1.propiedades de Los AminoÃ¡Cidos

CMO
ES LA ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS?
Protena globular
Rosario A. Muoz-Clares
DE QU ESTN FORMADAS LAS PROTENAS?

Las protenas estn formadas por largas cadenas lineales de -
aminocidos unidos covalentemente por enlace pep9dicos
Residuos de aminocidos
Protena
Alanina
Tirosina
Leucina
Serina
Prolina
Organizacin polimrica de macromolculas: protenas,

cidos nucleicos y polisacridos
Residuos de aminocidos
Protena
Alanina
Tirosina
Leucina
Serina
Prolina
Adenina
Citosina
NuclePdos
cido nucleico

Adenina
Guanina
Timina
Residuos de azcares
Manosa
Polisacrido
Glucosa
Galactosa
Fructosa
Glucosa

IDEA CENTRAL
La funcin de una molcula depende de su estructura
Por tanto, para comprender a fondo o poder manipular su
funcin, se necesita conocer su estructura.
En el caso de las protenas tanto su estructura como su

funcin dependen de las interacciones que hacen los -
aminocidos que las forman con ellos mismos o con otras
molculas o iones.
Es por tanto fundamental conocer la estructura de los
aminocidos y el Cpo de interacciones en las que pueden
involucrarse
QU SON LOS -AMINOCIDOS?

Son compuestos que poseen un grupo
amino y un carboxilo unidos al carbono .
Cada uno de los 20 diferentes -
aminocidos proteinognicos Cene un
diferente cadena lateral (grupo R) que le
conere propiedades disCntas.
Las cadenas laterales o grupos R pueden

modicarse covalentemente una vez que se
ha sinteCzado la protena (modicacin
postraduccional), cambiando as sus
propiedades.
Dos propiedades importantes son la
polaridad y el tamao de la cadena lateral
AMINOCIDOS CON CADENAS LATERALES NO

POLARES ALIFTICAS
Glicina
Gly
L-Leucina
Leu
L-Alanina
Ala
L-Me'onina
Met
L-Valina
Val
L-Isoleucina
Ile
AMINOCIDO CON CADENA LATERAL APOLAR UNIDA

AL -AMINO
L-Prolina
Pro
AMINOCIDOS CON
CADENAS LATERALES AROMTICAS
L-Fenilalanina
Phe
L-Tirosina
Tyr
L-Triptofano
Trp
AMINOCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES

SIN CARGA A pH FISIOLGICO
L-Serina
Ser
L-Tirosina
Tyr
L-Treonina
Thr
L-Asparagina
Asn
L-Cistena
Cys
L-Glutamina
Gln

CARGADAS NEGATIVAMENTE A pH FISIOLGICO
L-Aspartato
Asp
L-Glutamato
Glu

CARGADAS POSITIVAMENTE A pH FISIOLGICO
H
L-His'dina
His
L-Lisina
Lys
L-Arginina
Arg
PROPIEDADES FSICAS DE LOS -AMINOCIDOS
Tamao
Los -aminocidos estn aqu ordenados de acuerdo al tamao de su
cadena lateral (de menor a mayor).
AcCvidad pCca
Todos los -aminocidos presentes en las protenas, excepto la Gly,
Cenen al menos un carbono asimtrico con cuatro disCntos
susCtuyentes y por tanto son compuestos quirales con acCvidad
pCca. Todos ellos son levgiros (L).

Absorcin en la regin del UV
Los aminocidos aromCcos,
sobre todo el triptofano (Trp) y la
Crosina (Tyr) absorben la luz UV.
La absorcin de las protenas a
280 nm se debe a la absorcin de
sus residuos de aminocidos
aromCcos.
Fluorescencia
Los -aminocidos
aromCcos uorescen
cuando son excitados
con luz de una
determinada longitud
de onda.
Espectros de excitacin y emisin de la Prosina

Espectros de emisin de los tres aminocidos aromCcos
Fluorescencia
Los -
aminocidos
aromCcos
uorescen cuando
son excitados con
luz de una
determinada
longitud de onda.
PROPIEDADES QUMICAS DE LOS -AMINOCIDOS
Las cadenas laterales de los aminocidos pueden parCcipar en
diversos Cpos de enlaces:
Enlace covalente (fuerte)
Enlace inico (dbil)

Puente de hidrgeno (dbil)
Interacciones hidrofbicas (dbil)
Interacciones de van der Waals (dbil)
ENLACE COVALENTE
Los tomos unidos por
este enlace comparten
electrones para lograr
configuraciones
electrnicas estables.
En el enlace covalente
sencillo se comparte un
par de electrones de
valencia, en el doble dos
pares de electrones y en
triple tres pares.
MODIFICACIN COVALENTE DE LAS CADENAS LATERALES

DE LOS -AMINOCIDOS
Algunas de las cadenas laterales de los -aminocidos son buenos
agentes nucleo\licos cuando el grupo reacCvo pierde un protn.
Los residuos de aminocidos que pueden ser agentes nucleo\licos y
por tanto formar enlaces covalentes son
Cistena
Serina, treonina y Crosina
HisCdina
Lisina
Arginina
Asparagina, glutamina
AsprCco y glutmico
GRUPOS NUCLEOFLICOS MS IMPORTANTES DE LAS

CADENAS LATERALES DE LOS AMINOCIDOS
PUENTE DISULFURO ENTRE DOS CISTENAS
Cistena
Puente
disulfuro
Cistena
El grupo Col de la cistena es el nuclelo ms potente de todos los presentes en

las cadenas laterales de los residuos de aminocidos.
Debido a esta alta reacCvidad tambin puede formar un puente disulfuro cuando
reaccionan dos residuos de cistena.
La formacin de un puente disulfuro es un proceso de oxidacin, que puede ser
reverCdo por agentes reductores, siolgicos o no siolgicos.
ste es el nico enlace covalente que se puede formar entre cadenas laterales de -
aminocidos.
PUENTE DISULFURO ENTRE DOS CISTENAS
Cistena
Puente
disulfuro
Cistena
El grupo Col de la cistena es el nuclelo ms potente de todos los presentes en

las cadenas laterales de los residuos de aminocidos.
Debido a esta alta reacCvidad tambin puede formar un puente disulfuro cuando
reaccionan dos residuos de cistena.
La formacin de un puente disulfuro es un proceso de oxidacin, que puede ser
reverCdo por agentes reductores, siolgicos o no siolgicos.
ste es el nico enlace covalente que se puede formar entre cadenas laterales de -
aminocidos.
ENLACE INICO
El enlace inico (puente salino)

es la interaccin electrostPca
(atraccin) entre dos iones de
carga opuesta.
U =
Kq1q2
Dr
-AMINOCIDOS
Forma no inica
(no existe)
Forma zwiterinica
(existe a pH siolgico)
PROPIEDADES CIDO-BSICAS DE LOS

-AMINOCIDOS
pH
Los grupo -carboxilo y -amino de los aminocidos son cidos dbiles

y por tanto se disocian reversiblemente en agua.
Los aminocidos pueden exisCr al menos en tres formas inicas
dependiendo del pH al que se encuentren.
DISOCIACIN DE LOS CIDOS DBILES
HA H+ + A-
cido
Ka =
Base conjugada
+
-
[H ][A ]
[HA]
Ka es la constante de disociacin del cido

Cuanto ms alto es el valor de Ka, mayor la tendencia del cido a
ceder su protn al agua.
DISOCIACIN DE LOS CIDOS DBILES
HA H+ + A-
pKa = -logKa = log(1/Ka)
En lugar de Ka es ms prcPco usar pKa

Cuanto ms bajo es el valor de pKa, mayor la tendencia del cido a
ceder su protn al agua.
ECUACIN DE HENDERSON-HASSELBACH
Ka = [H+][A-]/[HA]
logKa = log [H+] + log([A-]/[HA)
pH = -log[H+] pKa = -log Ka
pH = pKa + log([A-]/[AH])
SIGNIFICADO DE LA ECUACIN DE
HENDERSON-HASSELBACH
La ecuacin de Henderson-Hasselbach nos sirve para:
Determinar la proporcin de la especies cidas y bsicas
(protonadas y desprotonadas, respectivamente) a un
determinado valor de pH conociendo el pKa del par cido-base.
Determinar el pKa de un determinado par cido-base midiendo
los cambios de pH que ocurren cuando se aade a una solucin
acuosa de este compuesto una base o un cido fuerte.
Conocer el pH de una solucin acuosa de un par cido-base si
conocemos su pKa y la concentracin relativa de las especies
cida y bsica.
SIGNIFICADO DE LA ECUACIN DE
HENDERSON-HASSELBACH
A un valor de pH igual al pKa del par cido-base la

concentracin de la especie cida [AH] es igual a la de la
especie bsica [A-].
A una unidad de pH por debajo del pKa del par cido-base
la concentracin de la especie cida [AH] es diez veces
superior a la de la especie bsica [A-].
A una unidad de pH por encima del pKa del par cidobase la concentracin de la especie bsica [A-] es diez
veces superior a la de la especie cida [AH].
CURVAS DE TITULACIN DE LOS -AMINOCIDOS

CON UNA BASE FUERTE
Glicina
Intervalos de pH en
los que el aminocido
se comporta como un
amor'guador de pH
pI = pK1 + pK2 = 5.97

2
A valores de pH por
debajo del pI los
aminocidos Cenen carga
neta posiCva, mientras
que a valores de pH por
encima del pI Cenen carga
neta negaCva.

CON UNA BASE FUERTE
HisPdina
pK2 + pKR
= 7.6
pI =
2

CON UNA BASE FUERTE
Glutamato
pI =
pK1 + pKR
= 3.2
2
pKa versus pI
pKa
Es el valor de pH al que la concentracin de la especie cida es igual a

la de la especia bsica.
Mide la tendencia de un cido a ceder su protn al agua.
Aplica para un nico par cido-base.
Es el valor de pH al que se Pene la mxima capacidad amorPguadora.
pI
Es el valor de pH al que la carga neta de la molcula es cero.
Conocindolo podemos saber la carga neta de una molcula a un
determinado pH y por tanto conocer la tendencia de una molcula a
moverse en un campo elctrico o a interaccionar con otras molculas
cargadas.
Aplica para una molcula que posee al menos dos pares cido-base,
como es el caso de los aminocidos.
INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

-AMINOCIDOS
Aminocidos polares cuya cadena lateral puede formar
enlaces inicos (puentes salinos):
Arginina (grupo guanidino)
Lisina (grupo amino)
HisCdina (grupo imidazol)
AsprCco y glutmico (grupo carboxilo)
Son aquellos cuya cadena lateral est ionizada a pH
siolgico.
L-Aspartato
Asp
L-Glutamato
Glu
L-Lisina
Lys
L-His'dina
His
L-Arginina
Arg

-AMINOCIDOS
Aminocidos polares cuya cadena lateral puede formar
enlaces inicos (puentes salinos):
Son aquellos cuya cadena lateral est ionizada a pH
siolgico.
PUENTE DE HIDRGENO
Un puente de hidrgeno es la interaccin
electrosttica atractiva entre un tomo de
hidrgeno y un par de electrones no compartido
de un tomo de la misma molcula o de una
molcula cercana.
El tomo de hidrgeno debe poseer una carga
residual positiva por lo que debe estar enlazado
covalentemente a un tomo muy electronegativo.
No se dan cuando el hidrgeno est enlazado a un
tomo poco electronegativo, como el carbono.
PUENTE DE HIDRGENO
Se requieren tres tomos para este enlace:
tomo de hidrgeno.
tomo unido por enlace covalente con el tomo de
hidrgeno y que sea ms electronegativo que ste.
Se le llama tomo donador del hidrgeno.
tomo que posee al menos un orbital con un par de
electrones no compartidos. Se une al tomo de
hidrgeno por atraccin electrosttica. Se le llama
tomo aceptor del hidrgeno.
PUENTE DE HIDRGENO
TIPOS DE PUENTES DE HIDRGENO

La fuerza de un puente de hidrgeno est determinada por
la distancia y la orientacin.
H
O
P
Puente de hidrgeno
fuerte
Puente de hidrgeno
dbil
O
PUENTES DE HIDRGENO
C
N
H
O
Aceptores del H
Donadores del H
H
Donadores del H
H
N
O
H
Aceptores del H

-AMINOCIDOS
Aminocidos cuya cadena lateral puede formar puentes de
hidrgeno:
Serina, treonina y Crosina (grupo hidroxilo)
L-Serina
Ser
L-Aspartato
Asp
L-Treonina
Thr
L-Cistena
Cys
L-Glutamato
Glu
L-Tirosina
Tyr
L-Triptofano
Trp
+
H
L-Tirosina
Tyr
L-Asparagina
Asn
L-Glutamina
Gln
L-Lisina
Lys
L-His'dina
His
L-Arginina
Arg

-AMINOCIDOS
Aminocidos cuya cadena lateral puede formar puentes de
hidrgeno:
Serina, treonina y Crosina (grupo hidroxilo)
Asparagina y glutamina (grupo amida)
Triptofano (grupo indol)
Son aquellos cuya cadena lateral puede ser donadora o
aceptora de un tomo de H en un puente de hidrgeno
AMINOCIDOS QUE PUEDEN FORMAR PUENTES DE

HIDRGENO
H
H
H
C
N
H
H
Grupo dador de hidrgeno del
triptfano
Grupos dadores de hidrgeno de la

arginina
Puede servir como
aceptor de hidrgeno
H2
C
Puede servir como

aceptor de hidrgeno
H2
C
O
C
O
Forma protnica
del cido aspartico
o glutmico
Puede servir como

dador de hidrgeno
C
N
H
H2
C
H
Puede servir como dador de hidrgeno
O
C
Forma ionizada
Puede servir como del cido aspartico
aceptor de hidrgeno o glutmico
Asparagina o glutamina
MOLCULA DE AGUA
El agua es un compuesto altamente polar debido a su geometra y
composicin electrnica.
Una molcula de agua puede formar cuatro puentes de hidrgeno,
actuando como donador en dos y como aceptor en otros dos.
PUENTE DE HIDRGENO ENTRE MOLCULAS DE

AGUA
104.5o
Puente de hidrgeno
0.177 nm
Enlace covalente
0.0965 nm
El puente de hidrgeno es
ms largo y mucho ms dbil
que el enlace covalente entre el
tomo de oxgeno y el de
hidrgeno.
ESTRUCTURA DEL HIELO

El hielo Cene una estructura cristalina
muy regular en la que cada molcula de
agua est enlazada por cuatro puentes de
hidrgeno con sus vecinas.
El puente de hidrgeno es un enlace
dinmico que puede formase y romperse.
En agua lquida el nmero promedio
de puentes de hidrgeno es 3.4.
La vida media de un puente de hidrgeno
en agua lquida es de 1-20 picosegundos,
dependiendo de la temperatura.
PROPIEDADES DEL AGUA

Debido a su carcter polar y/o a su gran capacidad
de formar puentes de hidrgeno, el agua es un buen
disolvente de:
Molculas polares con carga
Molculas polares sin carga
Molculas con grupos formadores de puentes de
hidrgeno.
Y es un mal disolvente de:
Molculas apolares
SOLUBILIZACIN DE IONES EN AGUA
El agua es mejor disolvente de sales que otros disolventes polares debido

a que forma varias capas de solvatacin en las que las molculas de agua
estn unidas por puentes de hidrgeno.
Esto se reeja en su alta constante dielctrica.
INTERACCIONES HIDROFBICAS
Los grupos y molculas apolares no son solubles en
agua porque no pueden interaccionar con ella.
Debido a esto surgen entre ellos las llamadas
interacciones hidrofbicas.
Las interacciones hidrofbicas se producen por la
tendencia de estos grupos o molculas a juntarse
para minimizar sus contactos con el agua.
No ocurren en disolventes polares que no sean agua.
Los grupos y molculas apolares no son solubles en
agua porque no pueden interaccionar con ella.
Debido a esto surgen entre ellos las llamadas
interacciones hidrofbicas.
Las interacciones hidrofbicas se producen por la
tendencia de estos grupos o molculas a juntarse
para minimizar sus contactos con el agua.
No ocurren en disolventes polares que no sean agua.
Esto se debe slo a la naturaleza qumica de estos grupos?

Los grupos o molculas apolares al no poder
formar puentes de hidrgeno con el agua, ni
establecer interacciones electrostticas, no
compensan la prdida de los puentes de hidrgeno
que el agua forma consigo misma cuando se
introducen en ella. Esto desestabiliza al sistema.
El agua compensa esta prdida formando una red
estable de puentes de hidrgeno alrededor de los
grupos apolares (como una jaula).
Las molculas de agua que
participan en esta red de puentes de
hidrgeno estn muy ordenadas, a
diferencia de lo que ocurre con las
molculas del agua bulto.
Esto supone una prdida de
entropa del sistema, que se
minimiza si la superficie de contacto
grupo apolar-agua es mnima, es
decir si los grupos apolares se
renen.
Entre los grupos hidrofbicos que
se mantienen de esta forma unidos
se dice que existen interacciones
hidrofbicas, aunque la atraccin
es realmente la consecuencia de la
repulsin del agua hacia ellas.

-AMINOCIDOS
Aminocidos apolares cuya cadena lateral interviene en
interacciones hidrofbicas:
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Glicina
L-Alanina
L-Valina
Gly MeConina
Ala
Val
Prolina
L-Prolina
Pro
Fenilalanina
L-Fenilalanina
Phe
L-Triptofano
Triptofano
Trp
L-Leucina
Leu
L-Me'onina
Met
L-Isoleucina
Ile
Residuos hidrofbicos son aquellos cuya cadena lateral no

puede interaccionar con el agua (es insoluble en agua).

-AMINOCIDOS
Aminocidos apolares cuya cadena lateral interviene en
interacciones hidrofbicas:
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
MeConina
Prolina
Fenilalanina
Triptofano
Residuos hidrofbicos son aquellos cuya cadena lateral no
puede interaccionar con el agua (es insoluble en agua).
MOLCULAS ANFIPTICAS
Las molculas que s

pueden solubilizarse
en agua son las
anfipticas, que
poseen una regin
polar, por medio de la
cual interaccionan con
el agua, y una apolar
que es excluida por el
agua.
Un ejemplo de ellas
son los cidos grasos.

-AMINOCIDOS
Aminocidos anpCcos son aquellos cuya cadena lateral posee
grupos hidro\licos y grupos hidrofbicos.
Aminocidos con cadenas laterales anpCcas:
Lisina (adems de su grupo polar amino posee una cadena
hidrocarbonada alifPca hidrofbica).
Tirosina (adems de su grupo polar hidroxilo posee un grupo
aromPco apolar).
Triptofano
(puede interaccionar mediante su grupo -NH- con
L-Tirosina
L-Lisina
grupos pTyr
olares). L-Triptofano
Lys
Trp
L-Arginina
Arg

-AMINOCIDOS
Aminocidos anpCcos son aquellos cuya cadena lateral posee grupos
hidro\licos y grupos hidrofbicos.
Aminocidos con cadenas laterales anpCcas:
Lisina (adems de su grupo polar amino posee una cadena
Arginina (adems de su grupo polar guanidino posee una cadena
Tirosina (adems de su grupo polar hidroxilo posee un grupo
aromPco apolar).
Triptofano (puede interaccionar mediante su grupo -NH- con grupos
polares).
INTERACCIONES DE VAN DER WAALS

Son interacciones electrostCcas entre dipolos
permanentes o inducidos de molculas elctricamente
neutras.
Se dan entre tomos vecinos no enlazados.
Tienen energas que dependen de 1/distancia6
INTERACCIONES DE van der WAALS

a) Interaccin entre dipolos permanentes
+
b) Interaccin dipolo-dipolo inducido

+
+
+
H 3C
c) Fuerzas de dispersin de London (dipolos transitorios)

+
H 3C
H 3C
FUERZAS DE DISPERSIN DE LONDON

En promedio, la distribucin de los electrones en una
esfera es simtrica
Pero en un instante la ditribucin puede ser asimtrica
Se genera entonces un dipolo momentneo
Si hay un tomo junto al primero ser polarizado

por l y surge una atraccin entre ambos.
INTERACCIONES DE VAN DER WAALS

A distancias muy cortas dos
tomos cualquiera se atraen
dbilmente debido a sus
cargas elctricas fluctuantes.
A distancias aun ms cortas
se repelen fuertemente.
El alto grado de
empaquetamiento de los
tomos en la estructura nativa
de las protenas permite que
surjan muchas interacciones
de van der Waals.
IONES versus DIPOLOS

Iones
tomos o molculas cargadas por prdida o ganancia de electrones.
Dipolos
Permanentes: Molculas con cargas residuales opuestas debido a
diferencias de electronegaPvidad entre tomos covalentemente
enlazados. Las cargas opuestas no estn enfrentadas (como por
ejemplo lo estn en la mlecula de CO2 que no es un dipolo).
Inducidos: Molculas con cargas residuales opuestas debido a la
distorsin de las nubes electrnicas por la cercana de un in o
dipolo.
Transitorios: tomos o molculas con cargas residuales opuestas
debido a una transitoria distorsin de las nubes electrnicas.

-AMINOCIDOS
Todas los tomos de las cadenas laterales de los aminocidos

pueden parCcipar en interacciones de van der Waals.
En parCcular siempre que se da una interaccin hidrofbica se
dan mlCples interacciones de van der Waals.

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DE QU ESTN FORMADAS LAS PROTENAS?

Organizacin polimrica de macromolculas: protenas,

En el caso de las protenas tanto su estructura como su

QU SON LOS -AMINOCIDOS?

Las cadenas laterales o grupos R pueden

AMINOCIDOS CON CADENAS LATERALES NO

AMINOCIDO CON CADENA LATERAL APOLAR UNIDA

AMINOCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES

AMINOCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES

AMINOCIDOS CON CADENAS LATERALES POLARES

PROPIEDADES FSICAS DE LOS -AMINOCIDOS

PROPIEDADES FSICAS DE LOS -AMINOCIDOS

PROPIEDADES FSICAS DE LOS -AMINOCIDOS

PROPIEDADES FSICAS DE LOS -AMINOCIDOS

Espectros de excitacin y emisin de la Prosina

PROPIEDADES FSICAS DE LOS -AMINOCIDOS

PROPIEDADES QUMICAS DE LOS -AMINOCIDOS

Las cadenas laterales de los aminocidos pueden parCcipar en

diversos Cpos de enlaces:

Enlace covalente (fuerte)

Enlace inico (dbil)

MODIFICACIN COVALENTE DE LAS CADENAS LATERALES

GRUPOS NUCLEOFLICOS MS IMPORTANTES DE LAS

PUENTE DISULFURO ENTRE DOS CISTENAS

El grupo Col de la cistena es el nuclelo ms potente de todos los presentes en

PUENTE DISULFURO ENTRE DOS CISTENAS

El grupo Col de la cistena es el nuclelo ms potente de todos los presentes en

El enlace inico (puente salino)

PROPIEDADES CIDO-BSICAS DE LOS

Los grupo -carboxilo y -amino de los aminocidos son cidos dbiles

DISOCIACIN DE LOS CIDOS DBILES

Ka es la constante de disociacin del cido

DISOCIACIN DE LOS CIDOS DBILES

En lugar de Ka es ms prcPco usar pKa

A un valor de pH igual al pKa del par cido-base la

CURVAS DE TITULACIN DE LOS -AMINOCIDOS

pI = pK1 + pK2 = 5.97

CURVAS DE TITULACIN DE LOS -AMINOCIDOS

CURVAS DE TITULACIN DE LOS -AMINOCIDOS

Es el valor de pH al que la concentracin de la especie cida es igual a

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

TIPOS DE PUENTES DE HIDRGENO

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

AMINOCIDOS QUE PUEDEN FORMAR PUENTES DE

Grupos dadores de hidrgeno de la

Puede servir como

Puede servir como

PUENTE DE HIDRGENO ENTRE MOLCULAS DE

ESTRUCTURA DEL HIELO

PROPIEDADES DEL AGUA

SOLUBILIZACIN DE IONES EN AGUA

El agua es mejor disolvente de sales que otros disolventes polares debido

Esto se debe slo a la naturaleza qumica de estos grupos?

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

Residuos hidrofbicos son aquellos cuya cadena lateral no

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

Las molculas que s

INTERACCIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS

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