PROTEINAS

Las caractersticas ms generales de una protenas, es que es un polmero

(molcula grande compuesta de pequeas unidades) Especficamente las
unidades monomricas de que estn compuestas son los aminocidos, que
estn unidos mediante enlaces peptdicos.
Debido a la repeticin del enlace
peptdico de un extremo a otro, se usa tambin el trmino de cadena
polipetidica.
La estructura tridimensional entera y la funcin especfica de
una protena se basa en la identidad y la secuencia en que los
aminocidos estn unidos cadena polipetdica.
Actualmente hay unos 200 aminocidos conocidos que se encuentran en la naturaleza.
Los aminocidos se encuentran libre disueltos en el protoplasma de las clulas. La
estructura de un aminocido es:

NH2
|
R CH COOH

GRUPO AMINO
GRUPO CARBOXILO

Los grupos funcionales amino (NH2) y grupo carboxilo (COO) estn unidos al carbono
alfa. Cuando los aminocidos no poseen el grupo CH COO se les llama: iminoacidos

I
NH2
Todos los aminocidos excepto la glicina contienen por lo menos 1 tomo de carbn
asimtrico. Los aminocidos se encuentran en las protenas y son pticamente activos,
(con la excepcin de la glicina) y pertenecen a la serie L.
Los aminocidos son compuestos incoloros, cristalinos que tiene a granel un aspecto
de polvo blanco. Las formas cristalinas son muy caractersticas variando desde agujas
(tirosina) a gruesas capas hexagonales (cistina), el sabor vara desde el dulce azucarado
como la glicina, pasando por el inspido (tirosina) hasta el amargo (arquinina).

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

NOTA:
Investigar todas las estructuras qumicas de los aminocidos de acuerdo a esta
clasificacin ALIFATICOS, HIDROXIAMINOACIDOS, AROMATICOS y azufrados.
Anexarlo aqu.
Investigar cuales son los aminocidos esenciales y sus funciones. Adems de
investigar el porque se les llama as?

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Las protenas estn formadas por la eliminacin de los elementos de agua del grupo amino de un aminocido y unido a el el grupo carboxilo terminal del aminocido
adyacente al enlace, lo que resulta la formacin de un enlace peptdico.
Las protenas que se presentan en la naturaleza contienen de 50 a 150mil residuos de
aminocidos por molcula.
La mayora de las protenas son molculas de gran tamao, complejidad y diversidad,
cada tipo de protena parece estar estructurada con la especificidad para realizar un
trabajo determinado de clulas de una planta, animal o microorganismo.
Esta
especificidad se logra por el plegamiento de la larga cadena polipetdica de las protenas
en una configuracin nica.
Cuando esta configuracin se altera la protena,
particularmente las globulares, tiene una estructura completa, se identifican 4 niveles de
estructura:

Nivel primario o estructura primaria: tiene en cuenta a:

a) Tipo de aminocidos presentes
b) Cantidad de aminocidos
c) La secuencia de aminocidos

Tarea: Investigar esquemas de

las estructuras de las protenas

Nivel secundario o estructura secundaria:

Se refiere a la forma de la cadena que puede enrollarse en si misma o acomodarse en
otras cadenas ms o menos paralelas. Sirve como esqueleto del polmero.

Nivel terciario o estructura terciaria:

Se refiere a la completa arquitectura tridimensional. Representa la disposicin que
permite el que la cadena enrollada se pliegue, doble o acomode, lo que ocurra sobre todo
en protinas globulares.

Nivel cuaternario o estructura cuaternaria:

Es la agrupacin entre varias cadenas polipetdicas y la forman en que interactan sobre
si para formar las grandes molculas proteicas polimricas.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Las protenas se pueden clasificar de diferentes maneras:
De acuerdo a su funcin base.
a) Protenas catliticas: Son enzimas que aceleran y regulan las reacciones; por
ejemplo la hexoquinasa y la fosforilasa que intervienen en reacciones metabolicas de
la gluclisis y el ciclo de Krebs.

b) Protenas estructurales: Carecen de una verdadera funcin dinmica y confiere una

base molecular a diversas partes de un organismo: por ejemplo el colgeno en el
tejido conjuntivo de los vertebrados. La queratina encontrada en la pie, plumas y
uas.
c) Protenas contrctiles: Son molculas que se pueden estirar o encoger en forma
reversible, su orientacin estructural. Por ejemplo la actina, y miosina en el tejido
muscular.
d) Protenas de la defensa natural: Por ejemplo los anticuerpos o las trombinas que es
el componente en el mecanismo de la coagulacin.
e) Protenas de transporte: Una es la hemoglobina que transporta el oxgeno en la
sangre, la seroalbmina que transporta cidos grasos en la sangre.
f)

Protenas sanguneas: Por ejemplo el fibringeno que participa en la coagulacin

sangunea.

g) Protenas hormonales: Protenas que regulan las actividades celulares. Por ejemplo
las hormonas de crecimiento en los huesos.
h) Protenas respiratorias: Que participan en la respiracin celular. Un ejemplo de ellas
son los citocromos
i)

Protenas depresoras: Regulan la expresin de los genes en los cromosomas

j)

Protenas ribosomales: Son las Protenas que se asocian con el RNA y formas los
cromosomas

k) Protenas de la visin: Un ejemplo de ellas es la rodopsina

l)

Toxinas: Tambin son protenas y determinados microorganismos o animales forman

compuestos txicos. Por ejemplo la toxina diftrica.

Sobre la base de su composicin:

-

Protenas simples: Que producen

completa degradacin hidroltica.

solamente - aminocidos despus de su

Protenas conjugadas: Que por degradacin producen - aminoacidos y un

grupo no peptdico orgnico o inorgnico llamado grupo prosttico, se clasifica
como sigue:

TIPO DE PROTEINA

GRUPO PROSTETICO

EJEMPLO

Fosfoprotena

Acido fosfrico

Casena

Glucoprotena

Carbohidratos

Mucoprotenas

Nucleoprotena

cidos Nucleicos

Homoprotena

Hierroprotoporfinas

Metaloprotena

Metal

Ribonucleoprotenas
Desoxirribonucleico
Protena
Mioglobinas
Hemoglobinas
Hemocianina (Cu)

Lipoprotena
Proteolpidos

Lpidos

Lipoprotenas Sricas

CLASIFICACION DE ACUERDO A SU SOLUBILIDAD Y A LA COMPOSICION

QUIMICA
-

Protenas fibrosas: tiene una forma alargada semejante a un hilo, tienen

frecuentemente pesos moleculares muy elevados por lo general son insolubles en
agua. Ejemplo: el colgeno.

Protenas globulares: Tienen una estructura mucho ms compacta debido a su

patrn de pliegues y torsiones altamente ordenadas a lo largo de la cadena
polipeptidica. Son similares a un globo,su forma vara desde una esfera casi
perfecta a una elipse. Son mucho ms solubles que las fibrosas.

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

Se define como cualquier cambio en una proteina globular que disminuye su
solubilidad en el punto isoelctrico (punto isoelctrico igual al pH en el cual precipitan las
protenas) La estructura rgida de una protena globular se mantiene en una forma
mediante 3 tipos principales de enlaces cruzados.
-

S-S disulfuro.
Puentes de sal (entre el cido asprtico y glutmico y lisina y arginina).
Enlaces de hidrogeno (entre enlace peptdico): C=O, -H-N Y grupos polares
semejantes.
Cuando se desnaturaliza una protena alguno o todos estos enlaces se rompen y la
estructura interna especifica de la protena natural se pierde y da como resultado una
alteracin o desaparicin de sus funciones.

Segn Klotz la desnaturalizacin reduce la cantidad de agua retenida en forma de

cristal de hielo en la protena natural.
Cuando las cadenas polipetdicas fuertemente plegadas de una protena globular se
desdoblan en un grado notable debido a la desnaturalizacin, protena globular soluble se
transforma en una protena insoluble de tipo fibroso.
La desnaturalizacin puede ser producida por diversidad de agentes (ya sean fsica,
calor, radiacin UV, tensoactividad y las altas presiones).

AGENTES DESNATURALIZANTES
Es difcil encontrar agentes que no desnaturalizan las protenas globulares.
A continuacin te presentamos algunos ejemplos de ellos:
AGENTE
CALOR
AC. MINERALES Y
LCALIS
ACETONA,
ALCOHOLES,
UREA
TRITURACION
VIGOROSA
BATIDO Y
AGITACION
LUZ UV Y
RAYOS X

CAUSA PROBABLE DE DESNATURALIZACION

RUPTURA TERMICA DE LOS PUENTES DE SAL FUNCION DEL
AGUA RETENIDA COMO CRISTAL DE HIELO
RUPTURA DE LOS PUENTES DE SAL
RUPTURA DE LOS ENLACES DE HIDROGENO
DESCONCIDA
DESPLAZAMIENTO DE LAS CADENAS PEPTIDICAS
ABSORCION DE ENERGIA Y RUPTURA DE TODOS LOS TIPOS
DE ENLACES

E N Z I M A S
El protoplasma celular contiene un millar o ms de protenas a cada una de las cuales
lleva a cabo uno de los muchos cambios qumicos que se requieren para el
mantenimiento de la vida. Estas protenas denominadas enzimas son catalizadores tanto
orgnicos como inorgnicos, aumentan la velocidad de la reaccin apareciendo
inalterados al final de la misma.
Sin embargo las enzimas se caracterizan por 3 caractersticas distintas en inigualables:
a) Son los catalizadores ms eficientes conocidos hasta ahora por el hombre en
cantidades micromolares, aceleran las reacciones celulares a velocidades
extremadamente rpidas.
b) Tiene especificidad de accin. Cada conversin de una reaccin llamada sustrato a
producto esta catalizada por una enzima determinada. Algunas de las enzimas

exhiben especificidad absoluta la cual significa que actan sobre un solo sustrato para
dar un solo producto.
c) La actividad de las enzimas esta sujeta a regulacin cuyo agente o estmulo
regulatorio puede ser intra o extracelular.
Las enzimas pueden dividirse en clases, de acuerdo con alguno de los diverso sistemas.
Algunos de los posibles mtodos de clasificacin se enumeran a continuacin:
1. Lugar de accin (intra o extracelular).
2. Origen de la enzima (planta, animal o microorganismo).
3. Composicin qumica (protena simple, metaloproteina
conjugada).
4. Tipo de reaccin catalizada (hidrlisis, oxidacin, etc).
5. Sustrato tpico afectado (carbohidratos).

protena

globular

La condicin internacional de enzimas acord en 1961 reglas especificas para la

clasificacin y denominacin de enzimas, esta comisin propuso 6 clases principales
basadas en el tipo de reaccin catalizada.

CLASIFICACION SISTEMATICA DE LAS ENZIMAS

1. Oxido Reductasa: Reacciones de xido reduccin de todos los tipos. Actan sobre
grupos: CH OH como sustrato, requieren NAD o NADP como aceptor de
hidrgenos. Ejemplo: alcohol deshidrogenasa.
2. Transferasas: Intervienen en reacciones que implican la transferencia de un grupo de
tomos de una molcula dadora o aceptora (NAD y FAD).
Transferencia de grupos metilos (CH3).
Transferencia de grupos que contienen fosforo. Ejemplo creatinquinasa.
3. Hidrolasas: Interviene en reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces
qumicos tales como: C-O, C-N. C-C.
Hidrlisis de enlaces glucosdicos (amilasa y celulasa).
Hidrlisis de enlaces peptdicos. Ejemplo: Glucosa-6-fosfatasa.
4. Liasas: Intervienen en reacciones que implican la ruptura de C-O, C-N, C-C y otros
medios fuera de hidrlisis u oxidacin.
Liasas de carbn carbono C-C.
Liasas de carbn oxigeno, Ejemplo: histidina descarboxilasa.
5. Isomerasas: Reacciones que implican cualquier tipo de isomerizacin tales como
racemizacin, epimerizacin e isomerizacin.
Racemizacin y epimerizacin.
Isomerizacin cis-trans. Ejemplo: fosforribulo epimerasa.

6. Ligasas: Intervienen en reacciones que indican la formacin de productos que

resulten de la condensacin de 2 molculas diferentes acopladas a la ruptura de una
unin pirofosfnica del ATP.
Formacin de enlaces carbono-oxigeno.
Formacin de enlaces C-S. Ejemplo: tirosilt RNA sintetasa.

EJERCICIO DE ENZIMAS EN EL CICLO DE KREBS

1.- Glucosa glucosa 6 fosfato:
* glucoquinasa y hexoquinasa: ligasa.
2.- Glucosa 6 fosfato - fructosa 6 fosfato:
* fosfoglucoisomerasa: isomerasa.
3.- Fructosa 6 fosfato - fructosa 1,6 difosfato:
* fosfofructoquinasa: ligasa.
4.- Fructosa-1,6-difosfato - dihidroxiacetonafosfato:
* aldolasa: liasa.
5.- Dihidroxiacetonafosfato D-gliceraldehdo-3-fosfato:
* triosa fosfato isomerasa: isomerasa.
6.- D-gliceraldehdo-3-fosfato - 1,3-difosfoglicerato:
* fosfogliceraldehdo deshidrogenasa: oxido reductasa.
7.- 1,3-difosfoglicerato - 3-fosfoglicerato:
* quinasa del cido fosfoglicrico: transferasa.
8.- 3-fosfoglicerato - 2-fosfoglicerato:
* fosfogliceromutasa: isomerasa.
9.- 2-fosfoglicerato - fosfoenol piruvato:
* enolasa: hidrolasa.
10.- fosfoenol piruvato - piruvato:
* piruvato quinasa: transferasa.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS

Los siguientes factores tiene efectos importantes sobre la actividad enzimatica:
- Concentracin del sustrato.
- Concentracin de la enzima.
- Temperatura.
- Ph.
- Fuerza inica.
- Potencial de oxido-reduccin.
- Actividades especificas como iones metlicos y coenzimas.
- Inhibidores: competidores y no competidores.