FORMULACION DE ALIMENTOS BALANCEADOS PARA POLLO DE ENGORDE

BAJO EL CONCEPTO DE AMINO ACIDOS DIGESTIBLES.

Alex Zambrano D.
MOLINOS CHAMPION S. A.

INTRODUCCION
En la actualidad, los conceptos de Proteína ideal, digestibilidad y disponibilidad de
aminoácidos, han sido muy difundidos sobre todo en la formulación de alimentos
para especies no rumiantes. Sin embargo, la aplicación práctica de de estos
conceptos es muy limitada por la mayoría de los especialistas en nutrición.
El problema radica, en que los aminoácidos (AA´S) contenidos en los ingredientes
usados en la formulación de dietas, tienen diferente grado de digestión. Por ejemplo:
entre 85 – 90% de la lisina contenida en pasta de soya y harina de pescado es
digestible, mientras que la contenida en harina de carne y hueso varía entre 75 –
80%. Por esto, cuando se formula a base de AA’S totales, estamos ignorando estas
diferencias tan grandes y además la formulación es casi exclusivamente para
satisfacer los requerimientos nutricionales, sin tomarse ventaja de los conceptos
antes mencionados y mejorar el rango de eficiencia proteica, y del incremento
consecuente de la Energía Neta para producción. Como resultado de esto, tenemos
raciones poco eficientes las cuales no contienen las cantidades ideales de AA’S
necesarios para un buen desarrollo.
Otro problema causado por la falta de utilización de conceptos como AA’S
digestibles, además de pobres desarrollos en los animales, es la inadecuada
valoración de los ingredientes. Los ingredientes con altos niveles de AA’S digestibles
están siendo subvalorados y viceversa. Esto nos puede ocasionar tomar una
decisión inapropiada al momento de comprar y usar los ingredientes. Por otro lado
los excesos en aportes son comunes, mismos que no necesariamente son benéficos
a los animales.
Algunos de los motivos por los cuales los nutricionistas continuamos formulando por
medio de AA’S totales incluyen: costumbre, considerar que la formulación por AA’S
digestibles es un riesgo, considerar que este tipo de formulación es confusa,
considerar que no existen ventajas con este tipo formulación, etc.
COMPOSICIÓN ELEMENTAL DE LAS PROTEÍNAS
Al igual que las grasas y carbohidratos, las proteínas contienen carbono, hidrógeno y
oxígeno, además de un porcentaje constante y considerable de nitrógeno. En
términos prácticos, la cifra más común usada es 16%. La mayoría de las proteínas
contienen también azufre y algunas tienen fósforo y hierro. Son sustancias
complejas, de naturaleza coloidal y de alto peso molecular.

Tabla 1. Composición elemental de las proteínas específicas

Elemento %
Carbono 51.0 – 55.0
Hidrógeno 6.5 – 7.3
Nitrógeno 15.5 – 18.0
Oxígeno 21.5 – 23.5
Azufre 0.5 – 2.0
Fósforo 0.0 – 1.5
Fuente: Maynard, L.A, 1981

AMINOÁCIDOS
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, los que varían en cuanto a cantidad y
tipo entre proteína y proteína. Estos AA´S se obtienen como productos finales de la
hidrólisis, cuando las proteínas se calientan con ácidos fuertes o cuando sobre ellas
actúan ciertas enzimas. Son los productos finales de la digestión y del catabolismo
de las proteínas, y constituyen las piedras angulares de las cuales se forman las
proteínas corporales. Por lo tanto, el estudio de la nutrición proteica trata
principalmente de los AA´S.
Los AA´S son derivados de los ácidos grasos de cadena corta y contienen un grupo
básico amino (-NH2) y un grupo carboxilo ácido (-COOH). El grupo amino se halla
ligado al carbono α (α-amino ácido); en la naturaleza los AA´S asumen la
configuración L, comparados con la L-glicerosa.
El conocimiento que se tiene de la estructura proteica comenzó con el trabajo de
Emil Fischer, quien ideó métodos para unir los AA´S a través de sus grupos amino y
carboxilo, con la eliminación de agua. Se encontró que la unión principal que existe
entre los AA´S en la molécula de proteína es a través del grupo amino de un ácido y
del grupo carboxilo de otro. Este tipo de unión se llama unión peptídico o enlace
peptídico (Figura 1). Los AA´S que así se unen son llamados residuos de AA´S.
Figura 1. Enlace peptídico

La adición secuencial de varios cientos de residuos de AA´S por este enlace

peptídico covalente resulta en la formación de un polipéptido de cadena larga al que
se llama estructura primaria de la proteína. La formación de la proteína, sin
embargo, es mucho más que la síntesis de polipéptidos. Debido a la diversidad en el
orden y tipo de AA´S dentro de la cadena, los polipéptidos pueden ordenarse
posteriormente en formas que se llaman estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.

DETERMINACIÓN QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS.

La determinación e identificación directa de diversas proteínas que están presentes
en el alimento o en los tejidos, es un procedimiento poco práctico. Por lo tanto, el
químico se sirve del hecho de que el nitrógeno está presente en las diferentes
proteínas en porcentajes más o menos constantes: 16% como promedio, según se
vio anteriormente. Con este dato sólo se determina el nitrógeno y se multiplica el
resultado por el factor 6.25.
La técnica analítica se encuentra en uso desde hace más de un siglo
conociéndosela como procedimiento de Kjeldahl. En este método, el nitrógeno
amino (-NH2) es oxidado por el ácido sulfúrico en presencia de un catalizador, dando
(NH4)2SO4. El ion amonio es convertido a amoniaco por acción de NaOH y se
colecta por destilación. El NH3 se titula cuantitativamente por diversas técnicas y el
nitrógeno de la muestra se puede cuantificar. Esto es específico para (-NH2) y no
para el nitrato (-NO3). Mientras que el factor promedio 6.25 se aplica a los alimentos
en general, los factores específicos se deben usar en el caso de los productos en
que la relación proteína y nitrógeno es conocida en forma definitiva.
Por ejemplo, se ha encontrado que la proteínas combinadas de la leche contienen
aproximadamente 15.7% de nitrógeno como promedio, por lo que el factor usado
debe ser 6.38. La proteína de la harina de trigo, por otro lado, contiene 17.5% y así
su factor es 5.71.
La estimación del contenido proteico derivado de un análisis de nitrógeno,
presupone que todo el nitrógeno en la sustancia analizada se halla en forma de
proteína. Esto no es correcto en sentido estricto para ningún alimento, pues
contienen también cantidades considerables de compuestos nitrogenados que no
son proteínas, como es el caso del nitrógeno no proteico.

AMINOÁCIDOS Y CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS.

El reconocimiento de que el nitrógeno presente en el organismo tiene su origen en
compuestos nitrogenados que se encuentran en los alimentos, se debe
fundamentalmente al trabajo de Magendie, publicado en 1816. Después de que se
estableció que las proteínas eran los compuestos nitrogenados involucrados,
Magendie produjo la primera evidencia de que todas las proteínas tienen diferente
valor. En su famoso “informo sobre la gelatina”, publicado en 1841, demostró que
ésta no puede tomar el lugar de la proteína de la carne en la dieta. Este hallazgo
estimuló los estudios que sobre crecimiento y balance nitrogenado realizaron
científicos alemanes, suizos y daneses, para establecer el porqué de la inferioridad
de la gelatina. La primera explicación satisfactoria acerca de la diferencia en la
calidad nutricional de las proteínas fue propuesta en el año 1870 por el fisiólogo
alemán L. Hermann, quien estableció que la digestión produce unidades para
sintetizar la proteína corporal y que todas estas unidades, probablemente AA´S, son
necesarios en el alimento. En 1876, el fisiólogo suizo Escher alimentó perros con
dietas purificadas a base de gelatina, produciéndoles pérdida de peso. El peso se
mantuvo cuando se agregó tirosina. El análisis de los AA´S de las proteínas
efectuados por Abderhalden, en Alemania, proveyó las bases para los estudios
realizados por Kauffman, quien mostró en 1905 que la cistina, en la cual la gelatina
es muy baja, se requería como complemento, lo mismo que la tirosina.
De 1915 en adelante, los avances se sucedieron rápidamente, incluyendo estudios
en pollos y cerdos. Esto permitió concluir que el valor de una proteína dada, desde el
punto de vista nutricional, está regida por su contenido de AA´S. El organismo no es
capaz de sintetizar diversos AA´S que están presentes en las proteínas y por lo tanto
las proteínas en el alimento deben ser de una naturaleza tal que puedan proveerlos.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES O INDISPENSABLES.
Los avances modernos en el campo de la nutrición de los AA´S datan de 1930,
cuando W. C. Rose de la Universidad de Illinois, comenzó una serie de brillantes
investigaciones empleando una nueva técnica que proporciona información
específica respecto a los AA´S que deben estar presentes en el alimento. Mediante
el uso de dietas semipurificadas, formuladas para ser adecuadas para el crecimiento
normal de las ratas, en las que la única fuente de nitrógeno era provista por AA´S, el
efecto de la adición o remoción de cada uno de estos AA´S fue estudiada. De esta
manera, los investigadores de Illinois fueron capaces de clasificar diez AA´S como
constituyentes esenciales de la dieta, y el resto como no esenciales (tabla 2).

Tabla 2. Clasificación nutricional de los AA´S para aves.

Esenciales No esenciales
Lisina Glicina
Metionina Cistina
Treonina Serina
Triptofano Prolina
Isoleucina Alanina
Leucina Acido Glutámico
Valina Acido Aspártico
Fenilalanina Tirosina
Arginina
Histidina
Fuente: D´Mello, 1979

La arginina es un caso especial pues el crecimiento se presenta en proporciones

anormales aun en su ausencia. Esto significa que el organismo pude sintetizar el AA,
pero no con la velocidad necesaria para cubrir las necesidades del crecimiento.
Rosé definió entonces a los AA´S esenciales como aquellos que no se pueden
sintetizar en el organismo en la proporción que requiere un crecimiento normal.
Encontró que para mantenimiento, las ratas requerían los mismos que para
crecimiento, con excepción de la arginina. Actualmente se sabe que la arginina es
un producto final del ciclo de la urea, por lo que está disponible cuando los excesos
de AA´S se están preparando para ser excretados. Este mecanismo aparentemente
provee suficiente arginina para mantenimiento, pero no para crecimiento.
Harper ha hecho una excepción del concepto de la no esencialidad y sugiere que los
AA´S que pueden ser sintetizados por el organismo de algún precursor deben ser
descritos como no esenciales. En la mayoría de los casos, este último grupo de
AA´S pueden ser sintetizados por la célula empleando fuentes no específicas de
nitrógeno-amino (ácido glutámico, citrato diamónico, alanina, amino ácidos
esenciales, etc). El nitrógeno no específico, sin embargo, es esencial para los
animales, puesto que una dieta sólo de AA´S esenciales, aun en exceso, se puede
mejorar agregando mezclas de fuentes nitrogenadas no específicas. Más aún, las
mezclas son superiores a los compuestos simples, lo que otorga fuerza y validez al
término no específico.
En la naturaleza, la mayoría de los AA´S se encuentran en la forma L y son bien
utilizados. Es posible la síntesis industrial de mezclas que contienen tanto la forma D
como la L. Cuando se buscan complementos de AA´S, se debe tener cuidado pues
la forma D de los AA´S se utiliza en forma menos eficiente que la forma L, a
excepción de la metionina.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y CALIDAD PROTEICA

El descubrimiento de que muchos AA´S que componen las proteínas corporales
deben ser provistos como tales por la proteína del alimento, explica por qué
diferentes alimentos con el mismo contenido de proteínas tienen valores proteicos
distintos en nutrición, es decir, difieren en la calidad de la proteína. Las proteínas
cuyo contenido de AA´S se aproxima al punto óptimo de satisfacción de las
necesidades animales son llamadas, de alta calidad; aquellas que no se acercan a
ese punto, son conocidas como proteínas de baja calidad. Dicho en broma, la
proteína de los pollos sería la mejor proteína para alimentar pollos: desde el punto
de vista nutricional lógico, pero desde el punto de vista económico sería un desastre.
En general, las proteínas de los alimentos de origen animal tienen mayor valor
biológico que las de procedencia vegetal porque su composición en AA´S es más
parecida a las proteínas corporales. De cualquier manera, la calidad individual de las
proteínas es relativamente poco importante en dietas mixtas debido al fenómeno de
complementación / suplementación entre proteínas distintas.
Tabla 3. Porcentaje de AA´S digestible en aves para una harina de pescado y una
pasta de soya típica.
Aminoácido Pasta de Soya Harina de Pescado
48% Proteína 67% Proteína Cruda
Cruda
Lisina 2.62 4.09
Metionina 0.58 1.52
Cistina 0.57 0.42
Metionina + Cistina 1.15 1.93
Treonina 1.59 2.12
Triptofano 0.58 0.52
Arginina 3.24 3.09
Isoleucina 1.90 2.22
Leucina 3.21 3.92
Valina 1.97 2.56
Histidina 1.16 1.31
Fenilalanina 2.13 2.09
Fuente: Aminodat 3.0 Evonik Degussa

Cuando dos alimentos que contienen proteínas con AA´S limitantes diferentes (AA
azufrados para la pasta de soya y fenilalanina para la harina de pescado) se
consumen en la misma comida, el AA de una proteína puede compensar la
deficiencia de la otra, dando lugar a una proteína de alto valor biológico.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS

En general, las proteínas del alimento son hidrolizadas en sus constituyentes, los
AA´S, los que luego son absorbidos y transportados al hígado por la vena porta.
Algunos AA´S aparecen en la linfa en pequeñas cantidades. Existe una excepción a
este principio en algunos mamíferos neonatos (recién nacidos), ya que durante sus
primeros días de vida pueden absorber las inmunoglobulinas intactas directamente a
su sistema linfático (conducto torácico). Esta capacidad dura sólo unas 24 horas en
el becerro y varios días en la rata, pero no se da en el hombre o en el cobayo.
Cuando el fenómeno existe, las vellosidades intestinales de los recién nacidos son
capaces de absorber las globulinas por pinocitosis (un fenómeno de captación). Esta
capacidad pronto se pierde por un proceso que se conoce como oclusión. Este
fenómeno permite a las especies que normalmente no obtienen una adecuada
protección inmunológica a través de la placenta, adquirir inmunidad instantánea
mediante la ingestión de calostro con un elevado contenido de inmunoglobulinas.
Aparte de esta situación especial la proteína debe ser digerida.
Las enzimas secretadas por la mucosa gástrica y por el páncreas son descargadas
al lumen del estómago e intestino delgado, respectivamente. Las enzimas de la
mucosa intestinal actúan dentro de la misma célula de dicha mucosa. Existen dos
tipos de enzimas: las endoenzimas, como la pepsina, tripsina y quimiotripsina, y las
exoenzimas representadas por carboxipeptidasas y peptidasas. Las primeras
rompen las grandes moléculas en otras más pequeñas actuando sobre la cadena
peptídico, mientras que las últimas actúan sobre los AA´S terminales produciendo
AA´S libres. Las endoenzimas no disgregan los enlaces peptídicos al azar, sino que
son específicas, por ejemplo, la pepsina rompe las ligaduras adyacentes a un AA
aromático. La digestión proteica empieza en el estómago con una desnaturalización
significativa de las proteínas que realiza el HCl (ácido clorhídrico), al que le sigue la
digestión péptica que es más activa a un pH bajo. Este proceso da por resultado la
producción de péptidos grandes y relativamente pocos AA´S. El contenido estomacal
pasa al duodeno en donde es atacado por diversas enzimas pancreáticas, lo que
produce una cantidad sustancial de AA´S libres (más de 60% del contenido proteico)
y oligopéptidos. Estos últimos compuestos son absorbidos en forma directa por la
mucosa intestinal donde son hidrolizados por acción de las peptidasas en AA´S y
después transportados a la circulación portal. En la sangre portal no hay péptidos, lo
que indica que la hidrólisis fue completa antes de que éstos pasaran a la circulación
sistémica. La tasa de absorción de AA´S no es uniforme, si bien ello sucede en los
dos tercios proximales del intestino delgado. La absorción es de tipo activa, al igual
que la de glucosa e implica también el transporte de sodio. Los tripéptidos son
absorbidos más rápido que los dipéptidos los que a su vez, se absorben en menor
tiempo que los AA´S libres. Además, parece haber una competencia por la absorción
de AA´S libres dentro de un mismo grupo, como por ejemplo, entre los AA´S ácidos,
básicos, neutros o iminoácidos.

DIGESTIBILIDAD DE LOS AMINOÁCIDOS.

Se la define como la fracción de un nutriente ingerido que es absorbido por el
animal, o sea, que no es excretado. Para el caso de los pollos de engorde, la
mayoría de los datos disponibles de los ingredientes corresponden a digestibilidad
fecal verdadera, y han sido determinados usando la técnica de Sibbald (1979) que
compara el contenido de AA´S en la excreta con respecto al del alimento, utilizando
gallos adultos forzados a consumir una cantidad dada del ingrediente bajo estudio
luego de un período de ayuno. Los puntos débiles de este método surgen
claramente: aves adultas, ingestión forzada, sólo el ingrediente dado en lugar de una
dieta completa, ayuno antes y después de la ingestión, todo lo cual afecta la
fisiología digestiva y funcionamiento normal del intestino. Además esta técnica
ignora la degradación y síntesis microbiana de AA´S que ocurre en el intestino
grueso, y las excreciones urinarias, afectando el perfil y la cantidad individual de
AA´S en la excreta, y finalmente, el valor de digestibilidad calculado. Pero lo más
grave es que usaremos valores de digestibilidad de AA´S en dietas para pollitos de
pocos días de edad, que fueron generados en gallos adultos (Locatelli, M.L y
Lemme, A., 2007)

UN MÉTODO ALTERNATIVO
En 1999, Ravindran y Bryden presentaron un método alternativo que supera las
limitaciones arriba mencionadas: determinación de la digestibilidad ileal de AA´S, en
la cual pollos en crecimiento reciben ad limitum una dieta experimental incluyendo el
ingrediente bajo estudio como la única fuente de AA´S. Luego las aves son
sacrificadas y se recolecta la digesta de la última porción del intestino delgado (íleon
Terminal) para determinar su contenido de AA´S. De esta forma, se evitan los
errores por el aporte de AA´S de la orina o de la fermentación del intestino grueso.
En resumen, se trata de una técnica que nos acerca más a la realidad, pues implica
un comportamiento ingestivo normal y la dieta experimental estimula normalmente el
proceso digestivo. No obstante, es importante notar que no todos los AA´S de la
digesta intestinal vendrán de la dieta, sino que habrá una porción de AA´S de origen
endógeno. La contribución relativa de esta fracción endógena al total de AA´S
determinado en la digesta, y por lo tanto, el error en la determinación del valor de
digestibilidad ileal aparente, disminuye a medida que aumenta el consumo de AA´S.
Por lo tanto, la fracción o pérdida ileal endógena de AA´S afectará mayormente a los
valores de digestibilidad ileal aparente de los ingredientes bajos en proteína (y en
AA´S) como el caso de los cereales, y en mucho menor extensión, a las harinas
proteicas como la soya o canola. En consecuencia, es necesario corregir los valores
de digestibilidad ileal aparente de los AA´S por las pérdidas basales endógenas de
AA´S, resultando un valor de digestibilidad ileal estandarizado (DISt):

Coeficiente DISt (%) = coeficiente digestibilidad ileal aparente (%) + ((pérdidas

AA basal endógeno, en g kg-1 MS ingerida) / (contenido
de AA del ingrediente, en g kg-1 MS) X 100))
La estimación de las pérdidas basales endógenas de AA´S se obtuvo como
promedio de cinco experimentos usando caseína hidrolizada enzimáticamente
(Lemme et al, 2004)

Tabla 4. Valores de digestibilidad ileal estandarizada de proteína cruda y

aminoácidos de materias primas para pollos (adaptada de Lemme et al., 2005)
Obsevado CP Lys Met Cys M+C Thr Trp Arg Ile Leu Val His Phe
Cereales %* % % % % % % % % % % % % %
Maíz 6 90 92 94 87 90 85 81 93 95 94 92 95 94
Sorgo 9 86 90 89 79 84 83 87 88 90 88 87 84 89
Salvado de arroz 3 68 76 71 65 68 65 50 78 66 66 68 80 65
Trigo 11 88 86 91 90 91 87 86 85 94 90 90 90 90
Salvado de trigo 3 78 80 83 74 78 73 79 80 82 80 77 80 78
Fuentes prot.
vegetales
Gluten de maíz 1 86 76 88 78 83 79 66 86 86 91 85 86 88
Harina de
algodón 4 78 65 72 74 73 68 80 88 71 73 74 81 81
Porotos 8/1 76 85 73 65 68 78 66 87 77 76 72 82 77
Harina de canola 68 76 80 84 77 80 73 80 87 79 82 79 85 83
Harina de soya 37 90 90 91 82 86 85 89 93 89 89 88 92 89
Harina de girasol 3 84 87 92 80 87 82 87 93 89 88 87 88 90
Sub productos
animales
Harina de plumas 1 57 57 61 49 51 53 46 68 73 66 67 60 68
Harina de
pescado 4 80 86 86 71 82 80 78 82 85 85 83 78 82
Harina de carne y
hueso 30 65 69 72 49 62 62 55 77 69 71 70 71 70
• Número de determinaciones de digestibilidad en los cuales están basados los
coeficientes

La diferencia entre digestibilidad y disponibilidad de los aminoácidos radica en que la

digestibilidad, determina la diferencia entre la cantidad de aminoácidos ingeridos y la
cantidad de aminoácidos excretados. La disponibilidad se refiere a la cantidad de
aminoácidos que es digerida, absorbida y utilizada para la síntesis de proteína
(Machado y Penz, 1993).
Al formular un alimento, es muy importante además de considerar la variación
existente en los aportes de los aminoácidos, el conocer los coeficientes de su
digestibilidad en contenidos totales. En los granos comúnmente utilizados, (Maíz,
Sorgo, Trigo, etc.) son bajos, sin embargo, sus coeficientes de digestibilidad
verdadera son constantes. Por otro lado, en el caso de los subproductos agrícolas
(Pasta de Soya, de Canola, Girasol, etc.), son mayores, y en forma más significativa,
en los subproductos de origen animal (Harina de carne y hueso, Pluma, Pescado,
etc.), pero menos constantes. Tabla 5 (Persons 1990).
Tabla 5. Variación de los coeficientes de digestibilidad (%) para diferentes muestras
de harina de carne y hueso.
Muestra Lisina Cistina Treonina Metionina
5 88 72 86 89
12 69 37 72 81
13 86 68 86 91
16 77 55 79 84

Existen diversas fuentes publicadas que proporcionan ecuaciones de digestibilidad

para las materias primas más comunes, aunque en la mayoría de ellas no se
contemplan los factores que limitan la digestibilidad de los aminoácidos como son:

a. Factores antinutricionales de las materias primas: ácido tánico del sorgo; factores
antitrípsicos de la Soya, etc.

b. Procesos industriales de los ingredientes (Calor, Presión, Humedad y procesos

químicos).

c. Calidad de proteína de las pastas de origen animal (contenido de cenizas,

temperaturas y presión en el proceso).

d. Edad de los animales: Zuprizal et al (citado por Machado y Penz 1993), demostró
que aves con 3 semanas de edad, presentan coeficientes de digestibilidad
verdadera de los aminoácidos de la pasta de Soya y de Canola superiores a los
encontrados a 6 semanas de edad.

e. Sexo: se ha reportado una diferencia en el coeficiente de digestibilidad verdadera

de los aminoácidos de la pasta de Soya y de Canola entre pollos machos y hembras
tanto a los 21 días como a los 42.
Tabla 6. Efecto del sistema de proceso y la temperatura sobre la digestibilidad de los
aminoácidos en la harina de carne y hueso.
Sistemas de Proceso Temperatura Coef. De Digestibilidad
de Proceso °C (%)
Lisina Cisteína
A 132 85 39
A 152 78 20
A 132 81 50
A 152 71 31
B 110 92 71
B 140 90 62
B 110 91 59
B 140 87 51
Wang y Parsons tomado de Parsons (1999)

Gracias a todos los factores mencionados, es que recientemente se ha empezado a

tomar ventaja sobre la información de la eficiencia de retención de aminoácidos por
el organismo, lo que permite establecer un requerimiento más preciso sobre su
digestibilidad y balance exacto, surgiendo con ello la posibilidad de elaborar los
perfiles nutricionales bajo el concepto de Proteína Ideal.

PROTEINA IDEAL
Este concepto se refiere básicamente al balance exacto de los aminoácidos
esenciales, capaces de satisfacer, sin deficiencias ni excesos, las necesidades
absolutas de todos los AA´S requeridos, para su mantenimiento y una máxima
deposición muscular, expresando cada aminoácido como porcentaje, con relación a
otro aminoácido de referencia. Con esto, es posible mantener una relación constante
conservando una calidad de proteína similar, para cubrir las necesidades fisiológicas
y productivas del animal. (Baker 1995).
La principal ventaja de usar el concepto de proteína ideal está en que la relación
ideal de aminoácidos permanece igual para animales de cualquier potencial
genético, aunque los requerimientos serán diferentes dependiendo de sexo, edad y
estirpe, pero sobre todo de su capacidad de depositar tejido magro (Baker et al.
1998).
Para aplicar los principios de Proteína ideal, es posible partir del nivel del primer
aminoácido limitante aceptado como el requerimiento de la población, por la
experiencia adquirida (AA´S Azufrados en aves y Lisina en Cerdos). Sin embargo es
importante prevenir los excesos ya que, con la proteína ideal, los niveles totales de
algunos aminoácidos (esenciales o no), tendrán un incremento relativo a la lisina
digestible. Aquí cabe señalar que el requerimiento de todos los aminoácidos
esenciales está fijado en función directa al contenido proteico de la dieta. La
formulación de alimentos debe prevenir una inclusión “sobrada” de proteína a menos
que se ajuste proporcionalmente la relación de los aminoácidos.
Al ofrecer dietas con muy bajos niveles de proteína pero suplementadas con
aminoácidos esenciales (AAE), pueden resultar en pobres desempeños productivos
si no se considera un balance óptimo entre los aminoácidos esenciales y los no
esenciales (AANE). Esto es debido a que los AAE son ineficientes en suministrar el
nitrógeno requerido para la síntesis de los AANE. La desaminación de los AAE
incrementa la producción de los AANE como la Glutamina y la Asparagina, de los
cuales los excesos son excretados por urea. Y aunque esto ocurra, un nivel bajo de
AANE aumenta la reutilización del nitrógeno de los AAE para la síntesis de los
AANE, generando desbalances y crecimiento limitado en los animales (Lenis, 1999).

REDUCCIÓN DEL NIVEL PROTEICO.

Por su esencia, la industria pecuaria debe ser evaluada en términos de eficiencia;
así que la rentabilidad opera como una función directa de la tasa de conversión
porque de los costos de producción (monetario o materiales), los de alimentación
siempre han sido más del 60% del total, hecho que se subraya en los países
latinoamericanos (Cuarón 1999).
Subalimentar a los animales se opone a la productividad, incluyendo deméritos en la
calidad del producto (la canal), pero la provisión excesiva de nutrimentos puede ser
más costosa que las deficiencias, porque se puede llegar a limitar la producción y,
además, el costo del alimento será mayor. El objetivo entonces, es lograr la mayor
precisión posible; satisfacer los requerimientos es importante, pero evitar los
excesos es tanto o más necesario porque van contra la esencia de la industria, es
decir, el desarrollo de programas de alimentación necesita satisfacer los
requerimientos de los animales con la mayor exactitud posible. (Cuarón, 1999). En
gran parte, cuidando los niveles de la proteína en la dieta y ajustando la relación de
los aminoácidos a un perfil ideal, se evitan deficiencias y excedentes y la
consecuente producción de energía a partir de aminoácidos; ya que cuando los
aminoácidos son consumidos en exceso, experimentan la pérdida de sus grupos
amino, cuyo nitrógeno debe ser excretado, y sus esqueletos carbonados residuales,
pueden seguir 2 destinos: 1; la conversión en glucosa (gluconeogénesis) y 2; su
oxidación a través del ciclo de los ácidos tricarboxílicos-, reduciéndose al mínimo la
excreción de nitrógeno, ambos procesos (excreción de Nitrógeno y oxidación de
esqueletos carbonados) resultan muy costosos a los organismos desde el punto de
vista metabólico ya que hay mayor gasto energético para el mantenimiento a
expensas del crecimiento.
En otras palabras, la oxidación de la proteína, incrementa las pérdidas de energía
metabólica por la orina, e incrementa la producción de calor. Al exceder los niveles
proteicos en la dieta, se incrementan estas perdidas energéticas, decrece la energía
metabolizable en porcentaje de la energía digestible y decrece la eficiencia de
utilización de energía metabolizable, resultando todo esto en una menor oferta de
energía Neta (Chudy 1999). Just en 1982 demostró que el total de pérdida de
energía a partir de proteína catabolizada es de 48.5 a 50% de la energía de la
proteína.

VENTAJAS DE LA FORMULACION CON AA’S DISPONIBLES

Evidentemente muchos nutricionistas desconocemos como hacer el cambio en la
formulación y no estamos seguros de los beneficios que se pueden obtener con este
tipo de formulación. Recientes pruebas realizadas han arrojado los siguientes
resultados en la alimentación de pollos de engorda.
Ravindran et al., (1998) Alimentaron pollos con diferentes niveles de pasta de
canola, con la inclusión por arriba del 20% se obtuvieron ganancias de peso y
conversiones alimenticias cuando se formuló la dieta por medio de AA´S digestibles
con respecto a aquella formulada mediante AA´S totales. Los mismos autores en
1999 formulando harinolina a base de AA´S digestibles, obtuvieron mejores
desarrollos en comparación con AA´S totales. Por otro lado, Fernández et al.,
obtuvieron resultados similares como se puede observar en la tabla 7.

Tabla 7. Formulación mediante AA´S totales y digestibles en raciones a base de

harinolina para pollos
20% de inclusión de Ganancia de Consumo Conversión
harinolina peso gr gr alim.
Ravindran et al.
Aa’s totales 335ª 642ª 1.92ª
Aa’s digestibles 522b 886b 1.70b
Fernández et al.
Aa’s totales 252ª 410 1.62ª
b
Aa’s digestible 272 415 1.52b
Diferentes literales indican diferencia significativa (P<0.05) dentro de cada estudio.
En un estudio realizado por Kinh (2000), en el Instituto de Ciencias Agrícolas de
Vietnam, compararon tratamientos con y sin 10% de inclusión de harina de pescado
y formularon mediante AA´S totales y digestibles. Las dietas consistían
principalmente de maíz, harina de soya, soya integral y la harina de pescado (55%).
El desarrollo de los pollos a 49 días fue mejor con la formulación por medio de AA´S
digestibles (Tabla 8).
La proteína ideal puede resultar de utilidad bajo diversos conceptos, uno de ellos es
que permite la formulación de dietas con menor contenido de proteína total, para
cubrir las necesidades de los aminoácidos logrando un mejor retorno económico.
Además se tiene la posibilidad de formular las dietas con base en los perfiles de
digestibilidad de los ingredientes.

Tabla 8. Desarrollo en pollos alimentados con dietas a base de maíz soya mediante
dos tipos de formulación.
49 días de prueba Ganancia de Consumo Conversión
peso gr gr alim.
Formulación basada en:
AA´S totales 2096ª 3924ª 1.875ª
b b
AA´S digestibles 2155 3893 1.805b
Diferentes literales indican diferencia significativa (P<0.05).

VALORES DE “PROTEÍNA IDEAL” PARA POLLOS

Los perfiles publicados de proteína ideal para pollos se muestran en la tabla 9 para
el periodo de inicio y en la tabla 10 para la fase de crecimiento. En alimentación de
pollos y cerdos, la lisina es utilizada como aminoácido de referencia (lisina=100), ya
que las necesidades de este aminoácido están bien documentadas y son fácilmente
medibles. Para otros aminoácidos, las necesidades se expresan en valores relativos
a la lisina. En el periodo de inicio existe gran coincidencia entre fuentes para los
aminoácidos azufrados, triptofano y leucina, mientras que los valores para arginina,
histidina, treonina, valina y leucina son un poco diferentes. Para crecimiento, los
valores para aminoácidos azufrados, treonina, triptofano y histidina son similares
entre fuentes, y diferentes los de arginina, valina e isoleucina.
Tabla 9. Perfil ideal de aminoácidos para pollos durante el período de inicio
Hurwitz Scott et NRC Boorman Baker
1978 al. 1982* 1984* 1985 1994
Lisina 100 100 100 100 100
Arginina 118 100 120 108 105
Aa’s azufrados 78 72 78 76 72
Treonina 71 64 67 63 67
Valina 115 64 68 79 77
Isoleucina 77 80 67 72 67
Leucina 124 120 113 126 109
Triptofano 14 18 19 17 16
Histidina 26 40 29 40 32
Fenilalanina + 108 128 112 121 105
Tirosina
*Citado por Leclercq

Tabla 10. Perfil de aminoácidos ideal para pollos durante el período de crecimiento
Hurwitz et NCR Baker
al.1978 1984* 1994
Lisina 100 100 100
Arginina 127 120 105
Aminoácidos 87 72 75
azufrados
Treonina 77 74 70
Valina 122 72 77
Isoleucina 85 70 67
Leucina 131 118 109
Triptófano 15 18 17
Histidina 26 30 32
Fenilalanina + 90 117 105
Tirosina
* Citado por Leclercq
CONCLUSIONES
La formulación de dietas en animales no rumiantes en base a AA´S digestibles, nos
permite contemplar la porción que el organismo aprovechará metabólicamente, lo
cual optimizará la utilización de nutrientes como: proteína, aminoácidos, nitrógeno e
incluso la energía. Evitando de esta manera deficiencias, excesos y desbalances
nutricionales. Asimismo, permite la mejor utilización de los ingredientes, abatiendo
costos por concepto de alimentación, y mejorando la productividad de la empresa
pecuaria.
LITERATURA
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