1 ) Para o tripeptdeo Alanina-lisina-serina,

a) Classificar os aminocidos segundo o grupo R;

b) Esquematizar a estrutura desse tripeptdeo evidenciando as ligaes que
ocorrem entre os seus aminocidos formadores;
c) Calcular o pI do Tripeptdeo sabendo-se os pKa da alanina 2,35 e 9,87; da
lisina 2,16; 9,06 e 10,54 e da serina 2,19 e 9,21.
2 ) Quais as principais ligaes que ocorrem entre as cadeias proticas e que
garantem a essas protenas suas estruturas primria, secundria, terciria e
quaternria.
3 ) Cite 4 peptdeos e indique sua importncia biolgica.
4 ) Cite 6 protenas e indique sua funo no organismo.
5 ) Explique o processo de desnaturao protica e mostre as principais
conseqncias desse processo para o nosso organismo.
6 ) O que so aminocidos essenciais e no essenciais.

1)Alanina Apolar , Serina Polar , Lisina Basico

b)Carboxila + amino
2)Ligacoes de hidrognio, di sulfeto, covalentes
A estrutura primria de uma protena a sequncia linear de aminocidos que forma a molcula.
A estrutura primria a base da identidade de uma protena. A modificao de apenas um
aminocido, altera a estrutura primria e cria uma protena diferente. Esta protena diferente pode ser
inativa ou ter outra funo biolgica.

A estrutura secundria de uma protena gerada pela maneira que os

aminocidos interagem, formando ligaes intermoleculares. Estas interaes
criam uma conformao espacial filamentosa de polipeptdeo. As conformaes
secundrias mais estudadas das protenas so a alfa-hlice e a estrutura betaplana.

Alfa-hlice e beta-plana so as duas principais conformaes da estrutura secundria de protenas.

De acordo com a estrutura primria, a estrutura secundria tem uma ou outra forma.
Na alfa-hlice a estrutura polipeptdica se encurva pela ao de pontes de hidrognio formando uma
espiral ou uma hlice. Na beta-plana, a protena mais distendida e as pontes de hidrognio se
formam em ziguezague, modelando a protena em uma estrutura chamada de beta-pregueada. Muitas
sequncias beta-pregueadas formam a estrutura beta-plana.

A estrutura terciria de uma protena uma conformao adicional a estrutura secundria (alfa-hlice
e beta-pregueada), em que a macromolcula dobra-se sobre si mesma. As foras que mantm a
estrutura terciria geralmente so interao entre as cadeias laterais dos aminocidos e outras partes
da protena com molculas de gua em soluo.
As principais estruturas tercirias de uma protena so as globulares e as fibrosas.

A estrutura quaternria de uma protena a conformao espacial da molcula dada pela interao
entre diferentes cadeias polipeptdicas de uma protena.
Somente protenas feitas de duas ou mais cadeias polipeptdicas apresentam a estrutura quaternria.
Insulina (duas cadeias), hemoglobina (quadro cadeias) e as imunoglobinas (anticorpos, quatro
cadeias) so exemplos de protenas que tem a estrutura quaternria.

3)Melatonina controla o sono,apetite,vontade

Serotonina antioxidante causa sonolncia
Tiroxina: forma potente do hormnio da tireoide, afeta o metabolismo,
sntese proteica, catecolaminas
Dopamina: Inibe a liberao de prolactina e trh pela hipfise, aumenta
frequncia e batimentos cardiacos

4) A miosina uma protena que associada com a actina produz a contrao

muscular. CD4 uma protena de membrana de alguns linfcitos. Albumina
uma reserva de energia em forma de protena, alm de ter uma funo
importante como reguladora da osmolaridade do sangue. Queratina uma
protena com funo estrutural presente na epiderme e em apndices da pele
nos vertebrados. Imunoglobina so anticorpos, protenas especficas que
atacam e inativam agentes estranhos que invadem o organismo. Transcriptase
reversa uma enzima responsvel pela transcrio de RNA em DNA, fazendo o

processo contrrio da transcrio, tem importante papel no ciclo de vida dos

retrovrus. Hemoglobina uma protena que carrega oxignio a partir dos
pulmes at as clulas do corpo. Insulina um hormnio secretado pelo
pncreas que participam do metabolismo de glicose.
A desnaturao de uma protena pode ser causada por variaes na temperatura tima de
determinada molcula, mudana no pH timo, mudana na concentrao de solutos ao redor da
molcula e outros processos fisiolgicos. A maioria das protenas desnatura depois da elevao
acima da temperatura tima de funcionamento ou em solues cidas ou bsicas demais. Esta uma
das maiores razes que mantm a homeostasia dos organismo, mantendo temperatura e pH estveis.
As estruturas quaternrias, tercirias e secundrias das protenas so estruturas espaciais. A
desnaturao a modificao de qualquer uma destas organizaes da molcula que faz a protena
ficar biologicamente inativa.
Depois da desnaturao, a nica estrutura que no afetada a primria (a ordem dos aminocidos
que formam a molcula).

Os aminocidos essenciais so aqueles que os organismos no so capazes de sintetizar e precisam

consumir de algum outro indivduo. Aminocidos naturais so aqueles produzidos no metabolismo
do prprio organismo.
Existem espcies que produzem todos os aminocidos de que precisam, por exemplo, a bactria
"Escherichia coli". Outras espcies, como os humanos, precisam obter aminocidos essenciais a
partir de sua dieta. Entre os 20 diferentes aminocidos conhecidos, o organismo humano consegue
produzir 12, restando 8 que devem ser ingeridos na alimentao.
Os aminocidos essenciais para os humanos so a fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina,
metionina, treonina, triptofano e valina.

1) Citar os conceitos bsicos sobre enzimas

Uma enzima uma protena que catalisa as reaces bioqumicas do metabolismo. As enzimas
actuam sobre as molculas especificas conhecidas como substratos e permitem o
desenvolvimento dos diversos processos celulares.

Se no fossem as enzimas,

diversas reaes do nosso metabolismo aconteceriam de maneira

exageradamente lenta ou no aconteceriam, o que iria prejudicar e muito o
nosso sistema. Elas agilizam as reaes qumicas das clulas aumentando
a velocidade com que elas trabalham, assim, a sua atuao se torna mais
eficaz, fazendo com que haja um melhor desempenho.

Leia mais: Conceito de enzima - O que , Definio e

Significado http://conceito.de/enzima#ixzz3Vo7b6l6i

2) Classificar as enzimas
3) Hidrolases So aquelas enzimas que se associam a molculas
de gua para promoverem a quebra das ligaes covalentes, como
a Peptidases por exemplo;
4) Ligases So responsveis por formar novas molculas atravs
da unio de duas j pr-existentes, como a Sintetases;
5) Oxidoredutases So responsveis por efetuar a transferncia
de eltrons, o que podemos definir como oxi-reduo. Exemplo:
Desidrogenases;
6) Transferases So aquelas enzimas que tem como finalidade
realizar a translocao de grupos funcionais como grupamento
amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molcula para outra.
Podemos citar como exemplo a Quinase.
7) Liases Atuam na remoo de molcula de gua, gs carbnico e
amnia, a partir da ruptura de ligaes covalentes. A
Descarboxilase pode ser dada como um exemplo de liases;
8) Isomerases Responsveis por mediar a converso de
substncias isomricas, sejam eles geomtricos ou pticos, como
a Epimerases, por exemplo.

3) Discutir a catlise enzimtica

Na catlise enzimtica usam se enzimas, A enzima uma protena que acelera ou inibe
uma reaco qumica e cuja molcula tem uma forma nica, que determina a sua funo e
o tipo substrato com quem vai trabalhar.
No mecanismo de catlise enzimtica h uso de substratos, que so compostos que
existem na clula e vo reagir quimicamente, a enzima o catalisador que far com que a
reaco se d mais facilmente; e por fim o produto o composto que se ir formar na
reaco.
As enzimas realizam o seu trabalho sob a gama de temperaturas que prevalece na clula
e que nos organismos vivos a temperatura do corpo, se a temperatura for demasiado
alta, a enzima no conseguir que a reaco se d. At atingir a temperatura ptima, a
reaco entre a temperatura e a rapidez da reaco uma relao geomtrica: tanto a
enzima como o substrato tem maior energia cintica. Acima da temperatura ptima, a
rapidez decresce medida que cada vez mais molculas de enzimas se desnaturam.
O pH do ambiente celular determina o modo como a enzima ir trabalhar, isto , algumas
enzimas, requerem um ambiente cido: outras requerem meio bsico, cada enzima no
organismo tem o seu PH ptimo para qual trabalham mais eficientemente e se ele se
alterar poder dificultar as reaces qumicas celulares.

4) Analisar a especificidade enzimtica e a fora cataltica

As enzimas agem de forma especifica sob seu substrato (modelo chave
fechadura). A catalise enzimtica pode ser influenciada de maneira positiva ou
negativa devido a fatores como ph, temperatura, quantidade enzimtica,
quantidade de substrato, presena de co-fatores(metais) ou
coenzimas(vitaminas).
5) Discutir a influncia da concentrao da enzima e do substrato sobre a
Quanto mais concentrado de enzimas e substrato, mais a reao vai ocorrer.
No entanto se existir um numero excessivo de enzimas sob o substrato essa
reao pode no ocorrer mais rpida do que com o numero timo, j que
estar saturada, analogamente uma quantidade excessiva de substrato pode
no propiciar uma melhor eficcia de reaes com um numero x de enzimas,
j que estas j estariam saturadas reagindo com outros substratos.
6) velocidade das reaes enzimticas
A velocidade das reaes enzimticas depende da energia de ativao, ph,
temperatura, presena de cofatores, coenzimas, concentraes de enzimas e
substratos. A energia de ativao para uma reao inversamente proporcional
a velocidade desta reao, existem as temperaturas timas, ph timo,
concentraes timas.
7) Analisar o efeito da temperatura sobre as reaes enzimticas
At certo ponto o aumento da temperatura aumenta a velocidade enzimtica,
porem essas enzimas so protenas e correm o risco de sofrerem desnaturao.
Existe uma temperatura tima para cada enzima em que sua eficcia e a
mxima em reaes, uma vez excedida sua velocidade de reao diminui.
8) Descrever a ao do pH sobre a atividade enzimtica
O ph tem grande influencia sobre as enzimas, de modo que algumas enzimas
apenas atuam em meios bsicos, neutros e outras em meios cidos, assim
como algumas podem desnaturar em meios muito cidos. As enzimas que
ativam a pepsina so um exemplo de enzimas que atuam no meio acido, j as
que atuam no intestino bsico.

9) Discutir inibio reversvel e irreversvel

Inibicao enzimtica geralmente causada por frmacos ou toxinas,
podem atuar de forma reversival ou irreversvel.
Quanto as reversveis
-Competitiva: Compete pelo sitio ativo da enzima e se liga de forma
no covalente, assim possibilita a reversibilidade pela sua fraca ligao.
-No competitiva: Liga-se a outro local de ligao na enzima que
inativa o complexo inibidor-ezima-substrato
-Incompetitivo: Liga-se diretamente com o complexo ES
Quanto a irreversvel:
Liga-se de forma covalente inativando completamente a enzima, um
exemplo pesticidas que se ligam a enzima acetilcolinesterase.

10)

Discutir sobre o papel das enzimas na regulao alostrica

A regulao alosterica um meio de regulao metablico que acontece
em enzimas alostericas, que tem espao para ligantes alm dos
substratos, esses ligantes podem atuar de forma positiva aumentando a
velocidade de reao ou de forma negativa inibindo-as.