INTRODUCCIN

Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces

peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.
Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada,
normalmente est comprendida entre 6000 da y 10 6 da, son
macromolculas. Algunas protenas estn constituidas por la unin de varios
polmeros proteicos que en ocasiones pueden tambin contener otras
molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc). En este ltimo caso reciben el
nombre genrico de prtidos. Las protenas son las molculas orgnicas ms
abundantes en las clulas, ms del 50% del peso seco de la clula son
protenas. Estn constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi
todas tienen tambin azufre. Algunas tienen, adems, otros elementos
qumicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento ms caracterstico de
las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por
excelencia de los seres vivos. Las protenas son molculas especficas que
marcan la individualidad de cada ser vivo. Son adems de una gran
importancia porque a travs de ellas se va a expresar la informacin
gentica, de hecho el dogma central de la gentica molecular nos dice:
DNARNAProtena

(J. L. Snchez Guilln Biomolculas)

OBJETIVOS:

Reconocer protenas en las diferentes muestras.

Observar la desnaturalizacin de las protenas.
Reconocer la accin de la enzima catalasa en
muestras.

las diferentes

REVISIN LITERARIA
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,
hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden contener azufre y en algunos tipos
de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Las protenas estn compuestas por una o varias cadenas de aminocidos
que contienen un grupo amino (NH2), un grupo cido (COOH), un
hidrgeno y un radical que es el que dar la diferencia. (Audesirk, 2008)
FUNCIONES GENERALES: Las protenas estn entre las sustancias que
realizan las funciones ms importantes en los seres vivos. De entre todas
pueden destacarse las siguientes:
- De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero
pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por
ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la
leche y gliadina del trigo.
- Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres
vivos. Las membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en
general, ciertas estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras
sustancias, por protenas.
- Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son
catalizadas por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que
realizan esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que
se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son
protenas.
- Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del
medio celular y extracelular.
- Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos,
como la seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las
permeasas, molculas que realizan los intercambios entre la clula y el
exterior, son tambin protenas.
- Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la
actina y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las
responsables de la contraccin de la fibra muscular.

- Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos

vitales. Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina,
que regula la concentracin de la glucosa en la sangre.
- Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos
de defensa frente a de los agentes
patgenos, son protenas.
LOS AMINOCIDOS
Son las unidades estructurales que
constituyen las protenas. Todos los
aminocidos que se encuentran en las
protenas, salvo la prolina, responden a la
frmula general que se observa en la
figura. A partir de ahora nos referiremos
exclusivamente
a
los
aminocidos
presentes en las protenas de los seres
vivos. Estos, como indica su nombre,
tienen dos grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo
cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). La cadena carbonada de los
aminocidos se numera comenzando por el grupo cido, siendo el carbono
que tiene esta funcin el carbono nmero 1, el grupo amino se encuentra
siempre en el carbono 2 o carbono .
Fig.
1 Frmula general de un aminocido
Por lo tanto, los aminocidos tienen en comn los carbonos 1 (grupo
carboxilo) y 2 (el del grupo amino) diferencindose en el resto (R) de la
molcula. En la frmula general de la Fig. 1, R representa el resto de la
molcula. R puede ser desde un simple H- , como en el aminocido
glicocola, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que puede
haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol,
tiol, etc.). Las protenas delos seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos
diferentes, por lo que habr nicamente 20 restos distintos. Es de destacar
el hecho de que en todos los seres vivos slo se encuentren los mismos 20
aminocidos. En ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de
algunas serpientes, podemos encontrar otros aminocidos diferentes de
estos 20 e incluso aminocidos que no siguen la frmula general. La
mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero
existen otros, aminocidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y
deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminocidos esenciales son
diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los
aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y
Trp.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS En funcin de sus caractersticas

qumicas, los aminocidos se clasifican en:
Grupo I: Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto
es, no posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas
hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una
protena, la hacen insoluble en agua.
Grupo II: Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas
cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o
amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en
abundancia ser soluble en agua.
Grupo III: Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos
aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el
pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV: Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que
tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si
el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente.
EL ENLACE PEPTDICO

Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de

otro ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se
trata de una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y
una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.

Fig. 4: Reaccin de formacin del enlace peptdico.

ESTRUCTURA O CONFORMACIN DE LAS PROTENAS
La conformacin de una protena es la disposicin espacial que adopta la
molcula proteica. Las cadenas peptdicas, en condiciones normales de pH y
temperatura, poseen solamente una conformacin y sta es la responsable
de las importantes funciones que realizan. La compleja estructura de las
protenas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario,
secundario, terciario y cuaternario.
I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA- Viene dada por la secuencia: orden que
siguen los aminocidos de una protena. Va a ser de gran importancia, pues
la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como
consecuencia la funcin de la protena. La alteracin de la estructura
primaria por eliminacin, adicin o intercambio de los aminocidos puede
cambiar la configuracin general de una protena y dar lugar a una protena
diferente. Como, adems, la funcin de la protena depende de su
estructura, un cambio en la estructura primaria podr determinar que la
protena no pueda realizar su funcin. Veamos, a continuacin, un ejemplo
de estructura primaria: H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala Ile-TrpGly-......-Pro-Asn-Glu-OH.
II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA- Las caractersti cas de los enlaces
peptdicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las
protenas adopten una determinada estructura secundaria. sta puede ser
en hlice , hlice de colgeno o en conformacin . Es de destacar que las
tres son configuraciones en hlice diferenciandose en el nmero de
aminocidos por vuelta (n) y en el dimetro de la hlice. En la hlice , n=4;
en la hlice de colgeno, n=3 y en la conformacin , n=2. A continuacin
estudiaremos solo la hlice y la conformacin por ser las
configuraciones ms frecuentes.
a) Estructura en hlice . Se trata de la forma ms simple y comn. En este
tipo de estructura la molcula adopta una disposicin helicoidal, los

restos (R) de los aminocidos se sitan hacia el exterior de la hlice y

cada 3,6 aminocidos sta da una vuelta completa. Este tipo de
organizacin es muy estable, porque permite la formacin de puentes de
hidrgeno entre el grupo C=O de un aminocido y el grupo N-H del
cuarto aminocido situado por debajo de len la hlice.
b) Conformacin . Se origina cuando la molcula proteica, o una parte de
la molcula, adoptan una disposicin en zig-zag. La estabilidad se
consigue mediante la disposicin en paralelo de varias cadenas con esta
conformacin, cadenas que pueden pertenecer a protenas diferentes o
ser partes de una misma molcula. De esta manera pueden
establecerse puentes de hidrgeno entre grupos C=O y -N-H. Los restos
van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante,
si la molcula presenta prximos entre s restos muy voluminosos o con
las mismas cargas elctricas se desestabilizar. Una molcula no tiene
que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformacin. Lo
normal es que las molculas proteicas presenten porciones con hlices
, otras partes con conformaciones y partes que no tienen una
conformacin definida y que se llaman zonas irregulares.
III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA- Las protenas no se disponen
linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que
hacen que la molcula adopte una estructura espacial tridimensional
llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura
terciaria se deben a ciertos aminocidos, como: la prolina, la serina y la
isoleucina, que distorsionan la hlice generando una curvatura. La
estructura terciaria se va a estabilizar por la formacin de las siguientes
interacciones:
1) Enlaces o puentes de hidrgeno.
2) Interacciones cido base.
3) Puentes disulfuro.
Estos ltimos se forman entre grupos -SH pertenecientes a dos molculas
de cistena que reaccionan entre s para dar cistina. -Cis-SH + HS-Cis- -----
-Cis-S-S-CisJ. En la estructura terciaria los restos se van a disponer en
funcin de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrfobos
se sitan hacia el interior de la molcula mientras que los restos hidrfilos
lo hacen hacia el exterior. Bsicamente se distingen dos tipos de estructura
terciaria: la filamentosa y la globular, aunque muchos autores consideran
que las protenas filamentosas son protenas que carecen de estructura
terciaria. Las protenas con conformacin filamentosa suelen tener funcin
estructural, de proteccin o ambas a la vez y son insolubles en agua y en
soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformacin: la betaqueratina, el colgeno y la elastina. Las protenas con conformacin
globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son
globulares las enzimas, las protenas de membrana y muchas protenas con
funcin transportadora. Las protenas globulares suelen tener diferentes
fragmentos con alfa-hlices y conformaciones beta, pero las
conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las hlices alfa en
el centro de la molcula. Adems, las protenas globulares se doblan de tal
manera que, en solucin acuosa, sus restos hidrfilos quedan hacia el
exterior y los hidrfobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente
lipdico, los restos hidrfilos quedan en el interior y los hidrfobos en el
interior.
IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminocidos,
iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden

superior, se disponen segn lo que llamamos estructura cuaternaria.

Tambin se considera estructura cuaternaria la unin de una o varias
protenas a otras molculas no proteicas para formar edificios
macromolculares complejos. Esto es frecuente en protenas con masas
moleculares superiores a 50.000 Cada polipptido que interviene en la
formacin de este complejo proteico es un protmero y segn el nmero de
protmeros tendremos dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc.
PROPIEDADES DE LAS PROTENAS
Las propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de
los restos o radicales de los aminocidos que quedan en su superficie y que
podrn interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con
otras molculas. A continuacin veremos las propiedades ms importantes:
Solubilidad. Las protenas solubles en agua, al ser macromolculas, no
forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada
macromolcula proteica queda rodeada de molculas de agua y no
contacta con otras macromolculas gemelas con lo que no puede
producirse la precipitacin.
Especificidad. La especificidad de las protenas puede entenderse de dos
maneras. Por una parte, existe una especificidad de funcin. Esto es, cada
protena tiene una funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto
de las molculas proticas. Esta es la razn de que tenganos tantas
protenas distintas, unas 100 000. Ahora bien, ciertas protenas que realizan
funciones similares en los seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la
sangre, presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias
se han producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie
o incluso cada individuo, puede tener sus propias protenas especficas. No
obstante, estas diferencias se producen en ciertas regiones de la protena
llamadas sectores variables de las que no depende directamente se
funcin. Mientras que otros sectores, de los que si depende la funcin de la
protena, tienen siempre la misma secuencia de aminocidos. La
especificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores
variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los
transplantes de rganos. Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminocidos
en todos los mamferos, que estn distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30
aminocidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro; de
stos 51 aminocidos, la mayora son los mismos en todas las especies,
pero unos pocos (tres de la cadena corta) varan de unas a otras.
(J. L. Snchez Guilln Biomolculas )

MATERIALES:

Materiales del grupo:

1 huevo

Semillas frescas de frijol

Goteros
1 papa
1 botella pequea de agua oxigenada
Pequeos trozos de carne e hgado
Palitos de dientes

Materiales de laboratorio:

Tubos de ensayo
Vaso de precipitado de 500 ml
Gradilla
Solucin de almidn al 1%
Cocina
Pipetas de 10 y 5 ml
Pinzas de madera
Lugol
Acetona
CuSO 4
al 1%

Solucin albumina
Agua destilada
cido ntrico concentrado
NaOH al 40%
cido sulfhdrico al 75%
Solucin de NaCl al 20%
Placas de porcelana

PROCEDIMIENTO:
1.-Desnaturalizacion de
Proteinas

Albmina

1.
2.
3.
4.
5.
6.

Bao Maria
Acetona
Acido Sulfurico
Cloruro de sodio
Acido Nitrico
Control

2.- DETERMINACION DE LA
PRESENCIA DE PROTEINAS

Albumina

Agua Destilada

1. NaOH
2. Sulfato de Cobre

FRIJOL

PAPA
3.- Reconocimiento de
la Enzima Catalasa

AGUA
OXIGENADA

CARNE

HGADO

4.- REACCION AMILOLITICA

1. 4 Gotas de
Lugol

15 gotas de
almidn
2 gotas de lugol

15 gotas de almidn
10 gotas de saliva

10 gotas de saliva

10 gotas de H2SO4

2 gotas de lugol

10 gotas de almidon
2 gotas de lugol
RESULTADOS:

1. Desnaturalizacin de protenas
Despus de someter a la albmina a los diferentes tratamientos
se obtuvieron los siguientes resultados:
Tubo N

Someter a:

Observacin: Ha
cambiado algo en los
tubos de ensayo ?

Desnaturalizacin
(+) o (-), por que ?

Bao Mara

Acetona

cido sulfurico

NaCl

HNO3

Control

Cambio a un color
blanquecino,
Coagulacin
Cambio a un color
blanco opaco se
vuelve denso
Cambio de color a un
blanco lechoso
Se mantuvo
transparente pero se
encontr partculas
en suspensin
Cambio de color a
amarillo pastel
No ocurri cambio

+ Desnaturalizacin
por la temperatura
- Disminuye la
solubilidad de la
protena
+ Desnaturalizacin
por cambio de ph
- Se hidrata

+ Nitrificacin

De izquierda a derecha: Bao Mara, Acetona, Acido Sulfrico, NaCl,

Acido Nitrico,Control

2.- DETERMINACIN DE PRESENCIA DE PROTENAS

( Reaccin de Biuret )

Muestras

Observacin

Reaccin (+) o (-)

Albmina

Agua

Permanece trasparente
al agregarle 1ml de
NaOh, pero cambio de
color a morado al
agregarle 2 gotas de
sulfato de cobre
Permanece transparente
al agregarle 1ml de
NaOh, pero cambio de
color a azul claro al
agregarle 2 gotas de
sulfato de cobre.

De izquierda a derecha: ( Color azulado es la muestra de agua

destilada, Color morado la muestra de Albumina)

3.- RECONOCIMIENTO DE LA ENZIMA CATALASA

Actividad
Muy buena actividad
Buena actividad
Poca actividad
Muy poca actividad
H2O2 + catalasa

Contenido del Tubo

Hgado
Papa
Carne
Frijol

H2O + o2

Las muestras fueron de : Papa , Frijol, Carne e Higado.

4.REACCIN AMINOLTICA

4 gotas de lugol
10 g. de saliva +

15 g. de almidn +
Despus de 10

min, 2 g. de lugol

15 g. de almidn +
saliva+10g. de c. sulfhdrico
2 g. de lugol
10min 10g. de almidn

10 g. de
despus de
Luego de

7min 2g. de lugol

DISCUSIONES:
1.- DESNATURALIZACION DE PROTEINAS:
Se conoce como desnaturalizacin a la Perdida por parte de las protenas de
su
estructura
de
ordensuperior(Secundaria,Terciaria, cuaternaria), y queda una cadena polipe
ptidica reducida a un polmero
estadstico
sin
ninguna
estructura
tridimensional fija. En una protena cualquiera, la estructura nativa y la
desnaturalizada solo tienen en comn la estructura primaria, es decir la
secuencia de aminocidos que la componen, los dems niveles de
organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalizacin trae diversas consecuencias como: el cambio en las
propiedades hidrodinmicas es decir el aumento de la viscosidad, a la vez
que disminuye el coeficiente de difusin, por otro lado se produce u n a
disminucin de su
s o l u b i l i d a d , debido a que los residuos
hidrofbicos del interior aparecen en la superficie, y finalmente se produce
la perdida de las propiedades biolgicas.
Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura
primaria, por este motivo, en muchos casos el proceso de desnaturalizacin
es reversible, ya que es la estructura primaria la que contiene la
informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de
estructuracin. (Desnaturalizacin de Protenas Jimnez Osorio David/
Clavijo Varn Yefferson Universidad Distrital Francisco Jos de Caldas
Bogot 2014 )

La albmina compuesta por 587 aminocidos con 17 puentes de disulfuro

entrecruzados en su molcula, peso molecular de67.000 Dalton, vida media:
15.19 das.( Dra. Mara Eugenia Jeria Moriamez, Medicina Interna- Nutricin
Clnica, Hospital Base Linares)
En el 1er tubo se coloc albumina y luego se someti a bao mara por tres
minutos donde el calor es el agente desnaturalizante, la agitacin trmica
afecta las interacciones que estabilizan la estructura tridimensional de las
protenas (puentes H, interaccin hidrofbica). El calor hace que las cadenas
de protena se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con
otras.

En el 2do tubo se agreg acetona, el cual este como los alcoholes

causan la deshidratacin de la protena, al competir por el agua de

solvatacin, haciendo que este se precipite, donde las cadenas de
protena se desenrollan y se forman enlaces que unen unas cadenas
con otras.
En el 3er tubo se coloc cido sulfrico , la albumina ante el cido cambia
de color a blanco lechoso se vuelve denso, se combinan con protenas con
carga + formando complejos proteinatos insolubles.
En el 4to tubo se agreg una solucin de cloruro de sodio al 20% donde no
se observa cambio en la protena. , esto debido a que la sal solo diluye a la
protena. Sin embargo puede llegar a desnaturalizarla si se trata de un
metal pesado.
En el 5to tubo se agreg cido ntrico, del cual la albmina en reaccin con
el cido ntrico cambio de color amarillo al aadir cido ntrico es una
prueba para la presencia de tirosina o triptfano en una protena. La adicin
de base fuerte hace que el color se torne ms oscuro hacia anaranjado. Las
manchas amarillas en la piel causadas por cido ntrico son el resultado de
la reaccin xanthoproteca.
En el 6to tubo es una muestra control solo contiene albumina.

2.- DETERMINACION DE LA PRESENCIA DE PROTEINAS (REACCION DE

BIURET)
La producen los pptidos y las protenas, pero no los aminocidos, ya que se
debe a la presencia del enlace peptdico (- CO- NH -) que se destruye al
liberarse los aminocidos. Cuando una protena se pone en contacto con un
lcali concentrado, se forma una sustancia compleja denominada Biuret.
Debido a dicha reaccin fue que observamos que al agregar el reactivo de
sulfato de cobre mas solucin de protena precipito una coloracin violeta.
Quedando en el fondo del tubo una tonalidad azul cielo reaccin positiva.

En la prctica de laboratorio, notamos que se tenia 2 tubos con albumina y

otro con agua destilada se observ que el tubo que contenia albumina
cambio su coloracin a violeta con lo cual se determina la presencia de
protenas, con el siguiente tubo se forma una coloracin azulada debido al
cobre y no llega a la coloracin violeta ya que el agua destilada no contiene
protenas.
3.- RECONOCIMIENTO DE LA ENZIMA CATALASA
La catalasa es una enzima antioxidante comn que es producida
naturalmente en casi todos los organismos vivos. Las reacciones en la
catlisis son importantes para la vida: ayudan a descomponer el perxido
de hidrgeno - un agente oxidante poderoso y daino - en oxgeno y agua,
previniendo la acumulacin de burbujas de dixido de carbono en la sangre.
La catalasa es una enzima muy potente: una molcula de catalasa puede
descomponer millones de molculas de perxido de hidrgeno en oxgeno y
agua. Tambin usa el perxido de hidrgeno para oxidar las toxinas
potencialmente dainas del cuerpo, como el formaldehdo, el cido frmico,
alcohol y fenol.
En nuestro grupo en el momento de aadir el agua oxigenada observamos
que la papa presentaba ms burbujeo de CO2 que el resto y tambin vimos
que la reaccin era ms rpida, luego vimos que en el hgado tambin se
presentaba burbujeo luego en la carne y finalmente en el frijol.
Segn investigamos en el hgado existe un mayor nmero de peroxisomas
(vesculas que contienen oxidasas y catalasas), encargadas de desintoxicar
el organismo. Entonces debimos presenciar que el hgado debera presentar
mayor burbujeo entonces deducimos que el hgado no estaba fresco ya que

lo compramos en la maana y nuestra practica es en la tarde. La papa

presento mayor burbujeo ya que contiene ms almidn.
4.- REACCION AMILOLITICA
Este mtodo se usa para identificar polisacridos. El almidn en contacto
con unas gotas de Reactivo de Lugo (disolucin de yodo y yoduro potsico)
toma
un
color
azul-violeta
caracterstico.
Fundamento: La coloracin producida por el Lugol se debe a que el yodo se
introduce
entre
las
espiras
de
la
molcula
de
almidn.
No es por tanto, una verdadera reaccin qumica, sino que se forma un
compuesto de inclusin que modifica las propiedades fsicas de esta
molcula, apareciendo la coloracin azul violeta.

Con respecto al control negativo, el lugol, un color caf rojizo, se

debe a la reaccin de la amilopectina y glucgeno.
Con respecto al control positivo: como los almidones son molculas
de almacenamiento, existe un mecanismo para liberar glucosa del
almidn, cuando el organismo necesita energa. Tanto las plantas
como los animales contienen enzimas que hidrolizan los almidones.
Dos de ellas son las alfa y beta amilasa, rompiendo los enlaces alfa
1,4 del almidn. Y por ello se coloro morado la reaccin, indicando la
desnaturalizacin de la protena. Pero la amilo pectina no se
degradara porque los enlaces ramificados no son atacados.

CONCLUSIONES:

La desnaturalizacin de la albumina ocurre cuando hay un aumento

de temperatura ya que el calor rompe enlaces dbiles como (fuerzas
Van der Valls y puentes de hidrogeno), as va perdiendo su estructura
terciaria y secundaria. Lo mismo pasa con la acetona ya que todos los
compuestos orgnicos desnaturalizan protenas al igual que los cidos
que son buenos agentes desnaturalizantes de protenas.
En la reaccin de Biuret, el cobre(II) nos ayuda a determinar la
presencia de protenas debido a la coloracin que se forma , si se
forma un color morado se trata de una protena , pero si la muestra
adquiere un color azulado no estaramos tratando con una protena.
Para poder identificar la enzima catalasa, el perxido de hidrogeno
fue un compuesto que ayudo, los materiales utilizados contena

clulas vegetales y clulas animales presentan peroxisomas, con el

burbujeo nos permiti reconocer la enzima catalasa.
El lugol es una sustancia que ayuda a reconocer polisacridos en este
caso el almidn se present del color caracterstico del lugol lo cual
indicaba la presencia del almidon.

CUESTIONARIO:
1. Cul es el fundamento terico de la reaccin de Biuret?
La reaccin de Biuret, es una reaccin colorimtrica que se produce
cuando un tomo de cobre reacciona con una amida en una solucin
alcalina, genera color en presencia de protenas pero no con
aminocidos con lo que se deduce que el enlace peptdico es un enlace
amida que se produce entre los distintos aminocidos, tambin es
utilizada para medir la concentracin de protenas.
2. Describir las diferentes estructuras de las protenas

Estructura primaria: secuencia de aminocidos que constituyen las

protenas, los diferentes tipos de protenas tienen distintas secuencia de
aminocidos.
Estructura secundaria: existen dos tipos de estructuras simples. Pueden
formar puente de hidrogeno entre partes de molculas polares que tiene
cargas negativas y positivas, las cuales se atraen. Los puentes de
hidrogeno entre aminocidos producen estas estructura. Existe una
estructura denominada HLICE, es enrollada y similar a un resorte. Hay
otras protenas que consiste en varias cadenas polipeptdicas se pliegan
una y otra vez, los puentes de hidrogeno mantienen unidas cadenas
adyacentes de polipptidos en una disposicin denominada LAMINA
PLEGADA.
Estructura terciaria: son tridimensionales complejas, que determinan la
configuracin definitiva del polipptido. Los puentes disulfuro pueden
contribuir con la estructura terciaria enlazando aminocidos cistena de
las distintas regiones del polipptido.
Estructura cuaternaria: polipptidos individuales se mantienen unidos
mediante puentes de hidrogeno o puente disulfuro. (Audesirk, 2008)
3. Cul es la diferencia entre las fuerzas de Van der Waals y las
atracciones hidrofbicas?
Fuerzas de Van de Walls son uniones dbiles entre tomos y molculas.
Se producen porque las cargas elctricas se desplazan continuamente,
haciendo que de manera instantnea la molcula presente una zona con
carga positiva, estas zonas varan con mucha rapidez, dando a la
sustancia una mayor cohesin.
Atracciones hidrofbicas, ciertas sustancias que son insolubles en agua y
se encuentran en medio acuoso se mantendrn unidas por su repulsin al
medio que estn, son uniones dbiles de suma importancia en el
mantenimiento de las membranas celulares y en la configuracin de
protenas.

4. Qu es la energa de activacin?

Es la energa necesaria para pasar desde los reactivos al estado de

transicin. La naturaleza del estado de transicin es una especie qumica
intermedia en estructura entre la del sustrato y producto (enzimas).
Quiere decir que tanto en las reacciones endergnicas como exergnicas,
tienen una barrera energtica que se conoce como la energa de activacin
(EA) que es la energa que se requiere para romper enlaces qumicos
existentes e iniciar la activacin.

5. Qu es el sitio activo de las enzimas y cules son sus

caractersticas?

Es el lugar de unin de un sustrato a una enzima se denomina centro activo.

Normalmente en dicho lugar se encuentran restos aminocidos con
sustituyentes funcionales para la catlisis.
Una enzima contiene uno o ms centros activos. En general, los lugares de
unin en una enzima al sustrato se encuentran en la superficie de la
protena.
El cual gracias a la estructura espacial del lugar de unin le da la capacidad
a la protena de interaccionar de forma especfica y reversible con los
ligandos.

BIBLIOGRAFA:

Teresa Audersik, Gerald Audesirk. Biologa La Vida en la Tierra.

Octava edicion.2008. 47 51

(J. L. Snchez Guilln Biomolculas)

(Desnaturalizacin de Protenas Jimnez Osorio David/ Clavijo Varn
Yefferson Universidad Distrital Francisco Jos de Caldas Bogot
2014 )
Werner Muller -Esterl .Bioqumica, fundamentos para la medicina y
ciencia de la vida., editorial Reverte , ao publicacin: 2004, pag:
154,155,101,158, 159
Mar y K. Campbell y Shawn O. Farrell Bioqumica 6ta edicin,
editorial:
CENGAGE
Learning,
impreso
2009,
pginas:
480,481,104,105,148,149,183