Departamento de Biologa y Geologa. Biologa 2 Bachillerato. TEMA 7.

NDICE. 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9. INTRODUCCIN CONCEPTO DE ENZIMA NATURALEZA QUMICA DE LAS ENZIMAS CONCEPTO DE CATALIZADOR ASPECTOS GENERALES SOBRE LAS ENZIMAS PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS MODO DE ACCIN DE LOS ENZIMAS APLICACIONES DE LAS ENZIMAS

10. REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

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1-INTRODUCCIN
La utilizacin emprica de preparaciones enzimticas en la elaboracin de alimentos es muy antigua. El cuajo, por ejemplo, se utiliza en la elaboracin de quesos desde la prehistoria, mientras que las civilizaciones precolombinas ya utilizaban el zumo de la papaya. Sin embargo, hasta 1897 no qued totalmente demostrado que los efectos asociados a ciertos materiales biolgicos, como el cuajo o las levaduras pudieran individualizarse en una estructura qumica definida, llamada enzima, aislable en principio del organismo vivo global. Desde hace unas dcadas se dispone de enzimas relativamente puros y con una gran variedad de actividades susceptibles de utilizarse en la elaboracin de alimentos. Los progresos que estn realizando actualmente la ingeniera gentica y la biotecnologa permiten augurar un desarrollo cada vez mayor del uso de los enzimas, al disponer de un suministro continuo de materiales con la actividad deseada a precios razonables. Los enzimas son piezas esenciales en el funcionamiento de todos los organismos vivos, actuando como catalizadores de las reacciones de sntesis y degradacin que tienen lugar en ellos.

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2- CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos. Los enzimas son biocatalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.

3- NATURALEZA QUMICA DE LAS ENZIMAS

A excepcin de las ribozimas (molculas de ARN con actividad cataltica), todas las enzimas son de naturaleza proteica y predominan las de tipo globular. Muchas de ellas son heteroprotenas. Son solubles en agua y se dispersan bien en medios orgnicos. El peso molecular oscila entre 12000 y 106 daltons. Podemos encontrar dos tipos de enzimas: Enzimas proteicas Holoenzimas Formadas exclusivamente por Apoenzimas: parte proteca

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Cofactor (grupo prosttico): Parte no proteica indispensable para la reaccin. Si es de naturaleza orgnica se denomina coenzima. Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas. En funcin de su naturaleza se denominan: 1. Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas. 2. Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Encontramos en las enzimas dos tipos de aminocidos en su estructura molecular: No tienen funcin dinmica, constituyen la estructura tridimensional de la protena.

estructurales del centro de reaccin

de fijaci n
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Establecen uniones dbiles con el sustrato.

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Intervienen en la reaccin.

catal ticos

Son los que llevan a cabo la reaccin qumica.

Algunos aminocidos como la serina, cistena, histidina, tirosina y lisina se encuentran en muchos centros activos.

4- CONCEPTO DE CATALIZADOR
Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de activacin.

En una transformacin dada de "S" "P" , "S" representa las molculas reaccionantes (sustratos) que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reaccin qumica de S P es un proceso posible si la energa de P es menor que la de S. Pero hay una barrera de energa que los separa; si no es por ella, S no existira, puesto que no sera estable y se habra transformado en P. Este escollo es una barrera energtica, la energa de activacin (Ea), que corresponde al estado de transicin.

5- ASPECTOS GENERALES SOBRE LAS ENZIMAS

Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas.
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Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima: 1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. 2. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin 3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin.
1.- El enzima y su sustrato 2.- Unin al centro activo 3.- Formacin de productos

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

E S

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Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos, catalizan reacciones especficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: 1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica. 2. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico. El enzima sacarasa es muy especfico: rompe el enlace O-glucosdico de la sacarosa o de compuestos muy similares. As, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos anlogos. El enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas poco especficos estn las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de protenas y pptidos de muy diverso tipo.

6- PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son: pH, temperatura y cofactores.

7- NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima: nombres particulares nombre sistemtico cdigo de la comisin enzimtica (enzyme comission)

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NOMBRES PARTICULARES Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. NOMBRE SISTEMTICO El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado terminacin "asa" Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa. Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Adems de los nombres sistemticos, an persisten otros consagrados por el uso. As, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa. NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin. As, la ATP-glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
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8- CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS

En funcin de su accin cataltica especfica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS
http://www.genome.ad.jp/dbget-bin/get_htext?ECtable

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general:

AH2 + B Ared + Box

Clase 2: TRANSFERASAS

A+ BH2 Aox + Bred

Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:

A-B + C

A + C-B

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Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin representada en la Figura de la derecha:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

Clase 3: HIDROLASAS Catalizan las reacciones de hidrlisis:

A-B + H2O lactosa + agua

Clase 4: LIASAS

AH + B-OH glucosa + galactosa

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B cido acetactico

Clase 5: ISOMERASAS

A+B CO2 + acetona

Un ejemplo es la acetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:

Catalizan la interconversin de ismeros: A B Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa
gliceraldehdo-3dihidroxiacetona-

fosfoglucosa isomerasa
glucosafructosa-6-

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fosfato

fosfato

6-fosfato

fosfato

Clase 6: LIGASAS Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP
piruvato + CO2 + ATP

A-B + XDP + Pi
oxalacetato + ADP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

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9- MODO DE ACCIN DE LOS ENZIMAS

En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos energa libre de Gibbs (G) que los reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones espontneas se libera energa de Gibbs (G<0). Sin embargo, el comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reaccin transcurra se llama energa de activacin (Ea). Cuanto menor es la Ea ms fcilmente transcurre la reaccin.
Perfil energtico de una reaccin espontnea Perfil energtico de una reaccin catalizada

Ea

La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea (Figura superior derecha). Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea an ms que los catalizadores inorgnicos. Por ejemplo, la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgnico (platino), o con un enzima especfico ( catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. As, se puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces. Para que una reaccin qumica tenga lugar , las molculas de los reactantes deben chocar con una energa y una orientacin adecuadas. La actuacin del enzima (1) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientacin ptima para que la reaccin se produzca y (2) modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos (Figuras inferiores):

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Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima: el modelo llave-cerradura el modelo del ajuste inducido MODELO LLAVE-CERRADURA El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del sustrato. La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto. Este es el modelo del ajuste inducido. Sera algo as como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.

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10- REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por:

cambios en el pH cambios en la temperatura presencia de cofactores las concentraciones del sustrato y de los productos finales presencia de inhibidores EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo. La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. La accin del enzima transcurre entre dos valores lmites de pH, fuera de ellos la actividad es nula. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la derecha). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es
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contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molcula de hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unido a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

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EFECTO DE LAS ENZIMTICA

CONCENTRACIONES

SOBRE

LA

ACTIVIDAD

La velocidad de una reaccin enzimtica depende de la concentracin de sustrato. La Figura de la derecha muestra la velocidad de una reaccin enzimtica a 6 concentraciones distintas de sustrato. Adems, la presencia de los productos finales puede hacer que la reaccin sea ms lenta, o incluso invertir su sentido

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original ( inhibidor competitivo) o bien alteran la conformacin espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato ( inhibidor no competitivo). Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo

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La utilizacin de enzimas en los alimentos presenta una serie de ventajas, adems de las de ndole econmica o tecnolgica. La gran especificidad de accin que tienen los enzimas hace que no se produzcan reacciones laterales imprevistas. As mismo se puede trabajar en condiciones moderadas, especialmente de temperatura, lo que evita alteraciones de los componentes ms lbiles del alimento. Desde el punto de vista de la salud, puede considerarse que las acciones enzimticas son, en ltimo extremo, naturales. Adems los enzimas pueden inactivarse fcilmente cuando se considere que ya han realizado su misin, quedando entonces asimilados al resto de las protenas presentes en el alimento.

11- APLICACIONES DE LAS ENZIMAS

- Industrias lcteas.
Como se ha indicado, el cuajo del estmago de los rumiantes es un producto clsico en la elaboracin de quesos, y su empleo est ya citado en la Iliada y en la Odisea. Sin embargo, el cuajo se obtuvo como preparacin enzimtica relativamente pura en 1879. Est formado por la mezcla de dos enzimas digestivos ( quimosina y pepsina) y se obtiene del cuajar de las terneras jvenes. Estos enzimas rompen la casena de la leche y producen su coagulacin. Desde los aos sesenta se utilizan tambin otros enzimas con una accin semejante obtenidos a partir de microorganismos o de vegetales. Actualmente empieza a ser importante tambin la lactasa, un enzima que rompe la lactosa, que es el azucar de la leche. Muchas personas no pueden digerir este azucar, por lo que la leche les causa trastornos intestinales. Ya se comercializa leche a la que se le ha aadido el enzima para eliminar la lactosa.

- Panadera.

En panadera se utiliza la lipoxidasa, simultneamente como blanqueante de la harina y para mejorar su comportamiento en el amasado. La forma en la que se aade es usualmente como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia. Para facilitar la accin de la levadura, se aade amilasa, normalmente en forma de harina de malta, aunque en algunos paises se utilizan enzimas procedentes de mohos ya que la adicin de malta altera algo el color del pan. La utilizacin de agentes qumicos para el blanqueado de la harina est prohibida en Espaa. A veces se utilizan

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tambin proteasas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa. Este tratamiento es importante en la fabricacin de bizcochos.

-Cervecera.
A principios de este siglo (1911) se patent la utilizacin de la papana para fragmentar las protenas presentes en la cerveza y evitar que sta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeracin, y este mtodo todava se sigue utilizando. Este enzima se obtiene de la papaya. Un enzima semejante, la bromelana, se obtiene de la pia tropical. Un proceso fundamental de la fabricacin de la cerveza, la rotura del almidn para formar azcares sencillos que luego sern fermentados por las levaduras, lo realizan las amilasas presentes en la malta, que pueden aadirse procedentes de fuentes externas, aunque lo usual es lo contrario, que la actividad propia de la malta permita transformar aun ms almidn del que contiene. Cuando esto es as, las industrias cerveceras aaden almidn de patata o de arroz para aprovechar al mximo la actividad enzimtica.

-Fabricacin de zumos.

A veces la pulpa de las frutas hace que los zumos sean turbios y demasiado viscosos, producindose tambin ocasionalmente problemas en la extraccin y en su eventual concentracin. Esto es debido a la presencia de pectinas, que pueden destruirse por la accin de enzimas presentes en el propio zumo o bien por enzimas aadidas obtenidas de fuentes externas. Esta destruccin requiere la actuacin de varios enzimas distintos, uno de los cuales produce metanol, que es txico, aunque la cantidad producida no llegue a ser preocupante para la salud.

- Fabricacin de glucosa y fructosa a partir del maz.

Una industria en franca expansin es la obtencin de jarabes de glucosa o fructosa a partir de almidn de maz. Estos jarabes se utilizan en la elaboracin de bebidas refrescantes, conservas de frutas, repostera, etc. en lugar del azcar de caa o de remolacha. La forma antigua de obtener estos jarabes, por hidrlisis del almidn con un cido, ha sido prcticamente desplazada en los ltimos 15 aos por la hidrlisis enizmtica, que permite obtener un jarabe de glucosa de mucha mayor calidad y a un costo muy competitivo. De hecho, la CE ha limitado severamente la produccin de estos jarabes para evitar el hundimiento de la industria azucarera clsica. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa formada puede transformarse luego en fructosa, otro azcar ms dulce, utilizando el enzima glucosa-isomerasa, usualmente inmovilizado en un soporte slido.

- Otras aplicaciones.

Los enzimas se utilizan en la industria alimentaria de muchas otras formas, en aplicaciones menos importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricacin de productos derivados de huevos, las trazas de glucosa presentes, que podran oscurecerlos, se eliminan con la accin combinada de dos enzimas, la glucosaoxidasa y la catalasa. Por otra parte, la papana y bromelana, enzimas que rompen las protenas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el cocinado domstico, para

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ablandar la carne. Algunas enzimas, como la lactoperoxidasa, podran utilizarse en la conservacin de productos lcteos.

Enlaces de inters. www.efdeportes.com/efd23/radic.htm Radicales libres http://cisat.isciii.es/er/prg/er_bus2.asp?cod_enf=1307 Sndrome de Hunter http://www.ffyb.uba.ar/Programas/P2000_2/QBP_BC.html Enfermedades metablicas

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