Bioqumica

Prof. Simone Santos

simone.santosufpe@gmail.com

 a cincia que estuda os processos qumicos que

ocorrem nos organismos vivos

gua
a substncia mais abundante do peso do
organismo (70%)
A fora de atrao entre as molculas da gua e a
leve tendncia da gua em ionizar so de
importncia crucial para a estrutura e funo das
biomolculas.
Reconhecimento entre as molculas so
devidamente influenciado pela gua
Biomolculas podem fazer diferentes ligaes
qumicas
Obs.: Hidroflicos e Hidrofbicos

gua
A molcula da gua e seus produtos de ionizao (H+ e OH-)
influenciam a estrutura , a automontagem e as propriedades
de todos os componentes celular (protena, cidos
nucleicos, lipdios).

gua
Interaes fracas em sistemas aquoso
As pontes de H entre molculas da gua fornecem
foras coesivas que tornam a gua um liquido em
temperatura ambiente.
Biomolculas polares dissolvem-se facilmente na gua
porque elas podem substituir as interaes guagua mais so incapaz de substituir gua-soluto
Molculas no polar so pouco solvel em gua e
tende a permanecer juntas

gua

Tipos de ligao:
Ponte de H
Interao inica
Hidrofbicas
Van der Waals
dipolo

(dipolo-

Porque um insetos consegue andar sobre a gua?

O que so os aminocidos?
so molculas orgnicas formadas por tomos de carbono
(C), hidrognio (H), oxignio (O) e nitrognio (N) ( exceto prolina).

So composto essenciais a vida

So unidades estruturais bsicas das protena

Estruturas dos Aminocidos

Aminocidos

Ligaes Peptdicas ou
pontes de Hidrognio

Propriedades
cido-Base

Propriedade anftero reage com cidos e base

Em todos aminocidos padro (exceto a glicina) o carbono

central assimtrico (quiral), ou seja est ligado a quatro
grupos substituintes diferentes: um grupo carboxila, um
grupo amino, um grupo R e um tomo de H.

Os enantimeros so ismeros espaciais opticamente ativos, que so assimtricos,

eles tambm so a imagem especular um do outro e no so sobreponveis.

OS DIFERENTES TIPOS DE AMINOCIDOS

20 Tipos diferentes
Quanto a cadeia
lateral:
Tamanho
Forma
Carga
Capacidade de
formao de pontes
de hidrognio
Carter hidrfobo

O mesmo conjunto de aminocidos (20) constituintes

das Protenas nos diferentes organismos...

Bactrias
Fungos
protozorios

O mesmo conjunto de aminocidos (20) constituintes

das Protenas nos diferentes organismos...

Classificao dos aminocidos de acordo com as propriedades

de suas cadeias:
A natureza da cadeia lateral que determina o papel de
uma aminocido em uma protena

Cadeias laterais polares

Cadeias laterais polares desprovido de carga
Cadeias laterais apolares
Cadeias laterais cidas
Cadeias laterais bsicas

Cadeias laterais polares

Caractersticas Cadeias laterais polares:

Apresenta uma distribuio desigual de eltrons (cida e
bsicas)
Podem formar pontes de Hidrognio

Cadeias laterais polares desprovido de carga

Cadeias laterais apolares

Cadeias laterais apolares dos aminocidos

tendem a agrupar-se no interior da protena em
virtude da hidrofobicidade do grupo R

Cadeias laterais cidas

Cadeias laterais bsicas

Aminocidos biologicamente ativos

AA podem ser oxidados como combustveis metablicos
para fornecer energia;
AA e seus derivados agem como mensageiros qumicos
para comunicao entre as clulas;
A glicina, o cido aminobutrico (GABA) e a dopamina
so neurotransmissores;
A tiroxina (derivado da tirosina), um hormnio da
tireide e geralmente estimula o metabolismo de
vertebrados;
O tripeptdeo, Glutationa (Glu, Cys, Gly) tem um papel
no metabolismo celular, capta agentes oxidantes.

Protenas

Protenas
So macromolculas biolgicas formadas
por aminocido

Uma sequencia de aminocido linear de AA

ligados contem informao necessria para
formar uma molcula proteica com uma
estrutura tridimensional nica

Protenas
Estruturas das protenas:

Protenas: ligaes peptdicas

Protenas: ligaes peptdicas

Dipeptdeo

Pentapeptdeo

Oligopeptdeo

Polipeptdeo

Primria

secundria

Terciria

Estruturas das protenas:

Estrutura primria formada por uma
sequencia de AA

Estrutura secundria - so polipeptdios

que formam arranjos regulares de AA que
esto localizados prximos uns aos outros
na sequencia linear(ex. Hlice ; folha e
dobradura )

Quaternria

Primria

secundria

Terciria

Quaternria

Estrutura secundria - Hlice

Hlice (uma cadeia polipetidica)
Apresentam estruturas helicoidal
(Ex.: 80% queratina, mioeglobulina
so constituda por essa protena)
Hlice estabilizada por uma ampla formao
de pontes de H entre o oxignio da carboxila e o
H amidas das ligaes peptdicas.
Aminocidos que quebram uma Hlice

OBS.: a prolina (quebra a Hlice (gira para direita) por

que o seu grupo imino no compatvel
geometricamente (gira para esquerda)

Primria

secundria

Terciria

Quaternria

Estruturas das protenas:

Estrutura secundria - Folha ou pregueada
Todos os componentes da ligao
peptdica esto envolvidos com
pontes de H
Pontes de H na mesma cadeia
polipeptdica (ligao intracadeia) e
em cadeias polipeptdica separadas
(ligaes intercadeia).
So compostas de duas ou mais
cadeias de polipeptdio ou seguimento
de cadeias

Primria

secundria

Terciria

Quaternria

Estruturas das protenas:

Estrutura secundria - Folha ou pregueada
Formam pontes de H perpendicular
ao esqueleto polipeptdio
As cadeias polipeptdicas ou
seguimentos polipeptdicos
separados, dispostos de forma
antiparalela ou paralela

So estabilizada pela formao de

pontes de H e ligaes inicas

Primria

secundria

Terciria

Quaternria

Dobramento de uma cadeia

polipeptdica no espao
direcionado pela sua sequncia
de aminocidos

Isomerase
Concanavalina A

Subunidade da
hemoglobina

Primria

secundria

Terciria

Quaternria

SUBUNIDADE
Qualquer entidade submolecular em uma protena,
idntica ou diferente de outros componentes
moleculares

EX. Na hemoglobina, e ou so subunidades

Estrutura quaternria da desoxi-hemoglobina

Classificao das protenas:

De acordo com a forma

Protenas globulares
Cadeia polipeptdica com esqueleto firmemente dobrado,
produzindo uma forma mais ou menos esfrica, usualmente
solvel em meio aquoso.
A maioria tem funo mvel, dinmica.

Protenas Fibrosas
Colgeno

Queratina

Funo das Protenas:

Transporte
Nutritiva
Estrutural
Movimentao
Defesa
Hormonal
Enzimtica

Transporte

Nutritiva

Transporte
Ex.: hemoglobina

Estrutural

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Nutritiva
Ex.: Albumina

Estrutural

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Estrutural

Estrutural
Ex.: Colgeno, Elastina

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Estrutural

Estrutural
Ex.: Colgeno, Fibroina

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Estrutural

Movimentao
Ex.: Actina, miosina

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Estrutural

Movimentao

Defesa

Ex.: Anticorpos, imunoglobulinas

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Hormonal

Ex.: hormnios

Estrutural

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Transporte

Nutritiva

Enzimtica
Ex.: Lipase, amilase

Estrutural

Movimentao

Defesa

Hormonal

enzimtica

Desnaturao das Protenas

Resulta no desdobramento e na desorganizao das
estruturas
secundrias e tercirias, sem que ocorra
Agentes
desnaturastes:
hidrolise das ligaes peptdicas
Calor;
Solventes orgnicos;
Desnaturao
:
Agitao
mecnica;
cidos ou bases fortes;
Reversvel
Detergentes;
ons ou metais pesados ( chumbo
mercrio);
Irreversvel
e

Enzimas

O que so enzimas?
So protenas catalizadoras que aumentam a velocidade
das reaes sem sofrer alteraes no processo global

Principais classe s de enzimas:

1. Oxidorredutases: catalisam reaes de oxidorreduo
2. Transferases: catalisam a transferncia de grupos
contendo C- ; N- ou P3. Hidrolases: catalisam a quebra de ligaes pela adio
de gua
4. Liases: catalisam a quebra de ligaes C-C; C-S e certas
ligaes C-N
5. Isomerases: catalisam racemizao de izomeros
pticos ou geomtricos
6. Ligases: catalisam a formao de ligaes entre C e O,
S, N acoplado a hidrlise de fosfato de alta energia

Propriedades das enzimas

As enzimas so catalisadores proteicos que aumentam a
velocidade de uma reao qumica e no so consumidos
durante a reao cataltica

Propriedades enzimticas:
Stio ativo regio especfica formando uma fenda ou bolso
o sitio ativo liga o substrato, formando um complexo
enzima-substrato.
Eficincia cataltica as reaes catalisadas por enzimas
so, em sua maioria, altamente eficientes, ocorrendo mais
rapidamente do que as reaes no-catalisadas.

Propriedades enzimticas:
Especificidade As enzimas so altamente especficas;
interagindo com um ou alguns substratos e catalisando
apenas um tipo de reao qumica.
Co-fatores so poro no-protico necessrias para a
atividade enzimtica.
ons metlicos (zinco ou ferro)
Molculas orgnicas (derivadas de vitaminas)

Propriedades enzimticas:
Regulao A atividade enzimtica pode ser regulada por
enzimas que podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a
velocidade de formao do produto responda s necessidades
da clula.

Localizao dentro da celular - muitas enzimas esto

localizadas em organelas especfica

Enzima e Reaes Qumica

Enzimas atuam como catalisadores biolgicos.
Catalisadores aumenta a velocidade da reao.
Enzima especfico substrato da enzima.

 Enzima orienta a posio para que provavelmente ocorra a

reao.
Complexo enzima-substrato forma ligaes temporria da
enzima e reagentes , diminuindo a energia de ativao da
reao.

O que faz a enzima atuar em

um substrato especficos ?

Qual a funo crucial das

enzimas?

Como funciona uma enzima?

Praticamente todas as reaes tem uma barreira de energia
separando os reagentes dos produtos (Barreira - energia livre
de ativao)
Energia de ativao

Velocidade da reao
Energia livre
Velocidade

T*

Fatores que determinam a coliso

Velocidade das partculas em coliso (coliso causa uma
reao)
Sua energia (nvel especfico).
Configurao qumica especfica.
Direcionamento das partculas.

 Energia necessria para que uma reao ocorra - energia de

ativao (energia necessria para romper a ligao).

A taxa de reao - frequncia de colises contendo a

energia suficiente para a reao acontecer .

 Algumas coenzimas atuam como carreadores de eltrons,

removendo eltrons do substrato (doam a outras
molculas).
NAD+; NADP+; FMN; FAD e coenzima A.

Mecanismo de Ao de uma enzima

Fatores que influenciam a taxa de reao

Temperatura;
Presso;
Nmero de molculas;
OBS.: Em sistemas vivos, as enzimas aumentam a taxa de reao
sem aumentar a temperatura.

Fatores que afetam a velocidade da reao

Concentrao

Temperatura

pH

Contrao do substrato: A velocidade de uma reao

catalisada por enzimas aumenta conforme a
concentrao do substrato, at uma velocidade mxima.

Fatores que afetam a velocidade da reao

Concentrao

Temperatura

pH

A velocidade mxima da reao alcanada, quando a

concentrao do substrato aumentada saturao.
Stio ativo se mantm sempre ativado.
O aumento do substrato quando a velocidade da reao
esta saturada, a velocidade no ser afetada.

Fatores que afetam a velocidade da reao

Concentrao

Temperatura

Contrao do substrato

pH

Fatores que afetam a velocidade da reao

Concentrao

Temperatura

pH

A velocidade da reao aumenta com a temperatura , at um

pico de velocidade ser atingido. Esse aumento devido ao
aumento do nmero de molculas com energia suficiente para
atravessar a barreira de energia e forma o produto da reao

Fatores que afetam a velocidade da reao

Concentrao

Desnaturao

Temperatura

pH

Fatores que afetam a velocidade da reao

Concentrao

Temperatura

pH
pH timo (intermedirio-).
Trocas extremas de pH desnaturao.

pH

Tipos de enzimas

Inibidores
Competitivo

No competitivo

Competitivo - ocupa o stio ativo de uma enzima e compete com o

substrato normal pelo stio ativo.
Ex.: inibidor competitivo sulfailamida ( sulfas) inibe a enzima
(substrato cido para-aminobenzoco(PABA).
PABA

sntese cido flico

crescimento

Inibidores
Competitivo

No competitivo

No competitivo (inibio alostrica) no compete com o

substrato pelo stio ativo da enzima, interagem com outra
parte da enzima.
Troca de forma, muda a forma do sitio ativo- tornando no
funcional.
Pode ser reversvel ou irreversvel.
Ex.: cianeto e floreto (venenos enzimticos) atuam
inativando enzimas de forma irreversvel.
Floreto (baixa concentraes , mata bactrias- evita crie
dentria).

Inibidores
Competitivo

No competitivo

Inibidores
Competitivo

No competitivo

Inibidores - No sofre reao para forma

produto?

Inibio por retroalimentao

Inibio do produto final