UNIDAD 2 Protenas y aminocidos en los dientes

Esmalte

Protenas Amelogeninas: son protenas hidrofbicas producidas por los ameloblastos durante el desarrollo del esmalte dental y contribuyen en la organizacin de la estructura del esmalte durante el desarrollo dental. Enamelinas: glucoprotenas hidroflicas y glicosiladas, se encuentran en la periferia de los cristales (protenas de la cubierta), tambin abundantes en el esmalte maduro. Amelinas o ameloblastinas: protenas formadas por los ameloblastos y se forma en las capas de la superficie del esmalte. Esmaltenas: son potenas similares a la queratina, son ms abundantes que las amelogeninas y menos que el colgeno. Estn localizadas en la unin amelodentinaria. Parvalbmina: protena transportadora de calcio intracelular y extracelular. Colgeno tipo I: protena formadora de fibras colgenas. Son secretadas por las clulas del tejido conjuntivo como los fibroblastos. Esta formado por prolina, glicina e hidroxiprolina. Es la protena ms abundante en la composicin orgnica del esmalte.

Aminocidos El 52% est constituida por prolina, leucina, glutamina y treonina y tiene un sitio en su secuencia que puede ser fosforilado por la protena quinasa CK2.

Dentina

Protenas Aminocidos Fosfoprotenas: son protenas Rica en aminocidos cidos unidas a sustancias que (Glu y Asp) contienen acido fosfrico, a travs del mismo. Por ejemplo, un grupo fosfato. Protenas Gla: de matriz y de tipo de la osteocalcina. Glicoprotenas: son molculas compuestas por una protena unida a uno o varios glcido. Tienen como funcin el reconocimiento celular. Dentro de estas glucoprotenas encontramos: sialoprotena I (BPSI), sialoproteina sea (BPSII), sialoprotena especfica de dentina (DPS). Estas son glucoprotenas con cido sialico en su formula y son parte de la membrana celular. Proteoglicanos de tamao pequeo: como la decorina, que es un proteoglicano caracterizado por poseer una regin rica en leucina. Protenas Sricas: Son protenas globulares que permanecen en el suero tras la asidificacin de la leche. Colgeno tipo V: es un tipo de colgeno fibrilar presente en el tejido intersticial. Colgeno tipo I Amelogenina

Cemento

Pulpa dental

Protenas Sialoprotenas: glicoprotenas con cido N-acetilneurmico muy ramificadas y ricas en aminocidos cidos. Osteocalena o BGP: protena sea con y-carboxiglutamato, que se encuentra en varios tejidos y forma parte de protenas de coagulacin de la sangre. Osteonectinas: fosfoprotenas cidas ricas en aminocidos hidroxilados. Colgeno tipo I. Proteoglicanos Fosfoprotenas Colgeno tipo I: formando por la glicina, prolina y la hidroxiprolina. Es la protena mayormente encontrada en la pulpa. Fosfatasa alcalina: que es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de molculas como nucletidos, protenas y alcaloides.

Aminocidos

Glucoproteinas de la saliva

Definicin

Las glucoprotenas son molculas compuestas por una protena unida a uno o varios azcares, simples o compuestos El grupo prosttico es una molcula glucdica. Forman parte de este grupo: La mayor parte de las protenas plasmticas (la albmina no). La mucina o mucus, a la cual deben su aspecto las flemas bronquiales y nasales, as como la saliva, etc.

Composicin

Histatinas. Destruyen clulas fngicas germinadas e inhiben la germinacin de formas de levadura. Cistatinas. Se unen a proteasas inhibiendo las producidas por algunas bacterias periodontopatgenas.

Propiedades

Propiedades reolgicas, tales como viscosidad, lubricacin y elasticidad.

UNIDAD 3 Enzimas Definicin

Las enzimas son molculas proteicas que controlan las reacciones bioqumicas. Establecen procesos en movimiento y los aceleran. Por eso se denominan biocatalizadores. Durante la transformacin del material biolgico, las enzimas no se consumen y, como consecuencia de ello, al final de la reaccin la enzima se mantiene en su forma original. Estructuralmente todas las enzimas estn compuestas de aminocidos. Todos los componentes proteicos de nuestro organismo se originan a partir de los mismos 20 aminocidos y la secuencia especfica de aminocidos determina la estructura espacial de la enzima. La secuencia de numerosas enzimas y protenas constituye la informacin gentica en el ADN. Vistas con el microscopio, las enzimas parecen actuar de una forma desorganizada pero la aparente alteracin tiene un mtodo: los enlaces entre las cadenas de aminocidos de la enzima (puentes peptdicos) determinan cmo una cadena de aminocidos se curva y qu aspecto adopta finalmente la enzima.

Las enzimas contienen componentes que no son aminocidos, denominados cofactores. Un ejemplo de cofactor es una vitamina. Sin dicha vitamina, algunas enzimas no son capaces de funcionar correctamente. Cuando esto sucede, se habla de un trastorno metablico.

Clasificacin

Actualmente, ms de mil enzimas han sido aisladas y clasificadas de acuerdo con el substrato especfico sobre el cual actan. Entre las numerosas clasificaciones, algunas se basan en las reacciones que catalizan las enzimas, otras en el substrato sobre el que actan e incluso muchas enzimas se designan con nombres triviales de origen histrico. La comisin de Enzimas de la Unin Internacional de Bioqumica introdujo en 1964, para uniformar la nomenclatura, la siguiente clasificacin sistemtica, en la cual se consideran 6 grupos principales de enzimas de acuerdo al tipo reaccin implicada:

1. Oxidorreductasas:

Catalizan una amplia variedad de reacciones de xido-reduccin, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrgeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.

2. Transferasas:

Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molcula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).

3. Hidrolasas:

Catalizan reacciones que implican la ruptura hidroltica de enlaces qumicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman aadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. Tambin pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.

4. Liasas:

Tambin catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptdicos), pero no por hidrlisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.

5. Isomerasas:

Transforman sus substratos de una forma isomrica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.

6. Ligaras:

Catalizan la formacin de enlace entre C y O, S, N y otros tomos. Generalmente, la energa requerida para la formacin de enlace deriva de la hidrlisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas estn en este grupo.

Propiedades

Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes propiedades:

-No sufren cambios irreversibles durante a reaccin por lo que cada molcula de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales -No tienen efecto en la termodinmica de la reaccin esto quiere decir que las enzimas no aportan energa para una reaccin qumica por o que no determina si una reaccin es favorable( exorgonica) o desfavorable (endorgonica) desde el punto de vista termodinmico. -Las enzimas son catalizadores muy eficientes -Son altamente especficos para sus sustratos y para cada uno de su reaccin -Pueden estar sujetos a regulacin en su actividad: Regulacin alosterica -Son eficiente en pequeas cantidades, las enzimas no sufre cambios al catalizar las reacciones qumicas de manera que una pequea cantidad de enzima puede catalizar repetidas veces una reaccion -Aceleran las reacciones qumicas su sufrir modificaciones. -No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccion solo que esta al alcance , mas rpidamente cambiando el mecanismo de reaccion -Modifican el carcter exotrmico o endotrmico de la reaccion.

Sistema enzimtico

Definicin

Los sistemas enzimticos en general, estn formados por la enzima propiamente dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (o coenzimas) y sustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se denomina boloenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimaticos que no tienen grupo prosttico o activadores reconocidos. Apoenzima: concepto del centro activo. La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada por cadenas de polipptidos, con peso molculas elevado, no dializable y termolbil.

Las estudiadas analticamente hasta ahora, han sido, por razones tcnicas de peso molecular bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptdica (ribonucleasa, papaina, tripsina, pepcina, etc.) excepto uno o dos casos (aquimotripsina y aldolasa) que tienen dos. Componentes

1. Sustrato:

Es cualquier compuesto qumico, que subyace a otro y sobre el cual est en condiciones decejercer algn tipo de influencia. Por otra parte hace referencia a una capa o nivel de algo. Es una molcula sobre la cual acta una enzima, dicho de otra forma, las enzimas se encargan de catalizar las reacciones qumicas que involucran a su sustrato. La unin entre enzima y sustrato forma un complejo.

2. La enzima:

Son protenas complejas que producen cambios qumicos especficos en algunas sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Como por ejemplo: las enzimas pueden convertir los almidones y azucares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar. La coagulacin es otro ejemplo de las enzimas. Son esenciales para todas las funciones corporales se encuentran en la saliva, estomago, intestinos cada rgano y clula del cuerpo.

3. Conzimas:

Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas no proteicas que transportan grupos qumicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas molculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimtica.

En el metabolismo, las coenzimas estn involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como lacoenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucletido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas aade un grupo qumico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtindola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP. Las molculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.Muchas coenzimas contienen el nucletido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+.Esta estructura comn puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.(3)

Sitio activo

Tambin llamado centro activo, es la zona de la enzima a al cual se une el sustrato, para que la reaccin se produzca. Las enzimas son protenas. Ciertas

caractersticas en su estructura terciaria son las que determinan la forma del sitio activo de la enzima, y por lo tanto delimitan los sustratos sobre los cuales la enzima podr actuar. Dicho de otra manera, la estructura tridimensional de la enzima determina tambin la estructura del sitio activo, y le brinda especificidad a la enzima, que slo podr actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio activo. Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos especficos, y es por esta razn que con frecuencia tiene una estructura tridimensional distinta al resto de la enzima. La estructura y composicin del centro activo est configurado para que nicamente un determinado sustrato tenga la afinidad suficiente como para unirse a esta zona de la enzima.

Sitio alostrico

El centro alostrico o centro regulador es una zona del enzima alostrico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas molculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores, al unirse al centro alostrico, provocan un cambio en la conformacin de este enzima alostrico, que adoptar una forma ms o menos activa, dependiendo de cmo sea el modulador. Los moduladores pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores negativos o inhibidores. Los moduladores positivos o activadores, al unirse al centro alostrico, provocan en el enzima alostrico el cambio de la conformacin inactiva (T) a la activa (R), mientras que si es el modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostrico, ocurre al revs; es decir, el enzima alostrico pasa de la confomacin activa a la inactiva.

Cintica enzimtica

Estudia la velocidad de las reacciones qumicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo, cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro tipo de molculas.

Actividad enzimtica

Es una medida de la cantidad de enzima activa presente y del nivel de actividad de la misma, por lo que la medida de la actividad es dependiente de las condiciones, que deben ser especificadas cuando se dan valores de actividad. La actividad expresa la cantidad de sustrato convertido por unidad de tiempo, teniendo en cuenta el volumen de reaccin.

En el Sistema Internacional de Unidades la unidad para la actividad cataltica es el katal (kat), pero es una unidad demasiado grande y suele usarse la unidad de actividad enzimtica (UI).

1 kat = 1 mol sustrato convertido x s-1 = 6 x 107 UI 1 UI = 1 mol sustrato convertido x min-1 = 16,67 nkat Otra unidad comnmente usada es la actividad especfica. sta se refiere a la

actividad de una enzima por miligramo (mg) de protena, y se suele expresar en: mol x min-1 x mg-1). La actividad especfica da una idea de la pureza de la enzima.

Ecuacin de michaelis y menden

La ecuacin de Michaelis-Menten describe como la velocidad de la reaccin depende del equilibrio entre la [S] y la constante k2. Leonor Michaelis y Maud Menten demostraron que si k2 es mucho menor que k1 (aproximacin del equilibrio) se puede deducir la siguiente ecuacin:

(Ecuacin 2) Esta famosa ecuacin es la base de la mayora de las cinticas enzimticas de sustrato nico. La constante de Michaelis Km se define como la concentracin a la que la velocidad de la reaccin enzimtica es la mitad de la Vmax. Esto puede verificarse sustituyendo la concentracin de sustrato por dicha constante ([S] = Km). Si la etapa limitante de la velocidad de la reaccin es lenta comparada con la disociacin de sustrato (k2 <<< k1), la constante de Michaelis Km ser aproximadamente la constante de disociacin del complejo ES, aunque sea una situacin relativamente rara.

Mecanismos de inhibicin enzimtica

La actividad enzimtica se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad enzimtica o cataltica de enzimas especficas.

En este sentido, los mecanismos de inhibicin pueden ser: Irreversible. El inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino cidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente. Por ejemplo, la aspirina o cido acetilsaliclico (ASA) inhibe irreversiblemente la accin de la sintetasa de prostaglandina. Reversible. El inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes. Esta inhibicin puede ser: Competitiva. El inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al foco activo de la enzima. No-competitiva. El inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al foco activo. Tanto EI como EIS se forman. Claves diagnosticas de las enzimas sricas Las enzimas son altamente especficas en su actividad y todas las clulas metablicas contienen algunas o muchos de esos componentes esenciales. Ciertos tejidos contienen enzimas caractersticas que slo penetran en la sangre cuando se destruyen o lesionan las clulas en las cuales estn contenidas. La presencia en la sangre de cantidades significativas de estas enzimas especficas indica el sitio probable de dao tisular. Importancia de las enzimas presentes en el suero (suero plasmtico de la sangre) Se ha demostrado que la determinacin de los niveles sricos de varias enzimas es de importancia clnica. Esto es porque la presencia de estas enzimas en el suero indica que ha ocurrido dao tisular o celular, lo que resulta en la liberacin de los componentes intracelulares a la sangre. Por lo tanto, cuando un mdico indica que l va a medir las enzimas del hgado, el propsito es comprobar el potencial dao de las clulas del hgado.

Cules son las enzimas de ese suero

Las enzimas comnmente analizadas son las aminotransferasas: transaminasa de alanina, ALT (algunas veces llamada aun glutamato-piruvato aminotransaminas srica, sGPT), y la aspartato aminotransaminasa, AST (algunas veces llamada aun glutamato-oxaloacetato aminotransaminasa srica, sGOT); lactato deshidrogenasa, LDH; creatin cinasa, CK (tambin llamada creatin-fosfocinasa, CPK); gammaglutamil transpeptidasa, GGT, entre otras.