Proteínas:

Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas más complejo de la célula. Constituyen

aproximadamente entre el 50 y el 60 % del peso seco de la célula y despliegan una gran variedad de
funciones; de allí la importancia de conocer sus estructuras para comprender sus mecanismos de
funcionamiento.

4.2.1.- Las Proteínas son macromoléculas complejas formadas fundamentalmente por aminoácidos
unidos entre si por enlaces peptídicos.

Representan el medio final de expresión de la información genética. Debido a la gran variedad de

funciones que cumplen las proteínas en las células y a la complejidad de sus estructuras realizaremos
su estudio acorde a: 1) Su clasificaciónsegúnlos siguientes criterios: a) Función biológica b) Sus
productos de hidrólisisy2) Su organización estructural.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU FUNCION

Las proteínas son macromoléculas muy versátiles en cuanto a la función biológica que desempeñan
por lo que se les atribuye una participación en todas las actividades de la célula.

A continuación se describen los principales tipos de proteínas según su función:

1.- ENZIMATICAS: Son aquellas proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
Dada la importancia de estas proteínas se le dedicarán un extenso tema para su estudio. Ejemplo de
este tipo de proteínas lo constituyen las enzimas digestivas como la tripsina, quimotripsina, amilasa,
lipasa.

2.- ESTRUCTURALES: Las proteínas que sirven de apoyo mecánico y forman el armazón de las
estructuras dentro de la célula y en su alrededor. Carecen de dinámica intrínsica. Como ejemplo de
estas proteínas se encuentran el colágeno, la queratina y elastina entre otras.

3.- HORMONALES: Las que regulan la actividad metabólica (el conjunto de reacciones químicas)
dentro de la célula. Ejemplo de estas proteínas lo constituye la insulina, que es una hormona
elaborada por el páncreas y cuya función es regular el metabolismo de la glucosa. Su deficiencia
causa la enfermedad conocida como diabetes mellitus.

4.- TRANSPORTADORAS: aquellas proteínas que se encuentran en la membrana celular y

determinan qué tipo de sustancias entran y salen de la membrana facilitándoles su paso. Ejemplo de
este tipo de proteínas ATPasa de Na+-K+ que transporta K+ hacia el interior y Na+ hacia el
exterior de las células manteniendo de esta manera las concentraciones de K+ alta y la de Na+ baja
en el medio intracelular, mientras que en el medio extracelular la Na+ se mantiene alta y la de K+
baja. Otro tipo de proteínas transportadoras moviliza sustancias de un sitio a otro en el organismo
como lo hace la hemoglobina que transporta el oxígeno, desde los pulmones vía la sangre hasta las
demás partes del cuerpo.

5.- DE DEFENSA O PROTECCION: Son aquellas proteínas que detienen al organismo ante cualquier
agresión. Ejemplo de estas proteínas lo constituyen los anticuerpos o inmunoglobulinas, que se
combinan consubstancias extrañas que llegan al torrente sanguíneo y las neutralizan evitando así que
causen daño al organismo. Otras proteínas con el fibrinógeno y la trombina protegen el organismo
cuando un vaso sanguíneo es lesionado, participando en la formación del coágulo que evita la pérdida
de sangre.

6.-RECEPTORAS: Son proteínas que se encuentran en las membranas celulares y tienen capacidad
de unirse en la superficie externa de las membranas a ciertos compuestos que no atraviesan, pero
esa unión genera una señal que se transmite al interior de la célula y produce una respuesta. De esta
forma actúan algunas hormonas como la insulina que tiene sus receptores a nivel de la membrana
plasmática de las células blanco sobre las cuales actúan.

7.- CONTRACTILES: Son las responsables del movimiento que se genera en los sistemas contráctiles
y móviles. Ejemplo de ellas son la actina y la miosina que son los principales constituyentes del
sistema contráctil del músculo, y que hacen posible el movimiento corporal.

8.- ALMACENADORAS: Proteínas a las cuales se les une una sustancia para su almacenamiento, y
que se libera cuando es requerida. Ejemplo, la ferritina, almacena hierro en el brazo, la hemoglobina
almacena oxígeno en el músculo esquelético.

9.- TOXINAS: Son proteínas producidas por un organismo y son tóxicas para otro organismo. Es el
caso de las toxinas de la difteria y del cólera producidas por bacterias, que causan las enfermedades
en los humanos; los venenos de serpientes tambièn contienen toxinas que son proteínas enzimaticas.
Algunas plantas tambièn producen toxinas que contienen venenos para los humanos.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU PRODUCTO DE HIDRÓLISIS.

Cuando las proteínas son sometidas a degradación hidrolítica (ruptura por introducción de agua)
completa, todas producen alfa-aminoácidos y algunas, además de alfa-aminoácidos producen tambièn
un grupo no peptídico, encontrándose según este criterio dos grandes clases de proteínas: SIMPLES
y CONJUGADAS.

a) PROTEINAS SIMPLES: Aquellas que por hidrólisis producen sólo alfa-aminoácidos

b) PROTEINAS CONJUGADAS: Aquellas que por hidrólisis producen además de alfa-aminoácidos

otro grupo no proteico que se le conoce como “GRUPO PROSTÉTICO”

El grupo prostético puede ser orgánico o inorgánico, y puede unirse de manera covalente o no
covalente al componente peptídico.

- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS CONJUGADAS

Estas proteínas a su vez se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Las clases comunes
son las siguientes:

-Lipoproteínas: tiene un componente lipídico unido al componente peptídico. La B-lipoproteína de la

sangre constituye un ejemplo de este tipo de proteínas.
-Glucoproteínas: El componente peptídico está unido a carbohidratos. Ejemplo de éstas son el
colágeno y las gamma globulinas entre muchas otras.

-Nucleoproteínas: Consiste en un complejo de ácidos nucleicos y proteínas. Ejemplo de éstas las

constituyen los ribosomas que son una combinación de proteínas y ácidos ribonucleicos.

-Hemoproteínas: Aquellas proteínas que tienen como grupo prostético el “Hemo” que es una
combinación de hierro con la porfirina. Ejemplo de estas son la hemoglobina, la mioglobina y el
citocromo C.

Figura 1. Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

-Metaloproteínas: El grupo prostético es un ión metálico, generalmente un catión. Dentro de esta

clase se encuentran algunas enzimas como la alcohol deshidrogenasa que tiene como grupo
prostético el Zn2+ y la piruvato quinasa que tiene como grupos prostéticos el K+ y Mg2 o el Mn2+.
Entre otras proteínas no enzimáticas que posee iones metálicos se encuentra la ferritina que como se
dijo anteriormente almacena hierro.

-Fosfoproteínas: Poseen un grupo fosfato en su construcción. Un ejemplo de ellas es la caseína de

la leche.

ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEINAS:

Las proteínas pueden tener hasta cuatro niveles de organización estructural conocidos como:

1.- Estructura primaria

2.- Estructura secundaria

3.- Estructura terciaria y

4.- Estructura cuaternaria

1.- ESTRUCTURA PRIMARIA:

Es la secuencia lineal, unidimensional de residuos aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos,
que forman el esqueleto covalente de una proteína.

Al formarse la cadena polipeptídica, tendrá un extremo amino (N) y un extremo carboxilo (C).

La secuencia de aminoácidos es característica de cada proteína, y en ella, el tipo de aminoácidos, el

orden en que se encuentran dentro de las proteínas y la cantidad, están determinados genéticamente
a través de la información contenida en el ADN.

La estructura primaria de una proteína determina los niveles superiores de organización que rigen la
conformación nativa y la actividad biológica de la misma (Ley de Anfinsen). De tal forma que las
alteraciones en el ADN (mutaciones) pueden causar alteraciones en la estructura primaria de las
proteínas, lo que a su vez pueden causar alteraciones parciales o totales en el funcionamiento de las
mismas. El ejemplo típico lo constituye el caso de una alteración de la estructura primaria de la
hemoglobina que trae como consecuencia de la aparición de la enfermedad conocida como “anemia
falciforme”.

La hemoglobina es una proteína que está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de ellas
idénticas denominadas cadenas alfa ( ), constituidas cada por 141 residuos de aminoácidos y las
otras dos idénticas entre si constituidas cada una, por 146 residuos de aminoácidos y se les
denomina cadenas beta (ß). La hemoglobina de los pacientes con anemia falciforme difiere de la
hemoglobina normal sólo en un aminoácido, que se encuentra ubicado en la posición 6 de la cadena
ß. En la hemoglobina normal este aminoácido corresponde al ácido glutámico y en la hemoglobina de
la anemia falciforme es sustituido por el aminoácido valina.

El cambio de este aminoácido es el resultado de una mutación en el ADN y las consecuencias son las
siguientes:

Primero: La hemoglobina de los pacientes con anemia falciforme tiene menor capacidad de unirse al
O2 (menor afinidad) y por lo tanto es más deficiente el transporte del O2 en el organismo.

Segundo: Dado que el aminoácido que se ha cargado negativamente a pH fisiológico, al ser

sustituído por un aminoácido sin carga neta, las cargas eléctricas de las proteínas tambièn se alteran
y esta presentará un patrón de migración en un campo eléctrico distinto al de la hemoglobina normal.

Tercero: Los eritrocitos adoptan la forma de hoz en vez de la forma de disco bicóncavo que tienen
normalmente. A causa de ello, se apilan en forma de monedas dentro de los vasos sanguíneos,
trayendo como consecuencia clínica la hemólisis (ruptura de los eritrocitos), y trastornos circulatorios.

Existen otros tipos de alteraciones de estructura primaria de la hemoglobina que conduce a otros
tipos de anemia.

La estructura primaria de las proteínas ha sido útil para determinar cambios evolutivos de las
especies. Es casi como las proteínascomunes a varias especies, como en el caso del citocromo C que
está presente en todos los organismos aerobios desde bacterias, hongos, algas, insectos, plantas y
animales, exibe variaciones en la secuencia de aminoácidos de una especie a otra. Mientras más
cercana se encuentre las especies evolutivamente, las diferencias dentro de las secuencias de
aminoácidos del citocromo C es menor y viceversa, mientras más alejadas se encuentren las especies
en el arbol filogenético, mayor es el número de diferencias.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere al arreglo geométrico repetitivo que adoptan las
cadenas polipeptídicas alrededor de un solo eje en el espacio.

Dentro de la estructura secundaria de las proteínas se encuentran:LA HELICEALFA, LA LÁMINA

BETA OPLEGADAYLAHELICEDEL COLAGENO.

a) LA HELICE ALFA:

Es la estructura que adopta las cadenas polipeptídicas o segmentos de éstas al enrollarse en forma de
hélice alrededor de un eje longitudinal. Los rasgos más importantes de esta estructura son las
siguientes:

1. El esqueleto de la hélice está formado por los enlaces peptídicos

Y los enlaces del carbono carbonílico con el carbono alfa de los aminoácidos.
2. Todos los grupos R de los aminoácidos se ubica el exterior de la hélice.

3.Cada vuelta completa de la hélice recorre una distancia de aproximadamente 0,54 nm y abarca
aproximadamente 3,6 residuos de aminoácidos, de tal forma que la contribución de cada aminoácido
a la distancia de la vuelta es de 0,15 mm.

4.la hélice posee dos extremos libres: uno representado por el grupo NH3+ (N o amino terminal) del
primer aminoácido de la cadena y el otro representado por el grupo COO- (C o carboxiterminal) del
último aminoácido de la cadena.

Dado que cada uno de esos extremos posee carga, el N-terminal + y el C-terminal se considera a la
hélice como un dipolo.

5.La hélice se estabiliza por los puentes de hidrógeno que se establecen intrahelicoidalmente entre el
hidrógeno del grupo amídico:

que forma parte del enlace peptídico y el oxígeno carboxílico del cuarto residuo Aminoácido

ubicado en dirección hacia el extremo C-terminal.

Aunque un enlace de hidrógeno es débil, la suma de muchos de ellos ejerce una gran fuerza
estabilizadora de esta estructura.

6.Existen aminoácidos que propician la formación de la hélice , como es el caso de aquellos

aminoácidos que no son voluminosos y no poseen grupos R cargados. Pero también existen
aminoácidos que desestabilizan la hélice . Entre ellos se encuentran: la glicina, que por ser tan
pequeñas permiten mayor rotación de la cadena alrededor del carbono ; la prolina que poseer un
anillo rígido impide el curso normal de la vuelta de hélice, además que por ser un aminoácido no tiene
posibilidad de formar puentes de hidrógeno, desestabilizando la hélice .

7.Las hélices pueden ser dextrogiras o levogiras pero la más estable para una cadena polipeptídica
formada por L aminoácidos es la dextrógira y es la que se encuentra en las proteínas.

- PROTEINAS FIBROSAS: -queratina

Existe una proteína cuyas cadenas polipeptídicas adoptan casi exclusivamente la conformación en
hélice . Esta proteína recibe el nombre de -queratina y es el componente principal de la lana, la
capa córnea de la piel, el cabello y las uñas.
Desde el punto de vista estructural la -queratina está formada por una unidad estructural
denominada “protofibrilla” que consta de cuatro cadenas polipeptídicas en hélice interrumpidas
por pequeños segmentos no helicoidales (al zar), que se entretejen y se estabilizan por puentes
disulfuro (-S-S-formados entre dos residuos de cisteína).

Las protofibrillas se organizan para formar una super estructura denominada microfibrilla en las que
aproximadamente nueve protofibrillas se entretejen estabilizadas también por puentes disulfuro.

Protofibrilla

La cantidad de puentes disulfuro en las -queratinas determina la rigidéz de la proteína, mientras

mayor sea el número de éstos, más dura e inflexible será la -queratina, como es el caso de las
uñas. En cambio la queratina de lana y del cabello es más flexible porque tiene menor número de
puentes disulfuro.

b) LAS LÁMINAS ß o PLEGADA:

Es la estructura en la que las cadenas polipeptídicas o segmentos de la misma adoptan la forma de

zigzag extendido.

Los rasgos más importantes de esta estructura son los siguientes:

1.- Las cadenas polipeptídicas entendidas se disponen adyacentemente para formar una lámina
plegada u hoja ß.

2.- Las cadenas polipeptídicas pueden ser paralelas (que corren en la misma dirección) o antiparalelas
(que corren en direcciones opuestas). La más estable es la antiparalela.
 Laminas β Paralelas

Lamina β Antiparalela

3.- Lascadenas adyacentes se mantienen unidas entre sí a travésde puentes de hidrógeno entre los
oxígenos carbonílicos y los hidrógenos Amídicos.

4.-Los grupos R se ubican alternadamente por encimay por debajo del plano de la lámina.

5.-Los aminoácidos pequeños y sin carga favorecen la formación de esta estructura.

- PROTEINAS FIBROSAS: ß-QUERATINAS

Las betas queratinas son proteínas formadas por cadena polipeptídicas en conformación ß. La fibroína
(proteína de la seda) es un ejemplo de este tipo de proteínas.

De su estructura destacan las siguientes características:

1.- La estructura primaria de las cadenas polipeptídicas consiste en aminoácidos pequeños: glicina,
serina y alanina. De ellos, la glicina constituye aproximadamente el 50% del total de residuos
aminoácidos.

2.- Las cadenas polipeptídicas son antiparalelas y se estabilizan por puentes de hidrógeno.

- LA HELICE DE COLAGENO:

Este tipo de estructura secundaria se encuentra en la proteína fibrosa denominada colágeno, la más
abundante de las proteínas de los vertebrados. Existen muchas variedades de colágeno formando
parte del tejido conjuntivo, donde cumple diversas funciones.

Las cadenas polipeptídicas, del colágeno adoptan una estructura en forma de hélice, con las
siguientes características:

1.-El esqueleto de la hélice está formado por los enlaces peptídicos

y los enlaces del carbono carbonílico con el carbono de los aminoácidos (-C-C ).

2.- Cada vuelta completa de la hélice recorre una distancia de aproximadamente 0.94nm y abarca
aproximadamente 3 aminoácidos lo que hace que esta hélice sea más relajada (menos enrollada) que
la hélice .

3.- Los extremos C-terminal y N-terminal contiene secciones no helicoidales, probablemente

necesarios para formar la estructura de una triple hélice.

4.- Los aminoácidos que se encuentran con mayor frecuencia en esa estructura son la glicina que
representa aproximadamente 1/3 del total, y la prolina e hidroiprolina que representa
aproximadamente 1/4 del total de los aminoácidos (esto explica que la estructura no pueda ser una
hélice ). La estructura primaria presenta la siguientesecuencia repetitiva: gly-X-Y, donde Y puede
ser prolina y X hidroxiprolina.

5.- la molécula de colágeno es una súper estructura formada por unidades estructurales denominadas
“tropocolágeno” que está constituida por 3 cadenas polipeptídicas helicoidales levógiras que al
enrollarse entre sí forman una triple hélice dextrógira.

6.- La triple hélice (tropocolágeno) es estabilizada por puentes de hidrógeno entre la cadena.
7.- Cada molécula de tropocolágeno tiene una longitud de 300 nm de largo y 1,5 nm de diámetro.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS:

Se refiere a la estructura tridimensional que adquiere la cadena polipeptídica al plegarse sobre si

misma para adoptar una conformación compacta, casi esférica.

Las características más resaltantes de esta estructura son:

1.- La estructura terciaria comprende los niveles de estructuras primarias y secundarias de las
proteínas, contenidos en una sola cadena polipeptídica.

2.- La cadena polipeptídica presenta segmentos rectos, que pueden poseer estructuras en hélice o
conformaciones ß. Esos segmentos rectos están conectados por regiones al azar (que no son hélice
ni conformaciones ß) denominados bucles o giros que sirven de curvaturas para el plegamiento de
la cadena.

3.- La estructura compacta, casi esférica que resulta del plegamiento de la cadena polipeptídica, es
característica de cada proteína, y en su interior se ubican, fundamentalmente los aminoácidos
hidrofóbicos evitando así su contacto con el agua, mientras que la superficie se ubica
predominantemente los aminoácidos hidrobílicos; lo que le permite la solubilidad de la proteína en el
medio acuoso.

4.- Las fuerzas que la estabilizan están dadas por: las interacciones no covalentes: hidrofóbicas entre
grupos R no corporales, enlaces de H+ y atracciones electrostáticas entre grupos R de los
aminoácidos; y por enlaces covalentes disulfuro (-S-S-) entre dos residuos de cisteína (cistina).
- PROTEINAS GLOBULARES DE ESTRUCTURA TERCIARIA: MIOGLOBINA

La mioglobina: es una proteína que se encuentra en los músculos y su función es la de almacenar y

difundir el O2 dentro de la célula muscular.

Es el ejemplo de típico de proteína globular de estructura terciaria que se describió por primera vez y
el que mejor se conoce. Las siguientes son las características estructurales más sobresaltantes de
esta proteína:

1.- Está formada por una cadena polipeptídica de 153 aminoácidos.

2.- El esqueleto de la molécula consiste en 8 segmento rectos en hélice que representan
aproximadamente el 70% de toda la proteína, conectados por 7 curvaturas. No representa estructura
secundaria en conformación beta, dentro de su estructura.

3.- Los grupos R hidrofóbicos de los aminoácidos se ubican en el interior evitando el contacto con el
agua, y los hidrofílicos en la superficie de la estructura casi esférica.

4.- El componente proteico que se denomina apomioglobina está unido a un grupo hemo, que es
un anillo tetrapirrolico con un átomo de hierro ferroso (Fe2+) en el centro, tratándose entonces de
una proteína conjugada del tipo de las hemoproteínas. El hierro del hemo es el sitio de unión del O2.

La mioglobina tiene una alta afinidad por el O2 lo que le permite almacenarlo, y lo libera sólo cuando
la presión de O2 (PO2) es muy baja como sucede cuando el músculo se encuentra en ejercicio
extenuante. Esta función es muy importante porque el oxígeno es requerido para oxidar los nutrientes
y obtener la energía necesaria para la contracción muscular.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS:

Se refiere a la manera como las cadenas polipeptídicas de las proteínas oligoméricas (poseen más de
una cadena polipeptídica) encajan unascon otras para formar estructuras globulares.

Este nivel de organización presenta las siguientes características:

1.- Las proteínas que lo poseen están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas.

2.- Comprende los niveles de organización previos: cada cadena polipeptídica posee una secuencia
lineal de aminoácidos (estructura primaria) que determina la formación de segmentos rectos en hélice
o conformación ß (estructuras secundaria), que luego se pliegan sobre si mismo para formar una
estructura compacta, casi esférica (estructura terciaria).

3.- Las fuerzas que estabilizan esta estructuraestán dadas por interacciones no covalentes entre las
sub-unidades (intercatenarias), de ellos las más importantes son las interacciones hiderofóbicas,
aunque tambièn pueden encontrarse los puentes de hidrógeno entre grupos R y las interacciones
iónicas.

- PROTEINAS GLOBULARES DE ESTRUCTURAS CUATERNARIAS:HEMOGLOBINA.

Las proteínas globulares pueden ser de estructuras terciarias si poseen una sola cadena polipeptídica,
y de estructura cuaternaria si poseen más de una cadena polipeptídica.

En las proteínas de estructuras cuaternarias, cada cadena polipeptídica se le denomina monómero o

protómero o subunidad, y la proteína se dice que es oligomérica. Si consta de dos protómeros se le
denomina Dímero, de cuatro Tetrámero, de seis Hexámero y así sucesivamente.

La estructura de la hemoglobina es muy bien conocida y se puede describir de la siguiente manera:

1.- Es un tetrámero, es decir que está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas denominadas
globinas.

2.- Dos de las globinas son cadenas polipeptídicas idénticas constituidas cada una por 141
aminoácidos y se denominan cadenas . Las otras dos globinas idénticasestán constituidas cada una
por 146 aminoácidos y se denominan cadena ß.

3.- Cada una de las cuatro cadenas, tanto como ß, presentan una estructura terciaria casi idéntica
a la de la mioglobina, segmentos rectos en hélice que representan aproximadamente el 70% del
total de la proteína, conectados entre sí por curvaturas.

4.- Como resultado de la conformación de la estructura terciaria, en cada cadena polipeptídica se

forma una hendidura hidrofóbica donde se aloja un grupo hemo, que constituye el grupo prostético,
al cual se le une el O2. De tal forma que a la hemoglobina es una hemoproteina a la que se le pueden
unir hasta cuatro moléculas de O2.

Grupo Hemo

5.- Es la formación de la estructura cuaternaria, la interacción más fuerte ocurre entre una cadena
y una ß formando una especie de dimero ß que a su vez interactúan más débilmente con el otro
dímero ß para formar el tetrámero.

La hemoglobina es una proteína que se encuentra en la sangre dentro de los eritrocitos, y se

especializa en el transporte de O2 desde los pulmones donde PO2es alta, hasta los tejidos periféricos
donde la presión es más baja. A diferencia de la mioglobina, su afinidad por el O2es menor lo que le
permite ceder más fácilmente el O2 facultándola como una proteína transportadora en vez de
almacenadota de O2.

La hemoglobina también transporta CO2 desde los tejidos a los pulmones donde es eliminado, pero
solo aproximadamente el 15% del CO2producido por los tejidos es transportado como tal por la
hemoglobina.

En los criterios existe la enzima anhidrasa carbónica que se encarga de transformar el CO2 en Ácido
Carbónico (H2CO3) mediante la reacción
El H2CO3 se disocia para formar un protón y un ión bicarbonato.

El protón es captado por una hemoglobina en los tejidos periféricos para formar desoxihemoglobina o
hemoglobina protonada (HbH+) cuando llega a los pulmones libera el H+ y captael O2 para formar
oxihemoglobina (HbO2) que lleva a los tejidos .

Una vez en los pulmones el H+ se une al HCO3-para formar H2CO3que por la reacción inversa a la
ocurrida en los tejidos, catalizada por la misma enzima anhidrasa carbónica, se produce CO2que es
expulsado por los pulmones. De esta forma la hemoglobina actúa como un amortiguador de pH,
captando protones y transportándolos para ser eliminados.

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS:

Conformación nativa de las proteínas: es la estructura tridimensional (casi esférica) de las proteínas
globulares que le confiere su actividad biológica.

Desnaturalización Proteica: Se refiere a la pérdida de la conformación nativa de una proteína con la

consiguiente pérdida de su actividad biológica. Esta pérdida de la conformación nativa ocurre porque
se rompen las fuerzas que la estabilizan puentes de hidrógeno, puede abarcar la desorganización de
la estructura cuaternaria (en las proteínas oligoméricas), la estructura terciaria y hasta la secundaria.
Debido a que no llega a tocar la estructura primaria, porque se trataría entonces de la hidrólisis de la
proteína, el proceso es reversible. Según la ley de Anfinsen, la estructura primaria determina las
estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas.

La desnaturalizaciónpuede ser parcial si no se pierde completamente la conformación nativa y se

conserva algo de actividad biológica, o total si se pierde totalmente la conformación nativa y la
actividad biológica.
4.2.9.- FACTORES QUE CAUSAN LA DESNATURALIZACION PROTEICA

1.- Elevación de la temperatura:

El incremento de la temperatura proporciona la energía necesaria para romper las interacciones

débiles que estabilizan las estructuras de las proteínas. Mientras más elevada sea la temperatura
mayor será el número de interacciones que se rompen, y llegando a tocar los enlaces covalentes, por
lo tanto mayor será el grado de compromiso de la actividad biológica, hasta .llegar a ser nula. De allí
que es importante que el organismo mantenga la temperatura constante para evitar la
desnaturalización y pérdida de la actividad biológica de las proteínas que pueden acarrear graves
consecuencias para el organismo.

2.- Los cambios de pH:

Las variaciones en el pH pueden causar cambio en el estado iónico de los grupos R cargados de los
aminoácidos. Una disminución del pH (medio ácido) causa que los grupos ionizables de los
aminoácidos tienden a comportarse como bases aceptando protones del medio, lo que traería como
consecuencia que los grupos –COO- pierdan su carga negativa y adopten la forma protonada –
COOH. Por otra parte, una elevación del pH puede causar la pérdida del protón del grupo –NH3+ del
grupo R de los aminoácidos básicos, con la siguiente pérdida de su carga positiva (-NH2).

Con estos cambios, se puede perder las interacciones iónicas (por atracción de cargas), y la
formación de puentes de hidrógeno que pudiera estabilizar las estructuras terciarias o cuaternarias de
las proteínas.

3.- Agentes químicos desnaturalizantes:

Algunas sustancias rompen las interacciones que estabilizan las conformaciones nativas de las
proteínas. Entre ellas podemos mencionar el mercaptoetanol que es un agente reductos que actúa
reduciendo los puentes disulfuro y eliminándolos; la úrea que interfiere con los puentes de hidrógeno
y el cloruro de guanidinio que afecta a cualquier tipo de fuerza estabilizadora no covalente.

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