J. Cell Biol. Vol. 194 No.

4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 1

Publicado: 22 de agosto 2011.
La evolucin del citoesqueleto
Bill Wickstead
1,2
and Keith Gull
1

1Sir William Dunn School of Pathology, University of Oxford, Oxford OX1 3RE, England, UK
2Centre for Genetics and Genomics, University of Nottingham, Nottingham NG7 2UH, England, UK
(Traduccin libre para uso interno: Csar Amanzo).

El citoesqueleto es un sistema de filamentos intracelulares
esenciales para la forma de las clulas, la divisin y la
funcin en los tres dominios de la vida (N.T.: dominio
eucariota, dominio bacteria y dominio archea). Los citoesqueletos
simples de procariotas muestran sorprendente plasticidad
en su composicin, sin ninguna de las protenas formadoras
de ncleos de filamentos conservados en todos los linajes.
En contraste, la funcin del citoesqueleto eucariota se ha
enormemente elaborado por la adicin de protenas
accesorias y una amplia duplicacin y especializacin de
genes. Gran parte de esta complejidad evolucion antes del
ltimo ancestro comn de los eucariotas. La distribucin de
los filamentos del citoesqueleto pone restricciones en la
probable lnea procariota que realiz el salto de la
eukaryogenesis.
Introduccin
La opinin de que el citoesqueleto era una caracterstica
nica a eucariotas fue anulada drsticamente hace unos 20
aos por el descubrimiento de que las bacterias poseen
homlogos tanto de tubulina (de Boer et al, 1992;
Raychaudhuri y Park, 1992; Mukherjee et al, 1993) como de
actina (Bork et al, 1992). Desde entonces, una combinacin
de bioinformtica, datos estructurales y de imgenes
avanzadas de clulas ha consolidado la idea de que tanto
las bacterias y arqueas tienen citoesqueletos activos y
dinmicos. Sin embargo, a medida como ha surgido ms
informacin sobre la funcin de los filamentos procaritas y
la distribucin de los componentes del citoesqueleto, se ha
hecho evidente que no existe una relacin simple entre los
citoesqueletos de las procariotas y eucariotas. Por otra
parte, existe una considerable diversidad en la composicin
y la funcin entre citoesqueletos en diferentes lneas de
procariotas y eucariotas.
Al igual que los microfilamentos eucariotas en base a actina
y microtbulos eucariotas en base a tubulina, varios de los
filamentos del citoesqueleto bacteriano son intrnsecamente
"cytomotive" (Lwe y Amos, 2009); es decir, los propios
filamentos pueden actuar como motores lineales
impulsados por la cintica de polimerizacin /
despolimerizacin.
En eucariotas, esta actividad se ha incrementado
enormemente por la evolucin de mltiples clases de
motores, as como una coleccin de nucleadores, agentes
de separacin, factores de unin de extremos, y (de)
polimerasas.
Otros filamentos del citoesqueleto parecen ser ms
estructurales en funcin, proporcionando resistencia a la
fuerza externa o actuando como un andamio. Tales
filamentos pueden todava ser dinmicos en las clulas sin
ser intrnsecamente cytomotive.



Abreviaturas utilizadas en este documento: ARP, protena relacionada con la actina; DHC, cadena pesada
de dinena; ESCRT-III, complejo de clasificacin endosomal necesario para el transporte tipo III; SI,
filamentos intermedios; LECA, ltimo antepasado comn de eucariotas; WACA, ATPasa de la andadera A
del citoesqueleto.
The Rockefeller University Press
J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525
www.jcb.org/cgi/doi/10.1083/jcb.201102065
Los ms estudiados de estos son los filamentos intermedios
de las clulas animales, pero una protena de la bacteria, la
crescentina, tambin construye filamentos intermedios
como las estructurales que funcionan en la determinacin
de la forma celular. (N.T.: El citoesqueleto evolucion a partir de
filamentos cytomotive procariotas).
En esta revisin, se discuten las relaciones entre
los principales componentes de los citoesqueletos
bacterianos, arqueas y eucariotas. Nosotros comparamos la
funcin de los filamentos en estos tres grupos y tambin
interrogamos la distribucin de los componentes clave en
todo el rbol de la vida. Finalmente, se analiza lo que se
puede inferir con respecto a los orgenes de los
componentes del citoesqueleto y discutir los medios por los
que el citoesqueleto procariota simple podra haber
evolucionado en el complejo sistema de protenas
filamentos, protenas motores y protenas accesorias que es
caracterstico de la clula eucariota.

Filamentos I: protenas relacionadas con la tubulina
Los microtbulos eucariotas se construyen a partir de
protofilamentos resultantes de la polimerizacin de
heterodmeros de -tubulina y -tubulina. La mayora de
Los microtbulos se componen de 13 protofilamentos que
interactan lateralmente para formar un tubo hueco. Los
heterodmeros aadidos al extremo ms de los
microtbulos contienen GTP en las dos subunidades. La
subsiguiente hidrlisis de GTP unido a la subunidad beta
estimula un cambio conformacional en el heterodmero que
es resistido por la geometra de los microtbulos, atrapando
as la energa en la retcula (Howard y Hyman, 2003). Esta
diferencia en la energa libre de y GTPpolmeros es la
causa de la inestabilidad dinmica de los microtbulos-
mediante el cual la presencia de GTP no hidrolizado en el
extremo ms de Los microtbulos promueve la
polimerizacin adicional, pero la prdida del capuchn
induce una rpida despolimerizacin (Erickson y O'Brien ,
1992; Howard y Hyman, 2009).
La primera evidencia de un homlogo bacteriano de la
tubulina vino con el hallazgo de que FtsZ, una protena
esencial de la divisin celular de Escherichia coli, liga e
hidroliza GTP y posee una secuencia de siete residuos
conservado casi idntica a un motivo distintivo de tubulina
N-terminal (de Boer et al, 1992; Raychaudhuri y Park, 1992;
Mukherjee et al, 1993). Alineamientos subsecuentes
mostraron que las similitudes entre las secuencias de FtsZ
y se extendienden ms all del motivo distintivo de tubulinal
(Mukherjee y Lutkenhaus, 1994). Sin embargo, la tubulina y
FtsZ son muy divergentes en la secuencia principal,
compartiendo identidad slo un 10% en comparacin con
> 40% entre la mayora de las secuencias de FtsZ
(Vaughan et al, 2004; Erickson, 2007). A pesar de la baja
similitud de secuencias, la determinacin de las estructuras
cristalinas de la tubulina y FtsZ revel protenas con
pliegues casi idnticos (Fig. 1; Lwe y Amos, 1998; Nogales
et al, 1998a, b).
A diferencia de la tubulina, FtsZ no se ensambla en
microtbulos, pero s forma una variedad de otras
estructuras in vitro utilizando interacciones laterales entre
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protofilamentos (Bramhill y Thompson, 1994; Mukherjee y
Lutkenhaus, 1994; Erickson et al, 1996; Lwe y Amos,
1999, 2000).
In vivo, FtsZ forma un dinmico "anillo Z" entre las futuras
clulas hijas durante la citocinesis (Fig. 2 A). Este anillo
acta como un andamio para la contratacin del "divisoma",
que se contrae gradualmente hasta dividir la clula
(Adams y Errington, 2009). Este sistema de citocinesis fue
claramente un xito evolutivo porque FtsZ est a la vez
ampliamente distribuida y altamente conservada. Su
presencia en la mayora de los linajes de bacterias es
indicativa de que es una protena antigua. Incluso se ha
sugerido que una sobrerepresentacin de los aminocidos
con simples rutas biosintticas en posiciones conservadas
de FtsZ podra ser evidencia de que la protena precede a
la auto-terminacin del cdigo estndar de 20 aminocidos.
(Davis, 2002).
FtsZ tambin est codificado por muchos genomas
archaeal, pero no es ubicuo en procariotas. Lo ms notable
es que FtsZ (y otros homlogos de tubulina) estn
totalmente ausente de uno de los principales subtipos de
arqueas, la Crenarchaeota (Margolin, 2000; Vaughan et al,
2004.). Con la posible excepcin de un gen altamente
divergente semejante a FtsZ en solfataricus Sulfolobus
probablemente adquiridos por transferencia horizontal de
genes (Makarova et al., 2010). FtsZ tambin est ausente
en al menos una euryarchaeon secuenciado (Picrophilus
torridus; Fig. 3), as como los grupos de bacterias clamidias,
Planctomycetes, y algunos Mycoplasmataceae (Vaughan et
al, 2004; Adams y Errington, 2009). En el Crenarchaeota, la
divisin independiente de FtsZ es posible gracias a una
maquinaria de citocinesis alternativa proporcionada por
ESCRT-III (complejo de clasificacin endosmica necesaria
para el transporte, el tipo III; Linds et al, 2008; Samson et
al, 2008.). Las protenas ESCRT-III se conservan entre
arqueas y eucariotas, y las protenas eucariotas de esta
forma polmeros dinmicos complejos que tienen un papel
en los eventos de escisin de la membrana, incluyendo la
abscisin celular (N.T.: abscisin, desprendimiento natural de
partes de una planta, las hojas suelen morir y la fruta madurar)
durante la citocinesis (Hurley y Hanson, 2010). En contraste
con la falta de FtsZ en Crenarchaeota, el repertorio en
Euryarchaeota ha sido duplicada para formar tres familias
monofilticas (FtsZ1, 2, y 3), con FtsZ3 siendo el ms
divergente y menos ampliamente distribuidos (Vaughan et
al., 2004).


Figura 1. Homologa entre los filamentos del citoesqueleto procariotas y eucariotas. A pesar de los bajos niveles de similitud de secuencia, las protenas del
citoesqueleto homlogas FtsZ / Tubz / tubulina (parte superior) y MreB / ParM / actina (parte inferior) tienen una considerable conservacin de plegado y
tambin la interaccin longitudinal. ParM y actina forman filamentos helicoidales similares, pero con quiralidad opuesta (Orlova et al., 2007). Estructuras de
subunidades de filamentos se derivan de la siguiente Protena nmeros de acceso del Banco de Datos: (. FtsZ; Oliva et al, 2004) (/-tubulina; Lwe et al, 2001)
1W5A, 1JFF, 1JCG (MreB; van den Ent et al., 2001), y 1YAG
(actina; Vorobiev et al, 2003.).

FtsZ es el homlogo de tubulina ms frecuente en
procariotas (Fig 3). Sin embargo, hay al menos otras cuatro
familias de protenas-tubulina como en las bacterias, la
mayora de ellos con una distribucin restringida.
Varios plsmidos de Bacillus codifican protenas-tubulina
similares, que son muy divergentes en secuencia desde el
uno al otro y tambin de FtsZ y tubulinas (Larsen et al.,
2007). Estas protenas incluyen Tubz y RepX, que
desempean papeles importantes en la estabilidad de los
plsmidos que las codifican (Tinsley y Khan, 2006; Larsen
et al, 2007). Tubz monomrico tiene una estructura muy
similar a /-tubulina (Ni et al., 2010), pero las formas de
filamentos helicoidales a la derecha consisten en dos
protofilamentos (Aylett et al., 2010).
Una excepcin al bajo nivel de conservacin de secuencia
entre las protenas del citoesqueleto procariotas y
eucariotas son BtubA y B, que se encuentra en el
Verrucomicrobia Prosthecobacter (Jenkins et al.,
2002microtbulos). Estas protenas son mucho ms
similares en secuencia a las tubulinas eucariticas que son
FtsZ, Tubz, o RepX. Esta elevada similitud en la secuencia,
la restriccin a Prosthecobacter, y los anlisis filogenticos
de FtsZ / de tubulina sugieren fuertemente que todos los
BtubA/B fueron adquiridos por transferencia horizontal de
genes de un eucariota y no son descendientes de bacterias
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FtsZ / Tubz (Jenkins et al., 2002; Vaughan et al, 2004;
.Schlieper et al, 2005; Pilhofer et al, 2007amicrotbulos).


Figura 2. Citoesqueletos bacterianos, arqueas y eucariotas. Las
representaciones esquemticas se muestran para un pequeo nmero de
organismos modelo de cada uno de los tres dominios de la vida (A-C), se
muestra la organizacin del citoesqueleto en clulas que no se dividen y
dividen (a la derecha y a la izquierda de cada par, respectivamente). Los
filamentos homlogas estn coloreados de manera similar. Tambin se
muestra la posible organizacin del citoesqueleto en el ltimo antecesor
comn de eucariotes (LECA) (D), destacando las familias ancestrales de
motores microtubulares.

Es probable que BtubA es un homlogo de -tubulina y
BtubB de -tubulina (Sontag et al., 2009), pero el linaje
eucariota que actu como el donante para estas protenas
no se conoce. Se conservan la capacidad para formar
protofilamentos (no microtbulos), tanto in vitro como in vivo
(Sontag et al, 2005;.. Sontag et al, 2009), y su continua
expresin y conservacin funcional sugiere que son de
algn beneficio para clulas Prosthecobacter. Sin embargo,
no han desplazado el citoesqueleto nativo semejante a
tubulina en estos organismos, sino que coexisten con FtsZ
convencional (Pilhofer et al., 2007b).
Muchos eucariotas poseen genes FtsZ de origen procariota
(Fig. 3) heredada de los antepasados endosimbiticos de
las mitocondrias y los cloroplastos. Posteriormente, estos
genes han pasado de los genomas de organelas al ncleo,
pero sus orgenes son todava evidentes en filogenias FtsZ,
donde el grupo con secuencias de cualquiera -
proteobacterias o cianobacterias (Kiefel et al, 2004;
Vaughan et al., 2004; los grupos de bacterias que dieron
lugar a las mitocondrias y cloroplastos, respectivamente).
Estas eucariticas FtsZs funcionan en la divisin de las
mitocondrias y cloroplastos mediante la formacin de un
anillo de divisin con sorprendente similitud a la encontrada
en las bacterias (Margolin, 2005). La redundancia de esta
maquinaria de divisin basada en FtsZ con el aparato de
fisin dinamina eucaritico puede proporcionar un
mecanismo para prdidas mltiples independientes de
mitocondrias FtsZ desde la raz eucariota (Osteryoung y
Nunnari, 2003; Praefcke y McMahon, 2004). En contraste,
los genes del cloroplasto FtsZ estn ms ampliamente
conservadas (. Fig 3).
Muy recientemente, la familia-FtsZ tubulina se ha ampliado
an ms con la identificacin de dos nuevas familias de
protenas FtsZ en procariotas denominadas-FtsZl1 y FtsZl2
(Makarova y Koonin, 2010). Ambas familias son divergentes
de tubulina, FtsZ, u otras familias previamente identificadas.
Una de las nuevas familias, FtsZl2 se encuentra slo en las
proteobacterias, pero la familia FtsZl1 tiene una distribucin
mucho ms amplia que incluye varios grupos de bacterias y
Euryarchaeota. La funcin de FtsZl1 y FtsZl2 es
desconocida. Es posible que no forman FtsZ / filamentos
tubulina, dada su divergencia estructural predicho a partir
de otros miembros de la superfamilia (Makarova y Koonin,
2010).

Filamentos II: la superfamilia de actina
La actina es una protena eucariota ubicua que formadora
de filamentos. Los filamentos de actina (tambin llamados
microfilamentos o F-actina) se componen de dos polmeros
de protofilamento unidos en una hlice hacia la derecha.
(Fig. 1). La hidrlisis de ATP por actina causa un cambio
mucho menos dramtico en la estabilidad del polmero que
es visto por la hidrlisis de GTP en microtbulos. Como
resultado, la actina pura muestra poca inestabilidad
dinmica in vitro (Mitchison, 1992), sino que ms bien sufre
"treadmilling" a travs de la adicin de subunidades de ATP
polarizados consolidados. In vivo, la actina es mucho ms
dinmica que in vitro debido a la presencia de factores de
unin de monmeros, agentes de corte de filamentos, y
agentes estabilizacin/empaquetado. (N.T. treadmilling: es un
fenmeno observado en muchos filamentos del citoesqueleto
celular, especialmente en los filamentos de actina y microtbulos.
Se produce cuando un extremo de un filamento crece en longitud,
mientras que el otro extremo se contrae dando como resultado en
una seccin de filamento aparentemente en "movimiento" a travs
de un estrato o el citosol. Esto es debido a la eliminacin constante
de las subunidades de protenas a partir de estos filamentos en un
extremo del filamento, mientras subunidades de la protena se
aaden constantemente en el otro extremo). La actina eucariota
es un miembro de una superfamilia grande y diversa de
ATPasas que incluye chaperonas Hsp70 y varias clases de
kinasas azcar / alcohol de azcar (Flaherty et al, 1991;
Bork et al, 1992), as como protenas relacionadas con la
actina (ARP; Frankel y Mooseker, 1996; Schafer y Schroer,
1999) Tambin identificados como miembros de esta
superfamilia de varias otras protenas bacterianas,
incluyendo MreB, FtsA, y ParM (Bork et al., 1992) Desde la
identificacin inicial, la superfamilia de las
protenassemejantes a actina en bacterias ha resultado ser
muy complejo, que abarca ms de 20 clases de protenas
(Derman et al., 2009).
El homlogo ms comn de actina es MreB. En cuanto a
tubulina / FtsZ, actina y MreB son muy divergentes en la
secuencia primaria, pero tienen estructuras similares (Fig.
1), basada en el "actina -plegada" que une la superfamilia
(Kabsch y Holmes, 1995). En _ MreB vitro asambleas de
dos protofilamentos que son similares en estructura a F-
actina, pero carecen del giro helicoidal (van den Ent et al,
2001; .Esue et al, 2005). La funcin conservada de MreB
bacterianos en forma de bastones (y distintas protenas
procariotas estrechamente relacionadas, como Mbl y
MreBH) parece estar en el mantenimiento de la forma
celular (Jones et al, 2001; Graumann, 2007; Margolin,
J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 4
2009). MreB Los filamentos MreB forman una hlice por
debajo de la membrana celular e influyen en la posicin de
la sntesis de la pared celular (Figura 2 A;. Jones et al,
2001;. Daniel y Errington, 2003). En consonancia con esta
funcin, MreB generalmente se conserva slo entre
bacterias en forma de bastn, pero est ausente en cocos
esfricos. Debido a linajes bacterianos en forma de
bastones en existentes son probablemente ms antiguos,
se ha sugerido que las formas por cocos se han derivado
de ellos mltiples veces por la prdida de MreB y los genes
asociados (Margolin, 2009). Sin embargo, la correlacin
entre la forma procariota y MreB no es estricta: algunos
cocos an poseen MreB y hay bacterias en forma de bastn
que carecen MreB (Margolin, 2009).




Figura 3 La distribucin de los componentes principales del citoesqueleto a travs del rbol de la vida. Los crculos rellenos indican la presencia de un miembro
identificable de una familia de protenas en un organismo; los crculo abierto indican ausencia / no se encuentra. Los organismos se identifican nicamente por
gneros y se agrupan en grupos taxonmicos superiores. Emiliania huxleyi no ha sido colocado en uno de los grupos taxonmicos en reflejo de la incertidumbre
en cuanto a la colocacin de Haptophyta.
"MreB" incluye (/ MreBH MBL) secuencias MreB, que colocalize con MreB y son muy similares en secuencia (Carballido Lpez y Errington, 2003; Carballido
Lpez et al, 2006.). Las secuencias identificadas como archaea MreB utilizando la tcnica arCOG (arCOG04656;. Makarova et al, 2007, 2010) tienen una
afinidad ms cerca de secuencias de Hsp70 y no estn incluidos. Crenactin Arqueal (*) es ortlogos al ancestro comn de la actina eucariotica y ARPs (Yutin et
al, 2009;.. Ettema et al, 2011), pero se ha introducido como actina para mayor claridad. Las distribuciones de la gran cantidad de distintas protenas procariotas
semejantes a actina distintas de MreB y FtsA (como Alfa, Alp6 / 7/8) no se incluyen aqu debido a las dificultades actuales en la resolucin de las familias
individuales (Derman et al, 2009. Yutin et al., 2009). Hay posibles ortlogos de MinD Euryarchaeota (Leipe et al., 2002), pero su verdadera pertenencia an no
est clara.


J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 5
ParM (anteriormente StbA) es un homlogo de actina
bacteriano transmitida por plsmido con un ro formador de
filamentos. ParM es slo un 20% idntica a MreB, que es
comparable al grado de conservacin entre la actina o ParM
o MreB. No obstante, ParM rene polmeros retorcidos in
vitro que recuerda a F-actina (van den Ent et al., 2002),
pero con un lugar de giro diestro-zurdo (Orlova et al., 2007).
La energa de polimerizacin de ParM se utiliza en la
segregacin del plsmido R1 (y otros que contienen el
opern parMRC) empujando el plsmido recin sintetizado
a los polos de la clula (Garner et al, 2007; Salje y Lowe,
2008).
Hasta la fecha, los homlogos inequvocos estn
restringidos a un grupo cercano de -proteobacterias, las
Enterobacteriaceae. Es probable que en los genes
anotados "ParM" en los genomas de Firmicutes, -
proteobacterias y cianobacterias representen otras clases
de protenas semejantes a actina, en lugar de verdaderos
ortlogos. En apoyo de esta interpretacin, "ParM"
codificado en el plsmido pSK41 de Staphylococcus aureus
son idnticas en slo un 19% secuencias ParM -
proteobacteriales y parece estar ms relacionada
estructuralmente con distintas protenas procariotas
semejantes a actina archaea (Popp et al., 2010).
Tanto MreB y FtsA se limitan casi exclusivamente a
bacterias (Fig 3) Ejemplos claros de MreB tambin se
encuentran en Euryarchaeota de los gneros
Methanopyrus, Methanobrevibacter y Methanothermobacter
(Yutin et al., 2009) Dada su limitada distribucin y estrecha
similitud con secuencias bacterianas, estos son muy
probablemente el resultado de la transferencia horizontal de
genes de bacterias. Sin embargo, no se puede descartar
por completo que son genes raros pero altamente
conservados de ascendencia lineal. Diversos secuencias
arqueas se han identificado como posibles ortlogos MreB
usando la tcnica "agrupamiento de arqueas de grupos de
ortlogos" (Makarova et al., 2007, 2010) Estas secuencias
tienen una afinidad ms cerca de Hsp70 que a MreB de las
bacterias o Methanopyrus y su agrupacin en arCOG04656
puede ser un artefacto de la tcnica. Estas secuencias no
se consideran como miembros cierto MreB en este
documento (Fig 3).
Existen varios otros miembros de la superfamilia actina en
bacterias en particular: MamK, que se requiere para la
organizacin del magnetosoma en Magnetospirillium;
(Komeili et al, 2006; Pradel et al, 2006). AlfA, que est
involucrada en la segregacin plasmdica en Bacillus
subtilis en una manera similar a ParM (Becker et al, 2006);
y Ta0583 del euryarchaeon Thermoplasma acidophilum
(Roeben et al, 2006; Hara et al., 2007) Estas protenas
tienen ya sea una distribucin filogentica limitada o sus
familias todava tienen que estar bien delimitados (Derman
et al, 2009; Yutin et al, 2009)
(Hara et al, 2007) La posibilidad de que Ta0583 podra ser
el homlogo ms cercano a la actina no ha recibido el
apoyo de los anlisis posteriores (Yutin et al, 2009; Ettema
et al, 2011). Sin embargo, recientemente una familia
archeae semejante a actina ha sido descrito que es
monofiltica con la actina y distintas protenas procariotas
relacionados con la actina (Yutin et al, 2009; Ettema et al,
2011). Esta familia de protenas, llamada "crenactin," tiene
una localizacin en las clulas Pyrobaculum muy similar a
MreB en bacterias (Figura 2 B, Ettema et al, 2011), pero
est ms relacionado con actina que a MreB o ParM. Las
posibles implicaciones de esta familia se tratan ms
adelante.

Filamentos III: filamentos intermedios
Filamentos intermedios eucariotas (FIs) son a diferentes de
los microtbulos y microfilamentos en la estructura,
bioqumica, y la distribucin filogentica. A diferencia de la
actina y la tubulina, que son protenas globulares que
forman protofilamentos polarizados, las protenas FIs son
dmeros extendidos que se superponen para formar cables
no polarizados. Hay muchos tipos de protenas en los
vertebrados, la mayora de los cuales se pueden agrupar en
cinco clases: (1) tipo I queratinas (cidas); (2) tipo II
queratinas (bsicas); (3) vimentina y desmina; distintas
protenas procariotas (4) internexina y neurofilamentos; y
(5) las lminas (Fuchs y Weber, 1994) Las lminas estn
tambin presentes en protostomes, lo que sugiere que
todas las familias de protenas FI se derivan de una
secuencia nica semejante a lmina en el ancestro comn
de los metazoos (Weber et al, 1989; Dodemont et al, 1994;
Bovenschulte et al, 1995) Es significativo, sin embargo, qu
la protena FI eucariota slo se han encontrado de forma
inequvoca en los animales y sus familiares, lo que sugiere
que son una innovacin especfica a este linaje y no est
presente en el ltimo ancestro comn (LECA (Erber et al,
1998); Ver Fig 3).
La bacteria Caulobacter crescentus codifica una protena
con una disposicin prevista de espiral de bobinas similar a
la lmina A animal. (Ausmees et al., 2003). Esta protena,
CreS o crescentin, forma filamentos helicoidales que son
necesarios para las formas celulares vibrioides o
helicoidales adoptadas por Caulobacter Aunque crescentin
fue originalmente descrita slo como "IF", y pronostic de
estructura secundaria de la protena con frecuencia se ha
interpretado como evidencia de que las bacterias poseen
homlogos antiguos de FI eucariotas Sin embargo, hay
varios argumentos en contra de esta interpretacin.
En primer lugar, CreS tiene una distribucin muy restringida
(Fig 3); hasta la fecha, slo se ha encontrado en
Caulobacter Dada esta gama restringida, si la lmina A y
crescentina son verdaderamente homlogos, entonces lo
ms probable es que CreS representa una transferencia
lateral de un gen eucariota para Caulobacter ms que un
verdadero homlogo. En segundo lugar, los homlogos
identificables de protena FI eucariotas _ estn restringidos
a los metazoos (o posiblemente holozoa; Fig 3). y no
siempre han estado presentes en las herencia vertical pre-
excluida LECA de los procariotas. En tercer lugar, las
similitudes en arquitectura de protena prevista (en este
caso, las posiciones en espiral de bobina) no son
equivalentes para un plegamiento plegamiento homlogo
En la actualidad, no es posible comparar protena FI
eucariotas y crescentina como pruebas de plegamiento
homlogo, ya que no hay representantes de cualquiera de
la familia para la que se han determinado las estructuras
completas. Adems, aunque ortologos de crescentina no
han sido identificados fuera de Caulobacter, hay evidencia
de que CreS es un miembro de una familia ms grande de
protenas bacterianas (Bagchi et al., 2008). Todas estas
protenas se predice que contiene grandes extensiones en
espiral - bobinas, pero la gran mayora no tienen similitud
arquitectnica sorprendente con lamina A (u otra protena FI
vertebrada). Por lo tanto, la distribucin de las regiones en
espiral-bobina en crescentina y lamina A es ms
probablemente un ejemplo de convergencia que una
reflexin de ascendencia compartida.

Filamentos IV: protenas WACA
Los procariotas tienen una cuarta clase de protenas de
filamentos conocidos como ATPasas del citoesqueleto
Walker A (Wacas; Michie y Lowe, 2006). WACA protenas
son una familia diversa de ATPasas (Koonin, 1993), que
son por s mismas parte de la superclase extremadamente
grande de protenas P-loop incluyendo protenas de
reconocimiento de seal de partculas, Rho / Ras GTPasas
y motores del citoesqueleto Walker A (Leipe et al., 2002).
J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 6
La WACA MinD es una ATPasa activa (de Boer et al, 1991)
que forma los filamentos dinmicos alrededor de la periferia
de la clula en E. coli e inhibe la formacin del anillo Z
(Pichoff y Lutkenhaus, 2001; Shih et al, 2003). En Bacillus
subtilis, MinD est estticamente asociada con las polos de
la clula (Marston et al, 1998; Marston y Errington, 1999), lo
que no esta es si la polimerizacin dinmica es una
caracterstica conservada evolutivamente de la biologa de
MinD Las secuencias MinD se encuentran en muchos
grupos de bacterias (Fig. 3) y hay supuestos ortlogos
identificados en Euryarchaeota (Leipe et al., 2002) Sin
embargo, las diferencias entre las familias WACA an no se
han resuelto por completo, lo que no est claro actualmente
si estas secuencias son monofiltica con secuencias MinD
bacterianas Incluso si no estrictos orthologues MinD,
ejemplos de protenas WACA parecen estar presentes tanto
en Euryarcheaota y Crenarchaeota (Makarova et al., 2010).
Diversas protenas bacteriana WACA se han descrito
ParA, ParF, y Soj juegan un papel en la segregacin del
ADN mediante diferentes mecanismos (Pogliano, 2008;
Lwe y Amos, 2009), lo que demuestra una aparente
versatilidad de este sistema para la segregacin Es quizs
sorprendente, por lo tanto, que no hay los filamentos WACA
eucariotas El doblez de MinDe y Soj es pariente lejana de
las septinas eucariotas (Cordell y Lowe, 2001; Leonard et
al, 2005; Lwe y Amos, 2009); pero, esto probablemente
refleja la relacin distante compartida por todos los
GTPasas P-loop (Leipe et al., 2002). Sin embargo, los
genes MinD de ascendencia bacteriana en Viridiplantae
(plantas de algas verdes y terrestres) y algunos
stramenopiles (Fig 3) que desempean un papel en la
divisin de plstidos (Marrison et al, 1999; Colletti et al.,
2000; Kanamaru et al., 2000). Es de destacar que todos los
eucariotas que poseen genes secuencias MinD tambin
codifican derivados FtsZ endosimbiontes.

Divisin procariota: un problema comn con muchas
soluciones
Si existe un tema central que corre a travs de la evolucin
del citoesqueleto procariota, que parece ser esta: la
plasticidad Cada una de las principales familias de
protenas cytomotive formadoras de filamentos consta de
varias paralogues, (N.T.: paralogues, cada par de genes que se
deriva del mismo gen ancestral) que a menudo son tan
divergentes entre s como estn de homlogos eucariotas.
Algunas de las clases_como FtsA (del MreB / actina
superfamilia) o las recientemente identificadas familias
semejantes a FtsZ pueden no formar filamentos in vivo en
absoluto. Sin embargo, entre aquellas familias que
polimerizan, las interacciones laterales en el filamento
central parecen ser bastante maleables en escalas de
tiempo evolutivas sin interrumpir la polimerizacin (por
ejemplo, los filamentos MreB rectas, contra ParM torsin
zurdo y diestro actina).
Tambin hay plasticidad en la funcin biolgica las que son
utilizados por los filamentos FtsZ y MreB que estn
involucrados en la divisin celular y la morfologa, mientras
que sus homlogos Tubz y ParM juegan un papel en la
segregacin plasmdica El resultado es que los procariotas
utilizan diferentes sistemas para resolver problemas
comunes. En las bacterias, la segregacin aciva de ADN se
puede lograr por al menos tres tipos de mquinas
segregacin (Ebersbach y Gerdes, 2005; Hayes y Barill,
2006). Los sistemas de tipo I utilizan protenas WACA,
como Par y Soj Los sistemas de tipo II se basan en el
homlogo ParM de la actina. Los sistemas de tipo III son los
de Bacillus que utilizan homlogos semejantes a tubulina ,
como Tubz y RepX En un ejemplo notable de convergencia
aparente, tanto ParM (tipo II) y Tubz (tipo III) forman
filamentos helicoidales similares que probablemente actan
para impulsar plsmidos (van den Ent et al, 2002; Aylett et
al, 2010). Sin embargo, es el sistema de tipo I el que tiene,
ms amplia difusin en las bacterias Es interesante,
entonces, que los filamentos a base de protenas WACA no
se han conservado en eucariotas, y no puede ser
ampliamente utilizada en la segregacin cromosmica en
arqueas (Bernander, 2000; Makarova et al, 2010).
Significativamente, ninguna de las familias de protenas del
citoesqueleto son ubicuas en todos los procariotas, o an
en uno de los dos dominios de la vida procariota El papel
como FtsZ en la citocinesis parece ser la funcin bajo
mayor presin selectiva para la retencin (Erickson, 2007),
pero incluso esta protena ha sido perdida por varios linajes
de bacterias y todo el subtipo crenarchaeal.

La eucariognesis: familias y especializacin
A pesar de estar basado en los filamentos homlogos, el
citoesqueleto eucariota no es simplemente una versin ms
extensa del procariota (Fig. 2 C). La complejidad del
citoesqueleto eucariota se basa en realidad en un conjunto
ms pequeo de filamentos de automocin ancestrales que
la de los procariotas Con la notable excepcin de las
maquinarias de divisin semejante a procariote asociados
con algunos plastidios, slo uno paralogue de una protena
de la familia MreB / cranactin y una protena FtsZ / Tubz
parece haber creado el citoesqueleto eucariota Sin
embargo, esta pequea seleccin ha sido objeto de varias
rondas de duplicacin de genes y la especializacin de este
conjunto ancestral.

Los heterodmeros de y -tubulina forman la mayor parte
de la tubulina en las clulas eucariotas. Ellos son
suficientes para la produccin de los microtbulos in vitro, y
es muy probable que ellas fueran los primeros tipos en
evolucionar desde la simple proto tubulina ancestral Sin
embargo, no son las nicas tubulinas ancestrales.
Los anlisis sugieren que la familia tubulina abarca por lo
menos seis clases, denominadas , , , , y con dos
tipos ms divergentes ( y ) encontrados en algunos
organismos (Vaughan et al., 2000; Dutcher, 2003). -
tubulina juega un papel fundamental en la nucleacin de los
microtbulos
(a travs de la accin del conservada del complejo en anillo
de la -tubulina) y es, al igual que y , ubicuo a todos los
eucariotas. En contraste, y -tubulina tienen roles
centriolares (Dutcher y Trabuco, 1998; Chang y Stearns,
2000; Ruiz et al., 2000) y se conservan en casi todos los
organismos que construyen centrolos /cuerpos basales y
est ausente en los organismos que perdieron cilios /
flagelos (Hodges et al., 2010). Al menos cinco de las clases
de tubulina (, , , y ) se remontan al ancestro comn
eucariota ( Fig 3). Todos los tipos tubulina estn ms
estrechamente relacionados entre s que a FtsZ / Tubz
(Vaughan et al, 2000; Dutcher, 2003), lo que implica que
todos son descendientes de una proto tubulina comn por
duplicacin de genes. Tanto la duplicacin y especializacin
funcional en distintas clases debe haber ocurrido antes de
LECA.
Hay sorprendentes paralelismos entre la evolucin de proto-
eucariota de tubulins y el de la actina. Las protenas ms
similares en secuencia a la actina convencional son la ARP.
Las ARP cubren al menos ocho grandes familias (Sehring
et al., 2007) que se encuentra slo en las clulas
eucariotas. Cuatro familias ARP (ARP4, 5, 6.7, y 8.9) no se
asocian con la actina citoplasmtica, pero son protenas
nucleares implicadas en la remodelacin de la cromatina
(Chen y Shen, 2007; Dion et al, 2010.). El resto de las
familias-ARP1, 2, 3, y 10/11-tienen un papel importante en
la modificacin o ampliacin de la funcin de actina
citoplasmtica. ARP1 es una parte integral del complejo
J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 7
dynactin, que une el citoesqueleto de actina y tubulina a
base de (Schroer, 2004). Levadura Arp10p y metazoos
ARP11 (ARP10 / 11 miembros de la familia) son tambin
parte del complejo dynactin (Eckley y Schroer, 2003; Clark y
Rose, 2006). En contraste, un complejo de siete
subunidades formadas alrededor de un heterodmero de
ARP2 y ARP3 es un importante nucleador F-actina en la
mayora de los eucariotas (Pollard y Beltzner, 2002; Goley y
Welch, 2006). La nica ARP que aparece para formar
filamentos es Arp1p (Schafer et al, 1994; Bingham y
Schroer, 1999). Estos filamentos son mucho ms cortas
que las observadas para la actina, pero tienen morfologa
similar.
En cuanto a la tubulina, no haba una nica protena
semejante a actina como en el proto-eucariota que
evolucion en mltiples formas parlogas antes de la LECA.
De este modo, tanto la actina y tubulina bases del
citoesqueleto inventaron independientemente complejos
que contienen formas divergentes de subunidades de
filamentos que fueron especializados para la nucleacin
(Arp2 / 3 y -tubulina complejos anillo). Sin embargo, en el
caso del citoesqueleto basado en actina, este complejo de
nucleacin parece ser prescindible en algunas
circunstancias porque orthologues de ARP2 y ARP3 se han
perdido varias veces a travs de eucariotas (Figura 3;.
tenga en cuenta que los organismos siempre pierden tanto,
como sera esperado para un complejo). Una conversacin
cruzada entre los microtbulos y microfilamentos travs del
complejo de dinactina tambin se ha perdido varias veces,
como puede verse a partir de la distribucin de ARP1.
La historia de estas familias principales del citoesqueleto
eucariota tambin muestra cierto grado de plasticidad, pero
es bastante diferente de la observada en procariotas. Los
parlogos eucariotas estaban, en su mayor parte, presentes
en la LECA. Aunque existen tipos divergentes raros (por
ejemplo - y -tubulina), no tienen el mismo nivel de
divergencia de tipos de ncleo como se ve para las
protenas procariotas divergentes. Por otra parte, su funcin
biolgica parece ms esttica. La divergencia entre la
distribucin de las familias en los eucariotas existentes es
en gran medida un producto de la prdida de la funcin (por
ejemplo, prdida de dynactin complejo y ARP1; prdida de
centriolos y /-tubulina).

Motores del citoesqueleto
Los procariotas utilizan la capacidad cytomotive intrnseca
de filamentos del citoesqueleto para hacer el trabajo. Las
clulas eucariotas tambin utilizan la energa de
polimerizacin / despolimerizacin (McIntosh et al., 2010).
Sin embargo, en eucariotas la dinmica intrnseca de los
filamentos ha sido aumentada por la adicin de motores de
citoesqueleto dinenas, kinesins, y miosinasque derivan la
energa de hidrlisis de ATP para realizar diversas tareas
celulares. Cada uno de estos motores es una superfamilia
que contiene varias clases de protenas especializadas.
Las kinesinas y miosinas comparten una estructura similar
veces, lo que sugiere que tienen una ascendencia comn
(Kull et al., 1996, 1998). Esto es bastante sorprendente
teniendo en cuenta que ahora actan exclusivamente en los
microtbulos y la actina F, respectivamente, y presenta una
especie de enigma en trminos de biologa celular
evolutiva.
Se ha establecido plausible para los motores que
evolucionaran despus de los filamentos sobre el que
actan. Como se ha comentado anteriormente, los
filamentos hechos de tubulina/FtsZ y homlogos de
actina/MreB ya estaban bien establecidos en procariotas
antes de la aparicin de los eucariotas, pero ambas clases
de motor evolucionaron ms tarde en el proto-eucariota.
Esto requiere que: (1) un nico "ur-kinesin-miosina"
originalmente entr en ambos filamentos basados en actina
y tubulina y slo ms tarde se especializ en familias
separadas; (2) un motor evolucionado para un tipo de
filamento y posteriormente desarroll una capacidad de
moverse por el otro; o (3) ambas familias motor
evolucionaron independientemente de la misma familia de
NTPases. Las grandes diferencias en la estructura y la
secuencia entre la tubulina / FtsZ y filamentos de actina /
MreB sugieren que el ltimo escenario es ms plausible,
aunque menos parsimoniosa. Tambin hay un precedente
para esto porque esta familia de NTPases P- loop tambin
dio lugar a muchas GTPasas eucariotas especficos
(incluyendo Arf, Ras / Rab, Rho / Ran, y las familias de
protenas G; Leipe et al, 2002.).
Dinenas tienen una estructura muy diferente al de las
miosinas y kinesinas. El ncleo del complejo dinena es la
cadena pesada de dinena (DHC), que es un miembro de
otra superclase grande y diversa de NTPases, la AAA +
protenas (una familia incluyendo ATPasas asociadas a
diversas actividades celulares).
Las cadenas pesadas de dinena contienen seis dominios
AAA + que forman un anillo hexamrico intramolecular
(Sams et al., 1998; King, 2000; Burgess et al, 2003), lo
que implica que las cadenas pesadas de dinena
originalmente evolucionaronya sea por la duplicacin de
dominio endgeno o fusin de genes que codifican
protenas AAA +.
Debido a que todas las clases de cadenas pesadas de
dinena tienen la misma estructura, esta duplicacin ocurri
antes de la creacin de parlogos funcionales.
La superfamilia de dinena es tambin diferente de
kinesinas y las miosinas en que todos menos uno de las
nueve clases asociadas con una especfica organela-el
cilio. Slo la dinena citoplasmtica 1 tiene un rol
conservado fuera del cilio; las dems familias es el
transporte intraflagelar motor (por razones histricas
conocidas como dinena 2 citoplasmtica) y siete familias
de dinenas integradas en axonemas mviles.
Teniendo en cuenta su papel central en la clula eucariota,
fue sorprendente encontrar a partir de anlisis post-
genmicos de repertorios motor que ninguna de las familias
es ubicua a todos los eucariotas. En efecto, las
superfamilias de miosina o dinena se han perdido en su
totalidad a partir de algunos linajes (ver figura 3; Lawrence
et al, 2001; Matsuzaki et al, 2004; Richards y Cavalier-
Smith, 2005; Wickstead y Gull, 2007). (Wickstead y Gull,
2006; Wickstead et al, 2010) A la fecha, las kinesinas son
codificadas por todos los genomas secuenciados, pero el
repertorio en cada linaje pueden ser muy diferentes; por
ejemplo, Entamoeba histolytica codifica solamente los
miembros de familias de kinesina-5, - 14 y -15 (y no la
dinena en absoluto), mientras que el apicomplejo Theileria
parva codifica kinesina-8 y -13.

El axonema
Una de las estructuras icnicas del citoesqueleto eucariota
es el axonema-que se ajusta a, nueve dobletes de
microtbulos radialmente colocados alrededor de un
aparato central que contiene dos microtbulos simples
(Haimo y Rosenbaum, 1981). El axonema es la estructura
alrededor de la cual se forman todos los los cilios y flagelos
eucariotas. La evolucin de los flagelos / cilios forma parte
de una revisin de esta serie por Carvalho-Santos et al.
(2011) y no sern discutidos en detalle aqu. Sin embargo,
el axonema representa una importante innovacin del
citoesqueleto y los aspectos de su evolucin son muy
pertinentes a la aparicin del citoesqueleto en el proto-
eucariota.
J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 8
Desde su distribucin en los organismos existentes, es
claro que el axonema evolucion antes del ltimo ancestro
comn de los eucariotas
Desde entonces, se ha pierde de manera independiente a
partir de mltiples linajes eucariotas (en particular, de
muchos linajes de plantas, hongos y amebas).
Estas prdidas estn estrechamente relacionadas con las
prdidas de familias ancestrales de kinesina y dineina. El
axonema evolucion a partir de los microtbulos del
citoplasma (Cavalier-Smith, 1978, 1982, 2006) Se infiere
generalmente que las ms antiguas estructuras fueron
semejantes a axonema, unas protrusiones desde el cuerpo
celular basadas en microtbulos con una funcin
exclusivamente sensorial, similar a un cilio inmvil hallado
en muchos tipos de clulas animales diferenciadas
(Rosenbaum y Witman, 2002; Jkely y Arendt, 2006; Satir
et al., 2007).
Axonemal la motilidad, por lo tanto, slo surge despus con
la evolucin de las clases especializadas de dinena del
axonema.
Si se supone que la dinena citoplsmica 1 evolucion antes
de las otras clases, a continuacin, las filogenias dinena
apoyan esta hiptesis, lo que sugiere la evolucin del
transporte intraflagelar (IFT) antes de dinena axonemal
(Wilkes et al, 2008; Hartman y Smith, 2009). Este
fundamento es tambin coherente con la evolucin de un
proto-cilio como una organela mvil, donde el movimiento
fue basado originalmente en deslizamiento impulsado por la
maquinaria de transporte intraflagelar (Mitchell, 2004,
2007). Sin embargo, el fundamento de las filogenias de
cadenas pesadas de dinena con el pariente ms cercano
de dinena eucariota, midasin (Garbarino y Gibbons, 2002;
Iyer et al, 2004.), sugiere que los los microtbulos
deslizantes estaban ms cerca del origen de la evolucin
ciliar, emergiendo antes de la maquinaria especializada
para el transporte intraflagelar. (Wickstead y Gull, 2011).
Esto implica que el proto-cilio no evolucion desde
protrusiones inmviles, sino desde un haz de microtbulos
mviles citoplasmtica anlogos a un axostilos de
oxymonads (Grimstone y Cleveland, 1965; McIntosh, 1973),
es de suponer que se unan de manera independiente en un
transporte intracelular como son algunos axonemas de hoy
(Witman, 2003; Briggs et al, 2004).

La revolucin proto-eucariota
Uno de los resultados ms sorprendentes de nuestra
creciente capacidad para investigar las caractersticas del
ltimo antecesor comn de eucariotas (LECA) ha sido cmo
gran parte de la complejidad biolgica en las clulas
existentes se remonta a esta clula ancestral. El ltimo
antecesor comn de eucariotas (LECA) posea gran parte
de la complejidad ya visto en el replisoma (Liu et al., 2009),
el espliceosoma (Collins y Penny, 2005), y en el sistema de
endocitosis (Dacks et al., 2009), as como en la maquinaria
necesaria para la meiosis y fagotrofa (Ramesh et al, 2005.)
(Cavalier-Smith, 2002b; Yutin et al, 2009). Por otra parte, el
anlisis comparativo del genoma de la Naegleria bruberi de
vida libre identific grupos de 4,000 protenas que
probablemente estaban presentes en la ltimo antecesor
comn de eucariotas (LECA) (Fritzen-Laylin et al., 2010).
Este modelo de "complejidad temprana" de la evolucin
eucariota se refleja en el citoesqueleto (Fig. 2 D). En algn
lugar en el espacio evolutivo entre los procariotas y el ltimo
antecesor comn de eucariotas (LECA), Una sola proto-
tubulina y molculas de proto-actina se diversificaron en
mltiples formas especializadas. Tres clases de motores
surgieron de forma independiente, y evolucionaron para
incluir al menos nueve clases de dinena, once clases de
kinesina, y tres clases de miosina (Richards y Cavalier-
Smith, 2005; Wickstead y Gull, 2007; Wickstead et al,
2010). Adems de estos, el axonema formado, con 100-200
protenas asociadas (Avidor-Reiss et al, 2004;. Pazour et al,
2005; Broadhead et al, 2006.), muchas de las cuales no
tienen ortlogos procariotas. Entre los procariotas y el
ltimo antecesor comn de eucariotas (LECA), se produjo
una revolucin en la biologa del citoesqueleto.
Esta complejidad no pudo haber aparecido totalmente
formada, pero surgi por elaboraciones paso a paso de la
estructura celular (y el repertorio gentico). Sin embargo, el
gran nmero de formas intermedias ms simples que debe
haber existido parecen haber dejado descendencia.
Esta es tal vez porque una gran parte de estos cambios se
produjo en un tiempo relativamente corto, con una
innovacin creadora de un panorama favorable para la
evolucin de la prxima (Cavalier-Smith, 2006).
Alternativamente, todos los descendientes de estas formas
intermedias sencillamente quedaron fuera de competencia
por la llegada del ltimo antecesor comn de eucariotas
(LECA), con su endosimbionte mitocondrial, sistema de
endomembrans, y el sofisticado citoesqueleto. Lo que est
claro es que desde este complejo ltimo antecesor comn
de eucariotas (LECA), la diversificacin en muchos linajes
eucariotas no ha sido a menudo acompaada por la adicin
de nuevas clases, sino por prdida de ancestros. Algunas
de estas prdidas estn asociados con la prdida de las
estructuras o funciones (tales como la motilidad axonemal)
especficos, pero parece que hay una notable flexibilidad en
el repertorio preciso de muchas de estas antiguas familias
que son necesarias para funcin de la clula eucariota.
A pesar de que estn construidas a partir de protenas
homlogas, las funciones de los filamentos procariotas y
eucariotas no son ampliamente homlogas. En eucariotas,
la segregacin de ADN se realiza de forma ubicua por el
citoesqueleto basado en tubulina, mientras que la
citocinesis involucra a la actina-miosina. En contraste, la
mayora de las citocinesis procariotas se basan en el
homlogo FtsZ, mientras que protenas semejantes a
actina, semejantes a tubulina, o WACA pueden utilizarse
para la segregacin de ADN. Esto sugiere que un cambio
tiene que haber ocurrido en la funcin del citoesqueleto en
el proto-eucariota (Lwe y Amos, 2009). Sin embargo, con
diversas formas divergentes que ocurren en ambas familias
de filamentos, y la creciente evidencia de plasticidad en la
funcin del citoesqueleto procariota, esta tal vez no fue una
transicin tan dramtica como podra parecer a primera
vista.
La FtsZ y la tubulina son protenas altamente conservadas
que estn restringidas en secuencia, sin embargo, son muy
divergentes entre s (Erickson, 2007). Debido a que este es
el caso, cmo y FtsZ (o un homlogo procariota de los
mismos) evolucionaron hacia tubulina eucariota? Se ha
sugerido que las tubulinas eucariotas evolucionaron a partir
de una secuencia semejante a Tubz (Cavalier-Smith, 2010).
Tal escenario ha sido muy recomendable. Porque en las
funciones de semejante a Tubz en la segregacin de ADN,
hay una transicin evolutiva plausible el desarrollo de la
mitosis basada en tubulina de los eucariotas. Adems,
semejante a Tubz y FtsZ coexisten en las clulas
bacterianas, lo que significa que una funcin de semejante
a tubulina podra evolucionar para un descendiente de Tubz
sin la prdida de la funcin celular de escisin basada en
FtsZ. Alternativamente, un FtsZ redundante, ya sea como
resultado de la duplicacin de genes o la evolucin de la
citocinesis basada en la actina, podra haber proporcionado
la relajacin necesaria de la secuencia de restricciones
tales como FtsZ que pudo evolucionar hacia la tubulina
eucariota (Doolittle, 1995; Erickson, 2007).
Curiosamente, el aumento en el tamao celular que
acompa la eucariognesis puede haber sido uno de los
factores que favoreci la sustitucin de la citocinesis
J. Cell Biol. Vol. 194 No. 4 513525 La evolucin del citoesqueleto Wickstead and Gull 9
basada en FtsZ con un sistema basado en actina. Hasta la
fecha, ningn anillo Z ha sido descrito que sea mucho ms
grande que 1 m de dimetro. Incluso grandes bacterias
requieren slo estos pequeos anillos Z para la divisin
debido a que forman nuevas clulas por gemacin de
pequeas endosporas (Angert Losick, 1998; Robinow
Angert, 1998). Esto ha llevado a la sugerencia tentativa de
que puede haber un dimetro mximo ms all del cual el
anillo Z no puede funcionar de manera eficiente (Erickson,
2007).

Los orgenes eucariotas
Paralelamente a numerosos genes que parecen haber
surgido especficamente durante la revolucin proto-
eucariota, los genomas eucariotas contienen una mezcla de
genes de aparente ancestro archaeal y de genes de origen
bacteriano (Koonin, 2010). Los genes de origen bacteriano
aparentemente son ms numerosos (Esser et al, 2004;.
Rivera y Lago, 2004; Makarova et al, 2005). Debido a que
todos los eucariotas existentes descienden de un nico
ancestro que ya contena la mitocondria endosimbionte ,
esto proporciona una buena fuente candidato para muchos
de los genes de origen bacteriano (aunque la afinidades
filogenticas de estos genes son en realidad bastante mixta
y no slo de las -proteobacterias; Koonin, 2010). Por el
contrario, gran parte de la maquinaria para la replicacin,
transcripcin y traduccin parece ser fundamentalmente
arqueas, o ms bien semenjates a arqueas (Ribeiro
Golding, 1998; Rivera et al, 1998; Yutin et al, 2008), lo que
sugiere que la genoma nuclear eucariota se origin, ya sea
desde el interior Archaea o desde un grupo hermano de
ella.
El citoesqueleto eucariota con mayor probabilidad
evolucion del hospedador semejante a arqueas que de
una endosimbionte bacteriana. Si asumimos que la
mitocondria fue adquirida por un proceso semejante a
fagocitosis en una proto-eucariota, entonces la estrecha
asociacin entre los sistemas de actina y endomembranas
en eucariotas sugiere fuertemente que un citoesqueleto de
actina primitiva ya exista (y por lo tanto el citoesqueleto de
actina sea el husped y no derivado endosimbionte). Tal
origen fagoctico proporciona un mecanismo biolgicamente
plausible para la adquisicin de las mitocondrias durante la
eucariognesis (Cavalier-Smith, 2002b; Yutin et al, 2009.),
aunque la presencia del procariotas que viven en otros
procariotas demuestra que la fagocitosis no es
necesariamente un requisito previo para la adquisicin (von
Dohlen et al., 2001). El origen de la tubulina es menos
claro. Sin embargo, al menos inicialmente los filamentos
FtsZ / Tubz de la nueva -proteobacterium habran sido
atrapados en el "lado equivocado" tanto del fagosoma y las
membranas bacterianas. Esto hara que no estn
disponibles para las funciones en los movimientos del ADN
o de organelas en el husped hasta que la transferencia de
genes al genoma del husped y la posterior traduccin en el
citoplasma husped.
El hecho de que varias lneas eucariotas tambin todava
poseen FtsZ mitocondrial identificable con funciones en la
divisin de organela sugiere que FtsZ de la mitocondria
endosimbionte estaba limitada por la funcin conservada y
no evolucion directamente a la tubulina citoplasmtica.
Diversos estudios filogenmicos apoyan el origen de partes
semejantes a archaea del genoma eucariota desde
Crenarchaeota (Cox et al, 2008; .Foster et al, 2009),
Euryarchaeota, o cualquier subtipo primitivo (Pisani et al,
2007.) (Yutin et al, 2008; .Kelly et al, 2010).
Alternativamente, tanto arqueas y eucariotas pudieron
derivarse de una lnea extinta "neomuran" (Brown y
Doolittle, 1997; Cavalier_Smith, 2002a). Si tanto la actina
eucariota y la tubulina se derivan de un husped semejante
a archaea ms que de una recientemente identificada
endosimbionte, entonces, qu nos indica este hecho sobre
la posicin filogentica de una recientemente identificada
proto-eucariota? Dado que FtsZ (y todos los otros
homlogos de tubulina identificados) no se encuentran en
Crenarchaeota (Fig. 3), esto excluira un origen para los
eucariotas desde de este grupo (los "eocytes"; Lago, 1988).
Por el contrario, una recientemente identificada protena
archea crenactin, que es monofiltico con actina
eucariota/ARP y el homlogo ms cercano existente de
actina eucariota, est ausente en Euryarchaeota (Yutin et
al., 2009).
Teniendo en cuenta estos datos, la presencia tanto de
crenactin y FtsZ en Korarcheota, arqueas profundamente
ramificados que no parecen ser ni Euryarchaeota ni
Crenarchaeota (Barns et al, 1996.; Elkins et al., 2008), es
particularmente interesante (ver Fig. 3). Significativamente,
el secuenciado korarchaeon tambin contiene componentes
clave de ARN polimerasas eucariotas (Koonin et al., 2007) y
de histonas (Bell y Negro, 2010). Tales inferencias basadas
en la distribucin son de ninguna manera definitivas (hay
que destacar que la secuenciado korarchaeon carece de
ESCRTIII [Makarova et al., 2010], que se encuentra en
eucariotas). Sin embargo, ellos no dan apoyo a una raz
para los eucariotas ya sea incrustadas en una lnea basal
de arqueas, o como una clula neomuran anterior.
Durante los ltimos 20 aos nuestro modelo de la evolucin
del citoesqueleto ha cambiado en gran medida. El
citoesqueleto procariota ha demostrado no slo que existe,
sino que es dinmica y diversa.
Sorprendentemente, tambin ha resultado ser prescindibles
al menos en sus formas primordiales. Durante la
eucariognesis una cantidad enorme de complejidad se
construy antes de LECA, pero la composicin en los
organismos individuales existentes muestra una notable
flexibilidad.
Como muchos datos biolgicos se recolectan y se se hace
posible analizar las secuencias de una mayor gama de
genomas, parece probable que ms sorpresas surgirn.
Para los procariotas, puede ser que an algunos de los
protagonistas tienen que formar parte del escenario.

Referencias