La elastina es una proteína con funciones estructurales que, a diferencia

del colágeno que proporciona resistencia, confiere elasticidad a los tejidos.

Se trata de un monómero con un peso molecular de 70 kDa con gran
capacidad de expansión que recuerda ligeramente a una goma elástica. La
elastina se encuentra presente en todos los vertebrados

Está formada por una cadena de aminoácidos con dos regiones: una hidrofóbica
constituida por los aminoácidos apolares valina, prolina y glicina, y una hidrofílica con
los aminoácidos lisina y alanina, formando estructuras de tipo hélice alfa. Esta última
región es la que confiere la elasticidad característica a la elastina.

[editar] Síntesis
Su biosíntesis sigue la misma ruta que el colágeno; va desde el retículo endoplasmático,
se dirige al aparato de Golgi y de ahí hasta las vesículas secretoras. No sufre tantas
modificaciones postraduccionales como el colágeno, sin embargo, en la matriz
extracelular se da un cambio importante. Allí es captada por las microfibrillas
(constituidas por fibrilina 1 y fibrilina 2 básicamente) que se encuentran asociadas a la
lisil-oxidasa. Esta enzima se encargara de hidroxilar la lisina a alisina (utilizando
vitamina C como co-sustrato) permitiendo así el enlace entre los dominios alfa de la
proteína (un proceso similar al entrecruzamiento del colágeno). Las redes de fibras de
elastina se encuentran inicialmente en un estado "caótico". La tendencia a aumentar la
entropía hará que, al aplicar fuerza sobre ellas, se de un ordenamiento de dichas fibras
alcanzando una buen grado de compactación.

En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar

predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación.
Ejemplos típicos son las arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas
sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a la
fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico)
sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de extensión-
relajación.

Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de cadena lateral apolar y existen

ciertas secuencias que se encuentran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG,
VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que
contienen hasta 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.[2]

Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina natural se forman

los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de mayor renombre es el poli-
(VPGVG).[3

1. ↑ Sage EH & Gray WR 1977 Evolution of elastin and elastin structure, p 291. in;
Advances in Experimental Medicine and Biology, vol. 79 LB Sandberg & C
Franzblaw, eds) Plenum Press, NY & London
2. ↑ enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
3. ↑ Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-1145
4. he elastin protein is composed largely of two types of short segments that
alternate along the polypeptide chain: hydrophobic segments, which are
 responsible for the elastic properties of the molecule; and alanine- and lysine-
rich α-helical segments, which form cross-links between adjacent molecules.
Each segment is encoded by a separate exon. There is still controversy, however,
concerning the conformation of elastin molecules in elastic fibers and how the
structure of these fibers accounts for their rubberlike properties. In one view, the
elastin polypeptide chain, like the polymer chains in ordinary rubber, adopts a
loose “random coil” conformation, and it is the random coil structure of the
component molecules cross-linked into the elastic fiber network that allows the
network to stretch and recoil like a rubber band (Figure 19-52

).
5. Elastin is the dominant extracellular matrix protein in arteries, comprising 50%
of the dry weight of the largest artery—the aorta. Mutations in the elastin gene
causing a deficiency of the protein in mice or humans result in narrowing of the
aorta or other arteries as a result of excessive proliferation of smooth muscle
cells in the arterial wall. Apparently, the normal elasticity of an artery is required
to restrain the proliferation of these cells.
6. Elastic fibers are not composed solely of elastin. The elastin core is covered with
a sheath of microfibrils, each of which has a diameter of about 10 nm.
Microfibrils are composed of a number of distinct glycoproteins, including the
large glycoprotein fibrillin, which binds to elastin and is essential for the
integrity of elastic fibers. Mutations in the fibrillin gene result in Marfan's
syndrome, a relatively common human genetic disease affecting connective
tissues that are rich in elastic fibers; in the most severely affected individuals,
the aorta is prone to rupture. Microfibrils are thought to be important in the
assembly of elastic fibers. They appear before elastin in developing tissues and
seem to form a scaffold on which the secreted elastin molecules are deposited.
As the elastin is deposited, the microfibrils become displaced to the periphery of
the growing fiber.
7. Many vertebrate tissues, such as skin, blood vessels, and lungs, need to be both
strong and elastic in order to function. A network of elastic fibers in the
extracellular matrix of these tissues gives them the required resilience so that
they can recoil after transient stretch (Figure 19-51
 ).
Elastic fibers are at least five times more extensible than a rubber band of the
same cross-sectional area. Long, inelastic collagen fibrils are interwoven with
the elastic fibers to limit the extent of stretching and prevent the tissue from
tearing.
8. The main component of elastic fibers is elastin, a highly hydrophobic protein
(about 750 amino acids long), which, like collagen, is unusually rich in proline
and glycine but, unlike collagen, is not glycosylated and contains some hydroxy-
proline but no hydroxylysine. Soluble tropoelastin (the biosynthetic precursor of
elastin) is secreted into the extracellular space and assembled into elastic fibers
close to the plasma membrane, generally in cell-surface infoldings. After
secretion, the tropoelastin molecules become highly cross-linked to one another,
generating an extensive network of elastin fibers and sheets. The cross-links are
formed between lysines by a mechanism similar to the one discussed earlier that
operates in cross-linking collagen molecules.

Collagen and elastin

(A)Collagen is a triple helix formed by three extended protein chains that wrap
around one another (bottom). Many rodlike collagen molecules are cross-linked
together in the extracellular space to form unextendable collagen fibrils (top)
 that have the tensile strength of steel. The striping on the collagen fibril is
caused by the regular repeating arrangement of the collagen molecules within
the fibril. (B) Elastin polypeptide chains are cross-linked together to form
rubberlike, elastic fibers. Each elastin molecule uncoils into a more extended
conformation when the fiber is stretched and recoils spontaneously as soon as
the stretching force is relaxed.
(B) Molecular Biology of the Cell, 4th edition
(C) Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts,
and Peter Walter
(D) New York: Garland Science; 2002.
(E) ISBN: 0-8153-3218-1
(F) ISBN: 0-8153-4072-9
(G)

A dense network of elastin and collagen fibers form the extracellular matrix
of elastic cartilage. These fibers of the ECM are intimately connected to the
plasma membrane of a chondrocyte. The membrane is supported by the
network of filaments from the actin cytoskeleton. [Courtesy of R. Mecham
and J. Heuser, Washington University School of Medicine.]

Molecular Cell Biology, 4th edition

Harvey Lodish, Arnold Berk, S Lawrence Zipursky, Paul Matsudaira, David Baltimore,
and James Darnell
New York: W. H. Freeman; 2000.
ISBN: 0-7167-3136-3

illiams Syndrome

[Williams-Beuren Syndrome]
PMID: 20301427

Colleen A Morris, MD, FACMG

Associate Professor and Director of Clinical Genetics,

Departments of Pediatrics (Genetics Division)
Pathology, and Laboratory Medicine,
University of Nevada School of Medicine
Las Vegas

cam@unr.edu williams

Initial Posting: April 9, 1999.

Last Update: April 21, 2006.

Summary
Disease characteristics. Williams syndrome (WS) is characterized by cardiovascular
disease (elastin arteriopathy, peripheral pulmonary stenosis, supravalvular aortic
stenosis, hypertension), distinctive facies, connective tissue abnormalities, mental
retardation (usually mild), a specific cognitive profile, unique personality
characteristics, growth abnormalities, and endocrine abnormalities (hypercalcemia,
hypercalciuria, hypothyroidism, and early puberty). Feeding difficulties often lead to
failure to thrive in infancy. Hypotonia and hyperextensible joints can result in delayed
attainment of motor milestones.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez

Elastina Forma parte de las fibras elásticas. Las fibras elásticas permiten
que los tejidos recuperen su forma orginal tras una distensión mecánica.

La elastina posee una larga cadena de aminoácidos en la que hay

numerosas secuencias con aminoácidos hidrófobos, separadas por otras
secuencias que contienen parejas de glicinas y otros aminoácidos
pequeños como la lisina. Esta composición de aminoácidos es la que
confiere las propiedades elásticas, puesto que los aminoácidos hidrófobos
permiten la disposición en estructuras arrolladas y la lisina la formación de
α-hélices, que son los puntos donde se enlanzan dos moléculas de elastina
próximas. La elastina parece ser una invención de los vertebrados, puesto
que no se ha encontrado en invertebrados.
Esquema de una porción de una fibra de elastina. Las moléculas de elastina están unidas
entre sí mediante enlaces entre las regiones ricas en el aminoácido lisina (Modificado de
Kielty 2007).

sábado 9 de mayo de 2009

COLAGENO Y ELASTINA

El colágeno es una molécula proteica que forma fibras, las fibras colágenas.
Estas se encuentran en todos los organismos pluricelulares. Son secretadas
por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros
tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos,
cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Características físico-químicas(daniel)
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la
tracción. El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones
humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por
centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño
porcentaje de su longitud original.
Cuando el colágeno se desnaturaliza por ebullición y se deja enfriar,
manteniéndolo en una solución acuosa, se convierte en una sustancia bien
conocida, la gelatina

•Las fibras de colágeno forman estructuras que resisten las fuerzas de

tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su
organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como
cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas
desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos
que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo
adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas,
paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las
capas adyacentes.
•Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como
químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular.
Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágeno que se han
secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que
provoca su compactación y su estiramiento.

•El colágeno se origina por una proteína precursora (monómero) llamada

tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanómetros de largo y 1,4 nm de
diámetro. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas
llamadas cadenas alfa (no hélices alfa). Cada cadena α está constituida por
un polipéptido, formado por una repetición en tándem de tres aminoácidos
siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son
fundamentales en la formación de la superhélice. La hidroxiprolina
constituye alrededor de un 10 a 12 % de todos los resíduos aminoacídicos
del colágeno, dependiendo dicho porcentage del tipo de colágeno. La forma
química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno
es la 4-trans-OH-L-prolina. Cada cadena tiene un peso molecular de
alrededor de 100.000 Da.
•Gracias a su estructura anular rígida, la prolina estabiliza la conformación
helicoidal en cada una de sus cadenas α; La glicina, sin embargo, se sitúa
ocupando un lugar cada tres residuos localizándose a lo largo de la región
central, debido sin duda a su pequeño tamaño, y favoreciendo al denso
empaquetamiento de las tres cadenas α, de configuración levógira,
necesario para la formación de la superhélice de colágeno. Las tres cadenas
se enrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple
hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanómetros.

ELASTINA

•La elastina es una proteína estructural que forma parte de la matriz

celular, como la piel.
•Son fibras delgadas, largas y ramificadas, que se agrupan formando haces.
El principal componente de esta fibra es elastina, la cual es una proteína
rica en prolina y glicina, y a diferencia del colágeno posee muy poca
hidroxiprolina y nada de hidroxilisina. La gran elasticidad que presentan es
que poseen aminoácidos poco comunes como desmosina e isomdesmosina,
la cual forma los enlaces cruzados, y le otorgan un grado de elasticidad,
pudiéndose estirarse hasta el 150% antes de romperse.
•En los mamíferos (en los vertebrados en general), se puede encontrar
predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-
relajación. Ejemplos típicos son las arterias, ligamentos, pulmones y piel.
Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa
sea su alta resistencia a la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias
humanas (especialmente del arco aórtico) sobreviven más de 60 años,
soportando miles de millones de ciclos de extensión-relajación.
•Aproximadamente el 90% de sus aminoácidos son de resto lateral apolar y
existen ciertas secuencias que se encuentran repetidas como las VPG,
VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. La más común es la secuencia GVGVP, la
cual aparece en fragmentos que contienen hasta 11 pentapéptidos
consecutivos (VPGVG)11. enlaceAdvances in protein chemistry,2005, 70;437
•Basados en las secuencias que se encuentran repetidas en la elastina
natural se forman los polímeros tipo-elastina (ELP), de los cuales el de
mayor renombre es el poly(VPGVG). Prog. Polym. Sci. 2005, 30 (11), 1119-
1145