PUNTO ISOELCTRICO El punto isoelctrico es el pH al que un polianflito tiene carga neta cero.

El concepto es particularmente interesante en los aminocidos y tambin en las protenas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuacin, en una tabla de pH, son los que contienen a la especie qumica con carga igual a cero, cuando tienen ms de un pKa). Las molculas complejas, tales como las protenas, se combinan con los iones hidrgeno y con otros iones presentes en la disolucin, dando lugar a la carga neta de la molcula. A la concentracin de iones hidrgeno, o al pH, para el cual la concentracin del ion hbrido de una protena es mxima y el movimiento neto de las molculas de soluto en un campo elctrico es prcticamente nulo, se le denomina punto isoelctrico. Los aminocidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterin. Esto ocurre porque un electrn del oxgeno del grupo carboxilo es atrado por el grupo amino NH2 (ya que a al nitrgeno le sobraban dos electrones de valencia) que est en posicin alfa y quedando este como grupo amonaco NH3+. El punto isoelctrico de la protena colgena es el punto donde ocurre el equilibrio entre las cargas de los grupos amino (+H3N) y carboxlico (COO), y se sita en pH de aproximadamente 5.0. Con la disminucin del pH, tenemos la disociacin de los grupos amino, mientras que con el incremento del pH el grupo carboxlico sufre la disociacin.

DESNATURALIZACIN Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija. Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno facilitar la agregacin intermolecular y provocar la precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que la protena se encuentra desnaturalizada.

En una protena cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan slo tienen en comn la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los dems niveles de organizacin estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena: Cambios en las propiedades hidrodinmicas de la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin Una drstica disminucin de su solubilidad, ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie Prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas las protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible. Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes, disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es posible precipitar protenas de manera selectiva mediante cambios en: La polaridad del disolvente La fuerza inica El pH La temperatura.

HINCHAMIENTO Las pieles saladas o secas, que llegan, o que estn estibadas en las curtiembres tienen un grado de deshidratacin muy poco favorable a la reaccin con productos curtientes. Antes de la curticin, debe llevarse la piel al estado de hidratacin o hinchamiento que tiene en el animal vivo, y se ver que con ello recupera su original flexibilidad, morbidez y plenitud, cambiando adecuadamente la estructura fibrosa, como para facilitar la penetracin y absorcin de los productos curtientes.

La finalidad del remojo es devolver a la piel su estado de hinchamiento natural y eliminar la suciedad (barro, sangre, estircol, microorganismos) as como substancias proteicas solubles y agentes de conservacin. El colgeno a PH bajos se comporta como un catin, y a PH altos como un anin. OH H2N-R-COO- + H2O +H3N-R-COO Anin punto isoelctrico H+ +H3N-R-COOH (ANFOTERO) catin

Si aadimos cido (H +), se desarrollan fuerzas repulsivas entre s al aumentar el n de Cargas positivas (grupos amnicos) y provocan el HINCHAMIENTO ACIDO. Si aadimos lcali (OH -), se desarrollan fuerzas repulsivas entre s al aumentar el n de Cargas negativas (grupos carboxlicos) y provocan el HINCHAMIENTO ALCALINO. BIBLIOGRAFA CITADA http://www.cueronet.com/tecnica/astringencia_seta.htm http://www.minambiente.gov.co/documentos/guia_ambiental_industria_c urtido_y_preparado_de_cueros.pdf http://es.wikipedia.org/wiki/Punto_isoel%C3%A9ctrico http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

ESCUELA SUPERIOR POLITCNICA DE CHIMBORAZO FACULTAD DE CIENCIAS PECUARIAS ESCUELA DE INGENIERA ZOOTCNICA

TECNOLOGA DEL CUERO

ALUMNO: CARLOS ANDRS MANCHENO HERRERA

CDIGO: 3258

NIVEL: NOVENO A

FECHA: OCTUBRE 01 DEL 2013

RIOBAMBA - ECUADOR