EO

CASH FLOW

FO RMACI N SANITARU E S PECIA LIZADA

CIN PARA

Los EXMENES DE LAS

PBUEBAS SELECTIVAS
EL ACCESO A PLAZAS DE

IN SAilITARIA EsPEcIALIZADA

IOQUTlutICA
TEORiA

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CASH FLOW

BIOQUfMICA

BIOOU|MICA
INDICE

QUMIcA ESTRUcTURAL
de carbono.

idos y pptidos.
ptica. Conceptos bscos.

UIMICA METABLICA

ismo: Generalidades.
lismo de los hidratos de carbono.
ismo de las lpoproteinas.
lismo de los lpidos.
ismo de los amnocidos.
lismo de los nuctetdosiones congnitas del metabolismo"
nas biolgicas.
de transporte a travs de membranas,

sG.

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BIOAUITTGA

GASH FLOW

BLOQUE

3:

BIOQUIMICA CLINICA

TEMA 8:

Enzimolggfa clfnica y marcadores tumorales.

TEMA 9:

Esiudio de las protelnas plasmticas

y otros liquidos

blolgicos.
TEMA IO:

Compueatos nitrggenados no prgteicos Tcnicas bscas d9

laboratorio relacionadas con el metabolismo de los hldratos d6
caabono y de los lfpldos Estudio bslco de la orina.

-)

TEMA 1I:

Bioqufmca perinatal.

TEMA 12:

Equilibrio hidroelctroltico y cido-base,

.:..:.t.:..:.*

ir

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CAAH FLOW

Blooui lca
BIOQUIMICA ESTRUCTURAL

Bto
,t. Ht
1. Ct

.Ilrutorroiacn.

3,D
4. Pol

5.

6. Gli

7P
8

2. Lt
1.

2. Aci

3,7

ico: metabolsmo y funcin prccursola_

4.

5.F
6.
7. E
8. Te
3.

protejcos y no proteicos
inocdos prcteicos

4.

2.

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Broouf tcA

GAIH FLO

I.

HIDRATOS DE CARBONO

Son polihidroxialdhidos o polihidroxcetonas, o blen rinden estos por hidrlisis.

Frmula ernplicat (CHaO)..
Clasificaci |

L OSAS O MONOSACARIDOST

(CHTOL n:3-7

1.1. Aldosas

1.2. Cetosas
2. OSTDOS:
2.

HolBidosi (monosacddo).

2.1.1. Olbosacridos (mr 2-10)

2.1.2. Polsacrdos ( > 't0)
2.1. Hlersldos: (monosacrdo) + AGLICON OAGLTCONA.
,1.

titoNosAc,RtDos

I.I. NOMENCLA?UM:
L

prefljo

osa.

1.2. ESTEREOTSOMERIAi Clasificacin d6 Rosanoff do aldosas y cetoss.

ALDOSAS

D- Glicersldehdo

D. Eritrosa

D-

Rbos6

Aiosa

D-

Altrosa

D- Treosa

D- Arabinosa

D-

Glu

D- Xilosa

D- Man

O-

Gut

D- ldos

D- LlxoBa

D-cal

D- Tel

En general presenian 2c2 gstereobmeros. Sendo n el nmero total de tomos d6 carbono dl lnondgaado.

C/

Mont$.,

20 - 28008 MADRID .

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caslt FLow

BIOQUfMICA

Dihdroxiacetona (DHA)

I
D- Eritrulosa

D- Xilulosa

D- Frucios

D- Sobosa

D- Tagatosa

't.3.

MUTORROTACION.

Los

ms tomos de carboho en su esqueleto, en dsolucin, tienen tendencia

a la
)s esiabtes de 5 lforra furanosa) 6 (for.qa phanosa) lomos.
meros en Cr se denominn ahmeros y Cr o carbo;o hemiacelljco caono

Los

anom
Los

rtibles en soluci acuosa.

n de sr]le donde todas tas posrciones ar;ates

eiin ocu-f,adas-or iom--6

de sob (C, - endo, Ca- endo).

los monosacridos se caraclerizan por su poder reductor debioo a

2.

Con

s unidos mediate un enJace glicosfdco.

Los

MAL

-(1,4)- (r p- D- Glucopiranosa).

Ca
Co

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ra

ErooufMrca

CASH FLOW

LACTOSA: (9- O- G alactopirnosjl-(

Carcter reductor.
Presente en la leche.

,4)- d p- D- Glucopiranosa)

SACAROSA: (p- Fructofuranosil-(2, 1)- c- D- clucophansido)

No posee carcter reductor.
Present en azcer d caa

StNTEStS OE DTSACARTOOS

SACAROSA:
Fru- 6P + UDP-

Glu

Sacarosa- 6P + UDP

Sacaosa Sintasa
Sacaosa- 6P +

HrO

Sacarosa + P
Fosfts

--} clalizada por la Lactosa Sintsa que consta de dos subunidades

LACTOSA: Su slntesis est
Sc: Galactosil Transferase
SMr a- Lactoalbmlna. Su siniess es eslimulada por la PRL kas el pado.

UDP- Gal + N- Acetilglucosamina

S + Sc

UDP-

Gal p(1 ,4) - GlcNAc

cal+ Glu ---------------t Lac+UDP

DoIiciencl de lactasa ihtgstnal: Autosmica recesiva, suele manifestarse

e la adolescencia y adullos

Efecto osmlico de la lactosa.

3. POLISACARIDOS

Pueden ser hoopolsac dos y heteropolisacridos.

Ejercen dos funciones fundamentles.
RESERVA

Gkcgenor Cadena linealde Glu a. (1,4) con ramificcioes d- (1,6) cada 10-18 residuos
Almidn: Contiene dos cleses de pol{mro de glucosal

o
o

Amrlosa. Polmero l'neal a- (1.4) con estructura helicoidal

Amilopectina: Polmero a- (1,4) con ramifcaciones d- (1,6) cada 25-30 residuos.

ESTRUCTURAL
Cetslosa: Pollrnero de Glu p- (1,4) con conformacin extendida que agrega de forma laterl
Quitina: Pollmero lineal de N- Acetil- D- Glucosamna con uniones p

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CASH FLOW

BIOQUfMCA

lares de ls bacterias.

+ Acido Lclico unido a Ca rnedianle u

enlace ter) con uniones p (1,4).

: Rompe de forra especfica uniones NA[- (1,4)- NAc

B

N- acetilmurmico

Cadena lateral tetrapptda

transversal petapptido

a-

(1,4)- N- acetlmurmlco

ralttrapptda

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BIOAUfMICA

CASH FLOW

5, GLICOPROTEINAS
Son protenas inlegrales de merblana o protenas de secrccin.

(1-30)% de Azricar

Protena

Disunguimos dos tipos de uniones a la protefna:

o
o

Ser, Thr

- O- Glcosdico

)
Asn - N- Glicosdico: Se requiere una secuencia especffca (Asn-X-Ser) o (Asn-X-Thr). Contiee un grupo

pentasacrido comn.

Man

Man

a (1,6)

d (1,3)
Man
p

(1,4)

GlcNAc

(i,4)

GlcNAc
I

cor\4o sE PRODUCE LA GLICOSILACIN?

(bloque de 14 residuos: 2
Glicosilacin central en el REI Las glicoprotenas consiguen su ncleo de azcares
de isopreno) altamente hidrofbico
h.,t c" ,n d"doi de olicol pirorosralo.(20 unidades,
;;;;
el R se elim:nan rpidamenle tles residuos de glucosa y uno de.manosa
Todavia en 'vi;;;
Los.enzimas destinados a los
ii"i,'il*ioi i*ti"i i;laaifcacn: se proauce en ei aparat de Golgi
unidad de mnosa- 6_ fosfato
de
una
*a'disposicin conformacional que facilita la adicin
r"""r"a
que
conduce a las glicoprote[as
la
membrana
"""t"""
iosforilado es reconocdo por u receptor unido a
Esie azcar
hacia los lisosoas.
Azucares ms comunes
Fuc

NANA
Ma

clcNAc
GalNAc

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BtooulMrca

CASH FLOW

ico. Consfituido por Piruvato y D- I\ranosamina nunca se encuenha libre, sino

glucosil coslituyendo los cidos silicos.

6.P

Polsacrldo >95%

Prolna

D- Glucosamna

D- Galactosamna

imporlanles soni

Los

nico-

N- Acetilglucosamina)n con uniones p- (1,3)/(1,4) alternativas.

OH
Polia

calones 'orma.]do le suslancra base del telido corjunnvo

OH

residuos de azcaa dode se alternan sulfatos derivedos

de la

N,

ido glucurnico (C2 y C6) con uniones a (1,4). Es el aticogulante flsiolgico.

7
E

RES
(+) Aldosas. C) Glicsidos

ACIDO ALDONICO

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BroquMtca

caslt FLow

2. LIPIDOS
Solubles en disolventes no polares, pueden serl

o
o

Eslructules: Fosfolpidos
Reserva:

Iiglicridos

En base su estrlctura qumica se clasilican en:

1. Saponjflcables: De vados de los cidos grasos.
1.1.
1.2.
1.3.
1.4.

Triglicridos
Ce.as
Fosfogicridos

Esfigolipidos

2. No saponfcables: Dervados por condensacin y otras modifcaciones de unidades isoprenoides.

2.1. Esteroides

2.2.Ierpenos
2.1. ACIDOS GRASOS tAG)

Acidos orgnicos monocarboxlicos de cadena larga no polar hidrocarbonedal

CH3-

(CH'n-COOH n:2-24

AG Saturados: Contienen una cadena hidrocarbonada constituida solamente por carbonos sp3. Son unas
molculas ineales, rectas, de acuerdo con la conformacin altemante de las cadenas hidrocarboadas
saturadas. Los mas importanles son:
NOMBRE COMUN
Cprico
Larico
[,4iristico

Palmlico
Esterico"

ABREVIATURA

NOMBRE IUPAC
Decaoico
Dodecnoico
Tetradecanoico
Hexadecanoico
Octadecanoico
Eicosanoico

C10 10:0I
C12112:0)
C14 hA:O\
C16 (16:0)
C18118:0)
C2O I2O:O\

(*): Es el ms abundante
Cuato mayor sea el nrnero de tomos de carbono mayor es el punto de fusin.

AG lnsaturados: Presentan una o ms instauraciones en la cadena hidrocarbonada Los ms importantes

son:

NOMBRE IUPAC
NOMBRE COMUN
g-cis
Palmiloleico
Hexadecenoico
9-cis Octedecenoico
Oleico
Linoleico
9, 12 todo-cis Octadecadienoico
Linolico
9, 12, '15 todo-cis Octadecatrienoico
Araquidnico
5, 8, 1'1,14 todo-cis Eicosatetraenoico

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ABREVIATURA
116:1)

C,^^'

118:1) C.,
(18:2) C,"

^'
^"'''"''
118:3) C., A"
120:41 C- d'"

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Brooul ca

casl{ FLow

q
o

conjugados
configuracin cis. Esto hace q!e las cadenas hidrocarbonadas presenten una
consecuencia un renor punto de fusin de estos cidos con esDecto a los
os, A igual nmero de tomos de carbono cuanias ms insaturcones enor

elcido linoleico y lnolnico.

A. Oleico

Planlas

(C

js
^'3)

'A. Loleco (c1s AEiz)

Desaturacin
A'

115)

6s !'z
7- Linolnico (C,u a

Elongacin

A. Eicosatrienoico (crod arl 1')

Desaturacin I
51ra)
A. Araquidnico (croa

Lipooxigehasa

genasa

EICOSANOIDES

So

de carbono con un aiilo de 5 caonos en su esfucirrTa.

S de

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BIOQUfMIGA

CAsH FLOW

o
o
o

Le letra s refiere a la naturaleza de los grupos presenles en la cadena hidrccarbonada Por ejemplo' la
PGE presehta un grupo ceio en la posicin

y la PGF presenta un radicl hidroxilo e la misma posicin

El nmerc se retiere al nero de dobles enlaces en la cadena hidrocarbo1ada. En la natLrraleza las rs

abrldanles son las PGrs.
a/9 se refere a la orientacin de los susituyentes.

Las PG, se sinlelizan a parti del cido araquidnico por accin del complejo enzimtico PG Sintasa do

Jocalizacin microsomal. Es una dioxigenasa que contiene un grupo hemo y presenta dos actividadesi

o
o

Ciclooxgenasa: Forme un anjllo de ciclopenlano e introduce 4 tomos d oxgeno originado la PGG, muy
inesteble qu.pidamente de transforrna por accin de la aclividad
Hidroperoxidas: Reduce un grupo perxido a hidroxilo originando la PGH, compuesto del que derivan el
resto de las prostaglandinas y los trcmboxnos.

Las prostaglandlnas se sitetizan y secretan e respuesta a diversos estmulos (serotonna, acetl_colina,

hipoxemia) y se pueden considerar hormonas locales de vida breve (fundamentalmenle las de las serie A,/l ya
que las E/F son pidamente melabolizadas por el pulmn).
La accin de las PGs est relaconada con los niveles de Af\Pc y Ia actividad Adenilato Ciclasa y parece ser
que ejercen un efeclo aclivador o inhibidor dependiendo del tipo de clula o tejido
Presenlan unas funciones muy variadas entre las que se incluyen:

1.

2.
3.

Regulacin del flujo sanguneo. Las PGs (fundamentalrnente la E, y la Fr") estimulan ]a vasodiletecin
renal y previenen la hipertensi.
Efeclo luteoltico (PGE y PGF) por inhibicin del flujo sanguineo local y de la secrecin de progesterona.
Adems desenpe;an u; papel importante e el parto sensibilizando la fibra muscular uterina a a accin de
a oxitocina.
l4ediacin de la respuesla inflamaloria y la fiebre. La PGE, media la apadcin de la fiebr en respuesta a
los pirqenos endg;nos y exgenos mediante su la interaccin con un receptor especffico (EP3) lnhibe la
respuesla inmune por inhibcin de los linfocitos T y B

TRoMBoxANOS (rxs)
contiene un heterocico de 6 tomos con un enlace ter y una estructu similar a las prostaglandinas. En las
plaquetas la PGG, (y la PGHr) es rpidamente metabolizada a TXA2 potente egente agreganie que se
transforma n el TXB, s 6stable pero nactivo.

LEUcOfRIENOS (LKs)
padir del Aq por
son molc!las que presentan dobles enlaces coniugados y un anillo de oxano. se sntetzan a
precursor
de los
la accin e un 5lpooxigenasa oginando el eefe laciao hidroperoxideicosatetrainoco)
y
A
anfilcticas
alicas
y
respuestes
a JbundanteJen bs teucocitos mediadores de
iu"oi ienos ae u
unidos al glutation
menudo aparecen ""ii"

2.2. TRIGLICERIDOS
Esteres de glice na con lres molculas de cido graso.

cHrcoo-R3
I

cH-coo-R,
I

cH,-coo-R1

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10

CASH FLOW

ErooulMrca

Mol

s.
n adipociios fundamentatmenie).

REG

glicerol es progrla Por lo que pra designer de forma precisa los tres
a convenci s,1-, segn la cual si sitlamos la molcula de fora que el C-2
n que el L-Gliceraldehido el C-1 ser el que quede arriba. para i;dicar oue
en esta posici se utiliza el prefijo sr- (s,r-glicerol)

Ester

rsos y alcoholes monohidroxlicos de cadena large (C16-C?r). Las ces tienen

ico y su funcin suele ser de proteccin estructural.

2.4.
Lpid

[4ol

urales de membrana que acian tambjn como molculas seal.

similar.

s ionzabies:

EI

OI

o
o

oGl

el OH e

sn-3 esterifica otra molcula de fosfatidaio se orioina

et

REC
sr-1

OGLICERIOOS o PLASIALGENOS son fosfoglicridos q!e presentan en e

o (vinil-ter) en lugar de un radical aclo El doble enlace se presenta en

cofig
Estos
de pla

ente abundantes en la membrana del RE e incluyen el FAP (Factor activador

colina en elque el sr-2 esi esterificado con cjdo actico

Eleme
Estn
graso

ol (Esllgosia) con un doble eniace en posicin trans unido a un cido

do la porcir hid-ofb ca de estos l'p dos o ce'a--rida.

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'11

BTOQUIMICA

CASH FLOW

cHroH
ACt00 GRAso

CHNH,
I

cHOH - CH=CH - (cHr1, -CH3

ESFINGOSINA

(AI/INOALCOHOL DE CADENA LARGA)

Dependiendo delgrupo polar de cebeza se distinguen;

1.
2.

ESF|NGOMIEL|NA: Fosfocolna

o fosfoetnolamna (fosfolfpjdo). se

localza en

la mayof parte de

las

membranas ceulares y en la cuberta de mielina

CEREBRSIDOS: Una unidad de azcar (Glu o Gal) mediante un enlace p'glicosdico

Los primeros se localizan eo membranas de tejidos no neurales, mientras que los segundos son

caracterfsticos de memb.anas de tejidos eurales

3.

GANGLIS|DOS: Cabz polar de vaos residuos de azcar (hasta

7) y, al menos, un

residuo de azcar

cido (NANA).

de aatcares carectedstica: Gal p(1,3)-caAc F(1,4)-Gal P(1,4)-clc p(1,1)Su"l",i pr"""nt"r rn"

"ecuencia
que ocupa la posicin 2 a parti de la ceramida pareco-uid el NANA'
ei en L que ta gataaosa
membraias d teidos no ;eurales, pero constituyen el 6% del total de lfpidos de
"" .""llrnai"t""
""
la sullancia gris del cerebro panicipando en la transmisin del ir"pulso nervioso

2.6.

E9rE89!9E9

de cuatro anillos
Lpidos insaponifcables con funciones especalzadas son molculas liposolubles complejas
condensados.
Los ms abundaotes son los esteloles

HORI\4ONAS ESTEROI DEAS

(Estructura Plana)
1. Cortisol (Cn)
2. Aldosterona (Cr)

SALES BILIARES
(Estrucfura cuNada, C24)

3. Progesterona (C21)
4. Testosterona (C1e)
5. Estradol (C1s)

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12

CASH FLOW

Corp
Todos
Se dis
1. [4o
2. Se
3. Dti

BIOQUfMICA

urados d origen vegelal, con fornrula molecular (CsHa)".

omrica, isopreno, con uones "cabeza- cola",

nfor)
Azuleno)

A)

4.1t
5.7

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13

BroaufMrcA

CASH FLOW

3. AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
3,1. AMTNOACTOOS

Cornpueslos bifuncionales que se caracterizan por la presencia de un grupo amino CNH2) y un grupo carboxilo

ccooH).

Atendjendo a un

o
o

c lrio

biolgico se clasifican enl

Aminocidos proieicos.
Amlnocidos no proteicos.

aMrNoacrDos pRof Etcos

(d-

AMrNoaclDos)

Constituyenles de las protelnas, se clasilica en:

o
o

Son 19 aminocidos y 1 iminocido (Pro).

Segn la polaridad de la cadena laterala pH 7 se clasifican en:
'1. aa no polar6s: Ala, Val, Leu, lle, Trp, Met. Phe, Pro
2. aa polarcs sn catga. Gly, Ser, Thr, Cys. Tyr. Asn, Gln

3. aa polares con Q (Acidos): Glu. Asp.

aa polares con Q' (Bsicos)l Lys Arg. His.

carcter de l cadena late.al

Forma puetes de H

alifca

NO

aliftic

No

allltica

No

Gliclna

aliftica

Leucina

lifiica

No

alifiioa

No

Hetrocclo aromilco

Ntrgeno aromtico

rcmtica

-OH fenlico

aliflice

tioeter

Clslia

aliftic

tiol

Serina

aliitica

Alcohol primario

Triplolano

aliftica
arnida

Asparagina

aliftica

G utam na

aliftice

Asprijco

alifca

Acido caoxilico

Acepta y dona

hete.ociclo allftico

imidazol

Acepia y dona

amtno

Acepta y dona

Glutmico
Histidia
Lisina

Arginia

Falilc
F

alirtica

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gunidinio

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14

CASH FLOW

Broouirtca

Estructura

(*): Carbono alfa

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15

Brooulfrca

cAsH Ftow

2, aa no codificados
1. 4-OH- Po, 5-OH- Lys (Colgeno)

2. y- Carboxiglutmico (Faclores de coagulacn K dependientes)

3. Desmosina (4 reslos de Lys) (Elastia)

AMIHOACIDoS No PRoTEIcos
Se encuentran en forma libre o combnada pero nunca forman parle de las protefnes. Pueden ser c!-, p-, y- 6eminocidos.

B-

Acid Panlotnico

Alanina

Acido .',. Aminobutrico IGABAI

Ornitna / Citrulia

Abro los conductos de cloro. Transmisor de inhibcin en el SNC.

Ciclo de la urea
Acidos biliers

B- Taurina

3"2, PROPIEDADES DE LOS AMNOACIDOS CODIFICADOS PROTEIGOS

Estraoqumlcas: Todos los amiocidos proteicos pedeecen a la serie L.

Excepto la Gly todos los a-aminocidos presentan, al menos, un tomo de carbono asimtrjco.

116

y Thr

presentan dos.

Flslcoqlnilcas!

o
a

Compuesto plares. En disolucin acuosa estn onizados por lo que puedn actuat coro cidos o bass
(ca.cter anftero). Presentan una cpacdad de tamponamiento caractelstica.
Los a- aminocidos monoamfnicos- monocarboxflicos se ceracterizan por prcsentar el equilibrio:

NH,-CHR-COO'

'NH3-CHR-COOH

pK

pK 2-3

8-9

1. lon dipolar elckicamente neutro.

2. No se desplaza en un campo elckico.
3. Especie mayoritaria en el punto 6oolctrco

pH: p: 1/2 (PK + PK)

Si l pH > pl, el aminocido tiene carga ngativa y se desplaza hacia el

ANODO. Si el pH < pl, el amiocido liene carga posiiiva y se desplaza
hacia el CAToDo.

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16

CASH FLOW

BtoQulutcA

RNHi -+ RNH,
pKa=9.6

' o:

a4*

$Fl;

oo'
{.

,{.*

Base/molgly
)mportaminto cido-base,
inico.

los aminocidos pueden separarse por EF

3.3.
Se ge
po

de n aminocidos mediante

!n

enlace amida sustituido denominado enlace

doble enlace y poa lo tanto rotacin reshingida.

peptidico s heflan en el mismo plano. El H del N

y el O del C esin

en

CA
n y pl caracterlsticos dependiendo de sus grupos ionizabes.

1.

2.

Pu
(Gr

cin de protenas o pptidos alulales con activided biolgic inlensa

uininas, Glutation, etc.)

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17

BTOOUIMICA

CAAH FLOTU

RECUERDA: Algunos pptidos naturles estn implicados en la regtllacin de las respuestaF emocionales

tr
o

Encefalinas: Pentapptidos (Met-, Leu- encefalina).

Endodinasr Presentan una secuencia comn tetrapptida N- teminal (Tyr- Gly- Gly' Phe)

El cLUTATION es un tripptido (rGlutamlcistenilglicina) que est Presente en todas las clulas aiales [5
ml\1. Se sintetiza en dos elapas siendo la primera inhibida por el produc,lo final.

Cys, ATP
7-GLUTAt\4tLCtSTEt NA SINTEASA

ADP, Pi
1-GLU-CYS
Gly, ATP

GLUTATION SINTETASA
ADP, Pi

v-cLU-CYS-GLY

Posee vadas funciones:

Amodiguador de sulfidrilos (esencialen el hematie), gEcias aleq!ilibdo

GSSG + NADPH,

H'-r

2 GSH + NADP+

GLUTATION REDUCTASA: Dmero qu6 kansliere los elechones desde el NADPH hasia el glutation
travs de FAD y de 2 Cys esenciales (Cys-Cyst2 Cys-SH)

Oestoxificador, elminando perxido de hdrgeno y perxidos orgicos medante la reccin:

cSH + R'O-OH (-) GSSG + HrO + ROH

GLUTATIoNPERoXIDASA:contleneuntomodeseunidocovalentementeensucentroactivo(cysSeH).

tr

Trnsportador de aminocidos mediante el ciclo del l_glutamilo' Este ciclo:

se produca en las clulas reales

p"rititu el transpode de aminocidos (Cys y Gln fundamentamente) enhe clules como derivdos

l-

glutailarninocido.
(GGT)
En la cara externa de la mernbrana plasmtica de las clulas renales la -Glutamiltranspeptdasa
y
en
oxoprolina
tnslormndolo
otros
tejdos
toir iglru.ir"inoacido que es cptado por las cluas de
T

liberando el aminocido trasportado

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18

casl{

FLOW

BtooulrcA

1-Glu-Cys

ylu-Cys-cly

1.

plasmiica.

2.
3.

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19

BIOQUIMICA

CASH FLOW

4. ISOMERIA OPTICA, CONCEPTOS

4.r. u-E9!-Q_qPreau-E-[I!-ag.rv.g]s.9al
Presenta actividad ptica, tiene capacidad para girar el plano de la luz polerizada plana. Los MOA oghicos
cafaclerizan por:

1.
2.

La actividad ptica es inherente a su estructura.

Presentan, como mnimo, tn centro de asimetra molecular, cuatro grupos distilos dispuestos de
maera letradrica alrededor de un tomo central (centro quiral). Se dstinguen:
2.1, Molculas con n 6010 cgntro qulral: Presentan las siguientes formas estereoqulmcas
Formas enantmeras (2): Imgenes especulares no superponibles.
Form cmica (1): Mezcla equimolocular d enantimeros. Sin aciividad ptica.
2.2. Molculas con dos centros quirales:
2.2.1 Slmllars (iguales sustituyentes): Presenian las siguientes lormas eslereoqumicas

. Formas enanlimeras (2)

. Forma racmica (1)
. Fona mesmera: Presenta

u plano de simetrla iterno Sin actvidad ptca-

2.2.2. Distntos: Presenta las siguientes formas estereoqufmicas

. Fomas enantireras eko (2)

. Fomas enatme.as keo (2)
. Fonnas racmices (2)
4.2. DIASTEREOMEROS: lsmeros pticos que no son enantimeros

4.3. EPIMERIZACION: lnversin de la configuracin de un cenfo asimtfico de una molcula que ctiene
vados.

4.4'REAccIoNESTEREoSELECTIVA:Reaccinnlaqueindependenteloentedelaestereoqu{micadel
se obtiene un diastercoismero preferente o exclusivaente del prodlcto
suski6llpa1ida,
Basaoa en eltenmeno de induccin asimt ca

4.5. REACCION ESTEREOESPECIFICAT Reaccin en la que a partir de un estereoismro dado se obtiene un

diaslereosmero exclusivo del producto.

BLOAUE

(TEMA

1)

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2A

CASH FLOU'

BIOQUIMICA

UE 1: BIOQUIMICA ESTRUCTURAL

,t. P
1.1.

1.2. N
1.3. ln

protenas. Colgeno.
del Biuret. [4todo de Lowry.

2.1

2.2. M

23

tca. Caraoteristcas de los enzimas

is- lvlente
I Modificacin de
imas alostricos

KM y

V,,

actuacin de algunos enzimas

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9l

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BOQUIMICA

CASH FLOW

I. PROTEINAS
lvacromolculas, inskumentos mediante los cuales se expresa

la informacin gentica, y de

gran

versatilidad funcional. Pueden ser:

o
o

De una sola cadena polpeptfdica

De dos o ms cadenas polipeptldicas unidas de forma covalente/no covalente.

l. cLAstFtcActoN
'1.'1.

Frma
1

.1.1. Globulares:

o
a
o
o

Compectas
Solubles en H2O
F'rncin dinmica
Ejemplo: Enzimas.

1.1 2. Frbrosas:

o
o
o
a

Finas y alargadas
lnsolubles en HrO
Funcn protectora y/o estructural
Ejemplo: Actna.

1.2. Composicn

1.2.1. Simples: Solo contienen aminocdos.

1.2.2. Conjugadas: Contienen aminocidos y compueslos de aturaleza no proteica (grupo

prosttico).
Ejemplo: Hemoproteinas.
1-3. Funcin

1.3.1. Biocatalizadori LDH.

'1.3.2. Transporte: Albmina.
1.3.3. Reserva: Mb. Ferritina.
1.3.4. I\otora: Actna, \iosina.
1.3.5. Estructual: Colgeno.
1.3.6. Defensa: Antcuerpos.
1.3.7. Regulacin: Hormonas.

2. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTENAS

Distnguimos:

ESTRUGTURA PRIMARIA
orden o secuencia de los amiocidos en la cadena polipeptfdica. Determina el resto de los niveies
estructurales y la funcionalidad de la protena.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposicin espacial de un determinado segmento en la cadena polipeptldica
Se iefere a la conformacin de residuos adyacentes e la cadena polipeptdica y viene deterlnada por Ios
valores de los gulos fi (O) entre el caono d y el nitrgeno y psi (\,) enke el caono d y el carboo

CASH FLOW

Estab

l.

BIOOUIMICA

por puentes de h:drge-ro

y'as

nte'ccio'rs de-ivadas de la confornacin

Ft

Con

ra secundaria proteica total

1.1.
Los

I.

se repiten para gran nmero de los carbonos d de la cadea polipepitdica.

HI

OE
ON
OD

ntsr '1.5 A.

efe el residuo iy

hidrgeno

tr

y Leu.
na y hemoglobia.

o
Dos o
Estos
fibri
Los c

3.E

el (i+4).

roscarse una alrededor de la oha para formar un cable.

rlsticos de varias protenas: quelatina, miosina, tropomiosina, epidemina,
papel mecnico la formacin de grupos fue.tes de fibras:

la c!- hlce)

le dependiedo del nmero de enleces transversales (fundamenia ente

2. H

a
o

ON

idrgeo entre el residuo iy el (i+3).

3. HI
Estabil
rnucho
Prese
En e'

por

de los anillos de la prolina. Preseta tres resduos por vuelta y es

ala

la que presentan los filamentos de la tdple hlce del colgeno.

enrollan entre sf pa forar un cable superhelicoidal de 3.3 residuos
hidrgero intercateados (estructura C).

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BIOQUIMICA

COLAGENOS
Constituyentes importantes del tejido conjuntivo.

Tipos de colgeno
Piel, tendn, hueso

Fbrilares

Bajo contenido en azcares

Cartilago
Piel fetal, fibras reticulares

Membrane besl

Laminares

Alto contonido en azcares

Placenta, pe

FIBRILARES: COLAGENO TIPO

Presenta una unidad bsica estructural, gqpggqlgglq, constituido por tres cadenas polipeptfdicas del
msmo tamao.
Se

caracteiza por:

1.

La secuencia altamete repetitiva (Gly, Pro, Hyp) y regular (uno de cada tres aminocidos suele ser

glicina).
La ausecia de cisteina.
La abundancia de residuos hidroxilados (contbuyen decisivamenie a la esiabilidad de la triple hlic)

3.

Hidroxlasa

CG

aa + O, + 0-

aa- OH + CO, + Succinato

Ascrbico
Fe'2

RESIDUO

ENZIMA

Pro

Prclilhidroxlasa

Lys

Lisilhidroxilasa

PRODUCTO

CARACTERSTICAS
Hid.oxila la secuencia: -Pro-GlYNo hidoxila Pro libres

4- OH- Pro
5- OH-Lys

Une disacridos -Gal-Glu

que contiene pptidos adicionales

El tropocolgeno se sintetiza extracelularmente a parlir del plqqqlgglq
intercatenarios
e
puentes
nta
y
dis-lfuro
con
(N- y b- tenrnales) cos en cisteina
colgeo
ias'molculas de tropocolgeno se asocian entre sf (pentrneros) para formar las fibs de
unrucis covlentes En enzima resposable es la lqiigxdasa que estblce:

uiiuuirii"oi. fo|.

1.
Z.

e- amno de la lisina e
Enlaces cruzados intramoleculares entre rcsiduos de lisina. Transforma elgrupo
un grupo aldehdo y posteriormete cataliza la condensacin aldlica'
un residuo de lisina
entre dos residuos de hidroxilisnia

Enlces cruzados lntenoleculares

(hidroxipiridinio).

y pirdoxal fosfato
Este ezlma, qu emplea oxigeno molecular, es dependiente de cobre

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BIOOUIMIGA
s fibras de colgeno se resumen en:

FIBROBLASTO
Sintesis de polipptidos_
Hidroxlacin y glicoslacin
(galactosiltransferasa y glucosiltransferasa
de forma secuencial).
Formacjn de la tdpfe hlice.
Secrccin

1.

2.

3.
4.

5. Hidrlisis de los enlaces pepdicos

Haces de tropocolgeno

Procol9eno poptldasa

@xmD

15

3000

6. Ensamblaje

Fibra de colgeno
Centro d6 nucleacn (400 A)

7. Formacin de enlaces
cruzados

Es el

Esu
Su
regula

_.
_
_LL+L_L......-

-:*'b -=*

ra similar al procolgeno tipo I, forma mallas relativamente llexibles.

bras elsticas del tejdo conjuntivo.

ina

prolina aders de aminocidos apolares.

Se observan ciedas

ly-Valque forma ghos p que se agrupan de forma helicodal (espralesP).

contienen lisinas separadas por dos o trcs alaninas. Las lisinas establecen

(unin de un de vado aldehldico de

n de cuairo restos de lisia).

C/ Montsa 20 - 28006 I,IADRlO - Tfno: 91 309 36 46

La

lisina con una lisina sin modjlcar)

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BIOQUIMICA

ESTRUCTURAS EXTENDIDAS
En estas estructuras la cadena polipeptldica est prcticamente extedida, siendo la disiancia axial enke
aminocidos adyacenteg de 3.5 A.
1. Lmna p- antiparalela:

Constituida, como mfnimo, por dos cadenas polpeptdicas con direcciones opuestas.
Estabilizada por puentes de hidrgeno intercatenarios regulares.
2. Lmina p-paralela:

Constituida, coro minimo, por cuatro cadenas polipepttdicas con la misa direccin.
Eslabilizada por puentes de hidrgeno intercatenarios oblicuos o irregulares.

En general las lminas Bl

o
o
o

Son rnenos regulares que las estructuGs helicoidales.

Presentan un cierto alabeo dextro {no se puede definir un plano nico para los puentes de
hidrgeo, estos se desplazan segn el setdo de las agujas del reloj). pueden considerarce
estructuras helicoidales muyextendidas.
Estn favorecidas por la presencia de ciedos residuost Val, le, phe, Tyr.

FIBROINA
Protefna principal de la seda.
Presenta una secuencia rica en glicina y alanina adems de serina. Pocos aminocidos voluminosos.

Est constituda casi exclusivamente por u haz de lminas p- antiparalelas que origina un estructura
fibrosa insoluble pero flexible y blanda.

I.2. NO REPETITIVA
Los valores de los ngulos V y

fjos para todas las protelas.

no se repiten para los carbonos a de la cadena polipeptdica aunque son

Giros p (pliegues en horquilla)

Fragmentos correspondientes

a una cadena polipeptdica que cambian

bruscamente la direccin de

misma.
Favorecidos por: Pro, Gly, Asp, Asn o Ser.
Estabilizados por puentes de hidrgeno enke elresiduo i y el (i+3).
Unen cualquier tipo de estructura pero principalmente cadens B- antiparalelas.

2. ESTRUCTURA FIJA NO REGULAR

Los valores de los ngulos \., y q son fos para cada protelna.
Caracteristica de centros activos.

3. ESTRUCTURA DESORDENADA
Los valores de los ngulos \y y q son va ables deko de unos iimites.
Caractedstica de las zonas N- y C- terminales.

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Tfno: 9l 309

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Ta

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EST

BIOOUIMICA
UNDARIA

Se
asoct

ulares, como el resto de los niveles esiruciules superiores, se origina por

seondaria (hlices y minas B).

DOM
S co
Son
Se
Son e

ionalde elementos de estructura secundaria y supersecundaia.

lde la cadena polipeptldica.
globular sin ser obligatoria su existenca en todas ellas

lobal de la cadena polipeptldica. Especific de cada protefna

Se
glob

icas (dirigen el plegamiento a travs de unidades de plegado oc[, p0 y sp).

lares oligomricas, se ol,igina por asociacin no covalente y funcionalrente

dices.

interacciones hidrof bicas.

CO: Asocrac;n de eskucturas cuaternadas.

a
o

licoidales y laminares

Frl

a
Es

Domi
Estru
Eshu
Com

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BIOQUIMICA

3, INVESTGACION EN PROIEINAS

lncluye los siguientes pasos:

3.'1. Separacin y

purificacin de protenas

P!ede ealizarse pori

1. Electroforesis
2. Ultracentrifugacin
3. Cromatografa

3.2. Determlnacin de l eslruclura primarla de las protenas

3 2.1. Cornposicin de aminocidos

Hrdrlis/s cida (ClH 6N 110 oC,24 horas).

Separacrn por cromatografia de ilercambio inico en columna de poliestireno sulfonado.

Cuantificacin:

Nnhidrina; producto azulexcepto para

lvedida de absorbanci a 570 nm.

Limite de identificacint pg.
Fluorescamina: derivdo aminado fuorescente.

Ja

prolina que es amarillo.

Lfmite de identaficacinr ng.

3.2 2. Determiac delamnocido N- terminal

1.
2.
3.
4.

FDNB (Sanger)
Cloruro de Dansilo (Derivados tipo sulfonamida)
Cloruro de Dabsilo (De vados tipo sulfonarnida)
FTIC (Edan, se obtiene la fenilhidantoina delaminocido N- termial)

3.2.3. Determinacin del aminocido C- terminal

1.
2.
3.

Carboxipptidasa A: Libera aminocidos aromticos y de cadena lateral aliftica voluinosa.

No libera Arg, Lys o Pro.
Carboxipeptidasa B: Libera Arg y Lys.
Carboxipeptdasa Ci Libera Pro.

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BIOQUIMICA

3.2.4.

NH:.
BiCN (Lactona de la homoserina)
NBS, O- odosobenzoato

Tripsina
Hidrcxilamina

OuimiokiDsina

3.2.5.
perforrnico, Sulfi to sdico.
ercaptoetanol. Borohidru.o de lfio. Dit,okeitol.

I SDS, Urea, Clorohidrato de Guanidina.

Le

recom

aminocidos puede conocerse tambin mediante las tcnicas dej DNA

no se detectan las modificaciones post- tladuccioales.

3.3.

ica trdimensional

Se rea

de rayos X.

3.4. E
Se

lco y localizacn
nicas imnunolgicas y fluorscntes (icroscopia)-

3.5. G
Puede

lnm

ELrSA)

2Ca

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BIOOUIMICA

Los mtodos colormtricos ms utilizados son:

MTODo DE LowRYI
Reactivos:
CUSO4 en Tartrato Sdco

Reactvo de Folin: Acido Fosfomolibdotungstco / NarCOr-NaOH.

Fundamento: Reaccin del cdo fosfomolibdotungstico con los grupos fenlicos de las Tyr en una muestra
pretratada con solucin alcalina de cobre. Se genera un cromgeno (azui de molibdenc/azul de tungsteno)
con absorcn caracterfstica a 750 nm. Mtodo a punto fnal.
lvtodo de gran sensibilidad pero con gran nmero d interferencias.

METoDo DE BIURET:
Reactivos: CUSO. en medo alcaino

Fundamentor Formacin de un complejo violeta entre el cobrs y los enlaces peptldicos de las protelnas.
lvedda de absorbanc a 540 nm. Mtodo clntco o a punto final.
Mtodo muy utilizado. Muy exaoto precso y sensible. Automazado

I ..'

.J

c/ Mots5d

20 - 28006 lrADRlD -

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10

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BIOQUIMICA

2.E
Un

o: molcula biolgica de naturaleza proteica que cata iza

fnel
Las

uyendo la energfa de activacin del proceso.

lientes de los enzimas son su poder catalltico y especiflcidad

Son

y/o grupos funcionales sobre los que actan. Unen los sushatos n elcentro
ua al unirse el sustrato.

Lrna reaccin

Los
n relativamente pequea devofumen totalde enzima

tridimensloal (hoyos o hendiduras).

una disposicin deflnida que determinan la especificidad del enlace (fuezas
10.

Los
reg

Algun

len presentar, adems de un centro catalftico (cenko activo), un cenfo

sencia de un componete qurnico adicionalo cofactor:

(M9", Fe'1.
Siel

tente al enzira se denomina glpgjlqsE:lieg.

(nactivo)+ COFACTOR -+ HOLOENZIMA lactvo)

2.M
Los e

MA
rdaderos:
ad de reaccin.
de equilibrio qumico.
mentan alteraciones permanentes durante la accin.
libre de activacin (^G*) del proceso

Los e
trasic
el es
catal

I sushato para formar un complejo enzima-sustrato (ES) cuyo estado de

fa) tiene menor energla libre de activacin (variacin de energla libre enfe

rato) que el estado de transicin del sustrato en las reacciones no

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11

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BIOOUIMICA

Factores ou influven en la velocidad de las reacciones enzimticasi

1PH

2.

Temperatura. Aumenta l velocidad de reaccin. Alcanzan el estado de kasicin mayor nmero de

molculas debido aumnto de su energfa nlema.
Defnimos Q10 como la relacin de constanles d velocidad de dos reacciones separadas 10 oC. para
una reaccin enzimtica Q!o: 1.7-2.5. pot lo tato un aumnto de 10 oC supone que se duplique la
velocidad de reaccin.

Caracterfsticas de los enzimas:

1.

EFjCIENCIA: Los enzimas pueden aurnettar la velocidad de reaccin n rdenes de 10u-lOroveces.

ESPEclFlclDAD: La especificidad de las teraccones enzima-suskato proviene fundamentalmente de
los enlaces de hidgeno formados, que son diecconales, y a la forma del centro activo, que rechaza
las molculas que no presentan forma sufcienlement compmentara.
Grados de especificidad:

a
o
o
o
3.

Estereoismeros.
Sustreto
Reaccin.
Grupo.

AcflvtDAp ENztMTtcA

3,1, Valoracln de a activdad enzimtca.

Definimos:

Undad d6 actvidad enzrtica (Unldad internaeional de enzma): Cantidad de enzia que transforma
un micromol (rmol) de sustrato por minuto en condciones nolmales de presin y tempertura (25 .C, 1
Atm).

Katal: Cantidad de enzma que transforma un mol de sustrato por segudo en condiciones normales de
presin y temperatura (25 oC, 1 Atm).

RECUERDA: La actividad especfca de un enzlma es el nmerc de unidades de actidad enzimtica

por mliglamo de enzima.

3.2. Regulacin de la actvdad enzmtica.

Accin sobre nveles de nzia (exprasabilldad de los genes)

ORGANISIVIOS PROCARIOTES: La slntesis enzimtica est regulada fundamentalmete en el prcceso de
transcripcin.
Se distingueni

1. ENZII\AS CONSTTUTIVOSi Son aquellos que s encuentra a una concentracin constante.

2. ENZII\,4AS INDUCBLES: Se sintetzan en presencia de u agente inductor (puede ser el propio sustrato).
3. ENZIIVAS REPRINIIBLES: Su sfntesis se detiene en presencia de un repsor. sujets a una inhlbicin
feed- back.
ORGANISI\4OS EUCARIOTES: La slntesis enzimtica est regulada fundaentalmente en el proceso de
traducci.

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12

CASH FLOW
Acc
1. Co

BIOOUIMICA
de enzimas ya sntetzados
Peso molecular

ENZIMAS ALOSTERICOS
1. P
2.

pleja.

conales que incluyen fenrenos de coooeratvjdad v alosterisro.

Se refleren a aquellas interacciones alostricas entre ligandos idnticos

ushato a un enzima).

o
4. Las

Mode

Se referen a aquellas interacciones aostrcas entre llgados diferentes

activador sobre Ja unin del s!strato).
den explicarse en base a dos modelos tericos:

(Monod)
forma R, relajada y forma T, tensa) en
I {siretra molecular).

Jas que todas sus

subuidades estn

@@
FORMA R
La
La
e
a

estn

Un

in

afinid
En

posit

d por elsustrato y la forma R presenta alta afn;dad por el suskato.

a) est coodinada. En ausencia de sustrato, casitodas las molculas del
porcin de molculas de enzima en la forma R aumenta progresivamente
strato (fa unin del sustrato es cooperativa). Cuando los centros activos
todas las molculas delenzima estn en la forma R

el equilibrio conformacinal R -> T hacia T (estabiliza la forra de

or alostrico lo cabia hac,a R (estabiliza la ro'-a de a a afnidad).

baja

interacciones alostrjcas, los efectos homotrpicos son necesaaiamele

que los efectos heteotrpicos pueden ser positivos o negativos.

Modl
Adm

enzima donde las distintas subunidades pLreden aparecer bajo distintos

FORI\A TR

En es
co

por la
otras s

equilibrio entre las

FOR[,1A RR

fohas

R y T en alsencia de sustrato, la hansicin

est inducda por la unin del s!strato. El cambio confomacioal producdo

subuidad puede aumentar o disminuir la afinidad de unin I suskato de
Lla de enza lnre.accioies horot.prcas posuvas o negarivas)

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13

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BIOOUIMICA

2. Confrol por modifcacin de enzimas

2.1. Covalente reversible: Suefe reelizarse por dos mecansmos

B
o

Fosforitacjn: clucgeno fosforilasa (sobre rcstos de serina).

Adenilacin: clutamina sintetasa (sobre restos de tirosia).

2.2. lnteraccin protelna

protefna:

(monmero). + (ronmeroL

()

(dfero)l

3. Control por complojos multenzimtcos

Conjunto de actividades enzimticas asociadas enhe sf con una estructura cuaternaria definida, jmplicadas
en ura misma rula metablice
La gran poximdad de un enzima a otro aumenta la velocidad de la rcaccin total y rcduce al mfnimo las
reacciones colaterales- La prmera actvidad enzimtica suere catarizar la etapa riminte del prcceso global

No existe difusin al medio de los distintos intormedos metabhcos y e;tn sujetos a fenmenos de

cooperatividad.
Ejemplo: Complejo Piruvato Deshidrogeasa.
4. Conttol por isoenzlmas

son distitas formas mofeculares de un mismo enzima que catalizan la misma reaccin en distintos rgaos,
tejidos o clulas.

5. Control por proteolisis

Actvacin ineversible de enzimas nactvos (zimgenos o proenzimas) por ruptura de uo o varios enlaces
peptfdicos.

Ejemploi Enzimas digestivos (Tripsina, Qimiotipsina, Pepsjna), Factores de coagulacin, Sistema

fibrinolftico.

4. CINETICA ENZIMATICA

4.'t. Ecuacln d6 Micahels-lt enten

Describe la cintica de enzimas sencillos que cataizan reacciones monosustrato.
Establece una relacin cuantitativa etre la coocentracin de sustato y la velocidad de reaccin enzlmtica.
Consideremos la reecci:

K,

Kc

S+E <+ ES -+ P+E

K,

Un enzma E se conbina con el sustraio S para formar un complejo ES (Kr). El complejo ES puede
disociarse (K2) o evolucionar hasia la formacin de producto (K3). Se supone que casi nada del producto
revierte al sushato inicjal, una condcin que se cumple en el estado incial de la reaccjn, antes de que la
cocenkacin de paoducto sea apciable.

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14

CASH FLOW

EIOQUIMICA
ftice es ioul al producto de K3 por la concentracin delcomplejo ES
es delestado estacioario (lESl constante) se establece quei

V-*
KM

Vx:
K:
por u
activi
KU:

Depe
inica

. [S]

+ [S]

. [Er]

de molculas de sustlo converitdas en producto por unidad de trempo

ndo est totalmente saturaoa de sustrato (1 - lOa por segundo). Relaoona la
de enzime.
ntracin de enzima.
dicular y de las condicioes ambientales como el pH, terperatura y fueea

Tiene

1.

a la que se alcanza la velocidad sernimxirna (la mitad de los cenhos

2.8

ntes de velocidad

Kz+K:
K1

K3 (l disociacin del complejo ES hacia E y S es ms rpida que la

es igual a la costate de disociacin del complejo ES y es ind cativo de

Cuan

forma

KM

la afini
Tiee

(1or-

1o'7 Molar).

coNcENTRACTON DE SUSfRATO [S]

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15

CASH FLOW

BIOQUMICA

En la representacin grfca de la ecuaci de l\4ichaeJis-Menten se obtiene una hiprbola donde se pueden

observar dos iramos rbajo condicions de pH. tenpe'atura y fEI constantes):

l.

Reaccin de orden

l.

A bajas concenkaciones de sustto la velocidad de reaccin depende la concenhacin de suskato y del

valor de K3,/KM.
EI llmite extremo del vtor K3/KM lo establece K1, ta vetocidad de formacin de complejo
ES. Esta velocidad
esl corlro'ada por la drfusir (velocidad con la que se encuentren enzima v sustt;)

Esta rest ccin tambin es vlida para ezimes cuyo mecanrsro de reaccin es ms complejo. El

parmetro corespondiente para estos enzimas es IG/KM.

2. Reaccin cle orden 0.

A concetciones altas de sustrato se obtiene un valor mximo de la velocidad de raccin, que

constante e independienre de ra [s], el enzima est sturado y la verocidacr de catlisis es en nilm;ro
recambio (K3).

es
de

Este fenmeo de saturacin por sustrato slo ocufie en las reacciones enzimticas.

El clculo de KM y

V.

se simplifica a partir de tas representaciones de:

- Burk): Es una lfnea

DOBLES RECfPROCAS (Lineweaver

pendiente KMtuhx.

11

recta de ordenada en el odgen 1^/mx y

KM

tsl

14Sl

_1/K

2.

EDDIE - HOFSTEE: Es una lfnea recta de ordenada en el orgen

Vmx

y pendiente -KM.

tsl

v/tsl

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16

CASH FLOW
4.2.t

BIOQUIMICA
ifcacin de

KM

y Vx.

t.
Uni

2.1

+l<)El

Se
Pued

d dsocjacin del complejo enzima-inhibidor.

1.

E+P

aparcte cuyo valor aumenta l hacerlo la concentracin de inhibidor I I ].

Ki(Ap)=KM.(1+

tliK)

disocacin del complejo enzima-inhlbidor y el factor ( 1 + [ I ]/K ) describe

las formas E (une sustrato) y El (normalmente no une sushato).
iones sushato.

2. NO
Se

ES

E+P

tl+l
ESt

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17

CAAH FLOW
o
o

La

KM

BIOQUIMIGA

no se modifica.

La Vh s transforma en una Vml aparente que dsminuye al aumentaf la conc4ntracr d inhibldor

Ijl.

Vd,(Ap)=V&/(1+ yK)

Donde el tuctor ( I
t ll/K ) describe la dbtribucin del eima
sustrato) y ESI (no transforrna elsustralo).

ene los complgos ES (transforma

Et'IZMA

SUSTRATO

INHBIDOR

Thr

Thr D66hldBtasE

ll.

3, ACOMPETTTTVA (MIXTA)

Se modifican Ki y Vr..
i

4.3. Clntlca do los 6nzma atgstrlcos

Los enzimas alostricos no siguen a clntica de lvlichalis-l\4nten. La reprBsentiacn grfica de la velocdad
de reaocln n funcn de la concentracln d sustrato es una curya sjgmodea caractsfstca de su accin
regulador,

pequeas variacones de sustralo le coresponden grandes vadacione6 de la velocidad de teaccin

enzimtica.

(Y) FUNCTON DE SATURAC|N

l\,

l
'J
je

tsl
De forma gen6ral, los efectores alostricos no alteran la V.1( pero si la afnidad del enzima po el sustrato.

C/ Monts 20 . 2800 MADRIO .

Tfor

91 309 36

18

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18

CASH FLOW

BIOQUIMICA
DE AL

Vamo

de actracia de lgLnos e'rzimas -podartes:

Ca
Este
caden
Pres

teka

Elce
Su rn
1.

2.

1
in

familia de las proteass con zinc. Reconoce residuos C-terminales cuy

aromtico o aliftico voluminoso hidrolizando et enlace pep dico colindan.
cr- heljcoidaly un l7olo de lmina B adems de un ion Zn*, en coordinacin
rs, una cadena de Glu y una molcuta de agua
gran bolsillo hidrofbico.
dos aspectos importantes:

unn del susfato produce importantes alteraciones en la estructura del

tro activo en una regin repleta de aqua en Llna zona hidrofbica.
mo de zinc y ohos grupos del centrc activo (glutmico fundarentalmentel
{a drstbucin eJectrnica del sustrato (polaazcin det caroono deJ enlace
susceptible a la hidrliss.

Suinr
Este
enlace

familia de las proteasas con serina (serfn proteasas). Reconoce los

exkemo carboxlico de las cadenas lteles aromticas (y de los grandes

residU

rtionina).
cto que coniiene varias regiones de hoja plegada B antiparalela y pocas
cargados estn sobre la supeJicie de la molcuJa excepto aqueilos que

La mo

de hl
constrt
La trfa
serin
La

facil

constiluida por serina, histidna y aspartato (presente en otras muchas

la elasiasa o determinados factores de coagulacin).
de un jntemediario acil-enzima covalente con el resto de serina y est
la histjdjna prxima.

Papa
Este e

la cual
interm

milia deras proteasas con tiol, Conliene una cisterna en sL certro aclvo,
r a ia serina de las serfn proteasas. La catlisis se produce a travs de Lrn
itada por a cadena lare-al de Lna hist oina p.xirra

Peps
Est
as
ocurre

rnilia de las proteases cidas. Su cenho activo contiene dos residuos de

activo uro de los aspatalos debe estat orzado y el otro no. 'o cJal

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BIOqUIMICA

CASH FLOW
3. VITAMINAS

Las vitaminas son micronukientes orgnicos que el organismo no puede sintetizar y se deben tomar del

exterior.
Se clasifican en:

3.I. VIIAMINAS HIDROSOLUBLES

o Sol!bles en agua.
o Son prccursores esenciales de diversos coenzimas (o grupos prostticos) y todas, excepto el

cido
ascrbico y la biotina, debe ser metablcamete convertidas en formas activas.
En la mayora de los casos no pueden almacenarse y las cantidades en exceso son excretadas en la
orina de form cesi imediata.

3.1.r. TTAMTNA (B1)

ESTRUCTURA: Contiene dos sistemas anulares, und de primidina y otro de tiazol
oC.
La tiamina es destruida fcilmete e medio alcalino y resiste la acci de la temperatura hasta 100
Las fuentes de tiamina incluyen evadura, trigo, granos de cereales enteros, panes y cereales enriqueoidos'
nueces y la mayor parte de los cereales. Es posible sospechar una deficiencia diettic en personas qLre
ingieren arroz sin cscara, alcohlicos o individuos de edad avanzada.
FORI\A DE COENZINA: Piofosfato de tiamna (fPP). El hifosfato de tiamina (TPT) parece estar irnplicado
en los mecanismos de transpote de sodio a nivel del SNC.
La forma predominante en los tejidos es el TPP, mientras que en el plasma es la tiamia

9He

lllH

cH2- cH2-

il

o-:"P-o

OH

H.ct?I "'-M\-l

o
il

-P-

oH

OH

Plrufoslato de Tlanina

FUNCIN: El TPP acttla como tEnsportador hansitorio de grupos aldehdo (con dos tomos de carbono)
"ctivads" Promueve reacclones de descarboxilacin de a- cetocidos y la formacin de c,- cetoles
Ejemplor Pruvato DH, c!- Cetoglutarato DH, Transcetolasa
DEFICIENCIA:

srGNos cLtNrcos

o
r

coordinacin y
BERIBERI: Alteracin neurolgica que se caracteiiz por debilidad muscular' falta de
adelgazamiento, neuritis perifdca, confusin mental, etc
Se o-bseva un aumenlo agnificaiivo de Piruvato y lactato en los llquldos fisiolgicos'
itiE WeClbke-xOnSmrF: Altracin neurosiquitrica que se catactetiza por parlisis

movimientos oculares, Posturas y locomocin anormales, y funciones mentales alteradas

(desodetacin y trastornos e memoa;. En estos pacientes la eellCe4,le-Osgelglaga presenta 10
ir""", tunoa afidad porel TPP que en pacientes normales La anornalia en.la trenscetolasa slo se
hace cllnrcemente evrdnte cuando el nvel de TPP es i_sJfcie.le para satJrar e'enzin_a

de

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2A

CASH FLOW

BIOQUIMIGA

lasa eritrocitaria (TCE).

3.1.2.
un sistema anular de jsoaoxacina (fluorescente) unido a D- Ribitol.

ESTR
Las s
ribofla

son estables al calor y a los agentes oxidaies. Los alimetos ricos en

, huevos, carne y algunos vegetales de hoja

FAD,

FMN + ADP
+ PPi

inate (hfgado, rin) mientras que la dboflavina libre es la forma

EI FA
predo

s de las flavoproteinas, promueven reaccioes

de tomos de hdrgno.

FUC

de oxido-reduccn

DEFIC
SJGN

con la arriboflavinosis incluyen lesiones bucaes, glositis (lengua lisa),

, altecioes oculares (congestin de las conjutivas), traslornos
es neurolgicas (tstornos de conducta, retraso en el desarrollo

Los s
fotofo
derme

gicas (anema, retic!loctopenia).

intel

slG
itarios de riboflavina, F[4N y FAD.

ato (y la nicotinamida)es u derivado simple de la pirldia.

ESTR

I calor, a los cidos y a los lcals. La carne y los cereales e granos

niacina. Ambas formas es1n presentes en el plasra.

c/ Motese

20 - 28006 MAoRID -

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21

cAsH

BIOQUMICA

FLOW

--I-T*-"
ti
ACDONICOTNICO N]COTINAMIDA

FORI\A DE COENZII\4Ar NAD., NADP..

Niacina + PRPP -+ Nicotnato ribonucletido + PPi

Nicotinato bonucletido

ATP + Desamido- NAD'+ PPi

Desamido- NAD* + Gln -+ NAD* + Glu

El NADP* se

foma

por fosforjlacin delNAD'(NAD* quinasa).

Eslas formas tambin pueden ser sintetizadas a partir del triptfano heptico, de modo que una cantidad
suficiente de Trp n la dieta puede abolir el requerimiento de nacina.
FUNCIN: Ambos coenzimas, que se unen al apoenzima a travs de un resto de asprtico, promueven
reacciones de oxido-rcduccin actuando como transportadores hansitorios de iones hidruro.
DEFCIENCIA:

stGNos cLtNtcos
PELAGRA: Se caracteriza por una dermatitis crnica, inflamacin de las membranas mucosas (glositis,
estomatitis, esofagitis, diarrea, etc.) y posiblemente por una Pedida de peso severa, desorientacin, del o
demencia y alucinaciones. Se asocia co diarrca, demncia, dermatitis y deceso (las cuatro D)
SIGNOS DE LABORATORIO
Disminucin de los iveles en orina de N- mtilnicolinamida y N- metil-2-piridona-5-carboxilamda.

3.1.4. ACTDO

PANOENICO (B5)

ESTRUCTURA: Constituido por cido paioico y p- alanina

El pantotenato es inestable en cido, lcalis, calor y en alguos medios salios.
Las fuenles principales son el hfgado y ottas carnes, lech, huevos' legumbres' hongos, salmn y granos
enteros

crlr

.L-;'LC-.,H-c,cH, cooH
dr"l

'n
FORlvlA DF COENzll\4A: Coenzima A

Patotenato + ATP

4'- Fosfopantotenato + ADP

4'- Fosfopaniotenato + Cys + ATP

4'- Fosfopantotenilcisteina + ADP + Pi

4'- Fosfopantotenilcsteina -+ 4'- Fosfopantotelna + CO,

protefna
La 4'- Fosfopantotelna (p-[ercaptoelilamina + Patotenato + Fosfato) se fa covaletemente a una

transpoddora (ACP) o bien origina coenzima A segn:

c/ Montesa 20 - 28006 IVADRID - Tfno: 91 309 36 46 - wwwcashflow'oposiciones com

22

CASH FLOW

BIOQUIMICA
fna + ATP -+ Desfosfocoenzime A + PPi

A+ATP+CoenzmaA+ADP
EI

predorinante tanto en orina como en el suero, ientras que el coenzia A

es la

FU

como transportador y activador de grupos acilo en forma de tioester.

kocitos.

DEF
SIGN
Los
las i

ia (iducidos experirnentalmete) incluyen apatfa, depresin, incremento de

ciones de ardor) y astenia muscLrlar.

SIGN
La

ifei

ato en sangre total inferiores a los 1.000 pg/litro y una excrecin urinaria
como indicios de deficiencia.

3.1.5,
ESTR

anular de piridina. Existe bajo tres formas interconverijbles (piridoxina,

pirid

Piridoxal

JI

----------------t

Acido 4- piridxico

Piridoxamina

EI

amentalmete heptico. El cido 4- piridxco es elimjnado por a orina.

Las

86 son la carne, aves, pescados, patatas y vegetales.

FOR

de piridoxal (PLP, aceptor de grupos amino) y Fosfato de pkdoxamina

(PMP,

Ena
af

3-

aldehldo del PLP est unido en forma de base de schiff con el grupo
centro activo del enzima.

!t'*

-f\'"n*
lr,l
/\''//

cHo

Ho
.
\,/ I.+\/zlH,r+l

lr'l

H,c- _ "

,,o,oo*o,

PLRIDOXINA

FU NC

releci

transpoador de grirpos amino. Ls aeacciones catalizadas por el PLP se

de aminocidos: transminacin, descarboxlacin, desaminacin,

plazamientos y eliminaciones B -y.

Los e

ases de Schiff interrnediaas cova enles con sus sustratos. El PLP 3cta

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23

BIOQUMICA

GASH FLOW
DEFICIENCIA:
SIGNOS CLINICOS

incluyen irritabilidad, convulsiones, anemia, vmitos, debilidad y dolor abdominal. Puede aparcer dermatitis
seborreica facial (escamas grasas y aarillntas).
SIGNOS DE LABORATORIO

q
o

Dismiucin de los niveles plasmticos y edtrocitaos de piridoxina y PLP.

Reduccin de los niveies en orina de cido piridxico.

3.1.6. BtOTtNA (Bs)

ESTRUCTURA: La biotina contee un sistema de anllos condensados y una cadena hidrocarbonada larga
Numerosos alimentos contienen biotina. Es abundante en la clara de huevo pero su absorcin intestinl es
impedida por la presencia de avidina.

cooN
I

cllr
I

h
I

CH:
I

cH,

l-H

c.t_c-NR

tl
\l

s I

c-o

cHr-c-NH
tl

FORI\4A DE COENZIMA: Biocitina (Biotinil-Lys) La biotina se une de forma covalente a un grupo - amino de

un residuo de lisina.

FUNCIN: La biotia es un tansportador tnsitorio de grupos carboxi. Ploml]eve carboxilaciones

dependientes de ATP.
DEFICIENCIAi

stGNos cLtNlcos
La deficiecia de biotina es poco frecuente, se suele presentar asociada a dermattis, alterecones mentales
y neurolgicas, nuseas, anorexia y vasoconstriccin coronaia en algunos pacientes'

SIGNOS DE LABORATORIO

o
o

Disminucin de los niveles de biotina en orina

lncremento de los cidos orgnicos urinarios (propionato)

3.1,7. ACIDO FOLICO

ESIRUCTURAT El cido flico preseta tres componentes esenciales: derivado

de Pteria +

cido p-

Aminobenzoico + Glutmico.

de
ei co folico e la dieta se presenta en forma de polglutamatos- Estos son abundantes en vegetales
los
folatos'
destruye
de
los
alimentos
" ur"ceras, y levadura La ebullicin ex;esiva
, tirt",

""in"

c/ Montesa 20

- 28OOG

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24

CASH FLOW

BIOOUIMICA

o
.

"o-a*,
l'n\'='rHl
"-.-l-N

Nl

FOR

La fo
req
no es

. cH

-cH'-cH,

cooH

cooH

rofolato (THF).

ma es el l\4etilTHF. La kansformaci intracelular de ,eUt-THF en IHF

min Brr. En su ausencia el folato queda ahapado en su forma lvletil-THF y

El ca

ce por ruptura dei anillo de ptenina y posteror acetilacin para formar

rco,

Partic
cata

sportador transitorio de faagmentos monocarboados.

P a partir de dU[.,|P, en la tGnsformacin de serina
transformacin de homocisteina en metionina

en glicjna, en

et

DE
SIGN
El pri

ciencia en folato es la anemia megaloblstica.

SIGN

BD
OH
OE

trfilos.
de FIGLU (Acido formininoglutmico).

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25

BIOQUIMICA

GASH FLOW
3.'t.8. COBALAMTNA

{8,,)

ESTRUCTURA: El ncleo de le cobalamina es un anillo de corrina con un tomo de cobalto en el centro.

El tomo de cobelto:

1
2

Est uido a cuatro nihgenos pirlicos. El quinto sustituyente es un derivado del dimetilbenzimidazol
(ribosa- 3- fosfato + aminoisopropaol, que enlaza a travs de un enlace amida con una cadena lateral).
El sxto sustituyente dltomo de cobalto puede ser un grupo metilo, hidroxilo o 5'- desoxiadenosilo.
Plede tener un estado de oxidacin +3 (Blra), +2 (81r,) +1 (B1rr).

La forma p.edominante en plasma es la metilcobalamina mentras que en los tgidos es

la

adensilcobalamina.
Las fuentes de vitarina Bl, son de origen animal: carne, huevos y leche.

CH
NHCOCH

cHrcH,co H,
H3c

H:C
CH
CH

NHCOCH:Cll: c'.l,

cH,CH,CONHt

cJr"

CH

"-."
o \o "llY
N/r-1"o;

HOCt:

FORIVA DE COENZII\,'lA: 5'- Desoxadenosilcobalamina

Br,3 + ATP

Coenzima

812 +

Trifosfato

Elcoezima 81, posee !n enlace carbono-metal dbil cuya ruptula origina un radical lib'e
FUNCIN: Participa en tres tipos de reacciones

1.
2.

Metilaciones ([4etjlcobalamina).
Reordenamie;tos intramolecuiares_ Desptazamiento 1-2 de un tomo de hidrgeno en intercambio
u ofuoo X lediante un meca_ismo nomolitlco
Reuccin de r bonuc etidos a desoxi'ribonucletidos (ro en mamlferos)

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26

CASH FLOW

BIOQUIMICA

DEFI

SIGN

y anormalidades neurolgicas por degeneracin de las vainas de mielina

de cadena impa4.
SIGN

oDi
D

lasmticos de vtamina 81r.

etilmalonato en orina.

3,1.9.
ESTR
Es lb
EI

cido con un grupo endiol

por lo tanto gran poder reductor

unda en frutas y vegetales.

directamete por la odna al igualque su metaboliio princlpal (oxalato).

?.#'

hgc

^ ^

YY"

+H"

oo

FU

de hi

t
HOCIIo-,O
Y
)-(
Itocfl

en reacciones de hidroxilacin y se asocla con procesos como la absorci

curacin de heridas.

DEFI

SIGN

esta con debilidad, lasitud, irritabilidad

(c

SIGN

lores sficos de ascorbato < 2.4 mg/|.

3.2.

BLES

oln

dolores en articulaciones. El

ndo los niveles de ascorbato son infedores a 300 mg mediante hemorragias

y rugosidad de la piel, alteraciones seas, etc.

, como parte de los quilomictones, depende de

la presencia

secrecin pacretica y de una mucosa intestinal sna

lna delciencia de

de una

una o ms de

labsorcin a menldo se asocian con

tr

o precursores de coenzimas
erpo en qrandes cantdades por lo que su carencia no se maniflesta hasia

o
D

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27

BIOQUIM!CA

CASH FLOW
3,2.1. VITAMINA A

ESTRUCTURA: La vitamina A es un diterpeo, todo f/'ars- retinol, formado por un sistea clclico (btaionona) y una cadena poliprenoide que termina en un alcohol prirnario. Se ingiere directamete e la dieta
(steres de retjnol) o bien se obtiene del metabolismo de los carotenoides (mediante una oxigenasa).

c"{3

,,1-

cH3

---l-t("

ACIDO RETINOICO

AbLrnda en los productos anjmales y frutos y vegetals pigmentados.

i

Se almacena en el hgado como palmitato de letiol y es transpoado e plasma por la protefna ligadora de
retnol (PLR) hasta los tejidos efectores.

FUt'totru: earticipa en el ciclo visual a travs del 11- clsretina que est unido covalentemete a la opsina).
La vitamina A se

etinal (comforo de los bastoncillos y conos de la

frasforna e 11- cls- retinal en dos etapas

1. Oxidacin del grupo alcohol (retinol desh:drogenasa NADP' dependiente)

2. lsomerizcin del doble enlace (retinal somerasa).

La absorcin de un fotn produce la isomerizcl del '11- cls- retinal a todo fans- retinal, esto provoca la
fotoexcitacin de la rodopsina (R ) mediante cambos conformacionales secuenciales. La rodopsina
foioexcitada (R') acva a a transducina (forma GTP activa) que a su vez activa la fosfodiesterasa, enzima
que hidrolza Gl\4P". La hidrlisis delGNrP" prcduce elcierre de lo-s conductos especfficos para cationes en la
membrana plasmtica. El bloqueo de la entda de ms de 10" iones Na'por efecto de un slo fotn da
lugar a una hiperpolarizacin de la membrana plasmtica, lo qle se transmite a la sinapsis. De nuevo en la
oscu dad la R- se fosforila favoreciendo su inactivacin.

Adems la vitamina A es imprescindible en el manteimieto de los teiidos epiteliales

sitesis de rucopolisacridos.
OEFICIENCIAT Los signos cllnicos incluyen rekasos del crecimiento, disminucin
seq!edad de la piely mucosas, ceguere (nocturna y perrnanente) y xercftalmia.

e lnterviene en

la

del gusto, anorexia'

3.2.2. VITAMINA D

ESfRUCTURA: La vitamina D es un esterol.

El 7- deshidrocolestercl se transforna por la uz ultravioleta en colecalciferol (provitamna D o vitamina Dr)
Este compuesto adems abunda en pescados azules y aceites de hfgado de pescado.
FUNCINi La provltamina D se transforma en el hgado en 25- hidroxicolecalciferol (D3), que posteriormente
form; activa 1,2S- dihidroxicolecalciferot o calcitriol a ivel renal. La vitamina D activa regula el
metabolismo del calcio y fsforo.

origina la

DEFICIENCIAT En ios produce RAQUITIS[O (calcificacin inadecuada delcartlago y hueso) y en adultos

OSTEOMALACIA (reblandecimiento y debilidad sea).

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2A

CASH FLOW

ESTR
El

o-

Abund

BIOQUIMICA

un tocoferol (ncleo aromtico con una cadena de naturaleza terpnica).

el isrnerc ms abundante en plasma.
umbres, etc.

r'

CH,),cHtcHr'),cH(Gl)),CHcH i

FU

DEFIC

e ias membranas celulares frente aloxgeno (cidos grasos insaturados).

en neonatos principalmete y esierjljdad (ratas)

3.2.4.
ESTR
d di

OF
OM
Son in
Las fu
veg
FUNCI

()- ua
DEF

distinlas formas todas naftoquinonas con cadenas laterales isoprenoides

diterpeo.
I variable.
o alcalinos y son rpidamente oxidadas.

rduras co hoja (repollo, colifor, espinaca), hfgado de cerdo y aceites

o coenzima en la catboxilacin de rcstos de olutmico

de coagulacin serfn proteasas.

RRAGICOS inespecfficos.

n otras sustancias necesitadas por algunas especies, pero

q!e no se

CAR
Vitami

iferiores. Es un amioalcohol que, en humanos, se sintetiza a paatir de la

lisina.

Trans

larga a tvs de la merbrana miiocondrial interna hacia la matriz.

ACt
No es
compl

Se presenla unido a restos de lisina (grupo lipoilo o lipoamida) en ciertos

podndo de forma transitoria grupos acetilo e hidrgenos.

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BroourMtcA

CAAH FLOW
lNoatToL
Po'ihidroxalcohl clclico Sus

fosfogliridos.

fomas fosforildes partcipan en el ciclo del lP3. Consti{uyente d ciertos

FTO.ADIO A (Vt n*ir

lfr floq$!onr)

clr

ft,f

exr

'l

*-!:+*-*-"*.-LJ*

l.

S6rir laEa{AQUNnA fvt*nln Kr}

,-=rJ"",-"",-"",-i:l*,

*,,.

ilqAorlA (W!m lt3)

BLOOUE

TIEIA 2)

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30

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BIOQUIMICA
UE 2: BIOQUIMICA METABOLICA

Bto

l.

S BASICOS Y VISION DE CONJUNTO

LC
2.

Ca

OS: cATABOLISMO

2
1

desde el pLnto de vrsta ricroscprco

Vis

2 Gt

idos
nes anaerobias:

4. Evo

iciones aneerobias:
CoA

general
plerticas

y fosforilacin oxidativa

5. Ba

de la qlucosa:
a kavs de la membrana mitocondrial interna

6. Ru

cin de la glucosa

3.M

OS: ANABOLISMO

2Cl
4- ME
1.

2Gt

Reg

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'f

BIOQUIMICA

METABOLISMO: CONCEPTOS BASICOS Y VISION DE CONJUNTO

1. CICLO DEL ATP

La funcin lermodinmica ms til en bioquimica es la energla librc. Una reaccio es espontnea slo
es negativo (es exergnica).
depede de:

si^G

^G
1. La naturaleza de los reactantes (^Go
2. Las conceniraciones de los reactantes. ^G0')

Una reccin termodinmicamete desfavoEble plede ser dirigida por una reaccin termodinmicamente
favorable cplada a ella. En los sistemas bioigicos el ATP (Adenosina trifosfato) es el pricipal
transpodador de energfa libre.
CARACTERISTICAS DEL ATP

La forma activa del ATP es normalmente un cmplejo de ATP con NIg*z o l,4n*2 Es una molcula rica en
energia porque su uided trjfosfalo contene dos enlacos anhdrido fosfrico.

ATP + H,O -+ ADP + P

^Go

ATP + H,O -+ AN4P + PPi

C7 3 Kcal/mol)

El ATP tene !n alto potencial de transferencia de grupos fosfaio (fosiato de alta energfa) debido a dos
circustancias:

o
o

La hidrlisis dism'nuye la repulsin etre cargas negativas en el ATP.

El ADP y el P poseen una estbilidd por resonacia mayor que el ATP.

EIATP ocupa una posicin ntermedia entre los compuestos con mayor poder de transferencia del grupo
fosfato (PEP, 1,3- BPG, Carbamifosfato, etc.) y la mayorfa de los fosfatos orgnicos.

lx+-l
ADP

compue.to e etevada energfa

.=
#
rc
Lo"ro*,*"loN

A NI'EL DE

susrRAro

rtsn,G

\
ADP

o"r,uo",o,

oE r\ETABoLrros

vetaootito activaoo

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BIOQUIMICA
P son interconve1ibles. El AfP es un transportador inmediato de grlpos
me continuamete

Biosintesls
Ampliacin de seles

Oxidacin

de as molculs combustibtss

[(
La
lc

ATP desplaza hasta loa veces los equilibrjos de las reacciones acopladas.
de productos a reactivos en la reaccin acoplada).

ABOLISMO DESDE UN P
Las

e su entorno y convjerten los alimentos en componentes celulares mediante

cas denominado metabolismo. Los objetivos bsicos del metabolismo son

de las mcrcmolculas.

Elm

cclicas) son p'on'ovidas por s:stemas enz mticos secuerc ales

rsor)

(producto)

Metabolismo intermediario

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BIOQUIMICA

El melabolismo de puede dividir en

Caiabolismo:

1.1. Proceso degdativo (oxidacin).

1 2. Convergente.
1.3. Se libera energla parte de la cual se disipa en forma de calor, incapaz de realizar trabajo a P constante

en las clulas (sistemas isoiermos), mientras que otra parte se conseNa mediante reacciones

acopladas de foracin de ATP y NADPH.

4. Su velocidad global est conholada por las necesidades celuleres en
5. Elcatabollsmo aerobio se vedfca en hes fases:

fora

de ATP y NADPH.

FASE l: Eiomolculas grandes (protelnas, polisacridos y lpidos)

molculas sillares (aminocidos, gl!cosa, glicerol y cidos grasos).
FASE

ll: Las rnolculas

se transforman

en

sillares convergen en un producto comn de dos tomos de

carbono.

FASE lll: El acetil- CoA se incorpora al ciclo de los cidos tdcarboxlicos y se oxida
completamente a COr. Cuatro pares de eiectrones son hansferidos hasta el oxfgeno como
ltimo aceptor con formacin de ATP (fosforilacin oxidativa).
2. Anabolismo:

Proceso biosinttico {rcduccin).

2.2. Diveente.
2.3. Consumo de energla en forma de ATP y NADPH.
2.4. Su velocidad global est conholada por las necesidedes celulares en cuanto a macromolculas
2. 1.

Los procesos metablicos esln regulados por distintos mecanismos:

1.
2.

3.
4.

Rgulacin de los niveles de enzima y de la actividad enzimtica.

Las rutas catablicas y anablicas no son idnticas enzimaticamente. La ruta seguida en la degradacin
de una bomolcula puede ser imposible desde el punto de vsta energtico para efectuar l bosfntesis
En organismos eucarotas suelen localizarce en compartlmentos celulares diferenciados.
l\uchas raccones estn parcialmente controladas por el estado energtico de la cl!la.
Son indicadores del estado energtico ceular:

La carga energtca. Depende de ls cantidades relativas de A[.4P, ADP yATP

Suele estar comprendida entre 0.8 y 0.95. LJa carga energtica elevada inhibe
catablcas mienfas que estimula las vfas anablicas

las

vfas

esi

AIP + 1I2ADP
CARGA ENERGETICA =

ATP+AOP+ANP

Depende de la concentracin de fsforo inorgnico

relacionado directamente con la energla libre disponible en forma de ATP-

El potencal de foslorilacn.

POTENCIAL DE FOSFORILACION

ATP
ADP x Pi

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2.M

BIOOUIMICA
UCIDOS: CATABOLISMO

1.

GLUCOGENO

GLUCOGENOLISIS

GLtCOLTS'S
H

EXOSAS

2 PIRUVATO

2LACATO + 2ATP
GLICOLISIS ANAEROBIA

FERMENTACION LACTICA

2 ACETIL-

CoA

2 CO2

oN

oxrDAtvA

RESPfRACIN

AEROBIA

4 H,O

21

1.

Lo

2.E

3.7

d os

fosfo lados.

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4.

Consta de dos fasesl

.
.
5.

BIOOUIMICA

Convergencia (intermedios de 6 carbonos): atrapa los sustratos en el interior celular.

Conseruacin de la energla (intermedios de 3 carbonos): sfntesis neta de ATp.

Funcin doble:

.
.

Degrada glucosa para formarATP (control por necesidades energtjcas).

Suiiska monmeroE para las reaccones biosintticas (conhol por abundacia o escasez
de sustratos).

2.2. ESOUEMA GENERAL DE LA GLICOLISIS

Los tipos de reaccones que se producen en la glicolisis son

1 . Transferencia intermolecular
2. Tlansferencia intramolecular
3. lsomerizaci
4. Deshidratacin
5. Escisin a1dlica

de fosforilos (ATP)
de fosfodlos

HEXOOUINASA

REGULADOR I1)

FOSFOGLUCOSA ISOI\ERASA

ALDOSA+CETOSA

FOSFRUCTOQUINASA

REGULADOR (1)

ALDOLASA

RESTO DE LISINA EN EL CENTROACTIVO 15)

RIOSA FOSFATO ISOITERASA

(3)

GLlCERALOEHIDO-3.FOSFAf O

FOSFORILACION ACOPLADA A LA OXIOACION,

RESTO DE CISTEINA EN EL CENTRO ACTIVO.
(-) ToDoACETATO
EN PRESENCIA DE ARSENIATO (AsO"*) SE PRODUCE EL PASO
DIRECTO A
FOSFOGLICEMTO POR LA INESTABILIDAD DEL

DESHIDROGENASA

13)

ACILARSENIATO INTER[EDIO

SE DESACOPLA LA OXiDACION CON LA FOSFORILACION SIN OUE

EXISTA SINTESIS DE ATP.
FOSFOGLICERATO OUINASA

FOSFOGLICERAf O ITUTASA

(2)
REOUIERE UNA CONCENTRACION CATALITICA
DE 2,3- BPG ORAZAS) PARA SU ACTTVTDAD.

ENOLASA

(4)

PIRUVAfO QUINASA

REGULADOR I1

(-) FLUOROFOSFATO

El proceso globai se representa en la siguient pgina.

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BOQUIMICA

HEXOQUINASA

GLUCO5A-6.FOSFATO

A ISOMERASA

FRUCTQ5A-6,FOSFATO

UCTOQUNASA

ATP
ADP

TRIOSA FOSFATO ISOMERASA

GLICERALDEHIDO.3.FOSFATO

NAD-, Pi

DESHIDROGENASA

NADH, H-

FOSFOGLICERATO QUINASA

3-FOSFOGLICERATO
FOSFOGLICERATO MUTASA
2-FOSFOGLICERATO
ENOLASA
FOSFOENOLPIRUVATO
PIRUVATO QUINASA

PIRUVATO

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BIOQUIMICA

2 3. REGULACION

HEXOOUTNASA (HK)
Calaljza una reaccin ieversible perc
por okas v[as.

ql4[Eilqdg

del proceso ya que la glucosa-6P puede evolucionar

1. Enzira constitutivo

2.
3.

Responde a concekaciones ormales de glucosa sangulnea

Enzima alostrico rcgulador. Modulador C): clucosa-GP

GLUCOQUTNASA (GK)
isoenzima presente en el parquima heptico.

1. Enzima inducible por el aumnto de glucosa sanglnea

2.
3.
4.

Sustrato especfico: Glucosa

Presenta menor afnidad por la glucosa que la hexoquinasa
No responde a la modulacn lostrca.

FOSFOFRUCTOOUTNASA r (PFK I )
Es el punto de control rs importante en mamfferos.
En

e.A!a!a-]Agaga-!!q

C!ZiOAhCE!!!9 es un tetrmero sometido a control alostrico

Modulado.es (+):

1. AMP (Contra(esta los efectos delATP)

2. Fuctosa- 2,6- blfosfato (Aumenta le afinidd del enzima por el sustrato y disminuye el efecto del ATP.
Desplaza elequilibrio Forma R (+ Forma

f)

Moduladoes (-):

1. ATP (Disrinuye la afinidad del enzima por l sustrato)

2. Clt.ato

(Potenci el efecto del ATP)

La fosfofructoquiasa tambin es inhbida en medio cido, io que evita la formacin excesiva de laclato y una
calda brusca del pH sangufneo (acidosis).

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BIOQUIMICA
. 2,6- BP
FOSFOFRUCTOQUINASA 2

FRUCTOS 4.6-FOSFATO

FRUCTOSA BIFOSFATASA 2

llll

PFKr

t1
FR ucTosA-1, 6-FOSFATO

LaF
mtsra
HI

)y

la Fructosa bifosfatasa 2 (FBpasa 2) son enzrras e tandem

lsobre le
rordas Dor dtsttltos mecanisrno dependjendo de su localizc n
s de

fosforilaclndesfoEfo lcin

Un di
co

produce la ihibcin de la giicolisis (la hiperglucemia conduce

al proceso

Dismn

Sintesis.y^ l;beracin de Glucagl

Activacrn
y a Pt6.2 se incltva.
sa a otros tejidos (cerebro y msculo principalmente)_

fosfori

Elhga

Sfntesis
Elhga
M

La PF
Posltiv

liberacin

de lnsulia

/a y la FBPasa s inactva.

de tos procesos

de

Activcin de los procesos de

cin alostrica
iduos que puedan ser fosfodlados. El Al\4p es

!n

moduiador alostrico

mula a gluclisis en el msculo pero la inhibe en el hfgado.

formas isoenzirntcas (tetrmeros).

ado. Se une cooperativamente al PEP.
a (aminocidos gl!coneognicos)

,6.8P
nis1os de fosforilacn-desfosforilacln

FOSFOENZIMA
(Nrlenos activa)
GLUCAGON

(J clucemia)
DESFOSFOENZII\,,IA

(Ms activa
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(+)

F.u-.t,6_Bp

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BIOQUIMICA

2. Foma M: Prcdominante en msculo y cerebro. No responde a la modifcacin covalente.

3. Forma A: Caracterlstic de los dems tejidos. Regulacin interrnedia.

Otros inhbidores
Acetll- CoA
AG de cadena larga

2.4. ECUACION GLOBAL DE LA GLUCOLISIS EN CONDICIONES AEROBIAS

Vlida para tejidos con milocondrias y alta concentracin de 0,

Glu + SADP + 8Pi

-+

2Pir + SATP + 8H,O

2.5. ENTRADA DE OTROS MONOSACARIDOS

Fructosa

1. TEJIDO ADIPOSO: Se incolpora como fructosa-o-fosfato por accin de la HK (que presenta 20 veces
menos afinidd por ia fructosa que por la glucosa).

HIGADOj Se transforma en fructosa-1-fosfato por accin de la fructoquinasa, y se escinde (rediante la

lructosa-1P aldolasa altarente especffca) para endir finalmente dos molculas de gliceldehdo-3P.

Galactosa
Se incorpora como glLcosa-lP.

Manosa
Se incotpora como fructosa6P por accin de la hexoquinasa.

3. EVOLUCION DEL PIRUVAO EN CONDICIONES ANAEROBIAS

'1. Se localza en el citosol.

Reger.e_ er NAD' empleaoo en la glicolis s.
No se producen etapas de oxdacin-reduccin netas.

2.
3.

3. 1.

GLICOLISIS ANAEROBIA (FERMENTACIN LACTICA)

LDH

Pir + NADH,

H. -r

Lactato + NAD*

Se prodJce en

1. Bactedas
2. Tejdos rnitocondriales

y baja concentracin de 0, (rsculo en ejerciclo violento)

Tejidos si mitocondrias (eritrociios)

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10

CASH FLOW
Cial

BIOQUIMICA
ue se presenta bajo 5 tsoenzinas, siendo los prrncipales:

acin de lactato a piruvato, siendo inhib da por este

uccin de piruvato a laciato.
La

glu

uye una ruta de emergencia que proporciona 2 ATp por

molcula de

32

LICA

duras. En los mamferos -l enzima alcohol deshidrogenasa

cataliza
ldehdo que, posieriormente se transfoma en aceiaio
4.

Esie

ENC

DICION

BIAS

PIRACJN CELULAR y est regulado por Ia relacin ATP/ADp

Jes:

41M
:CoA a partir del piruvato obteldo en la degadacin
de los carbohidratos (y
bn enhe la glicolisis (ciiosol) y el ciclo del cfrato (mitocondria)
2 Ptr

Ctosol

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11

CASH FLOW

BIOOUIMIGA

Reaccin totalmte rreveaslbl catalizada por cornplejo o sistema piuvato deshidrogenasa.

Conolejo m,ltienzimlico constituido por 3 enzimas tE, es e. njcleo enzimrico) v 5 coenzimas
(3 calalrticos TPP, Ac'do ripico y FAD, y 2 estequiomficos: NAD'y CoAl.
ENZII\,1A

GRUPO PROSTETICO

Componente Pir DH (Ej)

TPP

REACCION CATALIZADA
Descaoxilacin oxidativa del piruvato

Dihidrolipoil-transacetilasa (E2)

Lipoada

Transferenca del grupo acetilo al CoA

DihidrolipoilDH (E3)

FAD

Regeneracin de la forma oxidada de la

lipoamida

Regulada a kes niveTes:

1.

lnhlbicin por productos: Acetil- CoA (Er), NADH (E3). Favorecida po un exceso de cidos grasos de

cadena lrga.
Estos efectos se revie1en por CoA y NAD+.

2.

Requlacin por nucletidos lcarca enerotica celulao:

o
o
3.

C): GTP
(+): AMP

Requlacin oor fosforilacin reversble: Se produce sobre el componete de la pruvato deshidrogenasa

FOSFO-E1

(Forma inactiva)

Piruvato
lnsulina

FOSFATASA

OUINASA

C'2

ATPiADP
NADH/NAD-

1 Acetil-

CotucoA

DESFOSFO.El
(Forma activa)

El complejo se disocia en medio bsico.

4.2 CICLO DE LOS ACIDOS TRICARBOXTICOS ITCA)

Se localiza en el interior de las mitoconddas (matriz mitocondrial). Dentro de la mitocondria los enzimas del
ciclo se hallan de forma ordenada y prximos a los de la cadena respratora, todos los enzimas se halan en
la matdz a excepcin de la succnato DH de localizacin en la rnembna rnitocodrial interna (complejo ll
de Ja cadena respiratoria).

Algunos componentes del ciclo tambin tienen localizacin extramitocodrial (citrato, L-malato,.etc.) asl
como algunos enziras (aconitasa, fumalasa y rnalato DH).

C/ Montesa, 20 - 28005 lt4ADRlD . Tfno:

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12

CASH FLOW

BIOOUIMICA
de suminisho adecuado de

oxigeno,

este ciclo utifiza las molculas

imas reducidos que sern transpoados hast a cdena resphatorja para

Hz0

precursores para biosntesis metablicas

ta que:
iario se rgenera
os de ciclo pueden reponerse mediante rutas anaplerticas (carboxilacin
lpiruvato, cclo del glioxiato, etc.)

Carboxilacln enzimca del ptruvato

OAA+ ADP+ Pi+ 2H*

ctcL
Mod

planta
Se

lo de Krebs que se da conjuntamente con ste en ciertas bacterias y

Su
+ NAD* + 2H2O

Succinato + 2CoA + NADH + 2H*

til-CoA + H,O

CoA

Citrato (Cs)
CITRATO SINTASA

lsocilrato

(C6)

ISOCITRATO LIASA

Succinato (C.)

lloxilato

(C,

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13

CASH FLOW

BOQUIMICA

Cuando las clulas requieren energa el isocitrato evoluciona hacia s-cetoglutarato (ciclo de Krebs), si por el
cohario la necesldad es biosinttica este enzra se inactva por fosforilacin (quinasa y fosfatasa como
enimas en iandem) y el isocttto evoluciona a glioxilato y succ nato (ciclo del glioxilato)

En el ciclo de Krebs participan rolculas de 2 a 6 tornos de C y en cada vuelta del ciclo se produce:
1.

2
3.

4.
5

Entran dos tomos de carbono de forma reducida (acetil,CoA)

y salen de foma

oxidada (CO,

destacando que los tomos de carbono del CO, no so idnticos a los delgrupo acetilo
Se producen c!atro reacciones redox y dos descarboxilacjones oxidativas
Se produce una fosforilacin a nvelde sushato (GTp)
Entran dos molculas de agua (citrato sitasa y f!marasa)
En a formacin de OM a parth del slccinato tienen lugar una serie de reacciones similares a las que se
dan tambin en el metabolismo de los AG (1. oxidacin por FAD, 20 hidratacrn y 30 oxidacin por ND*)

ENZIMA
CITRATO SINfASA

TIPO DE REACCIO
CONDENSACION

ACONITASA
ISOCITRATO
DESHIDROGENASA
COIVPLEJO DE LA

DESHIDRATACION/HIDRATACION
DESCARBOXILACION + OXIDACION
DESCARBOXILACION + OXIDACION

GRUPO PROSTEfICO
RESIDUOS ESENCIALES DE HIS
Y ASP.
AJUSTE INDUCIDO DEL ENZII\A
Fe-S

ACTDO LTPOtCO

d.CETOGLUTARATO

FAD

DESHIDROGENASA
SUCCINIL-CoA SJNTETASA

TPP

SUCCINATO
DESHIDROGENASA
FUI\4ARASA
IUALATO

FOSFORILACJON A NIVEL DE

SIJSIRATO
OXIDACION

FAD
Fe-S

HIDRATACION

OXlDACION

DESHIDROGENASA

REGULACON DEL CICLO

CITRATO SINTASA! Primer punto de control.

El OAA se condensa incialmente con el acetil-CoA para formar cjhiFCoA que luego se hidroliza hasta cihato
y CoA. La h drlsis del ct l-CoA desplaza La reaccin total en direccin a la sntesis de citrato
Nodulador C)r ATP (disrinuye la afinidad del enzima por el acetil-CoA).

ISOCITnAfO DH! Segundo puto de control

Los sustratos (isocitrato, NAD*, Mg*'?) se unen de forma cooperativa en presencia de ADP.
Disting!imos:

o
a

l!4odulador (-): ATP y NADH (desplaza al NAD*)

Modulador (+): ADP (a!menta la afnidad por los sustratos)

o- CETOGLUTARATO DHr Tercer

pLrnto de conkol.

Complejo muy simjlar al complejo piruvato DH constitudo por 3 enziras (c-CG DH, kansLlccinilasa y
dihidrolipo I DH) y 5 coenzimes.
Este enzima es inhibido por sus productos (succiniLcoA y NADH) y una alta carga energtica celular.

En resumen, la velocdad del cclo depende de las necesidades de AfP siendo un factor crtco la
IOAAI.

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14

CASH FLOW

BtoouMlca

CoA + 6NAD' + 2FAD 2GDp - 2pt + 4H,O

4CO. + 6491.1,1- * raADH, + 2GTp

sfieren sus elechones a la cadena de hansporte electrnico

originndose

il-CoA + H,O

Cikato (C6)

Ho
ACONITASA

Cis-Aconitato (C6)
H,O

lsocrTRATo

NAD*
OH

Coz
NADH, Hd- Cetoglutaato
(Cs)

NAD-

CO,
NADH, H"
Succinil-CoA

C,f

Montesa, 20 - 28006 MADRID

Tfno: 9l 309

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15

CAAH FLOW

BIOQUIMICA

4.3, TRANSPORTE ELECTRONICO Y FOSFORILACION OXIDATVA

Se recogen todos los equivalontes dE rduccn procedentes delcaiabo smo y B trnEferen al02 (ltimo
aceptor) a favs de una secuencia de trnsportadores eleckncos cuyo potenctl d9 reduccln
auenta de fona gradual.
La eergla lberada en este transporte se conserva en icrma d ATp (foslorilacln oxidativa acoplada al
transpofte electrnico) y por lo tanto el flujo de elecfongs e3t reguado por la relacln ATp/ADp.
Todos log enzimaE mplicados en este proceso se locslizan n la membana mitccondrial intm.

CADENA DE TRAI{SPORfE ELECTROXICO

SUSTRATO REDUCIDO
(Citoplasma, mitocondria)

ADP, P

ATP

-,

ADP. P

ATP

!.'l
@

rNHrBrDo PoR RoTENoNA Y AMTTAL

/2\ lNHtBtDo

PoR ANTt\fictNA A

OrNHrBrDo PoR cl.r-, co, sHr,

C

Ns'

Monta, 20 - 28006 ADRID

fino: 91 309 38 46 - www.caahflow-oposlclo!.com

16

CASH FLOW
En

BtoSulMtcA
intermedios parcialrete reducidos, y en l participan:

Co

etasa (NADH DH)

GrLr

oC
Co

e-2Sl y [4Fe-4S]

Reduclasa (Succriato DH)

Gru

oF
o[F
Com

cromo C Rcductasa (Citocromo ,dctasa)

Gru

o[F

(2) del QH, y los transfiere al citocromo C.

lFe-Sl +

oH.

*-\-*

/\
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G

o cit
tr

cr

fHemo a-Cual

Y ade

coQ

IHerno a-CuB]

e elecfonesi
(

latelal isoprenojde,

Q1o

). Tnspo1a electrcnes seg elequjlibrio:

aH.-A
Noe

a ninguna prolelna.

ci
-;
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17

CASH FLOW

BIOQUIMICA

RECUEROA:

CENTROS FERRO,SULFURADOS
Contienen hiero

o hernatlnico

Se disting!enl

a
o
o

e coordinacin tetradrica con azufre (Cys, inorgnico).

[Fe-S]: lFe + 4oys

f2Fe-2slr 2Fe + 2S + 4cys
J4Fe-4Slr 4Fe + 45 + 4cys

CITOCROMOS (Contiene he.o hmatnco)

Presenta dos grupos hemo 1O-SOO y u-SoZ -n afinE-EreArOiiS1

espectrales diferentes.

cr

Presenta un grupo hemo unido covalenternente a as

Es ua protena perifrica de
covalentemente a dos cadenas laterales de cisteina EItomo de hierro se une de forma
covalete a un residuo de metionina y a oko de histidina.

cnilateEGE!;E

membr@

Ambos contienen un grupo hemo a unido a un tomo de cobre. ereientan propieOaOes

diferentes

FOSFORILACION OXIDATIVA
Proceso llevado a cabo por la ATPasa FoFr (ATP Sintasa o H'- ATpasa), enzima ocalizado en ta membrana
nljtocondrial interna que consta d varias subunidades:

1.

F1: cabeza esfrica e el lado de la rnatriz.

Contiene el centro catalftico para la sftesis de ATP.
En ausencia de qradiente de protones cataliza la hidrlisis de ATP

Fo: transmembranar (segmento hidrcfbico que atraviesa la merbrana mitocond al interna).

Cotee el conducto de protones.

Tallo entre Fo - F1: contiene vaas protenas como

o
o

F1 (regula el flujo de protons y la sltesis de ATP)

Prcteina que une Oligornicina (bloquea la sntesis de ATP y el consumo de oxgeo)

lnhibidor de

Existen tres hiptesis que lntentan explicar su acoplamiento con la cadena de transporte electrnico:

a
o
o

Acoplamiento qufmco

Cambioconformacional
Quiriosmtica (Mitchell):

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18

CASH FLOW

BIOQUIMICA

EXT

INTERtOR (t\ArRtz)
SUSTRATO

H*

H-

d proton6s?! LjbeE ATp

formado Por el sistema ATPasa.

INHIB

LACIN OXIDATIVA

Agen
Altera

{- DNP y compuestos aromtcos de carcter cido.

afser capaces de atravesar la membrana mitocondrial interna.

ln

tubles capaces de un,r

mbrana mocondrial interne

tra-spodar

tones

especlficos (cationes

,irBin"r"O" por el transporte etectnico pala acumular los cationes

La

Son u

y cramicidina (K', Na*).

tlanspode electrnico inhiben jndireclamente la fosfoijacin oxidetiva

5.1. St

ESPEclFtcos

Tns
tr

DE LA MEMBRANA MITOCONDRIAL INTERNA

ADP (interor)

o
o

etal)

Tfa ns

a
a

DC

De
De
De

o
tr

De

(malato, succinato, fumarato)

(cihato)
n OH-)

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cAsH

FLOW

BIOQUIMICA

Lanzaderas:

Dl NADH! Transporta equlvalentes de reducci desde elcitosola la matriz mitocondriai por un camino
'rdi.ecto.

Se distinguenl

1. Lanzadera del gticerofosfato:

a
o
a

MLlsculo esqleltico y cerebro

Unidireccional
Proporciona 2 ATP

2. Lanzadera Asp, Malato:

B
o
o
a

Hrgado, rin y corazn

Bidireccional, se produce hacia la mitoncondrja cuando
INADH/NAD]" > INADH/NADrl,
Proporciona 3 ATP
Paicpan: Nal/OAA, clu/Asp y (r-CG, adems de dos transportdores y 4 enzimas.

Del grupo acetfo: TEnsporta grupos

acetiJo en forma de citrato. permite la salida al citosol d acetil-

Padicipan: C|VOAA y lVal/Pir.

5,2. ECUACIN GLBAL

En hlgado, rin y corazn

Glu + 38Pi + 38ADP +

60r+

6CO, + 38ATP + 44H,O

En msculo y cerebro se obtienen 36 ATP.

6. RUTAS SCUNDARIAS DE OXIDACION DE LA GLUCOSA

La ms importante es la ruta de las pentosas- fosfaio o Fosfogluconato:

'1.

Localizada en el citosol

2. Objetivo:

o
o
o
o

Prodlcir NADPH, H' extrarnitocondrial para la sintesis de AG.

Prcducir pentosas, principalmente ribosa- 5P, para la slntesis de cidos nucleicos.
fnsformar pentosas en hexosas. Glacias a esia .uta las pentosas entran en la glicolisis
Relacionar todos los hidratos de caono de 3, 4 5, 6 y 7 tomos de carbono tanto aldosas como
cetosas

3. Especialmente activa en tejidos que efectan la sfntesis de AG (htgado) y eritrocito.

Esi dividlda en dos ramas:

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20

CASH FLOW
Ox
la ruta
La

BIOQUMICA
tres reacclones enzimticas irrevercibles En esta se Produce el poder
participa el enzinra glucosa- 6P deshidrogenasa, limitanie
de la velocidad de

6P + 2NADP. + Hro -+ Ribosa- 5P + 2NADPH + 2H*

No
de sus

rconversin de los ronosacridos, su control depende de ia disponibilidad

En

o2

ntes de TPP y

[g") qle

transfjeren unidades de dos caabonos (grLrpos

B1

a un fosfato de aldosa.
nsfiere unidades de tres carbonos (hidroxiacetone).

Por es

onvertirce completamente en intermediarios de la glicolisis

REGU

ucosa- 6P DH, por los nvetes de NADP*/NADpHl

tr

!l

es activa
uta es inactva

ENZIMA
ctona + NADPH, H*

Glucosa-6P deshidrogenasa
Lactonasa
Fosfogluconato deshidrogenasa

,5P+CO,+NADPH H.

Fosfopentosa isornerasa
FosfoPentosa epimerasa
eptulosa-7P + Gliceraldehdo-3P
do-3P () FrutosaP + Erihose-4P
P + Glicerldehfdo-3P

A!nq
depe

vla

Transcetolasa
Transaldolasa
Transcetolesa

es a obtencin oe poder reductor lNADDtl) el flujo de glucosa-

6P

lres de NADPH, ribosa- 5P y ATP

cosa-6P se covie.te por la vfa g icoltica en fructosa-Oe y giicerataetridoregeneran ibosa-sP por la v[a de las pentosas fosfato.
sume ATP
oxidativa de ias pentosas hasta la formacin de ribosa-sP.
-6P se oxida completarente a COr.
5P se rccicla a glucosa-6P por accin de las transaldolasas,
y enzimas gluconeognicos.
-6P se transforma en ribosa-sP por la rama oxidativa. La ribosa-sp
piruvato (a travs de fruclosa-6P y gJiceraldehdo-3P) con generacin de

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21

BIOQUMICA

CASH FLOW
3. METABOLISMO DE GLUCIDOS: ANABOLISMO
Se distinguen dos vas Posibles:

1.
2.

Reduccin fotosinttica del COr: Fase oscura de la fotosfntesis. Clulas autkofas

Giuconeognesis: Es la slntesis de glucos a partir de prccurcores no glucidicos Activa esPeciahente
en ei hlgao (90%) y en rin (10%). Es impodante en periodos de ayuno o ejercicio intenso para cubir
las necesidades eergticas del organismo.

1- RUTA BIOSINTETICA

CENTML

De localizacin citoslica y mitocondral, permite la formacin de glucosa a padir de piruvato

Sustratos principales de la glucoreog.esis:

o
tr

En hgado: lactato, piruvato, gliceroly alanina

En corteza renal: lactato, piruvato, glicerol y glutamina

Todos elos enkan e ta vfa principal a nivel de pruvato, o'/\ y dihidroxiacetonajosfato. El

utiliza la via mitoconddales elolicerol, que se transforma en DHA -P en el citosol

!i99-g!e,9

Esta vfa consta de kes etapas distintas co respecto a la glcolisis

TRANSFORMAGIN DE PIRUVATO EN PEP

Transcure en dos etapas:
Pir + CO2 + ATP + HrO '-r OAA + ADP + Pi + 2
Catalizada por la

1.
2.
3.

o
o

Piruvto carboxilasa:

Localizacin mitocondia
Dependiente de Brotrna, [9' y
Enzima alost co:
l\4odulador (+): Acetil-

CoA

Mn"

EI destino del OAA depende del nivel celular de ATP.

[4odulador (-): ADP

PIRUVATO

CO, + ATP

-_I'

ADP

OXALACETATO
NADH,

H.

NAD'

IVALATO

NAD'

-+-

NADH, H'

OXALACETATO

Cl

lVloi"", :O - ZSOO6 rlADRlD - Tfno: 91

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22

CASH FLOW

BIOQUIMICA

qulasa:
2. De
3

ucTosa-l,6.8P Er{ FRUCTOSA,6P

Cata

sa. Enzima alostrico clave en la regulacin del proceso.

- 2,6" BP

UCOSA.6P EN GLUCOSA
Cta
Est

EN

Reacc

Media
ATP a
en elh
Este c

Unida a l? membrana dt RE

esjs requiere cuatro rtolculas de ATp, dos oe GTP y dos de NADH para
cula de glucosa partk de 2 pjruvatos.

rinistra glucosa para la contraccn dlmsculo esqueltico, el cualobtiene

la glucosa en.lactato. La glucosa se sintetiza ae nuevo a partir Oe tacto
neto de 4 molculas de ATp).
de la carga metablica del msculo actvo.

HIGADO

Elucosa
1

6 ATP

Piruvato
1

Lactato
La

orra

tiempo v

blica hacia el
hfc

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Tfno:

9j

La baja proporcin NADH/NAD* existete en

el citosol del hlgado favorece la oxidacin dl
lactato a pkuvato que se convierte en glucosa
por la via gl!coeognica.

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23

CASH FLOIII'

EIOQUIMICA

4, METABOLISMO DEL GLUCOGENO

1. GLUCOGENOLISIS

Se localiza en el ciiosol

Glucggno fo6forllasa
Glu -tP + Glucgeno
(n-1 residuos)

Glucgeno
(n residuos)

Fo8foglucomutaaa

Glu- GPas
Glucose

Glu4P

GLUoGENO FOSFoRtLASAT Dependiente de fosfato do pt.tdox.t.

Escnde enlces s-(1,4) hasta el cuarto residuo teminal en el punto de ramifiaacin. En os puntos de
ramificacin o-{1,6) acta la a-(1,6) glucosidasa (enzma desramificante) liberando resjduos de glucosa.
GTUCOGENO

@-@o-o-oa,'64--{B-{B

cENrRo

@@e6{'
FOSFORILASA

AB CD

o-Gco\
CENTRO

e-04-01
I

TRANSFERASA

ol

ABC

c\

C-M
o-(1.6)-GLUCOSIDASA

ABc
,e--@@.@
GGG@-&*.$'
C/

Mont*a,

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24

CASH FLOW
o
LU

gl UI

BIOQUIMICA
rGlu,6-BP.
-6Pasa): Presente

el

hgedo (rn .ntesti^o. etc.) permite la liberacin de

curar y tos tnteNalos entte comidas

u pirofosforilasa

UDp-Gtu + ppi

ENO SINTASA

Glucgeo + UDp

(n+l residuos)

de4
Las u
lugar

La i
de al

La sin
st

residuos de glucos con unjones

o f.1,4) slo st fa cadena iicialtiene ms
con un oligosacido de glucosa d (1.) unido a una l,rcsina)
por un enzira ramificador que tlansfiere un bloque de
residuos

a un

duo de glucosa al glucgeno cosrE dos nlaces fosfato

lucgeno estn controladas coordinadamente de modo que la glucgeno

fosforilasa es muy activa y viceverca.

noe'tLlo clcLes
I

,l^,,.,
ANIPC

+ PPi+

H+

FOSFODIESTERASA
(-) Teofilina

Celela

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BIOQUIMICA

La protefna quinasa activa:

1. Activa la degradacin delglucgeno. Activacin de una fosforilasa q!inasa.

2.

lnhibe la slntesis delglucgeno. lnactivacin direc{a de la glucgeno sintasa.

PROTEINA QUINASA

o
o

Fosforila rcsiduos de seria en secuencias Arg-Aru-X-Ser-X

Se activa alostericamente por AMP" [101
En e msculo esqueltico:

RrC, + AMP" -+ R, - 4AN4Pc + 2C

CONTROL EN EL MSCULO ESQUELETICO

La protelna quinasa activa acta sobre una FOSFORILASA QUINASA (fa9y6l, 6 es la calmodulina)
sometida a un doble control:

Cotrol por fosforlac:

Sistema hormona-Al\1P..

Se genera una fosforilasa quinasa totalmente activa (fosfoenzima).

Control por los nlvelos de Ca'2!

En relacin drecta con la contaccin muscular.

Se genera una fosforilasa qunasa parcialmente actjva.

QUINASA INACTIVA

QUINASA
PARCIALI\./lENTE

ACTIVA

FOSFATASA

QUINASA ACTIVA

La fosforilasa quinasa acta sobre la GLUcGENo FoSFoRILASA (dlmero), sometida s vez a un doble

contrcl:

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26

CASH FLOW

BIOQUIMICA

Cot

OUINASA

FOSFATASA

I Afecta slo a la glucgeno fosforjlasa b

sitio delAMP) y ctucosap.

GLUCO5A.6P

En co

de la
gi

dete

sfoilasa D es 'nactiva fora T) debido a los efectos

tnhibidorer.,Ft arp
"
. te rostoltasa a es totalmente actjva (forma R) a menos qru
niu"f O
yoria de las condiciones fisiotgicas L proporcin
"i
de
fosfodlacin y desfosforitacin.
""iiuo

.n.i."

li

Fosforilasa a
Glu
Forma T
inaciive

foenzira

Fosfoenzira

sa acta directamente sobre

Forma R
activa

ta cLUCGENO StNTASA.

OUINASA

FOSFATASA

INACTIVO

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sl

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BIOQUIMICA

La forma desfosforirada a es activa ranto en presenca como en ausencia de glucosa-6p, mientras que
fo.ma b requiere para ser activa un alto nivel d; glucosa-6p (modutador alostric;).

ra

Conexn glucognolisls-glucogsriogness
Se produce mediante la FOSFATASA 1, qu:

1.
2.
3.

Hidroliza elgrupo fosforilo de la gtucgeno fosforlasa a para convertirla en s forma inactiva b.

Hidroliza en grupo fosforilo de la fosforlasa quinasa acta.
Hidroliza el grupo fosforlo de la glucgeno sintasa b convirtjndola en l forma a mucho ms eciiva.

Este enzima est controlado por el INHIBIDOR 1 activo en su forma fosforlada.

AMP": lhibdor activo

lnsulina: lnhibidor inactivo

CONTROL EN EL HIGADO

E ias cluls hepticas la fosforilasa a respode fundamentalmente a los nlvs de glucosa

sagfnea que actta como modulador alostrico permitiendo la accin catalftica de la fosfatasa 1 sobre
los grupos fosforilo.

FOSFORILASA

Forma R activa
La fosfatasa

se une

pro no hidroliza.

La fosfatasa

FOSFORILASA A

FOSFORILASA B

Forma T ioactiva
La fosfatasa t hdroliza
los grupos fosforlo

Forma T inactiva
No une la fostetes

liberada activa la glucgeno sintasa.

EN RESUMEN! En el metabolismo delglucgeno estn implicados dos tipos de regulacin nzimtca

o
o

N4odificacin covalente por fosforllacn/desfosofrlacn (Formas A

B). Es e principal
condciones f isiolgicas.
Modulacin Alostrica (Forras R / T). Favorece o dificulta la accin de la fosfatasa 1.

en

las

En el msculo esqueltco la Glu-6P es el modulador alostrico ms importate y acta sobre las formas B.
En el hfgado la glucosa sangulnea es el modulador alostrico ms impodant y acta sobre las formas A.

BLOOUE 2 frEMA 3)

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