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Protena
De Wikipedia

Modelo de una protena en 3D Las protenas (del griego proteion, primero) son macromolculas de masa molecular elevada, formadas por aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas. Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Suelen adems contener azufre y algunas protenas contienen adems fsforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos. La unin de un nmero pequeo de aminocidos da lugar a un pptido:

oligopptido: nmero de aminocidos <10 polipptido: nmero de aminocidos > 10 protena: nmero de aminocidos > 50

Son las ms abundantes de las biomolculas, pues constituyen ms del 50 por ciento del peso seco de las clulas. Son sustancias muy verstiles. Se forman en el ribosoma a partir de la informacin suministrada por los genes.

Tabla de contenidos

1 Funciones 2 Clasificacin 3 Estructura 4 Temas relacionados 5 Lista de protenas 6 Vase tambin 7 Referencias bibliogrficas 8 Resumen

Funciones
Activas. Catalizadores (enzimas). Reguladora (enzimas alostricos, hormonas). Transportadora ]]).

Resumen
La Protena es una sustancia qumica que forma parte de la materia fundamental de la clula.

2 Son molculas formadas por una gran cantidad de aminocidos. Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas. Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albmina o clara de huevo. Son indispensables en la alimentacin.

Clasificacin
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios

Segn su forma: Fibrosas: Presentan cadenas polipptidas largas y una tpica estructura segundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colgeno

3 Globulares: Se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, protenas de transporte, son ejemplo de protenas globulares.

Segn su composicin qumica: Simples u holoprotenas:: Su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (fibrosas y globulares). Conjugadas o heteroprotenas: Su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas. (slo globulares).

Estructura
Presentan una disposicin caracterstica en condiciones ambientales, si se cambia la presin, temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional:

Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

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Temas relacionados

Propiedades de las protenas Holoprotenas Heteroprotenas Protemica (o proteinmica).

Lista de protenas

Anticuerpos Hemoglobina Insulina

Sntesis proteica
De Wikipedia
La sntesis de protenas o traduccin del ARNm es el proceso anablico mediante el cual se forman las protenas a partir de los aminocidos. Es el paso siguiente a la transcripcin del ADN a ARNm.

4 Como existen 20 aminocidos diferentes y slo hay cuatro nucletidos en el ARNm (Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relacin no puede ser un aminocido por cada nucletido, ni tampoco por cada dos nucletidos, ya que los cuatro tomados de dos en dos, slo dan diecisis posibilidades. La colinearidad debe establecerse como mnimo entre cada aminocido y tripletes de nucletidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinacin de cuatro elementos o nucletidos tomados de tres en tres con repeticin), es obvio que algunos aminocidos deben tener correspondencia con varios tripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminocidos se denominan codones. La confirmacin de esta hiptesis se debe a Nirenbert, Ochoa y Khorana. En la biosntesis de protenas se pueden distinguir las siguientes etapas: a) Activacin de los aminocidos. b) Traduccin: 1. Iniciacin de la sntesis. 2. Elongacin de la cadena polipeptdica. 3. Terminacin de la sntesis. c) Asociacin de varias cadenas polipeptdicas y a veces de grupos prostsicos para constituir las protenas. La sntesis de protenas o traduccin tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los aminocidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), especfico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dnde se aparean el codn de ste y el anticodn del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de sta forma se sitan en la posicin que les corresponde. Una vez finalizada la sntesis de una protena, el ARN mensajero queda libre y puede ser ledo de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una protena ya est comenzando otra, con lo cual, una misma molcula de ARN mensajero, est siendo utilizada por varios ribosomas simultneamente.

Tabla de contenidos

1 Activacin de los aminocidos 2 Iniciacin de la sntesis de protenas 3 Elongacin de la cadena polipeptdica 4 Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica 5 Asociacin de varias cadenas polipeptdicas para constituir las protenas 6 Enlaces externos

Activacin de los aminocidos

Los aminocidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP son capaces de unirse a un ARNt especfico y dan lugar a un aminoacil-ARNt, liberndose AMP, fosfato y quedando libre la enzima, que vuelve a actuar.

Iniciacin de la sntesis de protenas

Es la primera etapa de la traduccin o sntesis de protenas. El ARNm se une a la subunidad menor de los ribosomas. A stos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete de nucletidos denominado anticodn, que se asocia al primer triplete codn del ARNm segn la complementariedad de las bases. A este grupo de molculas se une la subunidad ribosmica mayor, formndose el complejo ribosomal o complejo activo. Todos estos procesos estn catalizados por los llamados factores de iniciacin (FI). El primer triplete o codn que se traduce es generalmente el AUG, que corresponde con el aminocido metionina en eucariotas. En procariotas es la formilmetionina.

Elongacin de la cadena polipeptdica

El complejo ribosomal posee dos sitios de unin o centros. El centro peptidil o centro P, donde se sita el primero aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt o centro A. El radical carboxilo (-COOH) del aminocido iniciado se une con el radical amino (NH2) del aminocido siguiente mediante enlace peptdico. Esta unin es catalizada por la enzima peptidil-transferasa. El centro P queda pues ocupado por un ARNt sin aminocido. El ARNt sin aminocido sale del ribosoma. Se produce la translocacin ribosomal. El dipeptilARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es catalizado por los factores de elongacin (FE) y precisa GTP. Segn la terminacin del tercer codn, aparece el tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se forma el tripptido en A y posteriormente el ribosoma realiza su segunda translocacin. Estos pasos se pueden repetir mltiples veces, hasta cientos de veces, segn el nmero de aminocidos que contenga el polipptido.

Terminacin de la sntesis de la cadena polipeptdica

El final de la sntesis viene informado por los llamados tripletes sin sentido. Son tres: UAA, UAG y UGA. No existe ningn ARNt cuyo anticodn sea complementario de ellos y, por lo tanto, la biosntesis del polipptido se interrumpe. Indican que la cadena polipeptdica ya ha terminado. Este proceso viene regulado por los factores R. Un ARNm, si es lo suficientemente largo, puede ser ledo o traducido, por varios ribosomas a la vez, uno detrs de otro. Al microscopio electrnico, se observa como un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma.

Asociacin de varias cadenas polipeptdicas para constituir las protenas

Conforme se va sintetizando la cadena polipeptdica, sta va adoptando una determinada estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puente de hidrgeno y los enlaces disulfuro, respectivamente. As la cadena polipeptdica adquiere una configuracin espacial determinada. Tal proceso es conocido como plegamiento de protenas. Tras la traduccin hay protenas enzimticas que ya son activas y otras que precisan eliminar algunos aminocidos para serlo. Generalmente se separa el aminocido metionina o aminocido iniciador. Algunas enzimas precisan asociarse a iones o coenzimas (grupo prosttico) para ser funcionantes o activas. Las protenas pueden estar constituidas por una cadena polipeptdica o por varias subunidades. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, segn provengan del mismo o de genes diferentes.

6 El control de calidad del plegamiento de las protenas para adquirir la estructura cuaternaria o conformacin tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y proteasas. Las protenas chaperonas tienen la funcin de plegar o replegar correctamente a las protenas recin sintetizadas (modificacin postraduccional), y las proteasas deben degradar aquellas protenas que a pesar de la accin de las chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los mecanismos de control fallan, las protenas daadas se acumulan causando enfermedades amiloidognicas. Obtenido de "http://es.wikipedia.org/wiki/S%C3%ADntesis_proteica"

Referencias bibliogrficas

Rodrguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las protenas. Consultado el 11/1/2002. http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html