FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUIMICA UNMSM. DEPARTAMENTO DE BIOQUMICA.

EAPFFB



ENZIMAS

INTRODUCCIN

Las enzimas son el grupo ms variado y especializado de las protenas, su funcin es actuar como
catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres vivos puedan desarrollarse a
un ritmo adecuado. Un catalizador, por definicin, es un compuesto que con su sola presencia aumenta
la velocidad de la reaccin sin experimentar ninguna modificacin. Las enzimas son capaces de acelerar
reacciones qumicas especficas en un medio acuoso, y en condiciones en las que los catalizadores no
biolgicos, seran incapaces de realizar iguales fun- ciones.

Su capacidad catalizadora depende de su conformacin, la supresin de alguno de sus niveles de
estructuracin, causa la prdida de funcionamiento. Gran parte de sus propiedades catalti- cas radica
en el alto grado de especializacin que presentan respecto a las sustancias reaccio- nantes o sustratos.

Al igual que las protenas, les hay de muy diferentes tamaos y requerimientos; algunas nece- sitan
para desarrollar su actividad tan slo su estructura aminoacdica, mientras que otras re- quieren la
presencia de un cofactor. Este compuesto puede ser, sencillamente un in inorgni- co, Fe
2+
, Mg
2+
,
Mn
2+
o Zn
2+
; o una molcula orgnica ms o menos compleja, que si se en- cuentra unida
covalentemente se denomina grupo prosttico, y si establece uniones de natura-
leza dbil y reversible se denomina coenzima. Muchas vitaminas, o derivados de las mismas,
funcionan como coenzimas. La enzima completa junto a su cofactor se denomina holoenzima y su parte
exclusivamente proteica apoenzima.
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CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

En el origen del estudio de las enzimas se utilizaron nombres referentes al rgano o tejido dnde se
descubrieron (as la pepsina, de pptico o relativo a la digestin), o bien al sustrato o a la ac- tividad
desarrollada por la enzima, aadindole el sufijo -asa para darle un nombre (el caso de la ureasa, que
cataliza la hidrlisis de la urea). Desde 1961, la Unin Internacional de Bioqumica, utiliza un sistema de
clasificacin y denominacin, adoptado por convenio, que clasifica las enzi- mas en seis grandes grupos:



Nmero

Clase

Reaccin catalizada

1

Oxidorreductasas

Transferencia de electrones

2

Transferasas

Transferencia de grupos funcionales

3

Hidrolasas
Rotura de enlaces incorporando una molcula
de agua

4

Liasas
Rotura de enlaces covalentes por adicin o
eliminacin de grupos

5

Isomerasas
Reacciones de isomerizacin: transferencia de
grupos dentro de la misma molcula

6

Ligasas
Formacin de enlaces covalentes mediante
reacciones de condensacin


A cada enzima se le asigna un nmero formado por cuatro dgitos, el primero de los cuales cor-
responde a la clasificacin anterior y un nombre sistemtico, que permite caracterizar al sustrato y a la
reaccin catalizada. Ejemplo: glicerolfosfato deshidrogenasa (1.1.1.8), enzima que cataliza una reaccin
de xido-reduccin (1), mediante transferencia de H (1), siendo el aceptor el coenzi- ma NAD
+
(1) y el
dador el sustrato glicerolfosfato (8).
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ACTIVIDAD ENZIMTICA
La accin de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas vivos, ya que las reaccio- nes sin
catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades que tiene una molcula de cambiar en un ambiente
estable como es el medio biolgico, son muy bajas, de ah que las enzimas proporcio- nen el medio
adecuado para contrarrestar la lentitud en la realizacin del cambio.

Las reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las le- yes termodinmicas. El
principal par- metro que desde el punto de vista ter- modinmico, permite deducir si una re- accin se
desarrolla o no de forma es- pontnea, es el cambio en la energa libre de Gibbs, (G) deducido de la
segunda ley de la termodinmica (una reaccin es espontnea si la entropa global del universo aumenta),
que mide la capacidad de un sistema para desarrollar trabajo.


Para que se realice la transformacin de una molcula, que denominamos sustrato (S), en otra que
denominamos producto (P), el cambio de energa libre de Gibbs ha de ser negativo, lo que implica que la
energa libre del producto ha de ser menor que la del sustrato. Esquemticamente, el desarrollo de una
reaccin enzimtica sencilla consistira en:

E + S ES E + P

En una reaccin qumica la conversin de sustrato en producto requiere una situacin energtica
intermedia que se denomina estado de transicin, donde el nivel de energa es superior al del sustrato
o del producto. La diferencia entre el nivel de energa basal y la correspondiente al estado de
transicin se denomina energa de activacin y cuanta ms alta sea menor ser la velocidad de
reaccin. La presencia del catalizador provoca una disminucin en la energa de activacin requerida, y de
esta forma aumenta la velocidad con que se desarrolla la misma.

Un detalle importante a la hora de analizar la actividad enzimtica,
es que en las reacciones catalizadas enzimti- camente, se
incrementa la velocidad de la reaccin; pero lo que no se modifica
es el equilibrio de la misma, que sigue las leyes termodinmicas
independientemente de la presencia o ausencia del catalizador.

La forma que tiene la enzima de realizar su actividad ca- taltica
ser en primer lugar unirse con el sustrato, y en segundo lugar
facilitar la modificacin del mismo para su cambio a producto.
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Unin de la enzima con el sustrato




Two substrates (IMeowbot y Jerry Crimson Mann).


La molcula o molculas a modificar se sitan en una regin concreta de la enzima denomina- da
centro o sitio activo. Esta zona de la enzima es responsable de las dos propiedades bsi- cas de la
molcula: la especificidad y la accin catalizadora de la protena.

Dentro de todo el conjunto de enzimas les hay que presentan una alta especificidad, aceptan- do tan
slo un tipo de molculas sobre las que realizar la catalizacin, y siendo capaces de dis- criminar
incluso entre molculas isomricas; por otro lado, otras enzimas con un menor nivel de especificidad
catalizan reacciones utilizando como sustratos molculas que presenten una cierta similitud.

La interaccin entre enzima y sustrato se realiza a travs de enlaces de naturaleza dbil entre la
molcula de sustrato y el centro activo. Cuanto mayor sea el nmero de estos enlaces, ma- yor ser la
especificidad de la enzima, y mayor tambin su capacidad de discriminar entre dos sustratos
estructuralmente prximos.

La especificidad de las enzimas fue estudiada ya en 1890 por Fischer mediante el modelo de la llave y
la cerradura, segn el cual centro activo y sustrato presentaban morfologas comple- mentarias que les
hacan encajar como una llave y su cerradura.

Actualmente, se conoce que al unirse el sustrato al centro activo, pueden desarrollarse interac- ciones
entre ambos que producen cambios en la morfologa tanto del sustrato como del centro activo, pasando
a considerarse un segundo modelo (Koshland y Neet) que se denomina mode- lo del guante y la mano
o teora del ajuste inducido.

A travs de este segundo modelo se afirma que los enlaces no slo serviran para enlazar sus- trato y
centro activo, sino para facilitar la transformacin del sustrato en producto.
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Catlisis enzimtica

Las enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no
biolgicos, ya que pueden incrementar la velocidad 10
20
veces. La forma de llevar a cabo esta
aceleracin se apoya en diversos mecanismos, de los cuales los mejor estudiados son:

1) Disminucin de la entropa: Las colisiones de las molculas en disolucin pueden ser es- casas, la
existencia y accin de una molcula ms grande con tendencia a unir y colocar correctamente los
sustratos facilita la transformacin.

2) Facilitacin del medio ambiente de la reaccin: El centro activo de la enzima dispone de grupos
funcionales que pueden modificar el medio ambiente del sustrato, por ejemplo sItundolo en un medio
hidrofbico que produzca su desolvatacin, y que este cambio en su entorno posibilite la reaccin.

3) Introduccin de tensin o distorsin sobre el sustrato: La complementariedad ent r e el centro
activo y el sustrato provoca tensiones sobre la molcula de sustrato favoreciendo la aparicin, o
desaparicin de enlaces que facilita su transformacin en producto.

4) Existencia de grupos catalticos especficos: El centro activo puede disponer de grupos funcionales
catalticos que colaboren de forma directa, en la formacin o rotura de en- laces. Dentro de estos
sistemas existen dos variedades: grupos catalticos cido-bsicos, que participan dando o aceptando
protones y permiten el desarrollo de la reaccin hacia la formacin del producto; y grupos catalticos
covalentes, que mediante la creacin de enlaces covalentes transitorios con el sustrato, direccionan la
reaccin en el mismo sentido que los anteriores.

CINTICA ENZIMTICA

El estudio de la actividad enzimtica implica el anlisis de la velocidad de actuacin de la enzi- ma, lo
cual se conoce con el nombre de cintica enzimtica.

La velocidad de catlisis de una enzima podra determinarse bien como velocidad a la que se forma el
producto, o bien como velocidad a la que desaparece el sustrato.

La concentracin de sustrato afecta de manera muy importante a la velocidad de la enzima. Cuando
se mantiene constante la concentracin del enzima, se comprueba que al aumentar la concentracin
de sustrato la velocidad de la enzima crece linealmente, disminuyendo el incremento paulatinamente
hasta alcanzar una meseta que corresponde a un valor de velocidad que es la velocidad mxima.
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Modelo de Michaelis-Menten

L.Michaelis y M. Menten en 1913, disearon un modelo o teora general de la accin enzimtica que explica el
comportamiento hiperblico de la velocidad con respecto a la concentracin de sustrato.

En el modelo postularon que la enzima (E) se combina en primer lugar con el sustrato (S), de forma
reversible, formando el complejo enzima-sustrato (ES), que se descompone en un se- gundo paso
dando la enzima libre (E) y el producto (P). La velocidad de la ltima reaccin es baja, y el modelo
supone que la probabilidad de que la enzima reaccione con el producto para volver a formar ES, es tan
nfima que resulta despreciable, quedando simplificado este ltimo paso en una reaccin prcticamente
irreversible.
k
3


ES E + P

La enzima puede existir en dos formas, en forma libre (E) o combinada como ES, cuando la [S] es
baja la mayora de la enzima estar libre y se ver favorecida la formacin de ES, cuan- do se va
incrementando la [S] la velocidad aumenta linealmente. La [E] libre ser la diferencia entre la [E] total
o inicial y la [ES] o enzima combinado con el sustrato, y la velocidad mxima se alcanzar cuando toda
la enzima se encuentre en forma de ES, llegndose a la saturacin de la enzima por su sustrato,
situacin responsable de la meseta que aparece en la grfica.

Al disponer de una concentracin de sustrato saturante, la reaccin alcanza rpidamente un estado
estacionario en el que la [ES] se mantiene prcticamente constante y la velocidad medida durante este
estado es la velocidad analizada por el modelo de Michaelis-Menten que tambin se denomina
modelo del estado estacionario.

La expresin ms habitual de la ecuacin de Michaelis-Menten:

V max .[S]

v =

Km + [S]


Cuando la velocidad es la mi- tad de la
velocidad mxima (v= V
m x
/2 ), se
obtiene una equivalencia de la
concentra- cin de sustrato a la
constan- te de Michaelis ([S]=K
m
), lo
que representa una medida ms
sencilla de determinar que la
relacin de constantes de equilibrio, y
permite ex- presar este parmetro
cinti- co en unidades de concentra-
cin.
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La ecuacin de Michaelis-Menten puede trans- formarse
algebraicamente para obtener repre- sentaciones
rectilneas en las que las medidas de Vmax y Km
resulten ms precisas. Una de las transformaciones se
denomina de doble recproco o ecuacin de Lineweaver-
Burk, y sera:




Su representacin grfica ser una lnea recta.

Otra linearizacin de la ecuacin de Michaelises la
obtenida por el mtodo de Eadie-Hofstee, donde en el
eje de abscisas se representa v y en el de ordenadas
v/S.

Los parmetros V
mxima
. y K
m
caracterizan cinticamente a las enzimas denominadas michaelianas, (las
enzimas no michaelianas son las denominadas reguladoras o alostricas ). La K
m
se relaciona con la
afinidad de la enzima por el sustrato que ser tanto ms alta cuanto ms baja sea la constante de
Michaelis; sin embargo, para muchas enzimas el conocimiento de estos datos no proporciona mucha
informacin respecto a los pasos de la reaccin, la velocidad o el mecanismo de la misma.



Unidades de medida de la actividad enzimtica

La actividad cataltica de las enzimas se mide en condiciones estndares, con concentracin saturante, y
temperatura de 37C. La unidad de actividad enzimtica (U) se define como la cantidad de enzima
que cataliza la formacin de 1 M de producto por minuto. Las medidas de concentracin de enzima
que en medios naturales son del orden de 10
-8
a 10
-12
M pueden tambin expresarse como unidades
enzimticas por unidad de volumen (U/ml).

La utilizacin del Sistema Internacional ha dado lugar a una unidad que se conoce con el nom- bre de
katal (kat) que es la cantidad de enzima que transforma un mol de sustrato por se- gundo, al ser
una unidad excesivamente grande no tiene una aplicacin muy extendida.

En ltimo trmino, y aunque no sea una unidad de medida directa, la actividad especfica, se define
como el nmero de unidades de actividad enzimtica que hay por miligramo de protena (U)/ mg de
protena, y sirve para cuantificar la pureza de una preparacin enzimtica.
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Isoenzimas

Existen enzimas que catalizando la misma reaccin presentan distintas cinticas. Estas enzi- mas
reciben el nombre de isozimas o isoenzimas (iso significa igual), y se caracterizan por pre- sentar
diferencias estructurales entre ellas que justifican su cintica variable.

Estas variaciones en la conformacin se traducen en modificaciones de funcionamiento, que hacen
que cada isozima sea la ms adecuada para la funcin de la clula a la que pertenece; as una misma
enzima puede existir bajo formas de isoenzimas diferentes en el msculo, hga- do, corazn o sistema
nervioso, catalizando siempre la misma reaccin.

Un ejemplo lo constituye la lactato deshidrogenasa, enzima oligomrica formada por cuatro su-
bunidades o cadenas peptdicas. Hay dos tipos de subunidades, la M (abundante en la enzima del
msculo) y la H (abundante en la enzima cardaca (heart, corazn en ingls)), que combi- nadas dan
lugar a 5 variedades moleculares denominadas M
4
, M
3
H, M
2
H
2
, MH
3
y H
4
. Estas va- riedades se
distribuyen en diferentes tipos celulares, dependiendo de los requerimientos de ve- locidad para esta
reaccin que exista en dichas clulas, o incluso se reparten en distintos com-
partimentos celulares, existiendo una isozima en el citoplasma y otra en la mitocondria.

Adems de esta distribucin regional comentada, puede existir tambin una distribucin tem- poral,
encontrndose por ejemplo, isozimas que funcionan durante el periodo fetal y otras durante la vida
adulta. En todos los casos, la presencia de una isozima determinada, garantiza su perfecta idoneidad
para una clula o tejido determinado, en un tiempo tambin concreto.
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FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Las enzimas son protenas que funcionan en un determinado medio, bien sea intra o extracelular, donde
las condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de actividad de la molcula puede verse
modificado a lo largo del tiempo. Dentro de los factores que afectan a la actividad enzimtica merecen
destacarse:
1) El pH: Todas las enzimas tienen en su estructura primaria aminocidos con grupos radicales
ionizables. Dependiendo del pH del medio en el que se encuentren pueden no tener carga, o por el
contrario estar cargados, bien positiva o negativamente. Estas cargas sirven para esta- bilizar la
conformacin natural de la protena y cuando el pH las cambia, tambin se modifica la estructura,
llevando en ltimo extremo a la desnaturalizacin de la protena, y en el caso de las enzimas a la
prdida de actividad.
Dependiendo del medio dnde deba ejercer su accin cataltica, cada enzima tendr su con- formacin
ms adecuada, y por lo tanto su mxima actividad, alrededor de un valor concreto de pH, que recibe el
nombre de pH ptimo. El cambio, bien sea hacia valores ms altos o ms bajos provocar una
disminucin de la actividad.
En el caso de la pepsina gstrica, una enzima digestiva, su pH ptimo est alrededor de 2 ya que el
medio estomacal es un medio de gran acidez; mientras que otra enzima digestiva co- mo la tripsina,
cuyo lugar de accin cataltica es el intestino delgado, presenta su pH ptimo aproximadamente a 8.
La mayor parte de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH, con algunas excep- ciones,
como es el caso de la amilasa salival, capaces de mantener la actividad en un amplio rango de valores
de pH. Esta adaptacin garantiza su funcionamiento independientemente del valor del pH del alimento
ingerido.
El medio interno de los seres vivos est siempre tamponado, lo cual hace que los pH fisiolgicos de las
soluciones corporales varen poco, el plasma sanguneo presenta valores prximos a la neutralidad (7,4), y
la desviacin de unas pocas dcimas provoca alteraciones muy graves. Tan s- lo existen algunas zonas del
organismo que se mueven en valores muy alejados de la neutrali- dad, como el caso descrito de las
soluciones digestivas; o, ya en el interior celular, los lisosomas, que contienen enzimas cuyo pH ptimo se
encuentra en valores muy cidos.


2) La temperatura: Este factor presenta dos efectos contra- puestos,
por un lado el aumento de temperatura produce, de forma general, un
aumento en la velocidad de cualquier reaccin qumica; pero por otro
lado, las enzimas experi- mentan desnaturalizacin y prdida de
actividad al superar una determinada temperatura. En este caso resulta
ms di- fcil determinar como en el pH una temperatura ptima, y las
curvas de actividad presentan un incremento inicial de actividad ms
pronunciado para posteriormente al irse des- naturalizando, decrecer la
velocidad de reaccin.
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INHIBICIN ENZIMTICA

Una forma de influir sobre la actividad de los enzimas, aparte de los factores de pH y temperatura
descritos anteriormente, estriba en los efectos que tienen algunas molculas al unirse a las enzimas. Al
conjunto de molculas que disminuyen la actividad enzimtica se les denomina inhibidores, y en las
reacciones qumicas del organismo in vivo son utilizados para controlar el grado de actividad de una
enzima concreta. Parte de esta utilidad puede estudiarse en muchas de las acciones de los frmacos,
cuyos efectos se fundamentan en su accin como inhibidores de mayor o menor potencia de algunas
enzimas, tal es el caso de un frmaco como la aspirina (cido acetilsaliclico) que inhibe la primera enzima
de la sntesis de las prostaglandinas.

Dependiendo del tipo de unin que establezcan con la enzima hay dos grandes grupos de inhibidores:
- Inhibidores reversibles, unidos por enlaces no covalentes y reversibles.

- Inhibidores irreversibles, unidos por fuertes enlaces covalentes irreversibles.





1) Inhibicin reversible

Dentro de los inhibidores reversibles hay tres grupos dependiendo del lugar y forma de unin a la
enzima:

- Los inhibidores competitivos, denominados as porque compiten con el sustrato por ocupar el
centro activo. Estas molculas presentan una semejanza estructural con el sus- trato que les permite
situarse en el centro activo y bloquear la catalizacin enzimtica, lo que desde el punto de vista cintico
supone un descenso en la velocidad de reaccin.

La reaccin enzimtica se desarrolla de la siguiente
forma: parte de las mol- culas enzimticas estn
ocupadas por inhibidor (no funcionantes, o inhibidas) y
otra parte estn unidas al sustrato y formando
producto (funcionantes).

E + S ES E + P

+ I EI


Sin embargo, si la concentracin de inhibidor se mantiene fija, es posible revertir la in- hibicin
incrementando la concentracin de sustrato, de tal forma que aumente la pro- babilidad de que el
centro activo est ocupado por el sustrato y no por el inhibidor. En suma, los inhibidores competitivos
aumentan la K
m
de la enzima pero no modifican su
V
mxima
.

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- Los inhibidores no competitivos se unen a la
enzima en puntos distintos al centro activo, su unin
incapacita a la enzima para desarrollar su accin
cataltica, y en este caso, el aumento en la
concentracin de sustrato no re- vierte la inhibicin.
Su capacidad de unirse a la enzima est sta en solita-
rio o est unida al sustrato, da lugar a que la V
mxima
.
se encuentre disminui-
da, mientras que la K
m
no se modifica ya que la afinidad de la enzima por el sustrato y su
capacidad de unirse a l no se ve disminuida. La reaccin que
tendr lugar ser como sigue:

E + S ES E + P

+ I EI + I ESI

- Los inhibidores acompetitivos o in- competitivos
, no presentan afinidad por la molcula de enzima
libre, sino que se unen a la enzima cuando sta se
encuentra formando el complejo enzima-sustrato
(ES), inhabilitndole para continuar el proceso y
formar producto.
La reaccin ser:

E + S ES E + P

+ I ESI

La V
mxima
. se ver disminuida ya que la formacin del complejo inactivo ESI, disminuye la
concentracin de ES y la aparicin de producto. Sin embargo la K
m
aparece inore- mentada, debido al
hecho de que en esta situacin la ms rpida desaparicin del com- plejo ES, desplaza el equilibrio de
la reaccin hacia la derecha, aparentando un aumen- to de la afinidad de la enzima por el sustrato.


2) Inhibicin irreversible

Los inhibidores irreversibles son los que se unen a la enzima mediante enlaces covalentes, bien en el
centro activo o en cualquier otro lugar, causando una inactivacin permanente. Muchos frmacos
presentan este mecanismo de accin, como por ejemplo la penicilina, y otros antibacterianos que
bloquean enzimas claves bacterianos, impidiendo en este caso la actividad de sntesis de la pared
bacteriana.
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ENZIMAS REGULADORAS

En la mayor parte de los procesos metablicos que sern objeto de estudio en los temas si- guientes,
aparece un tipo de enzimas que controlan la velocidad de toda la secuencia de reac- ciones que
componen una ruta metablica, a travs del control que ejercen sobre la reaccin ms lenta. Estas
enzimas reguladoras responden aumentando o disminuyendo su actividad ca- taltica en respuesta a
determinados moduladores o molculas seal.

Si la unin del modulador se realiza de forma reversible, no covalente, las enzimas se denomi- nan
enzimas alostricas, que significa otra forma, ya que son capaces de modificar su con- formacin
por la unin de los moduladores.

Este tipo de enzimas no sigue la cintica michaeliana, en ellas la relacin entre la concentra- cin de
sustrato y la velocidad de la enzima presenta un trazado sigmoideo, y la K
m
se deno- mina S
0,5
. Este
comportamiento cintico indica cooperatividad en la unin del sustrato al centro activo de la enzima, lo
que significa que la unin de una molcula de sustrato facilita la unin de las siguientes.

La cintica de la enzima se modifica dependiendo del tipo de modulador con el que se una. Existen
dos variedades de moduladores, los que aumentan la actividad de la enzima o activa- dores y los que
la disminuyen, inhibidores.




La estructura de estas enzimas es, en general, ms compleja que la del resto de las enzimas, ya que
suelen estar formados por varias subunidades, disponiendo de un centro activo en la subunidad
denominada cataltica y un centro alostrico o regulador, donde se une el modulador, situado en la
subunidad reguladora.

Se les clasifica en homotrpicos cuando el propio sustrato acta tambin de modulador y he-
terotrpicos cuando el modulador y el sustrato son molculas diferentes.
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Si la unin del modulador es una unin de tipo covalente, las enzimas perteneceran a un grupo
especfico de enzimas reguladoras, las reguladas por modificacin covalente. El ejemplo ms
interesante lo constituyen las enzimas que son activadas o inactivadas por fosforilacin o
defosforilacin. La incorporacin de un grupo fosfato altera la conformacin de la enzima modificando su
actividad y permitiendo su regulacin para controlar un proceso ms general. La incorporacin o
eliminacin de un grupo fosfato se desarrolla a su vez de forma cataltica, de tal manera que existen
grupos de enzimas, las cinasas y fosfatasas que realizan ambos procesos respectivamente.

Un sistema diferente de regulacin lo constituye el sistema de activacin de zimgenos. Algunas
enzimas se sintetizan en forma de precursores inactivos denominados proenzimas o zimgenos, y
slo en determinadas circunstancias se produce la activacin. El proceso de activacin consiste en la
rotura proteoltica de la enzima, que permitir los cambios de conformacin adecuados para la correcta
configuracin de la molcula. Este tipo de regulacin activadora la presentan las enzimas digestivas
como la quimotripsina o la tripsina que se sintetizan como tripsingeno y quimotripsingeno.

Los sistemas de regulacin expuestos constituyen algunas de las estrategias para poder cambiar el
ritmo con que se realizan ciertos procesos metablicos; sin embargo a lo largo del estudio de los
mismos podrn apreciarse las mltiples y variadas posibilidades que la evolucin ha ido desarrollando
para controlar de la manera ms precisa posible la qumica de los organismos.