Catalizadores biolgicos (enzimas)

La enorme variedad de reacciones que comprende de la vida son llevada a cabo por las enzimas
estas enzimas son llamadas catalizadores biolgicos por los siguientes puntos:
1. velocidades de reaccin ms elevadas
Cuando las enzimas catalizan una reaccin aumenta en un

por lo cual aumenta

las magnitudes mayores a las reacciones correspondientes a las catalizadas por enzimas.
Por lo cual son mejores que los catalizadores qumicos.
2. condiciones de reaccin ms suaves
las reacciones catalizadas enzimticamente transcurren en condiciones relativamente
suaves a temperatura por debajo de los 100C , a presin atmosfrica y valores de pH casi
neutros , esta le da diferencias de los catalizadores qumicos porque estos necesitan
factores elevados por ejemplo temperatura alta , y presiones elevadas as como valores
de pH extremos.
3. especificidad de reaccin mayor
Las enzimas exhiben un grado de especificidad muy grande, tanto respecto a las
identidades de sustrato, como de productos, esto se diferencia de los catalizadores
qumicos los cuales no son muy especficos, por lo cual las enzimas no producen
productos laterales.
Ejemplo la sntesis enzimtica de las protenas sobre los ribosomas se confecciona poli
pptidos constituidos por ms de 1000 restos de aminocidos exentos de error.
Mientras que la sntesis qumica de los polipetidos de las reacciones laterales e
incompletas tiene lugar a una limitada longitud de los polipetidos y pueden sintetizarse de
confianza y rendimientos razonables
4. capacidad para la regulacin
Las actividades catalticas para muchas enzimas varan en respuestas a las concentraciones
de sustancias diferentes de sus sustratos.
Los mecanismos de estos procesos reguladores incluyen el control alosterico, la
modificacin covalente de la enzima y la variacin de las cantidades de la enzima que se
sintetizan.
Concepto de enzimologa: estudio de las enzimas, esto se debi gracias a las investigaciones
sobre la fermentacin y esto se llev acabo en 1810 con Joseph gay-Lussac quien determino el
etanol y el CO2 son productos principales de la descomposicin de la azcar por la levadura.
Comprensin de la naturaleza y funcin de las enzimas.
Las fuerzas no covalentes mediante las cuales el sustrato se une a la enzima son de carcter
idntico a las fuerzas que dictan las conformaciones de las propias protenas ya que ambas
intervienen las interacciones de van der Waals, enlaces de hidrogeno e hidrofobias, en general el
sito activo est constituido por una entalladura o grieta sobre la superficie de la molcula de una
enzima que es de forma complementaria con la del sustrato (complementariedad geomtrica),
adems los restos de aminocidos presentes en el sitio activo se hallan dispuestos a interactuar
especficamente con el sustrato de una manera activa( complementariedad electrnica. las
molculas que no tengan la forma o distribucin del grupo funcional respecto al sustrato no
puede unirse de forma productiva al sitio activo de la enzima, es decir no puede formar el
complejo enzima sustrato que conduzca a la formacin de productos.
Especificidad geomtrica es cuando un sustrato cuya quiralidad no sea la adecuada a la enzima no
se acoplara al sitio activo simplemente porque no tienen la misma conformacin
COENZIMAS
Son molculas orgnicas conocidas, algunos cofactores como es el NAD+ en la YADH solo se hallan
asociados transitoriamente a la molcula de una enzima determinada y funciona como
cosustrato, algunos otros conocidos como grupo prosttico se hallan asociados de modo
permanente con su protena frecuentemente por enlaces covalentes un ejemplo claro seria la
hemo de la hemoglobina esta se halla estrechamente unido a su protena atreves de interacciones
de hidrofobias extensas y de enlaces de hidrogeno.
las coenzimas cambian qumicamente las reacciones enzimticas en las que participan, y al final la
coenzima es devuelta a su estado original, cuando se trata de coenzimas del tipo NAD+ la reaccin
de regeneracin puede ser catalizada por una enzima diferente.
El complejo enzima -cofactor activo catalticamente se llama haloenzima.
La protena inactiva enzimticamente que resulta de la separacin del cofactor de la haloenzima
se designa como apoenzima.
Muchas vitaminas son precursores de coenzimas ya que la mayora de los microorganismos son
incapaces de sintetizar algunas porciones de cofactores esenciales y por ello estas sustancias
deben hallarse en la dieta de los animales, de hecho las coenzimas son factores de crecimiento
para los diferentes microorganismos o tambin sirven para curar enfermedades originadas por la
deficiencia en la nutricin.
Regulacin de la actividad de una enzima:
La cantidad de una enzima determinada en una clula depende en tanto de su velocidad de
sntesis como de su velocidad de degradacin, por ejemplo la e.coli crecio en un medio en
ausencia del disacrido lactosa por lo cual carece de las enzimas para metabolizar ese azucar, sin
embargo la bacteria en poco minutos comienza a sintetizar o producir las enzimas necesarias
para metabolizar este azcar.
Control de la actividad de la enzima:
La actividad cataltica de una enzima se regula directamente mediante alteraciones en el sitio
activo o en su estructura, la velocidad de una reaccin catalizada por una enzima es
directamente proporcional a la concentracin de la enzima-sustrato el cual a su vez varia de u
concentracin del sustrato y de su afinidad de unin a la enzima.
Las enzimas alostericas se hallan distribuidas en la naturaleza
Nomenclatura de las enzimas
A las enzimas se les agrega el prefijo asa al nombre del sustrato de la enzima o una frase que
designe la accin cataltica de la enzima un ejemplo claro seria la ureasa que cataliza la reaccin
de urea otro seria la alcohol deshidrogenasa la cual cataliza la oxidacin de los alcoholes , se sabe
que no haba reglas sistemticas para nombrar a la enzimas lo cual origino varios problemas ya
existan hasta dos nombres para la misma enzima o por el contrario se usaba el mismo nombre
para dos enzimas diferentes o se les ponan nombres que no iban de acuerdo al tipo de reaccin
que catalizaban por lo cual para eliminar esa confusin se hicieron reglas para nombrar a las
enzimas por lo cual se cre la unin internacional de enzimas la cual dio la clasificacin funcional
y sistemtica y nomenclatura de las enzimas :
Las enzimas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de la reaccin qumica que catalizan por lo
cual se sabe que existen seis clases principales de reacciones que catalizan las enzimas asi como
subclases dentro de las subclases, a cada enzima se le asigna dos nombres y una clasificacin de 4
numero ejemplo:
EC 3.4.17.1
EC= comisin de enzimas
El primer nmero= indica la clase principal de la enzima.
El segundo numero = indica la subclase
El tercer numero = indica la sub-subclase
El cuarto nmero = indica el nmero de serie de la enzima asignado arbitrariamente ala enzima
en la sub-subclase.
Clasificacin Tipo de reaccin catalizada
1.- oxidoreductasas Reacciones de xido- reduccin.
2.- transferasas Transferencia de grupo funcionales.
3.- hidrolasas Reacciones de hidrolisis.
4.-liasas Eliminacin de grupos para formar enlaces
dobles.
5.-isomerasas Isomerizacin.
6.-ligasas Formacin de enlaces acoplada con la
hidrolisis de ATP.

















Unidad II cintica enzimtica
la cintica es el estudio de la velocidad a la que tienen lugar las reacciones qumicas el principal
objetivo de esto es conseguir informacin acerca del mecanismo de reaccin, es decir un
descripcin detallada de los diversos pasos de un proceso de reaccin y la secuencia que tienen
por lo cual se entiende que la velocidad de una reaccin y a forma en la que cambia esta
velocidad de respuesta a diferentes condiciones est ntimamente ligada a la ruta seguida por la
reaccin y es por consiguiente indicativa de su mecanismo de reaccin.
Puntos importantes de la cintica enzimtica
1. mediante estudios cinticos se puede determinar la afinidad de fijacin del sustrato e
inhibidores a la enzima, a la vez que se puede establecer la mxima tasa cataltica de una
enzima.
2. observando la forma en la que vara la velocidad de una reaccin enzimtica con las
condiciones de reaccin y combinacin esta informacin con la obtenida a partir de
estudios qumicos y estructurales de la enzima, se puede elucidar el mecanismo cataltico
de la enzima.
3. la mayora de las enzimas participan en los procesos metablicos, el estudio de la cintica
de una reaccin enzimtica conduce al conocimiento sobre el papel de la enzima en un
proceso metablico global.
4. en condiciones adecuadas la velocidad de una reaccin es proporcional a la cantidad de
enzima presente y por consiguiente la mayora de determinaciones enzimticas (medidas
de la cantidad de enzima presente) se basan en estudios cinticos de enzimas, la
determinacin de la velocidades iniciales de reaccin se encuentran entre los anlisis
bioqumicos y clnicos ms usados.
Estado de transicin
El objetivo de la teora cintica es describir las velocidades de reaccin en funcin de las
propiedades fsicas de las molculas reaccionantes. es la estructura de las molculas
reaccionantes y la forma en la colisionan, durante una colisin los reactivos se acercan
desvindose poco de la ruta de reaccin mnima por que otras trayectorias requerirn ms
energa, as que se junta el tomo y la molcula, cada vez se repelen con mas intensidad( tiene
una energa potencial cada vez mayor y en consecuencia normalmente se separan. no
obstante si el sistema tiene suficiente energa cintica para continuar su coalescencia,
provocara la debilitacin del enlace covalente de la molcula de h2 hasta que el final , si el
sistema llega hasta el punto de paso ( punto C) hay igual probabilidad de que se produzca la
reaccin o de que el sistema vuelva a descomponerse en sus reactivos, por lo tanto se dice
que el estado de transicin es el punto de paso del sistema y por lo tanto es un complejo
activado. lo cual se conoce como las descomponan del complejo activado es el proceso
determinante de la velocidad de esta reaccin.
El estado de transicin es el punto de mayor energa en la coordenada de reaccin.
Cintica enzimtica
Las enzimas no son superficies pasivas sobre las que tiene lugar la reaccin, sino que son mquinas
moleculares que operan con diferentes mecanismos.