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CONTENIDO
Enzimas
Definicin
Propiedades Generales
Definicin y Caractersticas de sitio Cataltico y
Alostrico.
Especificidad de reaccin, de sustrato, de pH, de
temperatura.
Mecanismo de accin enzimtica
Concepto y funcin de Coenzima, Isozimas,
Ribozimas, Holoenzimas, Apoenzimas, Cofactor,
cimgeno.
Mecanismo de Regulacin:
Alostrica, hormonal, modificacin covalente.
Mecanismo de Inhibicin Competitiva, alostrica.
Utilidad clnica de la medicin de enzimas.
QUE SON?
Biocatalizadores.
ENZIMA: griego zymos (fermento)
CATALIZADOR: Sustancia que
aumenta la velocidad de una
reaccin, sin alterarse en el proceso.
NATURALEZA QUMICA: proteica
PROPIEDADES
Mayor velocidad de reaccin.
(10 6 10 12 )
V= velocidad de conversin del sustrato en producto
por unidad de tiempo (UI O kata)
Condiciones optimas de reaccin:
Temperatura
presin atmosfrica
pH
Concentracin del sustrato
LOCALIZACION
DENTRO DE LA CELULA
Asla el sustrato o el
producto, de otras
reacciones competidoras.
Proporciona un ambiente
favorable para la reaccin.
Permite la organizacin de
millares de enzimas en vas
definidas.
LOCALIZACIN EN LA CLULA
MITOCONDRIAS
Ciclo de krebs
Oxidacin de cidos grasos
Oxidacin del piruvato
CITOSOL
Gluclisis
Va pentosa fosfato
Sntesis de cidos grasos
NUCLEO
Sntesis ARN y ADN
LISOSOMA
Degradacin de molculas complejas (AG cadena larga)
CARACTERSTICAS
Especificidad de reaccin
Tamao, estructura, cargas,
polaridad y carcter hidrfobo de su
lugar de fijacin.
Estereoespecficas
Especificidad geomtrica
Control alostrico
Modificacin covalente
Capacidad de Variacin de la cantidad de enzima sintetizada.
regulacin
Una enzima
un
sustrato.
Una enzima
una
coenzima.
Una enzima
un
cofactor.
Isomerasas no tienen
especificidad ptica
Especificidad de la reaccin
Determinada qumicamente por los aa del centro
cataltico de la enzima.
Holoenzima
Apoenzima
COFACTOR:
Molcula no proteica
COENZIMA
Molcula orgnica no
proteca, unida a la
enzima
cosustrato
grupo prosttico
Cofactores
METAL
ENZIMA
FUNCIN
Fe
citocromo oxidasa
oxido-reduccin
Cu
oxido-reduccin
Zn
Alcohol deshidrogenasa
Mn
extraccin de electrones
Co
Glutamato mutasa
Parte de Cobalamina
Ni
Ureasa
lugar cataltico
Mo
Xantina oxidasa
oxido-reduccin
Nitrato reductasa
oxido-reduccin
Se
Glutatin peroxidasa
Coenzimas
Coenzima
Vitamina
Reaccin qumica
NAD+, NADP+
Niacina
xido-reduccin
FAD
Riboflavina (B2)
xido-reduccin
Tiamina
pirofosfato
Tiamina (B1)
Transferencia de grupo
aldehdo
Coenzima A
Pantotnico
Tetrahidrofolato
Folato
Transferencia de Carbono
Biotina
Biotina
Carboxilacin
Piridoxal fosfato
Piridoxal (B6)
Transaminacin
Metales (Zn,
Fe)
COFACTOR
inorgnico
HOLOENZIMA
Cosustrato
COENZIMA
Grupo
prosttico
DEFINICIONES
RIBOZIMAS:
RNA que presenta actividad cataltica.
CIMGENO:
Compuesto
catalticamente inactivo
Preenzima o proenzima
Ej.: Enzimas de la cascada
de la coagulacin,
enzimas de la digestin,
sistema del
complemento.
HHHH
HHHM
HHMM
HMMM
MMMM
Estado de transicin.
Temperatura
afecta:
Velocidad
desnaturalizacin
pH
Nomenclatura
Recomendado:
Sufijo: -asa aadido
al nombre del sustrato
o palabra que describe
su actividad
Ej: Ureasa
lactato
deshidrogenasa
Sistemtico:
CLASES
1)
2)
3)
4)
5)
6)
Oxidorreductasas:
Transferasas:
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
OXIDOREDUCTASAS:
Catalizan oxidaciones y reducciones.
Necesitan coenzimas que acepten o donen hidrgenos.
2. TRANSFERASAS:
catalizan la transferencia de grupos como glucosilo,
metilo o fosforilo. Procesos de interconveccin de a,
monosacridos, etc.
3. HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces por la adicin de una
molcula de agua ( ruptura hidroltica), con la
obtencin de monmeros a partir de polmeros.
Actan en la digestin de alimentos.
4. LIASAS
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O,
CO2 y NH3) para formar un doble enlace o aadirse a un
doble enlace
Sintasas
5. ISOMERASAS:
Catalizan cambios geomtricos o estructurales
dentro de una molcula dando formas
isomricas
6. LIGASAS
Catalizan la formacin de enlaces entre C-C, C-O, C-S, C-N
mediante reacciones de condensacin acopladas a la rotura de
ATP.
Sintetasas, carboxilasas.
REGULACIN
Disponibilidad Enzimtica:
Induccin
Represin
Vida media enzimtica (degradacin)
Modificacin Covalente
fosforilacin y desfosforilacin
Disponibilidad
Induccin-sntesis (DNA)
Represin- sntesis (DNA)
REGULACIN
Regulacin por
molculas denominadas
efectores
Alostrica
Efectores Homotropos.
El propio sustrato acta como efector.
Efectos Heterotropos.
INHIBICION
COMPETITIVA
Unin del
inhibidor de
forma
reversible al
sitio
cataltico.
Inhibidor
competitivo
INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMTICA
INHIBICION
COMPETITIVA
Unin del inhibidor
de forma reversible
al sitio cataltico.
Ejemplo :
Estatinas.
INHIBICIN
INHIBICION NO COMPETITIVA
Unin del inhibidor a un sitio diferente
al sitio cataltico
.
Inhibidor
unido al sitio
alostrico
Cambia la
conformacin
del sitio activo
INHIBICION NO
COMPETITIVA
Unin del inhibidor
a un sitio diferente
al sitio cataltico.
Ejemplo :
PlomoFerroquelatasa.
Mecanismos causantes de
enfermedad:
4
receptor
2
Sustrato
1
enzima
Producto
Producto
3
Producto
Enzimas utilizadas en el
diagnstico clnico
Aminotransferasas
Aspartato de aminotransferasa
Alanino de aminotransferasa
Amilasa
Pancreatitis aguda
Ceruloplasmina
Creatincinasa
Glutamil transpeptidasa
Dao hepatocelular
Dao muscular
Enfermedades hepticas
Lactato deshidrogenasa
IAM
Lipasa
Pancreatitis aguda
Fosfatasa cida
Fosfatasa alcalina
IAM
Hepatitis viral
Ca prstata