacin de las casenas por la fosfatasa alcalina, ayud a
conocer la funcin de los grupos fosfato en la fijacin del calcio y en la sensibilidad de las
casenas al calcio. La eliminacin de una parte de la unidad glucdica de la casena k por
una glicosidasa, ayud a explicar la funcin e esta unidad glucdica en la sensibilidad de la
molcula a la quimosina.
En la mayora de los casos, se busc mejorar las protenas alimenticias con una protelisis
limitada o masiva mediante proteasas. Ejemplos bien conocidos son el ablandamiento de la
carne utilizando papana, la precipitacin de casenas por la quimosina o proteasas de
mohos, el evitar la turbidez de la cerveza con papana o proteasas microbianas y finalmente
la preparacin de hidrolizados proteicos solubles a base de protenas vegetales y de
pescado.
El aumento de solubilidad obtenido por protelisis limitada se atribuye a la formacin de
unidades polipeptdicas ms pequeas, mas hidrfilas o ms solvatadas. Estos hidrolizados
parciales se utilizan para enriquecer a base de protenas, bebidas acidificadas y/o que van a
sufrir un tratamiento trmico. Frecuentemente, una protelisis lenta, origina la liberacin de
pptidos hidrfobos amargos, con residuos de Lucina o fenilalanina terminales. No
obstante, estos hidrolizados pueden resultar apropiados para pacientes que sufran
insuficiencia digestiva o que son alrgicos a las protenas de la leche o del gluten.
La protelisis parcial se utiliz para mejorar las propiedades emulsionantes y espumantes
de las protenas desnaturalizadas por el calor. Estos efectos provienen, probablemente, del

aumento de la solubilidad del hidrolizado, que facilita la difusin y extensin en las

interfaces aceite/ agua y aire/agua. Sin embargo, cuando el grado de hidrlisis excede del 3
al 5%, la viscosidad y espesor de las pelculas proteicas adsorbidas resultan, aparentemente
insuficientes para estabilizar las emulsiones y espumas.
La disminucin del tamao molecular por protelisis, resulta claramente desfavorable para
las propiedades gelificantes y viscoelsticas de las protenas. Sin embargo, una protelisis
limitada de las protenas del gluten, puede aumentar la expansin de la masa durante la
fabricacin de pan.

2.3 MODIFICACIONES QUIMICAS ESPECFICAS

La estructura primaria de las protenas puede modificarse qumicamente para
mejorar sus propiedades funcionales (2, 4, 5, 6, 14, 17,21). Esta propiedad s
utiliz, con xito, para estudiar las relaciones estructura- funcin en las protenas
(funciones enzimticas y otros funciones biolgicas, as como sus propiedades
fsico-quimicas y funcionales).
Sin embargo, hay que resaltar que las modificaciones qumicas hechas sobre
protenas alimenticias o forrajes, pueden producir serios inconvenientes e incluso
llegar a la alteracin del valor nutricional, de forma parecida a la observada
durante los tratamientos trmicos enrgicos debido a la formacin de derivados de
aminocidos que pueden ser txicos y la contaminacin por reactivos qumicos,
que tambin pueden ser txicos.
2.3.1 MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LAS PROTEINAS
La alteracin de los residuos de aminocidos puede surgir por calentamiento a pH
cidos o alcalinos.
PRINCIPALES POSIBILIDADES DE MODIFICACIN QUIMICA DE LAS
PROTEINAS ALIMENTICIAS.
ACILACIN
Los reactivos de acilacin reaccionan con los grupos o -aminado, hidrxilo,
fenol, imidazol y tiol.

Parece que los efectos beneficos proceden de modificaciones de conformacin

debidas a una disminucin de los enlaces hidrgeno y un aumento de las
repulsiones electrostticas ( a causa del desbloqueo de los grupos carboxilos). Los
tratamientos alcalinos producen, cuando ocurren, la conversin de algunos
residuos de cistena (o fosfoserina) en dehidroalamina. Si la dehidroalanina ligada
a la protena, se reduce deliberadamente en alanina, se aumenta la hirofobicidad
de la proteina.

Las principales clases de reacciones utilizadas para la modificacin qumica de as

cadenas laterales de aminocidos son la acilacin, alquilacin, oxidacin y
reduccin. Una cadena lateral determinada, puede reaccionar de iversas formas
con los reactivos, del mismo modo que determinado reactivo puede reaccionar con
varios tipos de cadenas laterales; en este ltimo caso se introducen grupos
laterales idnticos. En realidad, muy pocos reactivos son especficos para un solo
tipo de cadena lateral, salvo que se establezcan condiciones muy concretas de pH
o temperaturas. En general, la modificacin de los grupos laterales de una
proteina motiva una modificacin de la polaridad y en algunos casos de la carga
neta. Cuando estas modificaciones son considerables, la proteina puede
enrollarse, desplegarse y/o agregarse con otras molculas de protena. Tambin
puede modificarse el comportamiento de la proteina frente al agua y/o otros
constituyentes como los lpidos. La presencia de cargas negativas adicionales
motiva la repulsin electrosttica, el desdoblamiento y la disociacin. Estas cargas
negativas suplementarias, mejoran la solubilidad y/o dispersibilidad, incluso a un
pH isoelctrico. Esto puede facilitar la extraccin de protenas microbianas o
vegetales as como su separacin de los cidos nucleicos y otros constituyentes.
Tambin se comprob que la introduccin de grupos ionizables mejora la
capacidad de absorcin de agua y su estabilidad al calor y aumenta la sensibilidad
a la precipitacin por los iones de calcio. Por ejemplo las propiedades gelificantes
e los concentrados proteicos del pescado mejoran grandemente por succinilacin.
Tambin mejoran las propiedades emulsionantes y espumantes y esto puede ser
debido al aumento de la solubilidad de la protena, a la conformacin ms anfipolar
como consecuencia de un desdoblamiento y/o a las repulsiones electrostticas en
la interfase. Muchas veces, las propiedades de las protenas succiniladas y
carboximetiladas dependen acusadamente del pH puesto que la ionizacin es
mnima a pH cidos. Las propiedades funcionales tambin dependen de la
amplitud de la modificacin qumica. Por ejemplo cuando se succinila menos del
40% de los grupos -aminados de la casena, se mejora la absorcin de agua,
pero decrece la actitud para la emulsin; por el contrario, esta ltima aumenta con
niveles elevados de succinilizacin. Hay que resaltar que la introduccin de grupos
fosfatos o sulfato en el gluten aumenta de un modo significativo, su capacidad
para la absorcin de agua, asi como a la gelificacin y formacin de pelculas.
La fijacin covalente de polioles aumenta la polaridad de la protena, as como su
solubilidad y resistencia a la precipitacin trmica, porque se dificulta o disminuye
la agregacin hidrfoba, que surge a causa del desdoblamiento trmico. La
acetilizacin mejora las propiedades emulsionantes de las protenas de la leche
pero baja las propiedades de absorcin al agua de las protenas de soja. Las
reacciones de adicin sobre los grupos E-aminados, pueden tener efectos
nutricionales negativos. En primer lugar, la velocidad global y la extensin de la
digestin proteica se reducen porque, frecuentemente, proteasas como la tripsina
(especifica de la hidrolisis de enlaces que implique un residuo de lisina) pueden
ser parcialmente inhibidas. En segundo lugar, es frecuente que los derivados de

adicin de la lisina sean biolgicamente no disponibles, an cuando estn

liberados de las cadenas polipeptdicas y absorbidas. Este efecto depende de la
presencia o ausencia de acilasas eficaces en el rin o en otros rganos de
diferentes especies animales.
La reduccin de las protenas motiva una alteracin de algunas propiedades
funcionales (por ejemplo gelificacin). Como se ve la modificacin qumica de las
protenas es un camino prometedor para la mejora de las propiedades funcionales.
Sin embargo, las consecuencias nutricionales y toxicolgicas de estas
modificaciones qumicas plantean cuestiones de reglamentacin que pueden
impedir una rpida generalizacin.