CLASIFICACION PROTIDOS

AMINOACIDOS
1. No polares
Aminocidos no polares o hidrofbicos. Existen 8 aminocidos que contienen grupos R no polares o hidrofbicos. Estos aminocidos son menos solubles en el agua que los aminocidos polares. El menos hidrfobo de esta clase de aminocidos es la alanina, la cual se halla casi en la lnea fronteriza entre los aminocidos no polares y los que poseen grupos R polares. Entre ellas tenemos:

Alifticos
En este grupos se encuadran los aminocidos cuya cadena lateral es aliftica, es decir un cadena carbonada (saturada, insaturada y cclica)

 Aromticos
En este grupo se encuadran los aminocidos cuya cadena lateral posee un anillo aromtico. La tirosina es como la fenialanina con un hidroxila en su anillo aromtico que lo hace menos soluble y ms reactivo. La fenilalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenilico.

 Sulfurados
Hay dos aminocidos que tienen en sus cadenas laterales tomos de azufre.

2. Polares
Polares cargados positivamente
Los aminocidos que poseen carga positiva neta a pH 7, poseen seis tomos de carbono.

Polares cargados negativamente

Son dos el cido asprtico y glutmico, cada poseen un grupo carboxilo que se ioniza y por tanto est cargado negativamente a pH 6 y 7.

Bsicos
En los aminocidos con cadenas laterales encontramos 3 aminocidos bsicos: lisina, arginina e histidina.

 cidos y aminas
Aqu encontraremos dos aminocidos con cadenas laterales de naturaleza acida y amida. En los cidos estn el cido asprtico y el glutmico (generalmente a estas aminocidos se les conoces con aspartato y glutamato por estar cargadas negativamente). Y los derivados de estos sin carga son la asparagina y la glutamina que contienen un grupo amida.

 Hidroxilados
Hay dos aminocidos que tienen cadenas aliftico hidroxiladas que son la serina y treonina. El grupo hidroxilo hace que estos sean ms hidrofilicos (solventes acuosos) y reactivos.

3. Neutros
Estos aminocidos son ms solubles en agua que los aminocidos no polares. Sus grupo funcionales neutros pueden formar enlaces de hidrogeno con el agua.

Aqu un cuadro referencial de la clasificacion de los aminoacidos:

 PEPTIDOS
1. Oligopptidos
Formado de 2 a 10 aminocidos
NOTA: por qu ha surgido incluir los pptidos en
cosmtica? Pues bsicamente se debe a la necesidad de buscar alternativas a los principales agentes antiedad que son los retinoides pero que sean mejor tolerados por la piel y menos irritantes Algunos pptidos comunes en cosmtica: El pptido Argireline, es capaz de relajar los msculos faciales. El heptapptido-6 promueve la actividad de las sirtuinas, que retarda el envejecimiento celular. El Palmitoyl tetrapptido es frecuente en cremas antiedad.

2. Polipptido:
Formado entre 10 y 100 aminocidos

Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes disulfuro entre las cistenas

3. Protena:
Formado con ms de 100 aminocidos.

4. Otros tipos de pptidos:

a. Pptidos antimicrobianos:
Los pptidos antimicrobianos son protenas de origen natural que tienen propiedades antibiticas, generalmente estn constituidos entre 12 y 50 aminocidos

i.

Pptido de sntesis ribosomal

Carga neta positiva o dbilmente cargados, ricos en arginina o lisina, son anfipticos (contiene dos propiedades, una hidroflica (afinidad por el agua) y otra hidrofbica (rechazo del agua), generando un sistema al que se le denomina mosaico fluido). Pptidos de estructura beta o Difensinas Pptidos de estructura a-hlice o Bomvibina o Cecropina o Magainina o Melitina Pptidos de estructura extendida.- con predominio de uno o dos aminocidos. o Indolicindina o Profenina

ii.
CICLOSPORINA

Pptido de sntesis no ribosomal

Los pptidos de sntesis no ribosomal son un tipo de pptido antimicrobiano producido por microorganismos como bacterias y hongos. o o o o Bacitracina Ciclosporina Gramicidina S Polimixina

 PROTEINAS
I. Por su composicin

A. SIMPLES U HOLOPROTEINAS
Estn formadas nicamente por cadenas polipeptdicas, ya que en su hidrlisis (descomposicin en subunidades) slo se obtienen aminocidos.

a) Protenas Globulares
PROLAMINAS.- Son las protenas Zeina (maz), hordeina (cebada), gliadina (trigo). GLUTELINA.- Glutenina (trigo), orizanina (arroz). ALBUMINA.- Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche). HORMONAS.- Insulina, prolactinas, hormona de crecimiento. ENZIMAS.- Oxidasas, hidrolasas, ligasas, etc. HISTONAS.- Protenas ricas en Arginina y Lisina que ALBUMINA
permite el empaquetamiento del ADN.

b) Protenas Fibrosas COLAGENOS.- En tejidos conjuntivos (cartilaginoso, seo, sanguneo, etc.) QUERATINAS.- En pelos, uas, cuernos, plumas. ELASTINA.- En tendones y vasos sanguneos. FIBRINA.- Coagulacin sangunea MIOSINA Y ACTINA.- Interviene en la contraccin muscular

TRIPLE HELICE DE TROPOCOLAGENO

B. COMPLEJAS O HETEROPROTENAS
Protenas conjugadas son las que por hidrolisis producen no solamente aminocidos sino tambin otros componentes orgnicos o inorgnicos. La porcin no aminocido se denomina grupo prostticos la cual determina su clasificacin.

a) Nucleoprotenas.- Su grupo prottico son los cidos b) c)

nucleicos(nucleosomas de la cromatina, ribosomas) Lipoprotenas.- Su grupo protticos son los fosfolpidos, colesterol, triglicridos. Glucoprotenas.- Su grupo prottico son los carbohidratos. Por hidrolisis dan aminoazcares y monosacridos y/o sus derivados. Fosfoprotenas.- Su grupo prosttico contiene fosforo, en forma de cidos ortofosfrico. Cromoprotenas.- Son protenas conjugadas con un grupo cromforo (sustancia coloreada que contiene un metal).

d)
Estructura de una lipoprotena: T (triacilgliceroles); C (colesterol); verde (fosfolpidos)

e)