INTRODUCCIN

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,

hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en
algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben
el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros o unidad
de protenas. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el
nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10, se
denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el
nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo
miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el material
gentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son
las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme
cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimticas, transportadora...

CAPITULO I
LAS PROTEINAS
1.1 ORIGEN
La palabra protena proviene del griego protop (lo primero, lo principal, lo
ms importante). Las protenas son las responsables de la formacin y
reparacin de los tejidos, interviniendo en el desarrollo corporal e
intelectual.
1.2 CONCEPTO
Las protenas son biopolmeros (macromolculas orgnicas), de
elevado peso molecular, constituidas bsicamente por carbono (C),
hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener
tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos. Estos
elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales
(monmeros) llamados aminocidos (aa).
1.3 GENERALIDADES
El nmero mnimo de aminocidos en una protena es 50. En las
protenas, los aminocidos se unen por medio de enlaces peptdicos,
por ello, son considerados polipptidos. (VER ANEXO 1)
La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si
el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10,
se denomina oligopptido; si es superior a 10, se llama polipptido y
si el nmero es superior a 50 aa, se habla ya de protena.
En resumen las protenas son biopolmeros de aminocidos y su
presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los
mltiples procesos vitales.
Fuente: Robert K., Murray, Granner, Darylk.,Victor W. (2007),Pag.15

1.4 FUNCIONES DE LAS PROTEINAS (VER ANEXO 2)

1.4.1

FUNCIN ESTRUCTURAL
Porque algunas protenas forman estructuras protectoras
externas.

Ciertas

glucoprotenas

forman

parte

de

las

membranas celulares y actan como receptores o facilitan el

transporte de sustancias. Otras protenas confieren elasticidad
y resistencia a rganos y tejidos:
- El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina del tejido conjuntivo elstico.
- La queratina de la epidermis.
1.4.2

FUNCIN CATALTICA
Las enzimas son protenas esenciales para el metabolismo,
pues actan como catalizadores, es decir, aceleran las
reacciones

qumicas

que

surgen

en

los

seres

vivos

favoreciendo la obtencin de energa y la regeneracin celular

a un ritmo impresionantes, sin las enzimas, las reacciones
biolgicas seran extremadamente lentas y no sera posible la
vida.
1.4.3

FUNCIN HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina
y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o
las hormonas segregadas por la hipfisis, como la del
crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

1.4.4 FUNCIN REGULADORA

Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras
regulan la divisin celular (como la ciclina).
1.4.5

FUNCIN HOMEOSTTICA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con
otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH
del medio interno.

1.4.6 FUNCIN DEFENSIVA

Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a
posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a
la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos
de

serpientes,

son

protenas

fabricadas

con

funciones

defensivas.
1.4.7

FUNCIN TRANSPORTE

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los

vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los

invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.

Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

Fuente: Robert K., Murray, Granner, Darylk.,Victor W. (2007),

Harper Bioquimica Ilustrada , Pag. 110.

1.5 ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS

Las protenas se organizan de lo simple a lo complejo, se han
determinado las siguientes estructuras:
1.5.1 Estructura Primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia
de aminocidos, es decir, la combinacin lineal de los
aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptdico.

Los

aminocidos

estn

unidos

por

enlaces

peptdicos siendo una de sus caractersticas ms importante la

coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del pptido definir en gran medida las
propiedades de niveles de organizacin superiores de la
protena. Este orden es consecuencia de la informacin del
material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se
obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la
protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria
de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la
conforman. (VER ANEXO 1)
1.5.2 Estructura Secundaria
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin
espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formacin
de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el
enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin

hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de

estructura secundaria:

Estructura en hoja o lmina plegada o estructura beta:

En la organizacin de lmina plegada, las cadena se sitan una
al lado de las otras unidas por enlaces de puente de hidrgeno
entre el grupo CO y NH. (VER ANEXO 4)
1.5.3 Estructura en Alfa Hlice
Abarca la formacin de espirales de una cadena peptdica. La
hlice alfa es una estructura geomtrica muy uniforme y en
cada giro se encuentra 3,6 aminocidos. La estructura
helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de
hidrgeno entre los aminocidos en los giros sucesivos de la
espiral.
El enlace peptdico interviene como estabilizador de la cadena.
La hlice alfa es la unidad estructural bsica de las protenas
fibrosas como la lana, el cabello, piel y uas. Las fibras son
elsticas porque los enlaces de hidrgeno pueden reformarse.
Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse
hasta cierto largo y luego puede recuperar su longitud.
(VER ANEXO 5)
1.5.4 Estructura Terciaria
La estructura terciaria se realiza de manera que los
aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares
hacia

el

exterior

en

medios

acuosos.

Esta

estructura

tridimensional est determinada por cuatro factores que se

deben a interacciones entre los grupos R:

Interacciones no polares (hidrofbicas), derivadas de la

tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el
centro de la estructura globular, lejos del lquido que los rodea
(VER ANEXO 6)
1.5.5 Estructura Cuaternaria
Las protenas compuestas de dos o ms cadenas de
polipptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena
muestra estructuras primarias, secundaria y terciaria y forma un
a molcula protenica biolgicamente activa.
La hemoglobina, protena de los glbulos rojos encargada del
transporte de oxgeno, es un ejemplo de protena globular con
estructura cuaternaria. La hemoglobina est compuesta por
574 aminocidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptdicas:
dos cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta idnticas entre
s. (VER ANEXO 7)
Fuente: Robert K., Murray, Granner, Darylk.,Victor W. (2007),
Harper Bioquimica Ilustrada , Pag. 120.
1.6 CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
1.6.1 SEGN SU ESTRUCTURA
Pueden ser fibrosas o globulares:
a) Fibrosas.- Solo cuentan con un tipo de estructura
secundaria.

Constituyen

estructuras

resistentes,

elsticas y flexibles. Por ejemplo:

El colgeno, que constituye la sustancia intercelular.
La queratina, que constituye pelos, uas, pezuas,
cuernos.
La elastina, que constituye las paredes de los vasos
sanguneos.
La fibrona, que constituye la seda y telas de araa.

La fibrina, que constituye los cogulos sanguneos.

b) Globulares.- Manifiestan dos o ms tipos de
estructuras secundarias. Por ejemplo:
Las enzimas, que son biocatalizadores que aceleran
las reacciones biolgicas.
Los anticuerpos, son protenas de defensa contra
cuerpos extraos llamados antgenos.
Los interferones, que son protenas de defensa
antiviral, evitan la multiplicacin de los virus.
Las histonas, que son componentes de la cromatina
(cromosomas).
Las tubulinas, constituyentes de los cilios, flagelos y
centriolos.
Las albminas, protenas de reserva (ovoalminas) o
de transporte (seroalbminas)
Las hemoglobinas que transportan O 2, CO, CO2, en los
glbulos rojos de los vertebrados. (VER ANEXO 8)
1.6.2 SEGN SU COMPOSICION
Pueden ser: simples y compuestas.
a)

Simples.-

Estn

constituidas

nicamente

por

aminocidos.
Por ejemplo: las tubulinas, albminas y queratinas.
b)

Conjugadas.- Estn constituidas por aminocidos y

un grupo prosttico. De

acuerdo por su grupo

prosttico pueden ser:

Hemoprotenas

(grupo

Hem):

Hemoglobina,

citocromo, mioglobina, miosina.

Glucoprotenas (glcidos)

: Mucina, interfern,

anticuerpos.

Fosfoprotenas (fosfato)

: Casena, vitelina.

Metaloprotenas (metal)

: Hemocianina.

Fuente : David L. Nelson y Michael M. Cox. (2005), Lehninger

Principios de la Bioquimica ,Pag. 48
1.7 PROPIEDADES DE LAS PROTEINA
1.7.1 Especificidad
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a
cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformacin espacial
propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena
puede significar una prdida de la funcin .

1.7.2 Desnaturalizacin
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las
protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin,
muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente,
por lo que una protena soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En
algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
protena desnaturalizada

puede volver a su

anterior

plegamiento o conformacin, proceso que se denomina

renaturalizacin.
Fuente : David L. Nelson y Michael M. Cox. (2005), Lehninger
Principios de la Bioquimica ,Pag. 50

1.8 METODOS DE CUANTIFICACION DE PROTEINAS

Los principales mtodos empleados para la determinacin de
protenas son los siguientes:

1.8.2 Mtodo de Biuret

Se basa en la formacin de un complejo coloreado entre el
Cu2+ y los grupos NH de los enlaces peptdicos en medio
bsico. 1Cu2+ se acompleja con 4 NH. La intensidad de
coloracin es directamente proporcional a la cantidad de
protenas (enlaces peptdicos) y la reaccin es bastante
especfica, de manera que pocas sustancias interfieren. La
sensibilidad del mtodo es muy baja y slo se recomienda
para la cuantificacin de protenas en preparados muy
concentrados (por ejemplo en suero).

1.8.3 Mtodo de Bradford

Se basa en la unin de un colorante, Comassie Blue G-250
(tambin Serva Blue) a las protenas. El colorante, en
solucin cida, existe en dos formas una azul y otra naranja.
Las protenas se unen a la forma azul para formar un
complejo protena-colorante con un coeficiente de extincin
mayor que el colorante libre. Este mtodo es sensible (1-15
g), simple, rpido, barato y pocas sustancias interfieren en
su determinacin. Entre las sustancias que interfieren estn
los detergentes y las soluciones bsicas.

10

1.8.4 Mtodo de Lowry

La determinacin cuantitativa de la concentracin de
protenas es una de las pruebas que mas frecuentemente
deben

hacerse

en

el

laboratorio

de

bioqumica.

Primitivamente, la cantidad de protenas se evaluaba

midiendo la cantidad total de nitrgeno proteico, y teniendo
en cuenta que este elemento representa aproximadamente
el 16% del peso de una protena. Este era un mtodo largo y
laborioso y con poca sensibilidad. La aparicin de mtodos
calorimtricos

ha

permitido

solventar

estos

dos

inconvenientes .Dependen de la concentracin de tirosina y

triptfano de la muestra.
Fuente: Emilio Fernndez Reyes (2004), Mtodos para la Cuantificacin
de Protenas, Pag.3

11

CAPITULO II
AMINOACIDOS
2.1 CONCEPTO
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin
responde a la composicin qumica general que presentan, en la que un
grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un
carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo qumico
variable al que se denomina radical (-R).
La frmula general de un aminocido es: (ANEXO 9)

Tridimensionalmente el carbono a presenta una configuracin tetradrica

en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que
se unen a l ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone
el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin
del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono a se
habla de a-L-aminocidos o de a-D-aminocidos respectivamente. En las
protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.
Configuraciones L y D de los aminocidos:(ANEXO 10 )

Existen 20 aminocidos distintos,

Alanina: Funcin: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La

glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como
fuente de energa.
Arginina: Funcin: Est implicada en la conservacin del equilibrio
de nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran

12

importancia en la produccin de la Hormona del Crecimiento,

directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y
msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema
inmunolgico.
Asparagina: Funcin: Interviene especficamente en los procesos
metablicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
Acido L- Asprtico: Funcin: Es muy importante para la
desintoxicacin del Hgado y su correcto funcionamiento. El cido
L- Asprtico se combina con otros aminocidos formando
molculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguneo.
Cisteina: Funcin: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina est
implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista
de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de
los cabellos por su elevado contenido de azufre.
Glutamina:

Funcin:

Nutriente

cerebral

interviene

especficamente en la utilizacin de la glucosa por el cerebro.

Acido L - Glutamnico: Funcin: Tiene gran importancia en el
funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como
estimulante del sistema inmunolgico.
Glicina: Funcin: En combinacin con muchos otros aminocidos,
es un componente de numerosos tejidos del organismo.
Histidina: Funcin: En combinacin con la hormona de crecimiento
(HGH)

crecimiento

algunos
y

aminocidos

reparacin

de

asociados,
los

tejidos

contribuyen
con

un

al

papel

especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

Serina: Funcin: Junto con algunos aminocidos mencionados,
interviene en la desintoxicacin del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos.
Tirosina: Funcin: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy
eficaz en el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros
aminocidos necesarios.

13

 Prolina: Funcin: Est involucrada tambin en la produccin de

colgeno

tiene

gran

importancia

en

la

reparacin

mantenimiento del msculo y huesos.

Isoleucina: Funcin: Junto con la L-Leucina y la Hormona del
Crecimiento intervienen en la formacin y reparacin del tejido
muscular.
Leucina: Funcin: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del
Crecimiento (HGH) interviene con la formacin y reparacin del
tejido muscular.
Lisina: Funcin: Es uno de los ms importantes aminocidos
porque, en asociacin con varios aminocidos ms, interviene en
diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de
tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de
hormonas.
Metionina: Funcin: Colabora en la sntesis de protenas y
constituye el principal limitante en las protenas de la dieta. El
aminocido limitante determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y
tambin en la formacin de diversas neurohormonas.
Triptfano: Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la
produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas
de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajacin y el sueo.
Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido LAsprtico ayuda al hgado en sus funciones generales de
desintoxicacin.
Valina: Funcin: Estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos,
el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

14

Fuente: David L. Nelson y Michael M. Cox. (2005), Lehninger Principios

de la Bioquimica , Pag.74

2.2. LOS AMINOCIDOS ESENCIALES

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no
puede generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos
aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la
dieta. Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales
suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento
contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice
que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son:
la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la
espelta, la soja y la quinua.
Solo diez aminocidos son esenciales para todos los organismos,
algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos
sintetizar la alamina a partir del piruvato.

Fenilalanina

Isoleucina

Leucina

Lisina

Metionina

Treonina

Triptfano

Valina

15

Arginina

Histidina

Fuente : David L. Nelson y Michael M. Cox. (2005), Lehninger Principios

de la Bioquimica, Pag. 76
2.3 ENLACE PEPTDICO
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina
los pptidos. En los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida
reciben el nombre de enlaces peptdicos y son el resultado de la reaccin
del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminacin
de una molcula de agua.
El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un
enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de caractersticas que lo
aproximan ms a un doble enlace. Como el nitrgeno es menos
electronegativo que el oxgeno, el enlace C-O tiene un 60% de carcter
de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los
enlaces C-O y N-C del enlace peptdico tienen caractersticas intermedias
entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias
interatmicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre
las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposicin atmica est
estabilizada por resonancia (Figura de la derecha), de forma que los seis
tomos implicados en la formacin del enlace peptdico estn contenidos
en el mismo plano

Fuente: David L. Nelson y Michael M. Cox. (2005), Lehninger Principios

de la Bioquimica ,Pag. 80

16

CONCLUSIONES

Las protenas son los constituyentes qumicos fundamentales de la

materia viva. Constituyen alrededor del 50% en peso seco del
cuerpo. Los glcidos y lpidos se encuentran en las clulas como
simples sustancias inertes (excepto algunos lpidos que actan como
hormonas y vitaminas), sin embargo, las protenas presentan
actividad vital desempeando mltiples funciones.

Qumicamente las protenas tienen una caracterstica esencial,

adems de contener en sus molculas C.H y O presenta N y en
muchos de ellos S y P.

Las protenas estn constituidas por la unin de numerosas

molculas sencillas (monmeros) denominados aminocidos.

17

BIBLIOGRAFIA

Robert K., Murray, Granner, Darylk.,Victor W. (2007), Harper

Bioquimica Ilustrada (17a.ed.) Mexico: El Manual Moderno.
David L. Nelson y Michael M. Cox. (2005), Lehninger Principios de
la Bioquimica (4a.ed.) Mxico: Omega.
Emilio Fernndez Reyes (2004), Mtodos para la Cuantificacin de
Protenas, Departamento de la bioqumica y Biologa Molecular,
Fecha de consulta: 17 de Octubre del 2015. URL:
http://www.uco.es/dptos/bioquimicabiolmol/pdfs/27%20M
%C3%89TODOS%20PARA%20LA%20CUANTIFICACI%C3%93N
%20DE%20PROTE%C3%8DNAS//.

18

ANEXOS
ANEXO 1

ANEXO 2

ANEXO 3
FORMA LINEAL DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTENA.

19

ANEXO 4
LA ESTRUCTURA BETA SE ESTABILIZA POR PUENTES DE HIDRGENO
ENTRE AMINOCIDOS LEJANOS DE LAS CADENAS.

ANEXO 5

20

ANEXO 6

ANEXO 7

ANEXO 8

21

ANEXO 9

ANEXO 10

22

23