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Las protenas son las macromolculas mas abundantes y estn presentes en todas las clulas
Las protenas son polmeros de aminocidos, unidos por enlace covalente Las protenas se pueden degradas (hidrolizar) hasta sus aminocidos constituyentes
Precursores de protenas
Forman parte de vitaminas ( alanina en el acido
pantotenico) Por descarboxilacin forman aminas bigenas: pueden formar parte de otras biomoleculas (vasoconstrictor serotonina, producto descarboxilacin de un derivado de triptofano ) Sntesis de hormona: tiroxina, hormona secretada en la tiroides formada a partir de tirosina Muchos de los aminocidos son neurotransmisores (glicina, histidina y el acido glutamico)
Leucina
alanina
mismo tomo de carbono ( carbono ) Difieren unos de otros en sus cadenas laterales (grupos R)
Estructura
Tamao
Carga Elctrica
Solubilidad
Los D aminocidos se pueden encontrar en las paredes de algunas bacterias y algunos antibiticos
Nombre
Smbolo
Formula estructural
pK1
pK2
pK3
Nombre
Smbolo
Formula estructural
pK1
pK2
pK3
Nombre
Smbolo
Formula estructural
pK1
pK2
pK3
Bsicos
Nombre
Smbolo
Formula estructural
pK1
pK2
pK3
Iminocido (ciclico)
Hidrfobo X
cido (negativo)
Bsico (positivo)
Neutro X
Esencial
No esencial
X
X X
Xa X
Acido asprtico
Cistena Acido glutmico Glutamina Glicina Histidina Isoleucina Leucina Lisina
X
X X X X X X X X
X
X X X X X X X X Xa X X X
X
X X
Metionina
Fenilalanina Prolina Serina Treonina Triptofano Tirosina X X X X
X
X X
X
X X X X X X
X
X X X X X X
Valina
pared celular de las palntas 5-hidroxilisina derivada de la lisina. Junto con el anterior forman el colgeno. 6-N-metil-lisina, constituyente de la miosina, proteina contractil del musculo -carboxiglutamato, en la proteina protrombina (coagulacion de la sangre) Desmosina, derivado de cuatro residuos diferentes de Lisina (en la elastina)
Monoaminomonocarboxilo Monoaminodicarboxilo
Diaminomonocarboxilo
La concentracin de una
solucin se mide por medio de espectrofotmetro, el cual mide la absorcin de la luz de las molculas
La absorcin de la luz es proporcional al numero de molculas del material absorbente a travs de los cuales pasa la luz TRANSMITANCIA
ABSORBANCIA
PROTONADO
DESPROTONADO
Menor pK, menor pH, por lo que es acido Mayor pK, mayor pH, por lo que es bsico
El pK de los aminocidos se ordenan de menor a mayor pK ( de mas acido a mas bsico)
H 2O
H 2O
pK1
del grupo carboxilo
pK2
del grupo amino
Carga +1
-1
Para bsicos
CAMPO ELCTRICO
Grupos
Entre un grupo bsico con carga + y un grupo acido con carga Entre las cadenas alifticas de 2 aminocidos no polares
Enlace o interaccin
Unin salina (inico) Unin hidrofbica
Entre el COO- de un aminocido acido y otro con OH en R Entre el NH3+ de un aminocido bsico y otro con OH en R Entre 2 aminocidos con grupos OH
Entre 2 grupos SH Entre dos anillos aromticos presentes en R
grupo -amino de otro. Este enlace se llama enlace peptdico, formando un DIPPTIDO
N-Terminal
Enlace peptdico
C-Terminal
Pentapptido
Serina
Glicina
Tirosina
Alanina
Leucina
Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina
Serilgliciltirosilalanil-leucina
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL
Tetrapptido
Alanilglutamilglicil-lisina
Pptidos de Citocromo C
+H3N- Leu-Val-Asp-Phe-COOLeucil-Valil-Aspartil-Fenilalanila
+H3N- His-Ser-Gln-Asn-Thr-COOHistidil-Seril-Glutaminil-Asparaginil-Treonina
aminocidos
Polipptidos: cuando su peso molecular es menor que 5 000
Protenas: cuando su peso molecular es mayor que 5 000.
Residuo de aminocidos
Origen
Funcin Hormona que estimula la liberacin de la hormona tirotropina Control del dolor, induce analgesia
Hipotlamo
Encefalina
Oxitocina
Hormona que estimula las contracciones uterinas Hormona hiperglucemiante Confiere rigidez y resistencia a la envoltura celular bacteriana
Glucagon
29
Pncreas
Peptidoglucanos
Variable
Clulas bacterianas
1.- Forma: Globulares o fibrosa. Globulares son protenas cuya estructura tridimensional es esferoidal. Las fibrosas son protenas donde la estructura es alargada
2.- Solubilidad:
Insolubles: Estrucutra empaquetada (protenas
de aminocidos polares.
Lipoprotenas Glicoprotenas
Lpidos Glcidos
Fosfoprotenas Flavoprotenas
Metaloproteinas
4.- Funcin
Tipo Enzimas Transporte Ejemplos Catalizan reacciones biolgicas Lipasas, proteasas, catalasas Transporte de alguna molcula Hemoglobina (Oxigeno) Albumina(Molec Insolubles)
Reserva
Contrctiles Estructurales Defensa Reguladoras Toxinas
peptdicos y puentes disulfuro) que unen los aminocidos de una cadena polipeptidica. Elemento mas importante es la secuencia.
Helice
la cadena peptdica se enrolla
como un tornillo La unidad repetitiva es una vuelta de hlice sencilla de 3.6 residuos Se utilizan puentes de hidrogeno internos. Estabilizada por un puente de hidrogeno: entre el hidrogeno unido al nitrgeno electronegativo y del oxigeno carbonilo del cuarto aminocido del lado amino terminal
5.4
aminocidos sucesivos con grupos R cargados 2) El volumen de los grupos R adyacentes 3) Interacciones entre cadenas laterales de aminocidos separadas 3(o 4) residuos 4) Presencia de residuos de Pro y Gly 5) La interaccin entre aminocidos en los extremos de hlice y el dipolo elctrico
manera adyacente forman una estructura que semeja la de una aserie de pliegues Se forman puentes de hidrogeno entre segmentos adyacentes de la cadena Los grupos R de aminocidos adyacentes sobresalen de la estructura en Zigzag en direcciones opuestas Pueden ser paralelas o antiparalelas
ANTIPARALELAS
PARALELAS
residuos de aminocidos, estabilizado por puentes de hidrogeno entre el primero y el cuarto residuo
Probabilidad de que un aminocido concreto se halle en los tres tipos de estructura secundaria
Disposicin
tridimensional global de todos los tomos de una protena Los aminocidos se encuentran en tipos de estructura totalmente plegada de la protena Estabilizadas por interacciones dbiles y puentes disulfuro.
ocupan posiciones alejadas en los niveles primario y secundario pueden interaccionar cuando la protena esta plegada
Aminocidos como: Pro, Thr,
Todo Todo
/: y estn entre mezclados +: y estn segregadas
subunidades (cadenas polipeptidicas) de protenas multisubunidad (multimerica) que puede tener de dos a cientos de subunidades mltiples subunidades pueden ser iguales o diferentes cadena polipptida
MONMERO
MONMERO
MULTIMERO
MONMERO MONMERO
HOMOPROTEINAS
HETEROPROTEINAS
Sntesis proteica
Conformacin nativa
la perdida de la funcin
CALOR PH
AGENTES DESNATURALIZANTES
DISOLVENTES ORGNICOS
calor Afecta las interacciones dbiles (puentes de hidrogeno) Si se aumenta la temperatura, la protena pierde su estructura ( y su funcin) Existen ciertas protenas que soportan grandes temperaturas (Taq-polimerasa)
alcohol o la cetona, ciertos solutos como urea o cloruro de guanidinio o detergentes no rompen enlaces covalentes.
Estos actan rompiendo las
Algunas protenas
desnaturalizadas pueden recuperar su estructura nativa y su actividad biolgica si son devueltas a condiciones en las que la conformacin nativa es estable
Urea + Mercaptoetanol
Fenilcetonuria:
Los niveles de fenilalanina y dos substancias se acumulan en el cuerpo. Estas sustancias son dainas para el sistema nervioso central y ocasionan dao cerebral
Tirosemia I, II y III
Acumulacin de Tirosina. Caracterizada por la precipitacin de cristales de tirosina que conducen a la inflamacin y posterior lesin a nivel ocular y cutneo. En ciertos casos ha sido documento un retraso mental, alteraciones cutaneas, oculares
Alcaptonuria: el cido homogentsico se acumula en la piel y otros tejidos corporales. Este cido sale del cuerpo a travs de la orina, la cual se torna de color marrn-negro cuando se mezcla con el aire.
Enfermedad del jarabe de maple en la orina: cetoacidura de -cetocidos e hidroxicidos procedentes de aminocidos con cadenas ramificadas (leucina, Isoleucina, valina). La orina huele a maple, puede daar el cerebro durante momentos de estrs fsico (como infeccin, fiebre o no consumir alimentos por un tiempo prolongado)
se hace pasar a travs de el una solucin tamponada (buffer, fase mvil) La solucin contiene protenas, donde migraran mas rpido o lento dependiendo de sus propiedades qumicas
Separacin por
Gel de Poliacrilamida
sobre la concentracin de sal (fuerza inica) del medio. Las protenas no son tan solubles en agua pura.
Su solubilidad aumenta cuando incrementa la concentracin de sal (fuerza inica), incrementa la interaccin con puentes de hidrogeno y evitan la agregacin de molculas (SALTING IN) En muy alta fuerza inica, la sal se retira de la hidratacin de las protenas y por lo tanto conduce a la agregacin y precipitacin de las molculas (SALTING OUT)
protenas
Cristalografa de rayos X
Los rayos X se dirigen a molculas de protena cristalizadas
Con un anlisis matemtico de el patrn de difraccin
produce una imagen de las nubes electrnicas que rodean los tomos en el cristal
Conformaciones permitidas
Conformaciones no permitidas
Conformaciones que estn permitidas si se permite cierta flexibilidad en los ngulos de enlace