INTRODUCCION

ENZIMAS
Las enzimas son protenas con funcin cataltica
Las enzimas son catalizadores biolgicos que permiten que las reacciones metablicas ocurran a
gran velocidad en condiciones compatibles con la vida.
En las clulas, la actividad secuencial de muchas enzimas permite que las molculas se degraden,
o bien se formen molculas de mayor tamao a partir de molculas sencillas. Desde el punto de
vista qumico, las enzimas son protenas globulares, algunas de ellas con estructura cuaternaria.
Para cumplir su funcin requieren conservar su estructura nativa, en particular se destaca una
regin conocida como sitio activo, que es responsable de catalizar la reaccin.
Las enzimas se clasifican de acuerdo al tipo de reaccin que catalizan
Las enzimas pertenecen a seis grupos que aparecen a continuacin:
1. Oxidoreductasas, actan en reacciones de oxidoreduccin y se las llama tambin
deshidrogenasas.
2. Transferasas, transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan
un grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3. Hidrolasas, rompen un enlace adicionando una molcula de agua.
4. Liasas, rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrolisis o la oxidacin. Las
decarboxilasas y aldolasas son ejemplos de liazas.
5. Isomerasas, catalizan reacciones de interconversin de ismeros.
6. Ligasas, unen molculas utilizando energa proveniente del ATP. Tambin se llaman sintetasas.

El nombre de cada enzima hace referencia al sustrato y al tipo de reaccin que cataliza. La
denominacin sistemtica de una enzima se realiza segn reglas nomenclaturales mediante cuatro
nmeros precedidos de la abreviatura E.C. (Enzymatic Code). Por ejemplo, la enzima que reduce
el nitrgeno atmosfrico a amonio en los rizobios, la nitrogenasa, es la E.C.1.18.6.1.
Hay enzimas que para actuar necesitan un componente no proteico
Algunas enzimas para actuar requieren un componente adicional que se llama cofactor. Los
cofactores pueden ser inorgnicos (Fe+2, Mn+2, Zn+2, etc.) o molculas orgnicas complejas
llamadas coenzimas. Las coenzimas derivan de vitaminas o son la vitamina misma.
Las enzimas son protenas eficientes, especificas y regulables
Las enzimas son catalizadores biolgicos que, como los catalizadores qumicos, aceleran
reacciones y no se consumen durante la reaccin, por lo que pueden intervenir muchas veces
catalizando la misma reaccin: son molculas eficientes. A diferencia de otros catalizadores, las
enzimas tienen un sitio activo que les permite unir y orientar las molculas que intervienen en la
reaccin y de esa forma maximizan la posibilidad de formacin o ruptura de enlaces necesarios
para la obtencin de productos.
El interior de la clula es denso y, aunque los sustratos y las enzimas estn en numero
relativamente pequeo, se pueden encontrar y dar lugar al complejo ES porque estn en continuo
movimiento. Las enzimas se mueven ms lentamente que los sustratos y la velocidad de encuentro
va a depender de la concentracin de sustrato presente.

El sitio activo tiene una forma determinada por el ordenamiento espacial de los -R que es nica y
que es reconocida por su sustrato. Esta es la base de otra de las caractersticas de las enzimas
que es su especificidad. En el sitio activo los grupos -R estn prximos debido a los plegamientos
originados por las estructuras secundaria y terciaria, a pesar de que estn alejados en la estructura
primaria de la enzima. Estos -R participan en la reaccin, algunos uniendo y orientando el sustrato
y otros, formando o rompiendo enlaces.

En el metabolismo, el producto de la accin de una enzima es el sustrato de la siguiente enzima y

aunque las reacciones tienden al equilibrio, no llegan nunca a l porque los sustratos y productos
estn en continua transformacin. El conjunto de reacciones que forman una va metablica est
controlado por enzimas cuya estructura varia segn la concentracin de sustratos, productos,
compuestos intermedios o de productos finales de las mismas: las enzimas son regulables.
Las enzimas no modifican la constante de equilibrio sustrato producto, lo que hacen es bajar la
energa de activacin, aumentando la velocidad de reaccin para alcanzar el equilibrio.
Las enzimas tienen un pH y una temperatura ptimos
Las enzimas son catalizadores biolgicos que tienen una configuracin nativa determinada por las
fuerzas estabilizadoras de la protena. Cualquier factor externo que altere esas fuerzas va a
modificar la actividad de la misma.
La grafica muestra la variacin de la actividad de
una enzima mitocondrial a distintos pH.
Los valores de pH o temperatura ptimos varan
segn la enzima pero en todos los casos permiten
que la estructura del sitio activo sea la ms
adecuada para la catlisis.

La cintica enzimtica ayuda a conocer el mecanismo de reaccin

La cintica enzimtica estudia las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas y su
variacin frente a cambios de parmetros experimentales. La velocidad de una reaccin qumica
corresponde al numero de molculas de reactivo(s) que se convierten en producto(s) por unidad de
tiempo y depende de la concentracin de los compuestos incluidos en el proceso y de la constante
de velocidad que es una caracterstica de la reaccin. Todas las enzimas actan en general de la
misma manera, aun cuando el mecanismo de accin de cada enzima es nico. Los reactivos y los
productos estn en concentraciones cientos o miles de veces mayores que las de la enzima en una

reaccin enzimtica tpica. Por lo tanto, cada molcula de enzima cataliza la conversin en
producto de varias molculas de reactivo. A los reactivos en bioqumica los llamamos sustratos y su
conversin en productos ocurre en el sitio activo de la enzima. El complejo que se forma cuando el
sustrato y la enzima se combinan se llama complejo enzima-sustrato (ES). Entre la unin del
sustrato a la enzima y la reaparicin de enzima libre y productos se producen una serie de pasos
que se resumen a continuacin:

La cantidad de producto formado a partir de una determinada concentracin de sustrato y de

enzima vara con el tiempo. Solamente en los primeros minutos de la reaccin existe una relacin
lineal entre el producto formado y el tiempo. La velocidad de la reaccin calculada a partir de los
datos de esos primeros minutos, es lo que llamamos velocidad inicial (Vo) y este es el trmino al
que nos referiremos de ahora en adelante cuando hablemos de velocidad.
La velocidad (Vo) de una reaccin enzimtica se puede medir por la variacin de la cantidad de
sustrato transformado, o la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. En algunas
reacciones en las que intervienen coenzimas, la velocidad puede medirse por la cantidad de
coenzima transformada por unidad de tiempo en lugar de medir el sustrato o el producto.

Cuestionario
1.- Diferencia entre las estructuras de protenas 1,2 , 3, 4
A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de AA unidos entre s por
medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en
la cadena proteica, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. La
conformacin espacial de una protena se analiza en trminos de estructura secundaria y
estructura terciaria. La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina un nivel superior de
organizacin, la llamada estructura cuaternaria. Por ltimo, la asociacin de protenas con otros
tipos de biomoleculas para formar asociaciones supramoleculares con carcter permanente da
lugar a la estructura quinaria (asociaciones supramoleculares).
Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la conformacin (estructuras
secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.
2.- Que otros factores favorecen a la desnaturalizacin de las enzimas?
Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes
orgnicos, pH, fuerza inica. Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es
reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en:
1. La polaridad del disolvente.
2. La fuerza inica.
3. El pH.
4. La temperatura
Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las protenas La polaridad del
disolvente disminuye cuando se le aaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o
la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratacin de los grupos inicos superficiales de la
molcula proteica, provocando la agregacin y precipitacin. Los disolventes orgnicos
interaccionan con el interior hidrfobo de las protenas y desorganizan la estructura terciaria,

provocando su desnaturalizacin y precipitacin. La accin de los detergentes es similar a la de los

disolventes orgnicos.
Estructura de las protenas. Un aumento de la fuerza inica del medio (por adicin de sulfato de
amonio, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo) tambin provoca una disminucin en el grado de
hidratacin de los grupos inicos superficiales de la protena, ya que estos solutos (1) compiten por
el agua y (2) rompen los puentes de hidrgeno o las interacciones electrostticas, de forma que las
molculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitacin provocada por el
aumento de la fuerza inica es reversible. Mediante una simple dilisis se puede eliminar el exceso
de soluto y recuperar tanto la estructura como la funcin original. A veces es una disminucin en la
fuerza inica la que provoca la precipitacin. As, las protenas que se disuelven en medios salinos
pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se
restaura la fuerza inica original.
Efecto del pH sobre la estructura de las protenas[Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos
parecidos, pero adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas tambin afectan a la
carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las cadenas laterales de los aminocidos. Esta
alteracin de la carga superficial de las protenas elimina las interacciones electrostticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una
protena es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier
fuerza de repulsin electrosttica que pudiera dificultar la formacin de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las protenas. Cuando la temperatura es elevada
aumenta la energa cintica de las molculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las
protenas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones
dbiles y desorganiza la estructura de la protena, de forma que el interior hidrfobo interacciona
con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin de la protena desnaturalizada..
3.- Cual es la fuente de la que se extrae la enzima catalasa?
La catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la descomposicin del
perxido de hidrgeno (H202) en oxgeno y agua. El perxido de hidrgeno es un residuo del
metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene entre otras una funcin protectora contra
microorganismos patgenos, principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe
transformarse rpidamente en compuestos menos peligrosos. Esta funcin la efecta esta enzima
que cataliza su descomposicin en agua y oxgeno.
4.- Cual es la funcin de esa enzima en el organismo?
La catalasa (perxido de hidrgeno: perxido de hidrgeno oxidorreductasa, es una de las enzimas
ms abundantes en la naturaleza y se encuentra ampliamente distribuida en el organismo humano,
aunque su actividad vara en dependencia del tejido; sta resulta ms elevada en el hgado y los
riones, ms baja en el tejido conectivo y los epitelios, y prcticamente nula en el tejido nervioso. A
nivel celular se localiza en las mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se
encuentra en el citosol.
5.- Cual es el sustrato sobre el que acta la enzima?
La catalasa heptica H2O2
6.- Cual es el producto que se obtiene de su actividad?
La Catalasa trabaja facilitando la descomposicin de el perxido de hidrgeno en agua y oxgeno.
La eficacia de la Catalasa para la degradacin del perxido de hidrgeno depende de varios
factores:
La dosis de la catalasa a usar.
La concentracin inicial del Perxido de hidrgeno.

El tiempo de contacto en la disposicin del proceso.

La temperatura de la leche en el proceso del queso.

7.- Cual es el efecto del tratamiento trmico en la estructura?

Efecto De La Temperatura: La catalasa se activa a una temperatura de 0 - 65 C, porque el
perxido de hidrgeno inactiva la Catalasa , como sta a su vez cataliza rompiendo la molcula
(H2O2), es difcil establecer la relacin actividad/temperatura, sin embargo la actividad inicial es
mas rpida a temperaturas altas, la capacidad total es mas grande al reducir temperaturas.
Efectos Del pH: La Catalasa tiene una optima actividad de alrededor de un pH 3 - 9 y por encima
de un pH 7.0. la actividad decrece, sin embargo un pH 10, mas del 50 % de actividad sobra.
Almacenamiento: Su actividad mxima es mantenida en un ambiente entre 2 - 4 C, bajo estas
condiciones la enzima se encontrar estable por un ao.

Referencias bibliogrficas
Anderson SC, Cockayne S. (1995). Qumica Clnica. Mxico. Ed. Interamericana McGraw-Hill.
Rodwel. et alli Bioqumica de Harper, 13 ed., s.d.
Laguna, Jos Bioqumica, 2 ed., Facultad de Medicina, UNAM, Mxico D.F., Fournier S.A., 1969.
http://enzyme.expasy.org
http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie