Proteinas 09

LS1kUC1UkA
kCILDADLS DL LAS
kC1LINAS

Mster lnqenierio 8iomdico
M. victorio Luque 6ui//n

ndice
structuro y Propiedodes de /os Proteinos

ndice

1. Introduccin ........................................................................................... 1

2. Aminocidos .......................................................................................... 1
2.1. Los aminocidos ........................................................................ 1
2.2. Los aminocidos esenciales ....................................................... 6

3. Enlace peptdico .................................................................................... 6

4. Estructura de las protenas .................................................................... 8
4.1. Estructura primaria ..................................................................... 9
4.2. Estructura secundaria............................................................... 11
4.2.1. Hlice alfa11
4.2.2. Hoja beta12
4.2.3. Giros beta12
4.2.4. Hlice de colgeno13
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas ................................. 13
4.3. Estructura terciaria ................................................................... 14
4.3.1. Tipos de estructura terciaria .......................................... 14
4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria .............. 15
4.4. Estructura cuaternaria .............................................................. 17

5. Asociaciones de las protenas.............................................................. 19
5.1. Asociaciones entre protenas ................................................... 19
5.2. Asociaciones de protenas y otras biomolculas ...................... 20
5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares ...................... 20
5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos .......................... 21
5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos ........... 22

ndice

6. Propiedades de las protenas............................................................... 22
6.1. Especificidad ............................................................................ 22
6.2. Desnaturalizacin ..................................................................... 23

7. Clasificacin de protenas .................................................................... 23
7.1. Holoprotenas ........................................................................... 23
7.1.1. Globulares ..................................................................... 23
7.1.2. Fibrosas ........................................................................ 24
7.2. Heteroprotenas ........................................................................ 24
7.2.1. Glucoprotenas .............................................................. 24
7.2.2. Lipoprotenas ................................................................ 25
7.2.3. Nucleoprotenas ............................................................ 25
7.2.4. Cromoprotenas ............................................................ 25

8. Funciones y ejemplos de protenas ...................................................... 26
8.1. Estructural ................................................................................ 26
8.2. Enzimtica ................................................................................ 27
8.3. Hormonal .................................................................................. 28
8.4. Defensiva ................................................................................. 28
8.5. Transporte ................................................................................ 29
8.6. Reserva .................................................................................... 29
8.7. Reguladoras ............................................................................. 29
8.8. Contraccin muscular ............................................................... 30
8.9. Funcin homeosttica .............................................................. 30

Bibliografa ........................................................................................................... 31

1


1. Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas,
fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el
nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos
estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de
aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la
molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama
polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo,
donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora...

2. Aminocidos

2.1. Los aminocidos.
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde
a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH
2
) y
otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias
de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo
qumico variable al que se denomina radical (-R).
2


La frmula general de un aminocido es:

Tridimensionalmente el carbono presenta una configuracin tetradrica en la
que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a l
ocupan los vrtices. Cuando en el vrtice superior se dispone el -COOH y se mira por
la cara opuesta al grupo R, segn la disposicin del grupo amino (-NH
2
) a la izquierda
o a la derecha del carbono se habla de -L-aminocidos o de -D-aminocidos
respectivamente. En las protenas slo se encuentran aminocidos de configuracin L.
Configuraciones L y D de los aminocidos:

3


Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por
su radical R:
Alamina-ALA Valina-VAL

Leucina-LEU Isoleucina-ILE

Prolina-PRO Metionina-MET

Fenilalanina-PHE Triptfano-TRP

4


Glicina-GLY Serina-SER

Treonina-THR Cistena-CYS

Asparragina-ASN Glutamina-GLN

Tirosina-TYR Acido Asprtico-ASP

3


cido Glutamico-GLU Lisina-LYS

Arganina-ARG Histidina-HIS

2.2. Los aminocidos esenciales
Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por s solo. Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos
organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de
estos aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando
un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son
de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los
lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
6


Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del
piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina

3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin)
entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo
aminocido.
La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una
reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin
es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el
grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
7


Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman.

8


4. Estructura de las protenas
Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que
consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta a una protena de
otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la protena. La estructura primaria de una protena es
determinante en la funcin que cumplir despus, as las protenas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartlagos) poseen mayor cantidad de
aminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptar mltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polmero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontneamente, por la repulsin de los
aminocidos hidrfobos por el agua, la atraccin de aminocidos cargados y la
formacin de puentes disulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. As,
la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la
cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que
estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en trminos de
estructura secundaria. Adems las protenas adoptan distintas posiciones en el
espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por
tanto, es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir,
cmo se enrolla una determinada protena. As mismo, las protenas no se componen,
en su mayora, de una nica cadena de aminocidos, sino que se suelen agrupar
varias cadenas polipeptdicas (o monmeros) para formar protenas multimricas
mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las protenas, a la agrupacin de
varias cadenas de aminocidos (o polipptidos) en complejos macromoleculares
mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuracin en las protenas:
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria
9


Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace
amida o enlace peptdico), mientras que la mayora de los enlaces que determinan la
conformacin (estructuras secundaria y terciaria) y la asociacin (estructura
cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

4.1. Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en
la cadena proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que
estn enlazados Las posibilidades de estructuracin a nivel primario son
prcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas existen 20 aminocidos
diferentes, el nmero de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repeticin de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el nmero de aminocidos
que componen la molcula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos
aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del
cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos que componen la cadena
principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente),
el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa
con el aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la
cadena principal de una protena es: (-NH-C=-CO-)

10


Conocer la estructura primaria de una protena no solo es importante para
entender su funcin (ya que sta depende de la secuencia de aminocidos y de la
forma que adopte), sino tambin en el estudio de enfermedades genticas. Es posible
que el origen de una enfermedad gentica radique en una secuencia anormal. Esta
anomala, si es severa, podra resultar en que la funcin de la protena no se ejecute
de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

La secuencia de aminocidos est especificada en el ADN por la secuencia de
nucletidos. Existe un sistema de conversin, llamado cdigo gentico, que se puede
utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas
modificaciones durante la transcripcin del ADN no siempre permiten que esta
conversin pueda hacerse directamente.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre
80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son
covalentes: son los enlaces peptdicos.

11


4.2. Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena
polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos
que forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.
4.2.1. Hlice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a
los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una
conformacin denominada hlice. Esta estructura es peridica y en ella cada enlace
peptdico puede establecer dos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se
forma entre el grupo -NH- del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo
-CO- del enlace peptdico del aminocido situado en posicin n-4. El otro puente de
12


hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el
grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la
hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta
estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca
no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la
prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en hlice. Los
aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque los
enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de
atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenas
polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena
polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas .
Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es
paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo
estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados
a la cadena principal de un polipeptido
13


Aminocidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de
tipo o ) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformacin de los
giros est estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrgeno entre los
residuos 1 y 4 del giro .
4.2.4. Hlice de colgeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria, caracterstica del
colgeno. El colgeno es una importante protena fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con funcin estructural ya que es particularmente rgida.
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos
de tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son
Pro (o hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del
colgeno en forma de hlice levgira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximacin entre distintas hlices, de forma que tres hlices levgiras se asocian
para formar un helicoide dextrgiro.
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas
Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian
entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios. Todos
los enlaces peptdicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo as gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformacin simple formada por
dos o ms cadenas polipeptdicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
14


antparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por
medio de puentes de hidrgeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminocidos. Esta conformacin tiene una estructura laminar y plegada, a la manera
de un acorden.

4.3. Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos
que componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras
molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interaccin con los diversos ligandos. Para las protenas que
constan de una sola cadena polipeptdica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puede obtener.
4.3.1. Tipos de estructura terciaria
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno,
la queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los
elementos de estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener
13


su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan slo
introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una
cuerda.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las
que no existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma
es aproximadamente esfrica. En este tipo de estructuras se suceden
regiones con estructuras al azar, hlice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias.

4.3.2. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una protena se
establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminocidos que la componen.
Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formacin de un puente
disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formacin de un
enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxlico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas
de signo opuesto
2. puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciaria
globular:
Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el interior de la
molcula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un ncleo
compacto con carcter hidrofbico.
16


Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan en la
superficie de la molcula, interaccionando con el agua y permitiendo que la
protena permanezca en disolucin.
No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la
estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta ms estabilidad es el
de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones ms
importantes son las de tipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad
entre los grupo apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas
que actan como unidades autnomas de plegamiento y/o desnaturalizacin de las
protenas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre las
estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los dominios se
pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena polipeptdica. Es la
asociacin de los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.

4.4. Estructura cuaternaria
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir,
cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
17


El nmero y la naturaleza de las distintas subunidades o monmeros que
integran el oligmero y
La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas
que, asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus
monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos
monmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si los monmeros
constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones
covalentes, tambin pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de
cistena situados en cadenas distintas.
La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

En protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria
resulta de la asociacin de varias hebras para formar una fibra o soga. La miosina o la
tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hlice a enrolladas en una fibra
levgira. La a-queratina del cabello y el fibringeno de la sangre presentan tres hebras
en cada fibra levgira. El colgeno consta de tres hebras helicoidales levgiras que
forman una fibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta varias hebras con
estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.
18


Cuando varias protenas con estructura terciaria de tipo globular se asocian
para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:
Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la
hexoquinasa.
Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la
hemoglobina.
Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una
unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un
enzima alostrico con seis subunidades con actividad cataltica y seis con
actividad reguladora.

Aspartato transcarbamilasa
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la
separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las
fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas
generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son
las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de
hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura
cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros
19


se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta un mnimo de
energa libre con respecto a los monmeros.

5. Asociaciones de las protenas
En muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con otros grupos
de biomolculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carcter permanente. Se pueden dar asociaciones entre protenas o de
stas con otras biomolculas.
5.1. Asociaciones entre protenas
Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman
parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del
centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).

La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular. Los
monmeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional caracterstica del trombo o cogulo sanguneo.
20


5.2. Asociaciones de protenas y otras biomolculas
Las protenas se pueden asociar:
Con azcares
Con lpidos
Con cidos nucleicos

5.2.1. Asociaciones entre protenas y azcares
Cuando las protenas se asocian con azcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Polimerizacin de la fibrina
Cogulo sanguneo
Proteoglicano de tipo muy
grande
21


5.2.2. Asociaciones entre protenas y lpidos
Cuando las protenas se asocian con lpidos pueden originar asociaciones
supramoleculares como las lipoprotenas del plasma sanguneo y las membranas
biolgicas.

5.2.3. Asociaciones entre protenas y cidos nucleicos
Cuando las protenas se asocian con cidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.
Peptidoglicano de la pared
celular bacteriana
Lipoprotena del plasma
sanguneo
Lipoprotena del plasma
sanguneo

6. Propiedades de

6.1. Especificidad
La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada
funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una
conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena
puede significar una prdida de la funcin.
Adems, no todas las
individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de rganos
grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de
filogenticos"

Propiedades de protenas
Especificidad.
una prdida de la funcin.
Adems, no todas las protenas son iguales en todos los organismos, cada
procesos de rechazo de rganos trasplantados. La semejanza entre protenas son un
grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de
Ribosomas
Nucleosoma
Virus HIV (SIDA)
22

son iguales en todos los organismos, cada
. La semejanza entre protenas son un
grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles
Virus HIV (SIDA)
23


6.2. Desnaturalizacin.
Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma
conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que
una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin,
proceso que se denomina renaturalizacin.

7. Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin
que engloba dichos criterios es:
7.1. Holoprotenas o protenas simples.
Son protenas formadas nicamente por aminocidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.
7.1.1. Globulares
Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena
y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas
de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Algunos tipos son:
Prolaminas: zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada)
Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
24


Albminas: seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

7.1.2. Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una
estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son:
Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: en formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas,
cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguneos
Fibronas: en hilos de seda, (araas, insectos)

7.2. Heteroprotenas o protenas conjugadas
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo
no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico
existen varios tipos:
7.2.1. Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una
fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

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7.2.2. Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que
contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa
polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas).
Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos
entre los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
Lipoprotenas de alta densidad
Lipoprotenas de baja densidad
Lipoprotenas de muy baja densidad

7.2.3. Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una
ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica
fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia
de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.

7.2.4. Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada,
por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por
ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.

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8. Funciones y ejemplos de protenas
Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y
permiten a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su
funcin de la misma forma: por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las
funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que
otras protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a
sus sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores
especficos, reguladores de la expresin gnica al ADN
Las funciones principales de las protenas son las siguientes:
8.1. Estructural
La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenas tambin es de
gran importancia ya que las protenas forman tejidos de sostn y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a rganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colgeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elstico. Con este tipo de
protenas se forma la estructura del organismo.
Algunas protenas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica. Las glucoprotenas
actan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el
transporte de sustancias.
Tambin es una protena con funcin estructural la queratina de la epidermis.

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8.2. Enzimatica
Las protenas cuya funcin es enzimtica son las ms especializadas y
numerosas. Actan como biocatalizadores acelerando las reacciones qumicas del
metabolismo.
En su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de su propiedad de
poder interaccionar, en forma especfica, con muy diversas molculas. A las
substancias que se transforman por medio de una reaccin enzimtica se les llama
substratos. Los substratos reconocen un sitio especfico en la superficie de la protena
que se denomina sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la protena, quedan orientados de
tal manera que se favorece la ruptura y/o formacin de determinadas uniones
qumicas, se estabilizan los estados de transicin al mismo tiempo que se reduce la
energa de activacin. Esto facilita la reaccin e incrementa su velocidad varios
rdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la
transformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos
enantiomorfos (grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos asimtricos se
disponen al contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reaccin
que cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un metabolito se les
denomina oxigenasas,
a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido UDP
glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conoce como UDP
glucuronil transferasa,
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una
molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN
polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
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Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genrica a las enzimas
que catalizan un tipo de reaccin, por ejemplo a las que catalizan la oxidacin de los
metabolitos va la transferencia de un tomo de hidrgeno a un determinado receptor,
se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones se dice alcohol deshidrogenasa,
o aldehdo deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el hidrgeno es un alcohol
o un aldehdo. Sin embargo, en realidad las enzimas son ms especficas que eso y
actan sobre un alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debera ser
ms especfico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es
etanol la enzima debe de llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones
en las que las enzimas que las catalizan reciben un nombre genrico, como las
quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de un in fosfato del ATP. La
glucoquinasa cataliza la fosforilacin de glucosa en el carbn 6 para formar glucosa 6
fosfato.
Existe un mtodo sistemtico, aprobado por las asociaciones internacionales
de bioqumica, para integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado
anteriormente es el que se utiliza en este trabajo.
8.3. Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn
que regulan los niveles de glucosa en sangre. Tambin hormonas segregadas por la
hipfisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento
de los tejidos y msculos y en el mantenimiento y reparacin del sistema
inmunolgico, o la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
8.4. Defensiva
Las protenas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraos o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son
protenas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibringeno y la trombina contribuyen a la formacin
cogulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actan como
anticuerpos ante posibles antgenos.

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8.5. Transporte
Las protenas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras del oxgeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los msculos respectivamente. En los invertebrados,
la funcin de protenas como la hemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la
hemocianina. Otros ejemplos de protenas cuya funcin es el transporte son
citocromos que transportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la
sangre.
8.6. Reserva
Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la
funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina
de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo
constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
8.7. Reguladoras
Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas,
jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas
que suceden en el organismo. Algunas protenas como la ciclina sirven para regular la
divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes.
8.8. Contraccin muscular
La contraccin de los msculos travs de la miosina y actina es una funcin de
las protenas contrctiles que facilitan el movimiento de las clulas constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contraccin de los msculos. En la funcin
contrctil de las protenas tambin est implicada la dineina que est relacionada con
el movimiento de cilios y flagelos.

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8.9. Funcin homeosttica
Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos
medios tanto el pH interno como el equilibrio osmtico. Es la conocida como funcin
homeosttica de las protenas.

Bibliografa

Bibliografa

Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat
Barcelona (2004).
Biologa Molecular de la Clula. Alberts y col. Edit. Omega. Espaa (2004).
Bioqumica mdica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier Espaa
(2007).
Bioqumica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, Jos M. Macarulla
Edit. Reverte (2008)
Protenas alimentarias: Bioqumica, propiedades funcionales, valor nutricional,
modificaciones qumicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)
Qumica Orgnica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).

http://www.alimentacion-sana.com.
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html
http://es.wikipedia.org

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