Anatoma Fisiolgica del Msculo Esqueltico El msculo esqueltico est integrado por numerosas fibras cuyo dimetro oscila

entre 10 y 80 micras. En la mayora de los msculos, las fibras se extienden por toda su longitud, excepto un 2% que se hallan inervadas por una nica terminacin nerviosa localizada en su centro. Estas fibras, a su vez, estn compuestas por unidades ms pequeas que trataremos a continuacin:

El Sarcolema: Es la membrana celular de la fibra muscular. En el extremo de la fibra muscular, la capa superficial del sarcolema se funde con una fibra de tendn, y las fibras de tendn, a su vez, se unen en haces que forman los tendones musculares, que se insertan en los huesos. Miofibrillas y filamentos de actina y miosina: Cada fibra muscular contiene entre cientos y miles de miofibrillas. Cada una de estas miofibrillas est formada por unos 1500 filamentos de miosina y 3000 de actina, que son polmeros proteicos responsables de la contraccin muscular. El Sarcoplasma: Las miofibrillas estn suspendidas dentro de la fibra muscular en una matriz denominada sarcoplasma, formada por los elementos intracelulares habituales. El lquido del sarcoplasma contiene grandes cantidades de potasio, magnesio, fosfato, enzimas y tambin por un enorme nmero de mitocondrias, necesarias para la contraccin de las miofibrillas. El Retculo Sarcoplsmico: En el sarcoplasma tambin se halla un amplio retculo endoplsmico, que en la fibra muscular se denomina retculo sarcoplsmico. Este retculo presenta una organizacin especial, de gran importancia en el control de la contraccin muscular. Mecanismo General de la Contraccin Muscular

El comienzo y la ejecucin de la contraccin muscular se producen siguiendo las siguientes etapas: Un potencial de accin viaja por un nervio motor hasta el final del mismo en las fibras musculares. En cada extremo, el nervio segrega una pequea cantidad de neurotransmisor: la acetilcolina. La acetilcolina acta localmente, en una zona de la membrana de la fibra muscular abriendo mltiples canales para iones sodio compuerta operada por acetilcolina. La apertura de esos canales permite la entrada a la fibra muscular de grandes cantidades de iones sodio, en el punto correspondiente a la terminal nerviosa. De esta forma comienza un potencial de accin en la fibra muscular. Ese potencial de accin se desplaza a lo largo de la membrana de la fibra muscular, igual que sucede con los potenciales de accin en las membranas de los nervios. El potencial de accin despolariza la membrana de la fibra muscular y tambin viaja a su interior. Aqu provoca la liberacin, desde el retculo endoplsmico hacia las miofibrillas, de grandes cantidades de iones calcio que se hallaban almacenados en el retculo. Los iones calcio inician fuerzas de atraccin entre los filamentos de actina y miosina, haciendo que se deslicen juntos: ste es el proceso de contraccin. Una fraccin de segundo despus, se bombean los iones calcio hacia el retculo sarcoplsmico, donde permanecen almacenados hasta que llegue un nuevo potencial de accin: Mecanismo Molecular de la Contraccin Muscular La figura siguiente ilustra el mecanismo bsico de la contraccin muscular. Se observa una sarcmera en estado relajado (arriba) y en contraccin (abajo): En estado relajado, los extremos de los filamentos de actina que derivan de dos discos Sucesivos apenas se solapan entre s, mientras que s se superponen completamente a los de miosina. Por otra parte, cuando estn en contraccin, los filamentos de actina se han desplazado entre los de miosina, de forma que ahora se solapan entre s en mayor grado. Adems, los filamentos de actina han tirado de los discos Z hacia los extremos de la miosina. De hecho, los filamentos de actina pueden ser atrados juntos tan

intensamente que los extremos de los filamentos de miosina llegan a arquearse durante una contraccin muy intensa. As pues, la contraccin muscular tiene lugar por un mecanismo de deslizamiento de filamentos. Pero, qu es lo que hace que los filamentos de actina se deslicen hacia dentro entre los filamentos de miosina? La respuesta es que se trata de fuerzas mecnicas generadas por la interaccin de los puentes cruzados entre los filamentos de actina y miosina. En condiciones de reposo, estas fuerzas se hallan inhibidas, pero cuando un potencial de accin viaja por la fibra muscular se produce la liberacin de gran cantidad de iones calcio hacia el sarcoplasma que baa las miofibrillas. A su vez, los iones calcio activan las fuerzas entre los filamentos y la contraccin comienza. Tambin es preciso que exista energa para el proceso contrctil: se obtiene de los enlaces de alta energa del ATP, que se degrada a adenosina difosfato (ADP) para liberar la energa necesaria. Caractersticas Moleculares de los Filamentos Contrctiles -El Filamento de Miosina El filamento de miosina est formado por mltiples molculas de miosina, cada una con una masa molecular de 480000. En la siguiente figura se muestra una molcula aislada (arriba) y tambin la organizacin de las molculas para formar un filamento de miosina (abajo), as como su interaccin con dos filamentos de actina. La molcula de miosina est constituida por ocho cadenas polipeptdicas: dos de ellas son dos cadenas pesadas, cuya masa molecular es de 200000, que forman la llamada cola de la molcula formando una espiral doble entre ellas. Las otras cuatro cadenas son cadenas ligeras, de masa molecular 20000, que constituyen las dos cabezas de la molcula formando dos espirales dobles dos a dos. Esta disposicin se ve claramente en la parte superior de la figura anterior. El filamento de miosina est formado por 200 molculas individuales de miosina, constituyndose de la siguiente manera. Las colas de las molculas de miosina se agrupan entre s para formar el cuerpo de la molcula. De este cuerpo sobresale una parte pequea de la cola y las dos cabezas de la molcula, formando lo que se denomina, en conjunto puente cruzado. Esto puentes son flexibles en dos puntos: el primeros es el lugar donde deja de formar parte del cuerpo del filamento, brazo, y el segundo es donde se subdivide en las dos cabezas. Estos puntos articulados se conocen como bisagras, que permiten la aproximacin o alejamiento de las cabezas del cuerpo de la molcula. Esta articulacin incluso forma parte de la contraccin. Otro aspecto importante de la cabeza de miosina es que puede funcionar como enzima ATPasa, esta propiedad le permitir desdoblar el ATP y emplear la energa derivada del fosfato de alta energa del mismo para su consumo en el proceso de contraccin. -El Filamento de Actina El filamento de actina tambin es complejo. Est constituido por tres componentes diferentes: actina, tropomiosina y troponina. La columna vertebral del filamento de actina una molcula de protena actina F de cadena doble, que corresponde a las dos tiras de tono claro de la figura anterior. Los filamentos estn enrollados en una espiral, de igual forma que la molcula de miosina, pero con una revolucin completa cada 70 nanmetros. Cada banda de la hlice doble de actina F est formada por molculas polimerizadas de actina G. Hay aproximadamente 13 de estas molculas encada revolucin de cada banda de la hlice, y existe una molcula de ADP unida a cada una de estas molculas de actina G. Estas molculas son los sitios activos de los filamentos de actina, donde los puentes cruzados de los filamentos de miosina intervienen para provocar la contraccin muscular. Estas zonas activas son regulares, habiendo una cada 2.7 nanmetros. Cada filamento de actina tiene una longitud de 2.7 micras. Las bases de estos filamentos de hallan fuertemente encajadas en los discos Z, mientras sus otros extremos se sitan entre los filamentos de miosina, en los sarcmeros, como se vea en la anterior figura de varios sarcmeros. -Molculas de Tropomiosina. La tropomiosina es otra protena constituyente del filamento de actina, cada una de estas molculas tiene una masa molecular de 70000 y una longitud de 70 nanmetros. Estas molculas se unen laxamente con las bandas de actina F, y se disponen en espiral a los lados de la hlice de actina F. En estado de reposo estas ocultan los sitios activos, de forma que no puedan reaccionar con los filamentos

de miosina para desencadenar una contraccin. Cada molcula de tropomiosina oculta unos siete de estos sitios activos. -Troponina y su papel en la contraccin muscular. Unida a la vecindad e uno de los extremos de la molcula de tropomiosina se halla otra protena, la troponina. Se trata, realmente, de un complejo de tres subunidades proteicas unidas laxamente que desempean, cada una de ellas, un papel especfico en el control de la contraccin muscular. Una d las subunidades (troponina I) presenta fuerte afinidad por la actina; otra (troponina T) por la tropomiosina; y la tercera (troponina C) por los iones calcio. La fuerte afinidad de la troponina C por estos iones inicia el proceso de contraccin, como veremos a continuacin. -Interaccin de Miosina, Filamentos de Actina e Iones Calcio para Producir la Contraccin -Inhibicin del filamento de actina por el complejo troponina-tropomiosina; activacin por iones calcio. Un filamento puro de actina, se une fuertemente a las molculas de miosina en presencia de iones magnesio y ATP, que son abundantes en la miofibrilla. Sin embargo si aade complejo de troponinatropomiosina, al filamento de actina, esa unin no tiene lugar. Por tanto, se cree que los sitios activos del filamento de actina son escondidos fsicamente por dicho complejo. En consecuencia, si no se anula el efecto del complejo de troponina-tropomiosina, los filamentos de actina y miosina no se podrn unir, y, por consiguiente, tampoco podr haber contraccin muscular. Es ahora cuando los iones calcio cobran su verdadera importancia. En su presencia, desaparece el efecto inhibidor del complejo de troponina-tropomiosina sobre los filamentos de actina. Non hay una teora segura sobre esto, pero se cree que puede ser algo como lo siguiente: Cuando los iones calcio se combinan con troponina C (pueden juntarse hasta cuatro) se supone que el complejo de troponina sufre un cambio de conformacin que de alguna, manera dobla la banda de tropomiosina y la desplaza a una regin ms profunda, al surco situado entre dos bandas de actina. De este modo deja al descubierto los sitios activos del filamento de actina, y por tanto se produce la contraccin. Aunque tan slo es una hiptesis, s se sabe que la relacin normal del filamento de actina con el complejo troponina-tropomiosina se altera debido a la accin de los iones calcio. -Interaccin entre el filamento activado de actina y los puentes cruzados de miosina: la teora de la cremallera de la contraccin. Tan pronto como sucede la activacin del filamento de actina, por los iones calcio, las cabezas de los puentes de miosina son atradas hacia los sitios activos del filamento de miosina, lo que provoca la contraccin muscular. Aunque se desconoce de manera exacta la manera en que esta interaccin produce la contraccin, existe una hiptesis que tiene bastantea pruebas a favor, denominada teora de la cremallera de la contraccin. La siguiente figura ilustra el mecanismo enunciado por esta teora: Aqu se muestra las cabezas de dos puentes cruzados que se unen a, y se separan de, los sitios activos de un filamento de actina. Se ha postulado que unin de la cabeza aun sitio activo causa simultneamente cambios profundos en las fuerzas intramoleculares en la cabeza y el brazo del puente cruzado. La nueva alineacin de las furazas determinara que la cabeza se inclinara hacia el brazo, arrastrando con ella al filamento de actina. Esta inclinacin de la cabeza se denomina impulso de fuerza. A continuacin, inmediatamente despus de la inclinacin, la cabeza se separara automticamente del sitio activo y regresara a su direccin perpendicular normal. En esta posicin se combinara con un nuevo sitio de actina ms alejado. Luego tendra lugar una nueva inclinacin similar para producir otro impulso de fuerza y el filamento de actina de desplazara una vez ms. De esta forma los puentes cruzados iran tirando del filamento de actina hasta el centro del de miosina. Se piensa que cada puente cruzado acta de una manera independiente y aleatoria pero continua. As que, en teora, a mayor nmero de puentes cruzados mayor es la fuerza de contraccin. -ATP como fuente de energa para la contraccin: acontecimientos qumicos durante el movimiento de las cabezas de miosina. Cuando un msculo se contrae contra una carga, se efecta un trabajo y se necesita energa. Durante el proceso de contraccin se utilizan grandes cantidades de ATP, que producen ADP. Adems, a mayor trabajo realizado por el msculo, mayor cantidad de ATP usado (efecto Fenn). Este proceso se desconoce tambin exactamente, pero, de acuerdo con la teora de la cremallera de la contraccin, se ha sugerido el siguiente proceso para explicar el proceso:

 Antes del comienzo de la contraccin las cabezas de los puentes cruzados se unen con ATP, que se desdobla en ADP y Pi, que quedan unidos a la cabeza. En este estado la cabeza se extiende totalmente formando un ngulo de 90 grados con respecto al filamento de actina. Pero sin tocarlo. Cuando los iones calcio anulan el efecto del complejo troponina-tropomiosina, dejando al descubierto los sitios activos del filamento de actina estos se unen con las cabezas de los puentes cruzados. Esta unin produce un cambio de conformacin en la cabeza del puente cruzado inclinndola hacia atrs en direccin al brazo. Esto da el impulso necesario para tirar del filamento de actina. La energa que activa este proceso estaba ya almacenada en la cabeza del puente cruzado, puesto que al desdoblar la molcula de ATP la cabeza sufri un cambio de conformacin. Una vez se inclina la cabeza del puente cruzado, se liberan las molculas de ADP y Pi. Esta liberacin hace que una molcula de ATP se vuelva a unir a la cabeza del puente cruzado, lo que hace que se suelte del sitio activo del filamento de actina. Cuando se desprende de la actina, la molcula de ATP de vuelve a desdobla de nuevo, haciendo que la cabeza se vuelva a enderezar, quedando dispuesta para un nuevo impulso de fuerza. A continuacin se une a un nuevo sitio de actina y se vuelve a desenderezar, proporcionando un nuevo impulso de fuerza. Este proceso se repetir hasta que el filamento de actina tire de la membrana Z hasta los extremos del filamento de miosina o la carga del msculo sea demasiado grande para poder tirar ms. Grado de Solapamiento de los Filamentos de Actina y Miosina: Efecto sobre la Tensin Desarrollada por el Msculo en Contraccin El siguiente grfico muestra el efecto de la longitud de la sarcmera y del solapamiento de los filamentos de actina y miosina sobre la tensin activa desarrollada por una fibra muscular en contraccin. A la derecha se ilustran los diferentes grados de solapamiento de los filamentos de actina y miosina para diferentes longitudes de la sarcmera En el punto D, el filamento de actina ha ejercido toda la traccin hasta el final del filamento de miosina, sin superposicin alguna. En este caso la tensin desarrollada por el msculo activado es nula. Cuando la sarcmera se acorta y el filamento de actina se superpone cada vez ms al de miosina, la tensin aumenta progresivamente, hasta que la longitud de la sarcmera disminuye a unas 2'2 micras. En este momento, el filamento de actina est superpuesto ya a todos los puentes cruzados del filamento de miosina, pero todava no ha alcanzado el centro de ste. Cuando aumenta el acortamiento, la sarcmera conserva plena tensin hasta punto B, siendo entonces su longitud de 2'0 micras. Ahora es cuando los extremos de los dos filamentos de actina comienzan a superponerse. En el momento en que la longitud de la sarcmera se reduce hasta aproximadamente 1'65 micras, la fuerza de contraccin disminuye. Es en este punto donde las dos membranas Z de la sarcmera tocan los extremos de los filamentos de miosina. Despus, cuando la contraccin acorta todava ms las sarcmeras, los extremos de los filamentos de miosina se encogen, pero tambin disminuye gradualmente la tensin. Este esquema demuestra que la contraccin mxima sucede cuando hay mxima superposicin entre los sitios activos del filamento de actina y los puentes cruzados del filamento de miosina. Esto confirma la idea de que a cuando mayor sea el nmero de puentes cruzados mayor ser la fuerza de la contraccin Relacin entre Velocidad de Contraccin y Carga Un msculo contrae con mucha rapidez cuando la carga es nula, estando en promedio en 0,1 segundos. No obstante cuando se aplican cargas la velocidad de contraccin disminuye, siendo cada vez ms lenta cuanto ms grande sea la carga. Cuando la carga se iguala a la tensin que el msculo puede soportar, la velocidad se hace cero, esto quiere decir que, a pesar de estar el msculo activado, no hay contraccin. Energtica de la Contraccin Muscular Como ya hemos dicho, la contraccin muscular depende de la energa suministrada por el ATP. La mayor parte de esta energa se destina al efecto cremallera, pero tambin se necesitan pequeas cantidades para:

Bombear calcio desde el sarcoplasma hacia el retculo sarcoplsmico cuando la contraccin finaliza. Bombear iones de sodio y potasio a travs de la membrana de la fibra muscular, manteniendo el ambiente inico adecuado para la propagacin de los potenciales de accin.

La concentracin de ATP presente en una fibra muscular slo mantiene a un msculo funcionado 1 2 segundos solamente. Este problema se soluciona refosforilando el ADP y convirtindolo de nuevo en ATP. Existen tres mtodos para solucionar este problema:

La Fosfocreatina: Esta contiene un enlace fosfato de alta energa similar al del ATP. La fosfocreatina se desdobla instantneamente y la energa liberada se usa para unir un fosfato al ADP, reconstruyendo el ATP. Este mtodo no puede mantener la contraccin ms all de 7 u 8 segundos. El Glucgeno: Este est almacenado en las clulas musculares. Se degrada rpidamente y libera energa, que se puede usar directamente en la contraccin muscular o para reconstituir fosfocreatina. Dos caractersticas de este mtodo son que no requiere oxgeno y su gran velocidad. La acumulacin de residuos no permite que el uso de esta forma de energa se extienda ms de un minuto. El metabolismo oxidativo: en este mtodo se combinan varios substratos alimenticios para liberar ATP. El 95% de la energa en procesos largos proviene de esta fuente, que puede llegar a mantenerlos durante varias horas utilizando glcidos protenas y, principalmente, lpidos Las Fibras Musculares

Hay dos tipos de fibras musculares, lentas y rpidas. Los msculos que reaccionan con gran rapidez estn compuestos por las rpidas en su mayor parte y msculos que realizan contracciones ms lentas pero ms prolongadas estn compuestas por fibras lentas. Las diferencias entre las fibras rpidas y lentas son las siguientes: Fibras rpidas:

Mucho ms grandes, para obtener ms fuerza de contraccin. Retculo sarcoplsmico extenso, para liberacin rpida de iones calcio que inicien la contraccin Grandes cantidades de enzimas glucolticos, para liberar energa rpidamente por gluclisis. Menor aporte sanguneo, ya que su metabolismo oxidativo es de importancia secundaria. Menos mitocondrias, tambin porque el metabolismo oxidativo es secundario

Las fibras lentas:

Ms pequeas Inervadas por nervios pequeos Mayor aporte sanguneo por vasos y capilares, para un mayor suministro de oxgeno Gran nmero de mitocondrias, para un mejor metabolismo oxidativo Fibras con mucha mioglobina, que es una protena que contiene hierro. Esta almacena oxgeno, acelera el transporte de este a las mitocondrias. Confiere al msculo una pigmentacin rojiza que lo diferencia del rpido, que es blanco. Mecnica de la Contraccin del Msculo Esqueltico

La Unidad Motora Cada motoneurona que abandona la mdula espinal inerva muchos tipos de fibras musculares diferentes, siendo el nmero independiente de cada msculo. Todas las fibras motoras inervadas por una nica fibra nerviosa se denominan unidad motora. En general los msculos pequeos que necesitan un control muy preciso tienen pocas fibras, los grandes, que no requieren excesiva precisin, pueden tener varios cientos de fibras en cada unidad motora. Las fibras musculares de cada unidad motor no se hallan unidas en slo haz en un msculo, sino que se extienden por el msculo en forma de microhaces. Por tanto, se sitan entre microhaces de otras unidades motoras. Esta interdigitalizacin permite que las diferentes unidades motoras se contraigan en ayuda de las dems, y no acten como segmentos individuales. Contracciones Musculares de Diferente Fuerza: Sumacin de Fuerzas El trmino sumacin indica la adicin de contracciones individuales para aumentar la intensidad de la contraccin muscular total. Sucede sumacin de tres formas diferentes: aumentando el nmero de unidades motoras que contraen simultneamente o aumentando la frecuencia de contraccin, que consiste en la sumacin de frecuencia o tetanizacin.

Sumacin de mltiples fibras: Cuando el sistema nervioso central enva una seal dbil para que contraiga un msculo, las unidades motores de ste que contengan menos y ms pequeas fibras musculares sern las que se estimulen, con preferencia a las unidades motoras ms grandes. Luego, a medida que aumente la potencia de la seal, unidades motoras cada vez ms grandes comenzarn a excitarse. A este fenmeno se le denomina principio del tamao, que permite la graduacin de la fuerza muscular. Sumacin de frecuencias y tetenizacin: en un principio slo existen contracciones individuales, una tras otra a baja frecuencia de estimulacin. Cuando aumenta la frecuencia, llega un momento en que la nueva contraccin comienza antes de que la anterior haya finalizado. En consecuencia la segunda contraccin se aade parcialmente a la primera, y la fuerza total de concentracin va aumentando a medida que se aumenta la concentracin. Cuando se alcanza un nivel crtico, las contracciones se suceden tan rpido que llegan a unirse totalmente, convirtindose en una contraccin continua: esto es lo que se conoce como tetanizacin. Cuando la frecuencia es an mayor, alcanzando su mximo, ulteriores aumentos de frecuencia ya no tendrn efecto, porque se mantiene un estado de contraccin total que no deja lugar de relajacin entre contraccin y contraccin Fuerza mxima de contraccin: la fuerza mxima de contraccin tetnica de un msculo trabajando con su longitud normal es de 3-4 kilogramos por centmetro cuadrado de interseccin muscular. De esta manera es fcil comprender como un msculo puede arrancar a sus tendones de los puntos de interseccin con el hueso. Cambios de la fuerza muscular al iniciarse la contraccin, el efecto escalera: cuando un msculo comienza a contraer tras un largo periodo de reposo, su fuerza inicial puede ser tan pequea como la mitad de la que presenta despus de desarrollar entre 10 y 50 contracciones. Es decir que la fuerza de contraccin va aumentando hasta alcanzar su tope, fenmeno conocido como efecto escalera.

Aunque no se conocen todas las causas posibles de este fenmeno, se cree que se debe, principalmente, al aumento de los iones calcio en el citosol, originado por la liberacin de estos del retculo sarcoplsmico con cada potencial muscular y al fracaso para recapturarlos inmediatamente despus. Fatiga Muscular La contraccin prolongada y fuerte de un msculo lleva al estado de fatiga muscular. Estudios en deportistas han demostrado que la fatiga muscular aumenta casi en proporcin directa con la velocidad de deplecin del glucgeno muscular. Por tanto, la mayor parte del fenmeno se debera, probablemente, a la incapacidad de los mecanismos contrctiles y metablicos de las fibras musculares para seguir suministrando la misma potencia. Los experimentos tambin han puesto de manifiesto que la transmisin de la seal nerviosa por la unin puede disminuir ocasionalmente, siguiendo a la a realizacin de una actividad muscular prolongada. Este fenmeno provoca la reduccin de la contraccin muscular.

La interrupcin del flujo sanguneo a travs del msculo en contraccin provoca fatiga muscular casi completa en un minuto, a causa de la falta de nutrientes, sobre todo de oxgeno. Sistemas de Palanca del Cuerpo Los msculos actan aplicando tensin a sus puntos de insercin en los huesos, y estos, a su vez, constituyen varios sistemas de palanca. La figura siguiente muestra el sistema de palanca del bceps cuando eleva el antebrazo. Un bceps bien desarrollado tiene una seccin transversal de 39 cm2, la fuerza mxima de contraccin ser de 136kg. Cuando el antebrazo forma exactamente un ngulo de recto con el brazo, la unin del bceps es unos 5 cm anterior al punto de apoyo del codo, y la longitud total de la palanca del antebrazo es de unos 35 cm. Por tanto, la potencia que el bceps tendra que aplicar a la mano para elevar un peso sera 1/7 de la fuerza de 136 kg, unos 19 kg. Cuando el brazo est totalmente extendido, la unin del bceps es mucho menos que 5 cm anterior al punto de apoyo, y la fuerza con que el antebrazo puede trabaja es mucho menor que 19 kg. El anlisis de los sistemas de palanca del organismo dependen de: Conocer el punto de interseccin del msculo y, su distancia hasta el punto de apoyo de la palanca, as como la longitud de l brazo de la palanca y la posicin de la palanca. Coactivacin de Msculos Antagonistas La prctica totalidad de los movimientos del cuerpo se deben a la contraccin simultnea de msculos antagonistas situados en los lados opuestos de las articulaciones. Ello se denomina coactivacin de msculos antagonistas, y se controla mediante mecanismos motores de la mdula espinal y centros nerviosos superiores. La posicin de cada parte del cuerpo, como por ejemplo un miembro, viene determinada por los grados relativos de contraccin de los juegos de msculos antagonistas. Rigidez Cadavrica Varias horas despus de la muerte, todos los msculos del cuerpo entran en un estado de contractura denominado rigidez cadavrica o post mortem: los msculos se contraen y quedan rgidos, incluso en ausencia de potenciales de accin. Esta rigidez se debe a la desaparicin total del ATP, que se necesita para que los puentes cruzados se separen de los filamentos de actina durante el proceso de relajacin. Los msculos se mantienen rgidos hasta que se destruyen las protenas musculares. Este proceso suele depender de la autolisis provocada por enzimas liberadas de los lisosomas entre 15 y 25 horas despus siendo el proceso ms rpido cuanto mayor es la temperatura