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PROTEINAS

PROTEINAS

DEFINICION Grandes macromolculas constituidas principalmente por unidades monomricas denominadas aminocidos.

AMINOACIDOS

CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
Los aminocidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminocidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminocidos no esenciales. Para la especie humana son esenciales ocho aminocidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptfano, leucina, isoleucina y fenilalanina (adems puede aadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto)

Aminocidos Esenciales
R apolar

R polar

R cido

R bsico

PROPIEDADES ACIDO BASE DE LOS AMINOACIDOS

NH2 Comportamiento Anftero

Punto isoelctrico

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS


CLASIFICACIN Diversa: Elevado nmero y diversidad de propiedades Se basa en cuatro criterios:
Qumico (composicin)
Simples Conjugadas

(holoprotena = apoprotena + grupo prosttico)


- Glico-, lipo-, nucleoprotenas - metalo-, hemo-, flavo-protenas

Estructural (forma)
Globulares Fibrosas

Funcin Fsico (solubilidad)

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS


CLASIFICACIN EN BASE A LA SU FUNCION ESTRUCTURALES: forman parte estructural del cuerpo. Protenas clasificadas como B-2. ENZIMAS: catalizan reacciones biolgicas. ejemplos: lipasas, proteasas. HORMONAS: mensajeros qumicos. Insulina, gluacagn. TOXINAS: protenas dainas generadas por microorganismos. Toxina botulnica. ANTICUERPOS: protenas protectoras elaboradas por el organismo. -Globulina de la sangre TRANSPORTE DE O2: transporta O2 de los pulmones a los tejidos. Hemoglobina. Almacn de O2 en el msculo. Mioglobina

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS


CLASIFICACIN EN BASE A LA SOLUBILIDAD ALBMINAS: solubles en agua o en disoluciones salinas diludas
(albumina serica, ovoalbumina, y lactoalbumina). GLOBULINAS: requieren concentraciones salinas ms elevadas para permanecer en disolucin (glicinina, faseoleina y Beta-lactoglobulina). PROLAMINAS: solubles en alcohol (zeina, gluten de maiz y las gliadinas del trigo) GLUTELINAS: solubles en cidos o bases diluidos (glutelinas del trigo) ESCLEROPROTENAS: son insolubles en la gran mayora de disolventes los

ENLACE PEPTIDICO

El enlace peptdico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) del aminocido contiguo inmediato, con desprendimiento de una molcula de agua.

Disposicin espacial del pptido


El carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-) determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los tomos que lo forman.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS


Las protenas tienen 4 estructuras, la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. A continuacin son definidas y explicadas

insulina

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La estructura primaria es la secuencia de aminociodos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: ALFA HLICE


La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. 1. alfa-hlice: se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocido y el -NHdel cuarto aminocido que le sigue.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: ALFA HLICE

ESTRUCTURA SECUNDARIA: BETA PLANAR


2. Beta planar: En esta disposicin se forma una cadena en forma de zigzag llamada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: BETA PLANAR

Paralela

Antiparalela

hlice-vueltahlice

cremallera de leu

horquilla

barril

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. 2. 3. 4.
Puentes de H2

puente disulfuro. puentes de hidrgeno puentes elctricos interacciones hidrfobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

CUANTIFICACION DE PROTEINAS

ELECTROFORESIS
Cuando se aplica un campo elctrico a un medio que contiene partculas cargadas, las partculas cargadas negativamente migran hacia el nodo o polo positivo mientras que, las cargadas positivamente migran hacia el electrodo negativo (ctodo). Este principio se puede aplicar para separar las fracciones de protenas puesto que los aminocidos (aa) constituyentes de la protenas, y por tanto las protenas, son compuestos anfteros que se comportan como cidos 6(ceden protones y quedan con carga negativa) o bases (captan protones y quedan con carga positiva) dependiendo del medio en el que estn. Si una disolucin de protenas se somete a la accin de un campo elctrico la . tasa de migracin durante la electroforesis depende de: La carga neta de la molcula, su forma y tamao La fuerza del campo elctrico Caractersticas del soporte La cantidad de carga neta en la molcula es variable y depende del pH del amortiguador. Si el pH del medio es menor que el punto isoelctrico, las protenas se comportan como cationes y, si el pH del medio es superior al pI, se comportan como aniones. La carga de la protena se hace ms negativa a medida que el pH del amortiguador se hace ms bsico

ELECTROFORESIS

Los pasos a seguir en una electroforesis se pueden resumir en: 1.Separacin electrofortica mediante un campo elctrico 2. Fijacin de las protenas sobre el soporte 3. Revelado de las protenas para identificar su presencia y separacin. Se realiza mediante colorantes cidos, negro amido, rojo Ponceau... Que se fijan sobre las funciones bsicas de las protenas. El exceso de colorante se arrastra con mezclas acticoagua, o metanol-actico, segn el colorante utilizado con tal de que se decolore el soporte sin elucin del colorante fijado a las protenas. 4. Cuantificacin de las fracciones electroforticas mediante fotmetros especiales (densitmetros) que permiten cuantificar el colorante fijado a diferentes distancias del punto de aplicacin, y con ello la representacin grfica de la separacin (proteinograma: grfica que representa las fracciones protecas del suero sanguneo).

DESNATURALIZACIN
Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen una conformacin muy abierta y con mxima interaccin con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble. Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una protena desnaturalizada puede renaturalizarse.

Propiedades Funcionales de las Protenas


Propiedad
Hidratacin

Funcin
Solubilidad, dispersin, absorcin de agua, espesante, gelificante, viscosidad, formacin de masas y propiedades reolgicas en general. Elasticidad, cohesin, formacin de redes tridimensionales, formacin de fibras, viscosidad, agregacin, gelificacin. Color, sabor, olor, textura, turbidez, arenosidad, etc. Emulsificacin, espumante, estabilizacin, formacin de complejos lpido-protenicos Compatibilidad con aditivos, accin enzimtica y modificacin de propiedades de los alimentos

Estructural y Reolgica

Sensorial

Superficie

Otras

PROPIEDADES FISICOQUMICAS
CARGAS DE LAS PROTENAS: La cadena est salpicada de muchas cargas procedentes de los grupos cidos y bsicos colaterales de loa Aa y de los grupos NH2 y COOH inicial y final. Las cargas vara con el pH. Hay un pH (punto isoelctrico) en el que la molcula tiene mismo nmero de cargas + que (protena neutra).

PROPIEDADES FISICOQUMICAS
SOLUBILIDAD: Las protenas aumentan su solubilidad concentraciones salinas bajas y precipitan concentraciones salinas altas. a a

El pH influye en la solubilidad. En el pI es mnima y la capacidad de cristalizacin es mxima; a pH extremos la solubilidad es mxima.

PROPIEDADES FISICOQUMICAS
ESPECIFICIDAD: La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.

PROTEINAS EN ALGUNOS ALIMENTOS


PROTENAS DEL HUEVO: El huevo est constituido por 10,5% cscara; 58,5% de albumen o clara y 31% yema; los slidos de su parte comestible (albumen +yema) estn integrados bsicamente por protenas y lpidos. (95%materia seca)

Componente Agua Protenas Hidratos de carbono Lpidos Cenizas

Huevo entero (%) 74 12,9 0,4 11,5 0,7

Yema (%) 49 16 0,6 30,6 2

Clara (%) 87,8 10,9 0,2 0,2 0,3

PROTEINAS EN ALGUNOS ALIMENTOS


La Ovoalbumina es la mas abundante. Protenas sin actividad biolgica: Ovoalbmina

Globulinas

G2 G3 Macroglobulina Lisozima Glucosidasas Catalasas Peptidasas Esterasas Quelantes Conalbmina Flavoprotenas Avidina Ovomucoide Ovoinhibidor Ovomucina Ovoglucoproena

Protenas con actividad biolgica: Albumen

Enzimtica

No Enzimtica

Inhibidores

Otros

PROTEINAS EN ALGUNOS ALIMENTOS


PROTENAS DE LA CARNE: Protenas contrctiles o microfibriales: conforman estructuralmente el tejido muscular y transforman la energa qumica en mecnica durante la contraccin y relajacin de msculos. Miosina, actina, tropomiosina, troponina y actinina. Protenas solubles: miogeno (albminas y globulinas que pertenecen a los sistemas del metabolismo celular, tal: gluclisis). Protenas insolubles: conforman el tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso y las capas ms rgidas que envuelven y soportan los msculos.

Componentes Agua Protenas Hidratos de carbono y sustancias no nitrogenadas Lpidos Sustancias nitrogenadas no proteicas Sales inorgnicas

Anlisis aproximado de la mayora de las carnes (%) 70 20 1,5 6 1,5 0,7

PROTEINAS EN ALGUNOS ALIMENTOS


PROTENAS DEL TRIGO: Su capacidad de esponjamiento se debe a las protenas, aunque influyen otros constituyentes como: el almidn y los lpidos. La harina contiene entre 10 a 12% de protenas. Son bsicamente glutelinas y prolaminas.(presentes en el citoplasma de las clulas del endospermo). Actan como componentes estructurales y de reserva de nitrgeno para el crecimiento. En menor proporcin, hay albminas y globulinas, que representan el 15% (favorecen las reacciones de oscurecimiento no enzimtico responsables del color y del aroma tpicos de los productos de panadera). El gluten en su conjunto tiene una composicin de aminocidos de aproximadamente 6%ionizables, 45% polares y 49% apolares. La tenacidad de las harinas se debe a la composicin del gluten.

Clasificacin de las Enzimas

Clasificacin de las Enzimas

Clasificacin de las Enzimas

Clasificacin de las Enzimas

ENZIMAS-CATALIZADORES
No alteran el estado de equilibrio Disminuyen la energa de activacin; Keq no es afectada por la enzima. No presentan efecto termodinmico global G no es afectada por la enzima.
Energa de activacin sin enzima
Diferencia entre la energa libre de S y P

Energa de activacin con enzima

coordenada de Reaccin

Enzimas-Componentes de la Reaccin

E+S

ES

P+E

Sustrato se une al SITIO ACTIVO de la enzima

ENZIMAS Factores que afectan la actividad enzimtica

Factores que alteran la velocidad de las reacciones enzimticas son: - pH; - temperatura; - concentracin de las enzimas; - concentracin del substrato; - presencia de inhibidores.

ENZIMAS INFLUeNCIA Del PH


El efecto del pH sobre la enzima se debe a las variaciones en el estado de ionizacin de los componentes del sistema a medida que el pH varia. Enzimas grupos ionizables, existen en estados de ionizacin.

ENZIMAS INFLUeNCIA Del PH


La estabilidad de una enzima a un determinado pH depende: - temperatura; - fuerza inica; - naturaleza qumica del tampn; - concentracin de los iones metlicos contaminantes; - concentracin de substratos como cofactores de la enzima; - concentracin de la enzima.
ENZIMA Pepsina Tripsina Catalasa Arginasa Fumarasa pH TIMO 1,5 7,7 7,6 9,7 7,8

ENZIMAS INFLUENCIA De la TEMPERATURA temperatura dos efectos ocurren: (a) la tasa de reaccin aumenta, como se observa en la mayora de las reacciones qumicas; (b)La estabilidad de la protena decrece debido a desactivacin trmica. Enzima temperatura ptima para que tenga su actividad mxima, es la temperatura mxima a la cual la enzima posee una actividad ctte. por un perodo de tiempo.

ENZIMAS INFLUENCIA De la TEMPERATURA El efecto de la temperatura depende: - pH y la fuerza inica del medio; - la presencia o ausencia de aglutinantes. Por encima de T optima, velocidad de reaccin debido a la temperatura es compensado por la perdida de actividad cataltica debido a desnaturalizacin trmica.
ENZIMA Pepsina Tripsina Urease TEMPERATURA OPTIMA ( C) 31,6 25,5 20,8

Velocidad de transformacin de S en P cantidad de E. Desviacin de la linealidad ocurren: - Presencia de inhibidores en la solucin de enzima; - Presencia de substancias txicas; - Presencia de un activador que disocia la enzima; - Limitaciones impuestas por mtodo de anlisis. Se Recomienda: - Enzimas con alto grado de pureza; - Substratos puros; - Mtodos de anlisis confiables.

ENZIMAS INFLUENCIA De [E]

ENZIMAS INFLUeNCIA Del [S]


[S] varia durante el curso de la reaccin a medida que S es convertido en P. Medir Vo = velocidad inicial de reaccin. [E] = ctte.
vo

[S] pequeas Vo linealmente. [S] mayores Vo por incrementos cada vez menores. Vmax [S] Vo insignificantes. Vmax es atingida E esta en la forma ES, la [E] que est libre es insignificante, entonces, E saturada con S y V no con de la [S].

Vmax

[S]

Uso industrial de las enzimas


Ventajas: Son muy especificas (reduccin de reacciones secundarias). Funcionan en condiciones moderadas de T y pH (disminucin de costo en equipo y energa). Actan a bajas concentraciones 10-8 10-6 M. Velocidad de reaccin se controla modificando T, pH, Concentracin. Desventajas: Son costosas (baja disponibilidad y purificacin). Estudios cinticos en laboratorio poco extrapolables a alimentos (matriz compleja) Procesos requieren de control sofisticado para mantener activa la enzima.

Uso industrial de las enzimas


Amilasas Alfa amilasas atacan enlaces de tipo alfa-(1-4) producen dextrinas de 10 a 20 unidades glucosa y reduce la viscosidad del almidn. Fuente principal bacterias de tipo Bacillus, requieren de calcio como cofactor. Beta amilasas atacan enlaces de tipo alfa-(1-4) a partir de los extremos no reductores generando maltosa. Amiloglucosidasas hidroliza enlaces alfa-(1-4) y alfa-(16). Hidrlisis total del almidn en la fabricacin de jarabe de glucosa. Pululanasa hidrlisis de enlaces alfa-(1-6). Enzima desramificadora.

Uso industrial de las enzimas


Amilasas Aplicaciones Malteo: produccin de malta a partir de la cebada. La germinacin del cereal produce beta-amilasa y alfa amilasa, estos generan la hidrlisis del almidn produciendo dextrinas, maltosa, glucosa, maltotriosa. Panificacin: la harina de trigo contiene beta-amilasa (>proporcin) y alfa-amilasa, que acta en el amasado produciendo maltosa, glucosa siendo estos ltimos sustratos usados por la levaduras para producir C02 y etanol. Produccin de edulcorantes : amilasas pueden transformar el almidn en maltodextrinas y luego usarlas como sustrato para hacer transformaciones. Uso de amiloglucosidasa favorece la hidrlisis casi total a D-glucosa que posteriormente mediante glucosa isomerasa se obtiene fructosa . Amiloglucosidas y Beta-amilasa convierten almidn en jarabes glucosados. Si se usa solo Beta-amilasa sobre las dextrinas se genera maltosa. Usos de cada uno de estos edulcorantes industrias de bebidas, confitera, fermentaciones , helados, alimentos infantiles

Uso industrial de las enzimas


Pectinasas Las ms importantes pectinometilesterasas que pueden generar pectinas de bajo metoxilo. Poligalacturonasas que rompen enlaces glucosidicos alfa (1-4) del acido galacturonico, en el interior del polmero o en los extremos. En el interior del polmero reducen la viscosidad de la solucin y cuando hacia los extremos es mucho mas lento el proceso. Pectinoliasas rompe el enlace glucosidico por formacin de uniones dobles entre el carbono 4 y 5. Aplicacin industrial : La presencia de pectinasas (presente en la fruta) trae como consecuencia desesterificacin, desestabilizacin provocando su precipitacin. Tratamientos trmicos con variacin de pH permite desactivar la enzima disminuyendo la turbiedad. Preparaciones comerciales de pectinasas se usan en la extraccin, clarificacin y filtracin de jugos de frutas y vinos, elaboracin de pures y concentrados fruticolas.

Uso industrial de las enzimas


Lactasa hidroliza lactosa en sus monosacaridos correspondiente glucosa y galactosa. Evitan la precipitacin de lactosa en aplicaciones de confitera otorgando un sabor mas dulce. Invertasa Hidroliza la sacarosa a glucosa y fructosa. Las preparaciones comerciales se obtienen de levaduras tales como S. Cervesiae, S. carlsbergensis, su mayor aplicacin se encuentra en la confitera en dulces de centro suave donde la solubilidad de la glucosa y fructosa es mucho mayor a la de la sacarosa. Proteasas De Origen animal: pepsina generado como pepsinogeno y adquiere su conformacin activa por hidrolisis estomacal. Aplicacin para mejorar digestin. Quimiosina hidroliza enlaces peptidicos cuyo carboxilo pertenece a la fenilalanina o a la leucina. Renina se utiliza principalmente en la elaboracin de quesos, fomentan la coagulacin de las k-caseina.

Uso industrial de las enzimas


Enzima Lipasa Alimento Leche Accin Hidroliza las grasas y producen un sabor desagradable en productos lcteos Hidroliza las grasas y produce sabores deseables caractersticos Adaptacin industrial Los tratamientos trmicos desnaturalizan la enzima Se usa la leche sin pasteurizar para la produccin de quesos, aunque stos se tienen que madurar por largos perodos para asegurar la destruccin de microorganismos patgenos. Las proteasas se inactivan por agentes oxidantes como los bromatos El sabor, el olor y la textura de las frutas determinan las condiciones de cosecha, almacenamiento y procesamiento Las frutas se pueden proteger por la adicin de SO2, cido ascrbico y ctrico, o bien evitar su exposicin al oxgeno. Los tratamientos trmicos como el escaldado destruyen la enzima

Queso

Proteasa Esterasa

Harina de trigo Frutas

Degrada el gluten, lo que causa una reduccin en el volumen del pan Produce steres durante la maduracin que son responsables del olor y el sabor Oscurecimiento aerbico del alimento durante el dao fsico del tejido

Polifenol oxidasa

Frutas y vegetales

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