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TEMA N 4.- PROTENAS

INTRODUCCIN Se conocen como prtidos un tipo de Principios Inmediatos Orgnicos compuestos por carbono, oxgeno, hidrgeno y nitrgeno, aunque, en su composicin, tambin puede aparecer azufre y, en menor porcentaje, fsforo, hierro, cobre, magnesio, iodo etc. Segn su composicin se clasifican en dos grandes grupos: Holoprotenas y Heteroprotenas. Holoprotenas. Son protenas constituidas nicamente por aminocidos. Heteroprotenas. Son protenas en las que, adems de aminocidos, aparecen otro tipo de molculas, que pueden ser glcidos, lpidos etc. 1.- AMINOCIDOS Son compuestos orgnicos, en cuya composicin aparecen, simultneamente, un grupo funcional carboxilo (-COOH) y otro amino (-NH2). El grupo amino, puede localizarse en el tomo de carbono nmero 1, 2, 3, 4, etc. de una cadena hidrocarbonada, contados a partir del grupo carboxilo. Segn donde se localice, el aminocido resultante ser , , , , etc. (figura 4.1). - CH - CH - CH - CH - COOH I I I I
Figura 4.1.- Tipos de aminocidos.
4 3 2 1

Los aminocidos con inters biolgico son los -aminocidos y, por tanto, son aquellos que llevan el grupo amino y el carboxilo sustituidos en el tomo de carbono . Por esta razn, todos los aminocidos responden a una frmula general (figura 4.2).

NH2 - CH COOH I R

Figura 4.2.- Frmula general de un aminocido.

En la frmula anterior R representa un radical, que es lo nico que va a variar de unos aminocidos a otros. Este radical puede ser un simple tomo de hidrgeno, una cadena hidrocarbonada aliftica, un grupo bencnico o una cadena cerrada, generalmente compleja, con algunos tomos distintos del carbono y el hidrgeno. El radical R se utiliza con criterios de clasificacin, de manera que segn como sea ste los aminocidos se clasifican en cuatro grupos. a) Aminocidos con radicales no polares (hidrfobos). Presentan una baja solubilidad en agua. Son alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina y triptfano (figura 4.3) b) Aminocidos con radicales polares y carga negativa (cidos). En disolucin se disocian dando aniones. Son cido asprtico y cido glutmico (figura 4.4). c) Aminocidos con radicales polares y carga positiva (bsicos). En disolucin se disocian dando cationes. Son histidina, lisina y arginina (figura 4.5).

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d) Aminocidos con radicales polares, pero sin carga. Su radical posee grupos hidrfilos que permiten formar enlaces de hidrgeno con molculas polares, debido a lo cual son muy solubles en agua. Son glicina, serina, treonina, cistena, tirosina, asparagina y glutamina (figura 4.6). Alanina (Ala; A) Valina (Val; V) Leucina (Leu; L) Isoleucina (Ile; I)

Metionina (Met, M)

Prolina (Pro, P)

Fenilalanina (Phe, F)

Triptfano (Trp, W)

Figura 4.3.- Aminocidos no polares. Entre parntesis se indican la abreviatura de tres letras y la abreviatura de una sola letra de cada uno de ellos. Los radicales siempre estn dirigidos hacia abajo.

cido asprtico (Asp; D)

cido glutmico (Glu; E)

Figura 4.4.- Aminocidos polares con carga negativa (cidos).

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Histidina (His; H)

Lisina (Lys, K)

Arginina (Arg; R)

Figura 4.5.- Aminocidos polares con carga positiva (bsicos).

Glicocola (Gly; G)

Serina (Ser; S)

Treonina (Thr; T)

Cistena (Cys; C)

Asparagina (Asn; N)

Glutamina (Gln; Q)

Tirosina (Tyr; Y)

Figura 4.6.- Aminocidos polares sin carga

1.1.- Propiedades de los aminocidos Son slidos, cristalinos, de elevado peso molecular, solubles en agua, presentan actividad ptica y por lo tanto isomera ptica (excepto la glicocola) y, qumicamente, se comportan como sustancias anfteras.

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1.1.1.- Isomera ptica Los aminocidos presentan, con excepcin de la glicocola en la que el radical es un tomo de hidrgeno, isomera ptica. Esto es posible porque el tomo de carbono es asimtrico, ya que sus cuatro valencias estn sustituidas por grupos funcionales distintos (Ver frmula general). Al presentar este tipo de isomera, las molculas de aminocidos pueden adoptar en el espacio dos disposiciones estructurales distintas, de las cuales una es la imagen especular de la otra (figura 4.7).

COOH I H2N C H I R Forma L

COOH I H C NH2 I R Forma D

Figura 4.7.- Ismeros pticos de un aminocido.

En realidad la disposicin espacial que presentan los aminocidos corresponde con un tetraedro, en el cual el ncleo est ocupado por el tomo de carbono , y cada uno de los vrtices por uno de los sustituyentes de dicho tomo de carbono (figura 4.8).

Forma L

Forma D

Figura 4.8.- Disposicin tetradrica de los ismeros de un aminocido. Debido a la presencia de ese carbono asimtrico, presentan actividad ptica, es decir, cuando estn en disolucin, son capaces de desviar el plano de la luz polarizada. Si lo hacen hacia la derecha se les llama dextrgiros (+) y si lo hacen hacia la izquierda levgiros (-). 1.1.2.- Comportamiento qumico Cuando se encuentran en disolucin acuosa, muestran un comportamiento anftero, es decir pueden comportarse como cidos o como bases, dependiendo de las condiciones del medio en que se encuentren. La presencia de un grupo carboxilo les confiere carcter cido y, del mismo modo, la de un grupo amino les conferir carcter bsico. Cuando se encuentran en disolucin muestran un doble comportamiento, ya que pueden ionizarse, liberando protones del grupo carboxilo o captndolos por su grupo amino. En el primer caso se comportan como cidos y en el segundo se comportan como bases. Al encontrarse en medio acuoso realmente se muestran doblemente ionizados, constituyendo los denominados iones dihbridos (figura 4.9).

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NH2 - CH - COOH I R

H2O

OH

+ NH3 - CH - COO I R

+ H

Figura 4.9.- Doble ionizacin de los aminocidos en medio acuoso.

Cuando estos iones dihbridos se encuentran sometidos a variaciones del pH es cuando muestran su comportamiento anftero, que no es ms que la capacidad de algunos compuestos de comportarse como cidos o como bases, dependiendo del pH del medio en el que se encuentren (figura 4.10).

Figura 4.10.- Comportamiento anftero de los aminocidos en medio acuoso.

2.- ENLACE PEPTDICO Es un tipo especfico de enlace mediante el cual los aminocidos se unen para formar pptidos o protenas. Se forma al reaccionar el grupo carboxilo de uno de los aminocidos con el grupo amino del otro, desprendindose una molcula de agua (figura 4.11) R R I I NH2 - CH - COOH + NH2 - CH - COOH NH2 - CH [CO NH] - CH - COOH + H2O I I R R
Resto amino terminal Resto carboxilo terminal Figura 4.11.- Reaccin de formacin del enlace peptdico. El enlace lo forman los tomos que figuran dentro del corchete.

El enlace peptdico posee unas caractersticas que van a determinar la estructura de las protenas que se forman: a) Es un enlace covalente fuerte, de manera que, a todos los efectos, se comporta como un doble enlace. La distancia que existe entre el tomo de carbono carboxilo y el tomo de nitrgeno es de 132 , intermedia entre la que existe en un enlace simple C-N (149 ) y la que existe en un enlace doble C=N (127 ). Las distancias entre tomos de carbono y tomos de carbono carboxilo es de 153 ; entre tomos de carbono y tomos de nitrgeno es de 147 ; entre tomos de carbono carboxilo y tomos de oxgeno es de 124 y entre tomos de nitrgeno y tomos de hidrgeno es de 104 .

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b) Este tipo de enlace presenta una gran rigidez que no le permite movimientos de rotacin entre los tomos que participan en l. Los sustituyentes de esos tomos se van a disponer en un mismo plano para evitar interacciones entre ellos. Los enlaces entre carbono carboxilo y carbono o entre carbono y nitrgeno son ms dbiles y si tienen capacidad de rotacin c) Consecuencia de esto es que los aminocidos, al unirse mediante enlaces peptdicos, originan pptidos cuya estructura es la de un armazn, constituido por la alternancia de nitrgeno, carbono carboxilo y carbono , que se repite, adoptando una disposicin en zig-zag en el espacio. Los sustituyentes de esos tomos se disponen alternativamente hacia uno u otro lado del plano donde ellos estn situados. En la figura 4.12, se representa la disposicin en el espacio de un tripptido y sobre ella se indican los ngulos aproximados.

Figura 4.12.- Estructura espacial del enlace peptdico.

Los tomos que participan en el enlace peptdico (en el recuadro azul de la figura 4.12), estn situados en un mismo plano, plano que no puede doblarse. Si el plano se mueve lo harn al unsono todos los tomos situados dentro de l. En la zona del enlace peptdico en que se sita el tomo de oxgeno, debido a la alta electronegatividad de este, se crea un gradiente negativo, y en la zona donde se sita el hidrgeno se crea un gradiente positivo. Estos gradientes sern fundamentales para que se pueda estabilizar la estructura secundaria de las protenas. Cuando se unen dos aminocidos mediante enlace peptdico se forma un dipptido, cuando se unen tres un tripptido, cuando son ms de diez un polipptido y si son ms de cien una protena. Podemos decir que las protenas son macromolculas constituidas por una o ms cadenas polipeptdicas. Existen pptidos naturales, como algunas vitaminas (cido flico y cido pantotnico), algunas hormonas (insulina y oxitocina), algunos antibiticos como las penicilinas y algunos alcaloides como la faloidina (de la Amanita phaloides).

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3.- ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS En las protenas se pueden distinguir cuatro niveles de organizacin estructural que reciben el nombre de estructuras y son, de menos compleja a ms compleja, las denominadas estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. 3.1.- Estructura primaria Es la que resulta simplemente de la sucesin de aminocidos que se unen por enlaces peptdicos, de manera que los radicales de los distintos aminocidos se disponen alternativamente dirigidos hacia uno u otro lado de la cadena. Esta estructura refleja el hecho de que los aminocidos que forman esas protenas siguen un orden determinado es la secuencia de aminocidos. La secuencia es tremendamente importante porque el simple hecho de que dos aminocidos inviertan su posicin en dicha secuencia puede provocar un cambio en la funcionalidad de dicha protena (figura 4.13).

Figura 4.13.- Estructura primaria de las protenas. A. Frmula. B. Modelo de bolas y varillas. Los colores indican: Negro=C; azul=N; rojo=O; gris=H y amarillo=S.

3.2.- Estructura secundaria 3.2.1.- Estructura en -hlice Resulta de una complicacin estructural de la primaria y se refiere a la disposicin que adoptan en el espacio las distintas zonas de la cadena polipeptdica. La estructura en -hlice, es similar a un helicoide, es decir, un tornillo de rosca dextrgira (aquel que al girar a la derecha realiza el efecto de avanzar hacia delante). Los enlaces que permiten girar la estructura primaria son, precisamente, los que no son peptdicos. Estos giros hacen que los planos en los que se sitan los distintos enlaces peptdicos se dispongan alrededor de un eje imaginario siguiendo una estructura helicoidal (figura 4.14). El nombre de -hlice alude a la -queratina, protena muy abundante en las clulas de la epidermis, que presenta esta caracterstica estructura helicoidal. Consiste en un enrollamiento en espiral de la cadena polipeptdica sobre s misma. Para ello, cada plano que contiene un enlace peptdico realiza un desplazamiento con respecto al anterior. Este movimiento es difcil de representar por lo que lo vamos a desdoblar en dos fases, que nos permitirn comprender cmo se forma la -hlice. Estas dos fases son las siguientes: a) En primer lugar se produce un giro de un plano con respecto al plano anterior, de la misma manera que se mueve una puerta. El ngulo de giro es de unos 100 (figura 4.14.A).

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b) En segundo lugar se produce una rotacin de 180 alrededor de un eje que se sita por encima de la parte central del plano. Este movimiento coloca dicho plano en posicin invertida y ms elevado con respecto al plano anterior (figura 4.14.B y C). En realidad los dos movimientos son simultneos. La repeticin de estos giros origina la denominada estructura en -hlice. La consecuencia de estos movimientos es que todos los tomos de oxgeno de los distintos enlaces peptdicos quedan orientados en el mismo sentido mientras que los tomos de hidrgeno de los distintos enlaces peptdicos se orientan en sentido contrario, esto va a permitir la formacin de enlaces de hidrgeno entre el tomo de oxgeno de un plano y el de hidrgeno de otro plano de la vuelta de hlice inferior. Dichos enlaces de hidrgeno son los que van a dar estabilidad a la estructura. Si esos enlaces se rompen la estructura se desorganiza. Los radicales se disponen situados hacia el exterior de la estructura en -hlice con lo que se evitan las posibles interacciones de los distintos aminocidos. Se ha comprobado que en cada vuelta de esa estructura helicoidal hay 3,6 aminocidos y que el paso de vuelta tiene un longitud de 54 .

Figura 4.14.- Formacin de la estructura en -hlice. A, B y C. Rotaciones de los aminocidos para formar la -hlice. D. Esquema de la estructura en -hlice.

3.2.2.- Estructura en o en hoja plegada La estructura primaria puede adoptar otras disposiciones. Una de ellas es la llamada o en hoja plegada, en la que los aminocidos forman una hlice tan extendida que recuerda un zig-zag, debido a que no existe ningn puente de hidrgeno entre ellos. En esta estructura, los radicales de los distintos aminocidos se disponen por encima o por debajo del plano de la hoja plegada (figura 4.15). La estabilidad de esta estructura es bastante precaria, sin embargo

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se consigue cuando varios segmentos de la misma cadena polipeptdica se asocian mediante puentes de hidrgeno (figura 4.16). A

Figura 4.15.- Estructura secundaria en u hoja plegada. A. Una sola cadena en estructura . B. Enlaces de hidrgeno entre aminocidos de distintos tramos de la cadena.

Figura 4.16.- Las dos posibles disposiciones de la lmina plegada al replegarse en el espacio, entre los distintos tramos se formarn enlaces de hidrgeno.

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Presentan este tipo de estructura algunas protenas entre las que se puede citar la fibrona de la seda. 3.2.3.- Hlice de colgeno Existe un tercer tipo de estructura secundaria que es la denominada hlice de colgeno. Recibe este nombre por ser caracterstica de esta protena (el colgeno es una protena propia de los tejidos conjuntivos, cartilaginosos y seos). Esta estructura es debida a que el colgeno presenta, en su composicin, un nmero elevado de restos de glicocola, prolina e hidroxiprolina. Los dos ltimos tienen unos radicales complejos que impide que se pueda formar una estructura en hlice, por lo que aparece una hlice ms extendida, pero no tanto como la de la estructura en , que se va a llamar hlice de colgeno. La estabilidad de esta estructura se consigue cuando tres hlices de colgeno se unen para construir una superhlice, asociacin que es posible por la abundancia de glicocola, la cual debido a su pequeo radical (un tomo de hidrgeno) permite que se asocien tres cadenas polipeptdicas constituyendo la superhlice (figura 4.17). Ninguna otra protena presenta estructura semejante.

Figura 4.17.- Estructuras secundaria (hlice) y terciaria (superhlice) del colgeno.

3.3.- Estructura terciaria Nos va a suministrar informacin sobre la disposicin que adopta la estructura secundaria en el espacio y, por lo tanto, del tipo de conformacin que dicha protena posee. Hay dos tipos fundamentales de conformacin: Filamentosa y Globular. 3.3.1.- Conformacin filamentosa Es aquella en la que las protenas mantienen su estructura secundaria alargada que slo se retuerce ligeramente. Las protenas que adoptan esta conformacin son insolubles en agua y en disoluciones salinas, las ms conocidas son la queratina y el colgeno. En el caso de las queratinas la estructura terciaria resultar de la unin de dos o ms cadenas y en el caso del colgeno resultar de la asociacin de tres hlices de colgeno (ver superhlice del colgeno de la figura 4.17). 3.3.2.- Conformacin globular Este tipo de conformacin es un poco ms complicada ya que las protenas que la presentan se pliegan en el espacio adoptando formas que en ocasiones parecen esferas (de ah el nombre de conformacin globular) (figura 4.18). Las protenas que adoptan esta estructura son solubles en agua y en disoluciones salinas, adems, difunden con mucha facilidad en estos medios, lo que les permite realizar una serie de funciones importantes, como son el transporte de sustancias, las enzimticas o las hormonales.

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Figura 4.18.- Estructura terciaria de las protenas. Conformacin globular de la mioglobina. Los tramos rectos presentan estructura en -hlice y los codos estructura en o de hoja plegada.

En este tipo de configuracin se observa que, generalmente, los tramos rectos presentan estructura en -hlice, mientras que los codos (zonas por donde se pliega la estructura) presentan estructuras de tipo o de hoja plegada. La conformacin globular se mantienen estable gracias a que entre distintos tramos de la misma protena se establecen enlaces bien fuertes, de tipo covalente (mediante puentes disulfuro), o bien dbiles (mediante puentes de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones inicas o interacciones hidrofbicas) (figura 4.19). A B C D E

Figura 4.19.- Tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las protenas: A. Puente disulfuro entre dos molculas de cistena. B. Enlace de hidrgeno. C. Interaccin inica. D. Fuerzas de Van der Waals. E. Interaccin hidrofbica.

Se ha observado, en distintos tipos de protenas globulares, que existen combinaciones en -hlice y en que se repiten con mucha frecuencia, a estas combinaciones se les denomin dominios estructurales y, desde un punto de vista evolutivo, parece ser que estos son moldes, de alta eficacia biolgica, que han servido para construir diferentes tipos de protenas. Existen ms protenas de conformacin globular que de conformacin filamentosa.

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3.4.- Estructura cuaternaria Representa el mayor grado de complejidad estructural de las protenas, y nos suministra informacin sobre la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes), de varias cadenas peptdicas, que pueden ser idnticas o no, para formar un complejo proteico. Cada una de las cadenas que se unen recibe el nombre de protmero. Segn el nmero de protmeros que se asocian las protenas reciben el nombre de dmeros (2), trmeros (3), tetrmeros (4), etc. El ejemplo caracterstico es el de la hemoglobina que es un tetrmero constituido por cuatro cadenas proteicas, iguales dos a dos (dos de esas cadenas son y dos ). Cada una de esas cuatro cadenas consta de una porcin proteica y otra prosttica que, en este caso, es un grupo funcional llamado grupo hemo, ste contiene un tomo de hierro con capacidad de oxidarse y reducirse captando o cediendo oxgeno respectivamente (figura 4.19).

Figura 4.19.- Estructura cuaternaria de la hemoglobina. Los recuadros rojos son los grupos hemo.

4.- PROPIEDADES DE LAS HOLOPROTENAS Las propiedades de las protenas dependen, sobre todo, de los radicales libres que presentan, ya que son estos los que sobresalen de la molcula y tienen capacidad de reaccionar con otras molculas. Al conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen capacidades reactivas se les denomina centro activo de dicha protena. Las principales propiedades de las protenas son: Solubilidad, desnaturalizacin, especificidad y capacidad amortiguadora. 4.1.- Solubilidad Las protenas globulares, que tienen un elevado peso molecular, se disuelven pero originan dispersiones coloidales. La solubilidad depende en este caso de los radicales libres. En este tipo de protenas, los aminocidos no polares se suelen situar en el interior de la

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estructura mientras que los polares quedan en el exterior, son los radicales de estos ltimos los que pueden establecer enlaces de hidrgeno con las molculas de agua y, de esta manera, la protena queda cubierta de una capa de molculas de agua que impiden que se pueda unir con otras molculas proteicas ya que si as lo hiciera precipitara. Es un fenmeno tpico de solvatacin. Las protenas filamentosas no son solubles debido a su estructura alargada, ya que no se recubren totalmente de agua y sus molculas pueden reaccionar entre s precipitando. 4.2.- Desnaturalizacin Es un proceso que sufren las protenas cuando se les somete a alteraciones del pH, a variaciones de temperatura, a cambios de concentracin o a agitacin molecular. Con la desnaturalizacin se altera la estructura terciaria de la protena de forma que los enlaces que mantenan la configuracin globular se rompen, adoptando la protena una configuracin filamentosa, por lo que desaparece su solubilidad. La desnaturalizacin no afecta en ningn caso a los enlaces peptdicos y puede darse el caso de que, al recuperarse las condiciones originales, la protena se renaturalice. Un ejemplo de desnaturalizacin es el de la leche que se corta debido a la casena. Al alterarse la conformacin de la protena se van a alterar los centros activos de esta, por lo que la desnaturalizacin afecta siempre a la funcionalidad de dicha protena, de hecho se puede afirmar que la desnaturalizacin proteica no es mas que una prdida de su capacidad funcional a consecuencia de un cambio producido en su conformacin terciaria. En el caso de las enzimas la desnaturalizacin conlleva una prdida de sus propiedades catalizadoras. 4.3.- Especificidad Las protenas presentan sectores estables y variables, en estos ltimos puede ocurrir que uno o varios aminocidos sean sustituidos por otros sin que se altere la funcionalidad de la molcula proteica. Esto ha originado, a lo largo del proceso evolutivo, una gran variabilidad de molculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga unas protenas propias, incluso se da el hecho de que en individuos de la misma especie se observa distinta composicin de sus protenas. Las diferencias entre las protenas homlogas sern tanto mayores cuanto ms alejadas evolutivamente sean las especies que las presentan y viceversa. En la figura 4.20 se muestran las diferencias entre molculas de insulina de distintas especies. Aminocidos Especies Hombre Cerdo Caballo Carnero Vaca Pollo A8 Thr Thr Thr Ala Ala His A9 Ser Ser Gly Gly Ser Asn A 10 Ile Ile Ile Val Val Thr B 30 Thr Ala Ala Ala Ala Ala

Figura 4.20.- Esquema de una molcula de insulina con sus dos cadenas A y B y diferencias entre distintas especies respecto a los aminocidos marcados en rojo. El resto son iguales.

4.4.- Capacidad amortiguadora Las protenas son anfteras, es decir, pueden comportarse como cidos o como bases.

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5.- CLASIFICACIN DE LAS HOLOPROTENAS 5.1.- Protenas globulares Son solubles en agua y en disolventes polares. Las principales se muestran en la tabla de la figura 4.21. HOLOPROTENAS GLOBULARES Tipo Protaminas Histonas Prolaminas Albminas Globulinas PM aprox. (en miles) 5 10 a 20 <40 30 a 100 100 a 1000 Caractersticas Bsicas, calor. Bsicas. no coagulan Ejemplos de localizacin por Asociadas al ADN en los espermatozoides. Asociadas al ADN en el ncleo de las clulas.

Insolubles en agua, ricas en En semillas de vegetales del prolina. trigo, maz o cebada. Funciones de reserva. En sangre, leche, huevos,

Solubles en disoluciones Anticuerpos. salinas, algunas en agua.

Figura 4.21.- Protenas globulares.

5.2.- Filamentosas Son insolubles tanto en agua como en disoluciones polares. Las principales se muestran en la tabla de la figura 4.22. HOLOPROTENAS FILAMENTOSAS Tipo Colgenos Caractersticas Ejemplos de localizacin

Se utiliza su insolubilidad para el curtido de Tejidos conectivos, seo pieles. Fabricacin de gelatinas de inters conjuntivo, cartilaginoso. alimentario. Ricas en Cistena Formaciones epidrmicas como cabello, uas, lana, etc. Tendones, sanguneos. Seda. vasos

Queratinas

Elastinas Fibrona

Elsticas. No originan gelatinas. Resistencia mecnica.

Figura 4.22.- Protenas filamentosas.

6.- CLASIFICACIN DE LAS HETEROPROTENAS Son protenas en cuya composicin intervienen dos tipos diferentes de molculas, un grupo proteico y uno no proteico llamado grupo prosttico (este puede ser de muy variada composicin). El grupo prosttico se utiliza con carcter sistemtico. En funcin del cual sea el grupo prosttico se establece la clasificacin la que se recoge en la tabla de la figura 4.23.

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HETEROPROTENAS Hemoglobina Porfirnicas Cromoprotenas No porfirnicas Glucoprotenas Lipoprotenas Fosfoprotenas Nucleoprotenas

Figura 4.22.- Heteroprotenas.

Mioglobina Hemocianina Hemeritrina

Hormonas (FSH, LH), glucoprotenas de membrana. Lipoprotenas sanguneas. Casena, vitelina. Asociacin ADN-histonas.

6.1.- Cromoprotenas Se caracterizan por poseer un grupo prosttico que es una sustancia coloreada, por esto tambin se les llama pigmentos. 6.1.1.- Porfirnicas Se caracterizan porque su grupo prosttico es un anillo tetrapirrlico denominado porfirina. Dicho grupo prosttico est formado por cuatro anillos de pirrol que se unen entre s por medio de puentes metilnicos, lo que origina una estructura cerrada. A los tomos de nitrgeno de los pirroles se une un catin metlico que ocupa el centro de la estructura porfirnica y que le da estabilidad. Dependiendo del ion que ocupe su ncleo se forman 2+ 2+ distintas molculas como Hemoglobina y mioglobina llevan Fe ; la clorofila lleva Mg (no es 2+ 3+ protena); los citocromos tambin contienen hierro que puede pasar de Fe a Fe y viceversa, se utilizan en reacciones de oxido-reduccin de procesos metablicos importantes (respiracin aerobia y la fase luminosa de la fotosntesis); las peroxidasas o las catalasas enzimas que 2+ tambin llevan hierro o la vitamina B12 que lleva Co , etc.

Figura 4.23.- Anillo tetrapirrlico de la porfirina.

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6.1.2.- No porfirnicas. Son pigmentos de tipo respiratorio. Entre ellas debemos citar la hemocianina, pigmento respiratorio de los crustceos y moluscos en cuya estructura aparece cobre, y la hemeritrina, pigmento respiratorio de los anlidos marinos o poliquetos en cuya estructura aparece hierro. Tambin hay que citar a la rodopsina, presente en las clulas de la retina e imprescindible para la visin ya que es la molcula que capta la luz. 6.2.- Glucoprotenas Constituyen un grupo de protenas que se caracterizan porque su grupo prosttico contiene molculas de glcidos (glucosa, galactosa, etc). La unin entre la porcin glucdica y la proteica se hace por un enlace covalente. A este grupo pertenecen molculas interesantes por su funcionalidad dentro de nuestro organismo como son hormonas, FSH (hormona folculo estimulante), TSH (hormona estimulante del tiroides) y LH (hormona luteizante). Una caracterstica de las glucoprotenas es que la porcin glucdica suele presentar gran heterogeneidad, lo que implica cierta variedad entre los individuos, por ejemplo los grupos sanguneos son debidos a glucoprotenas de membranas de los eritrocitos. 6.3.- Lipoprotenas Son molculas cuyo grupo prosttico est constituido por cidos grasos, suelen aparecer en las membranas plasmticas de las clulas. Un grupo de lipoprotenas sanguneas se encargan del transporte de lpidos desde el intestino, lugar de absorcin, hasta los diferentes tejidos. 6.4-.Fosfoprotenas El grupo prosttico es el fosfrico (H3PO4). Citaremos la casena de la leche. 6.5.- Nucleoprotenas El grupo prosttico es un cido nucleico. Las asociaciones de protenas bsicas con el ADN pertenecen a este tipo. 7.- FUNCIONES DE LA PROTENAS Las principales funciones que de las protenas se recogen en la tabla de la figura 4.24. FUNCIONES DE LAS PROTENAS FUNCIN Estructural Transporte de sustancias Enzimtica Hormonal Defensa Contractibilidad Reserva EJEMPLOS Glucoprotenas de membrana, queratinas, colgeno, etc.. Permeasas, hemoglobina, lipoprotenas sanguneas. Un nmero alto de protenas tienen funcin biocatalizadora. Insulina, tiroxina, hormona del crecimiento etc... Inmunoglobulinas. Actina y miosina. Ovoalbmina, casena, etc.

Figura 4.24.- Funciones de las protenas.

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EJERCICIOS PROPUESTOS EN LAS PRUEBAS DE ACCESO (P.A.U.) PROTENAS 1.- Cules son las unidades estructurales de las protenas? [02]. Escriba su frmula general [02]. Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas unidades estructurales [06]. Enumere cinco funciones de las protenas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1]. (2007). 2.- Defina la estructura primaria de las protenas, indique qu tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos qumicos que participan en el mismo [09]. Explique qu se entiende por desnaturalizacin de una protena [05] y nombre los orgnulos que estn implicados en su sntesis y empaquetamiento [06]. (2007) 2.- Defina la estructura primaria de las protenas [05], indique qu tipo de enlace la caracteriza [025] y nombre los grupos qumicos que participan en el mismo [025]. Explique qu se entiende por desnaturalizacin de una protena [05] y nombre los orgnulos que estn implicados en su sntesis y empaquetamiento [05]. (2005, 2009). En 2009 se reformula y se modifican las puntuaciones parciales. Defina la estructura primaria de las protenas [025], indique qu tipo de enlace la caracteriza [025] y nombre los grupos qumicos que participan en el mismo [025]. Explique qu se entiende por desnaturalizacin de una protena [025] y nombre los orgnulos que estn implicados en su sntesis y maduracin [06] y cite dos funciones de las protenas [04]. 2.- Defina la estructura primaria de las protenas [05], represente el enlace que la caracteriza indicando los grupos qumicos que participan en el mismo [05]. Qu se entiende por desnaturalizacin de una protena? [05]. Qu orgnulos estn implicados en la sntesis y empaquetamiento de las protenas [05]. (2006) 3.- Nombre [05] y describa los tipos de estructura secundaria en las protenas [15]. (2007). 4.- Conserva su poder nutritivo una protena desnaturalizada? Razone la respuesta [1]. (2007). 5.- En relacin con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones: a) Identifique la macromolcula que representa [02]. Indique cules son sus componentes esenciales [02] y describa el enlace que se establece entre ellos [03] citando las caractersticas del mismo [03]. b) Nombre y describa la estructura espacial de la macromolcula representada [05]. Cite alguna otra estructura espacial de mayor complejidad que pueda adoptar la misma macromolcula [01] y descrbala [04]. (2004)

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6.- Defina qu son los aminocidos [025], escriba su frmula general [025] y clasifquelos en funcin de sus radicales [05]. Describa el enlace peptdico como caracterstico de la estructura de las protenas [05]. (2002, 2004, 2010). En el ao 2004 se modifican las puntuaciones parciales, puntundose [04], [04], [06] y [06] respectivamente. En el ao 2010 se modifican las puntuaciones parciales y formulndose la pregunta de la siguiente manera: Defina qu son los aminocidos [04], escriba su frmula general [03] y clasifquelos en funcin de sus radicales [06]. Describa el enlace peptdico como caracterstico de la estructura de las protenas [03]. Cite cuatro funciones de las protenas [04]. 7.- Explique brevemente la funcin estructural, cataltica, transportadora y de reconocimiento celular de las protenas [2]. (2004). 8.- La -queratina es una protena presente en la piel de mamferos y en sus derivados como uas y pelos, siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los moldeados son tratamientos capilares que modifican el aspecto natural del cabello haciendo desaparecer rizos naturales y provocando la aparicin de otros supuestamente ms estticos. Explique razonadamente la probable actuacin de los moldeadores sobre las -queratinas capilares [1]. (2005). 9.- Cite cuatro de las funciones ms relevantes de las protenas [04] y explique dos de ellas [12], ilustrando cada explicacin con un ejemplo [04]. (2005) 10.- Explique en qu consiste la desnaturalizacin proteica [05]. Indique qu tipos de enlaces se conservan y cules se ven afectados [05]. Qu factores provocan la desnaturalizacin? [05]. (2002, 2005). En 2005 se modifican las puntuaciones parciales, siendo estas [06], [07] y [07] respectivamente. 11.- Describa la estructura terciaria [075] y cuaternaria [075] de las protenas haciendo especial hincapi en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan. (2003, 2006). En 2006 valora el total de la pregunta con [2]. 12.- A la vista de la imagen adjunta, responda las siguientes cuestiones:

a) Qu tipo de biomolculas estn representadas en la primera parte de la ecuacin? [01]. Cules son sus principales caractersticas? [04]. Qu representan R1 y R2? [01]. Qu nombre recibe el enlace que se produce? [02]. Indique la procedencia de los tomos de hidrgeno y de oxgeno de la molcula de agua que se libera en la reaccin [02]. b) Qu nombre recibe la molcula resultante del esquema [01]. Qu orgnulo est implicado en la formacin de este enlace? [02]. Qu nombre reciben las molculas formadas por gran cantidad de monmeros unidos por enlaces de este tipo? [01]. Enumere tres de sus funciones [06]. (2006, 2009) En 2009 se reformula de la siguiente manera: A la vista del esquema, que representa una reaccin biolgica, responda razonadamente las siguientes cuestiones. a) Qu tipo de biomolculas estn representadas en la primera parte de la reaccin? [01]. Cules son las caractersticas estructurales de esas biomolculas? [05]. Qu nombre recibe el enlace que se produce? [01]. Cite tres caractersticas de este enlace [03]. b) Qu nombre recibe la molcula resultante? [01]. Qu nombre reciben las molculas biolgicas formadas por gran cantidad de monmeros unidos por enlaces de este tipo? [01].

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Enumere cinco de sus funciones [05]. Qu representan R1 y R2? [01]. Seale la procedencia de los tomos de H y de O de la molcula de H2O que se libera en la reaccin [02]. 13.- Caractersticas [1] y propiedades del enlace peptdico [05]. (2001) 14.- En relacin con las protenas indique: Cmo se define la estructura primaria de una protena?, qu tipo de enlace la caracteriza?, y qu grupos qumicos participan en el enlace? [06]. Qu se entiende por desnaturalizacin de una protena? [05]. Qu orgnulos estn implicados en la sntesis y empaquetamiento de las protenas? [04]. (2001). 15.- Describa el proceso de desnaturalizacin [1] y renaturalizacin [05] de macromolculas. (2001). 16.- Analice la estructura secundaria [075] y terciaria [075] de las protenas haciendo especial hincapi en las fuerzas que las mantienen. (2002). 17.- Describa cinco funciones desempeadas por las protenas en los seres vivos [15]. (2002). 18.- Enumere [03] y describa [12] los tipos de estructura secundaria de las protenas. (2002). 19.- Indique cules son las diferencias entre hidrlisis y desnaturalizacin de protenas [05], enumerando los enlaces que se rompen en cada caso y los productos de ambos procesos [08]. Cite un agente que pueda hidrolizar y otro que pueda desnaturalizar las protenas [02]. (2003). 20.- Defina el trmino protena [025] y describa su estructura primaria [05] y secundaria [075] haciendo especial hincapi en las fuerzas que las mantienen. (2003). 21.- Enumere [05] y describa cinco funciones de las protenas ilustrando cada una con un ejemplo [1]. (2003) 22.- A la vista de la imagen, conteste las siguientes cuestiones: a) Qu tipo de molcula o macromolcula le sugiere la figura adjunta? [025]. Qu estructura representa? [025]. Qu tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura? [05]. b) Qu otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce? [02]. Analice las caractersticas de cada una de ellas [08]. (2003) 23.- Describa los distintos niveles estructurales de las protenas indicando los tipos de enlaces, interacciones y fuerzas que las estabilizan [15]. Explique en qu consiste la desnaturalizacin y la renaturalizacin de las protenas [05]. (2008).

24.- Cmo se puede explicar que una clula tpica de nuestro cuerpo posea unas 10000 clases diferentes de protenas si el nmero de aminocidos distintos es solamente de 20? Razone la respuesta [1]. (2008). 25.- El colgeno es una protena de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes como los tendones. Al hervir el colgeno se obtiene gelatina que es un sustancia muy blanda. Explique razonadamente la causa de este cambio [1]. (2008).

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26.- En relacin con la figura adjunta, responda las siguientes preguntas:

a).- Qu representa la figura en su conjunto? [02]. Indique el tipo de estructura sealado con el nmero 1, el tipo de monmeros que la forman y el enlace que la caracteriza [04]. Nombre las estructuras sealadas con los nmeros 2, 3, 4, y 5 [04]. b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hata 5 [07]. Cmo afectan los cambios de pH y de tempratura a estas estructuras? [03]. (2008). 27.- Cuando se fre o cuece la clara de un huevo cambia su aspecto y consistencia. Proponga una explicacin razonada para dichos cambios y justifique por qu se podran desencadenar cambios semejantes con unas gotas de cido clorhdrico [1]. (2009). ______________________________________