Pigmentos respiratorios

Hemoglobina (Hb)
La hemoglobina consta de dos partes diferentes: la globina y cuatro grupos hemo.
La globina es una protena con estructura cuaternaria, formada por cuatro
monmeros que conforman un tetrmero formado por dos cadenas peptdicas alfa y
dos beta, aunque el ser humano es capaz de producir hemoglobina con cuatro
cadenas peptdicas diferentes: alfa, beta, gamma y delta.
Cada grupo hemo est compuesto por dos componentes: porfirina y el grupo ferroso.
Laporfirina consta de un anillo de cuatro unidades que se repiten y que poseen un
tomo de nitrgeno en un extremo llamado pirrol. La unin del in ferroso con
protoporfirina se realiza por enlaces coordinados donde los tomos de nitrgeno
sustituyen los enlaces del in ferroso con el agua.
Cada hemoglobina transporta cuatro molculas de oxgeno, por tanto a mayor
concentracin de hemoglobina mayor capacidad del pigmento para transportar
oxgeno.

Otros pigmentos respiratorios

Hemoglobina fetal

Mioglobina: se da en el msculo, consta de un slo monmero y un slo grupo

hemo.

Hemocianina: se da en los moluscos y artrpodos. El in metlico es cobre y la

sangre es azulada.

Hemoeritrina: se da en anlidos y braquipodos.

Clorocanocina: anlidos.
Al hablar de un pigmento lo ms importante es hablar de saturacin que es la
relacin entre el contenido en oxgeno y la capacidad (%saturacin =
contenido/capacidad x 100).
La mioglobina slo transporta una molcula de oxgeno por lo que se satura muy
rpidamente y no puede transportar porque est permanentemente saturada, aunque,
captura ms rpidamente el oxgeno porque tiene ms afinidad.

Influencia de los factores en mecanismo

ventilatorio
Presin de dixido de carbono (CO2)
Existe un doble efecto:

En primer lugar, el efecto de competencia con el oxgeno: la hemoglobina es

ms afn con el dixido de carbono pero la presin de CO2 es menor que la presin
de O2 por lo que la hemoglobina se carga de oxgeno, as cuando aumenta la
presin de CO2, el CO2 tiende a desplazar al oxgeno de la molcula de
hemoglobina.
En segundo lugar, cuando la hemoglobina llega a un tejido con una alta
concentracin de CO2 baja la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno y se libera
ste.

pH
La hemoglobina puede unir iones H+ donde une el oxgeno, as cuando el pH es muy
bajo y por tanto la concentracin de H+ es alta, el oxgeno es desplazado,
modificndose tambin la afinidad de la hemoglobina. Esto es lo que se llama efecto
Bohr. De este modo, el pH vuelve a subir, esto se produce en vertebrados: al
oxigenarse la hemoglobina aumenta la acidez.
En los gasterpodos que poseen hemocianina: al bajar el pH, se produce un efecto
Bohr inverso, esto es debido al distinto entorno en el que se habita.
Tambin se da en peces,cefalpodos y crustceos, pero en este caso al bajar el pH,
baja la capacidad por el oxgeno y se llama efecto ROOT.

2,3-difosfoglicerato
Es una molcula equimolar con la hemoglobina. Tiene el mismo efecto que el pH, el
CO2 y la temperatura: disminuyen la capacidad de retener el oxgeno en la

molcula de hemoglobina. Sirve de tampn a la hemoglobina transportando

oxgeno, de este modo evita valores altos de la presin parcial de oxgeno, que
pueden ser txicas. Tambin es til para tamponar el efecto de la hemoglobina en
condiciones anormales como el buceo o las alturas elevadas.
En situaciones de hipoxia, que se producen cuando la presin parcial de oxgeno es
baja, la concentracin de 2,3-difosfoglicerato aumenta para facilitar la liberacin de
oxgeno.
El 2,3-difosfoglicerato se produce durante la gluclisis, lo cual favorece que en
situaciones de ejercicio fsico (donde la gluclisis proporciona energa) el oxgeno se
libere ms fcilmente de la hemoglobina.

Dixido de carbono
Se transporta en la hemoglobina y disuelto en el plasma en forma de bicarbonato, de
manera que existe mayor cantidad de CO2 en forma de bicarbonato que molecular,
una proporcin de 20:1.
La reaccin que provoca la generacin de bicarbonato se da en el plasma de forma
natural y muy lentamente, y en el eritrocito (glbulo rojo) se produce mediante la
enzima anhidrasa carbnica que acelera la combinacin del dixido de carbono con el
agua para dar in bicarbonato y protones. Los inhibidores de la enzima anhidrasa
carbnica se usan como diurticos.
La concentracin de bicarbonato es mayor en el eritrocito que en el plasma, sin
embargo, el anin bicarbonato est cargado negativamente, lo que supone un
inconveniente para la salida del bicarbonato del eritrocito. Para compensar esta carga
y poder facilitar la salida del bicarbonato, se crea un gradiente de cloruro que entra en
el eritrocito. Este mecanismo se llama Desplazamiento del cloruro, de este modo la
molcula de hemoglobina mantiene la neutralidad elctrica. Esta es la causa de que la
cantidad de cloruro en la hemoglobina sea mayor en la sangre venosa que procede de
los tejidos.
El dixido de carbono interfiere en el transporte de oxgeno. La produccin de
bicarbonato genera iones H+, que disminuyen el pH, facilitando que la hemoglobina
desprenda el oxgeno, del mismo modo, la elevada concentracin de dixido de
carbono en los tejidos favorece que la hemoglobina libere las molculas de oxgeno.
El dixido de carbono, a veces, reaccionacon el NH2 de las protenas produciendo
enlaces carbamnicos y viajando con ellas.

Cuando la sangre est oxigenada, los protones de la hemoglobina salen para que
pueda unirse al oxgeno molecular (O2) con lo que baja el pH exterior. As se modifca
el equilibrio entre el dixido de carbono y el in bicarbonato, con lo que se genera
CO2.
Cuando la sangre est desoxigenada, sale oxgeno de la hemoglobina, y como sta
sin oxgeno es bsica, retiene los protones y hace de amortiguador para evitar que los
protones salgan de ella y acidifiquen el medio exterior, generndose in bicarbonato
dentro del eritrocito. Este es el efecto Haldane.
A la hemoglobina oxigenada se le llama oxihemoglobina y la la desoxigenada
desoxihemoglobina, cuando la hemoglobina contiene CO2 se le llama
carboxihemoglobina.

Difusin de los gases en el aparato

respiratorio
En los tejidos
En los tejidos, la difusin de gases se produce en funcin de lo sealado
anteriormente. Es una difusin pasiva.
La presin parcial de oxgeno en los tejidos es menor que la presin parcial de dixido
de carbono, la hemoglobina est cargada de oxgeno. As, reacciona con el dixido de
carbono y el agua, desplazando al oxgeno y saliendo ste al tejido (efecto Haldane).
De este modo , el pH es ms cido por el aumento de protones debido a que el
aumento de CO2 en el eritrocito provoca que se genere mucho bicarbonato e iones.
El paso de CO2 a bicarbonato se produce rpidamente en el eritrocito, con lo cual el
pH cido se genera dentro del eritrocito y el bicarbonato est fuera. La salida del
bicarbonato se produce por el desplazamiento del cloruro.
A nivel plasmtico la concentracin de anhidrasa carbnica es muy pequea, pero
existe en los tejidos, de modo que el dixido de carbono entra rpidamente en el
eritrocito.

En los pulmones
En el pulmn la presin parcial de oxgeno es ms elevada, el pH es bsico y hay
pocos protones en el exterior. Igualmente se produce una difusin pasiva.
Debido a la diferencia de presin parcial, el bicarbonato sale de la hemoglobina y por
el aumento de la cantidad de bicarbonato en el pulmn, la la reaccin se desplaza a la
izquierda, por lo que el bicarbonato se rehidrata generando CO2 que se expulsa al
epitelio respiratorio.
Al salir el bicarbonato el oxgeno se une a la hemoglobina.
En la pared de los vasos del pulmn existe una cantidad determinada de anhidrasa
carbnica que ayuda a que el equilibrio se alcance ms rpido, por esta razn el
bicarboanto pasa rpidamente a CO2 que es liberado.

Efecto de agentes txicos: monxido de

carbono, nitratos y cloratos
Monxido de carbono
La afinidad de la hemoglobina por el monxido de carbono es cien veces mayor que la
del oxgeno, por lo tanto el monxido de carbono desplaza fcilmente al oxgen de la
hemoglobina, formando carboxihemoglobina casi de manera irreversible, y se produce
hipoxia a nivel del tejido porque no entra oxgeno en el cuerpo.

Nitratos y cloratos
El hierro de la hemoglobina est cargado positivamente, Fe+2, porque el Fe+3 no
puede transportar oxgeno en la hemoglobina.
Los nitratos y cloratos provocan que la hemoglobina reductasa reduzca el Fe+2 a
Fe+3, con lo que la hemoglobina pierde la capacidad de transportar oxgeno. Cuando
la hemoglobina contiene Fe+3, se llama metahemoglobina (MeHb)