Hücre ve Zar Sistemleri

Neden zarlar olmalı?

 Hücre hayati önemi olan DNA, RNA ve proteinlerin

uzaklaşmasını önlemek için zarla çevrili olmalıdır.

 Hücreye zarar verecek dış maddelerden hücre içi

sistemleri korumak için zara gereksinim vardır.
 Hücrenin ayrımları

Fiziksel bölümler
Hücre zarları, organeller, görünebilir bölümler...

Fonksiyonel bölümler

Alansal yerleşimler , sitoplamik unsurların yapımı-yıkımı,

hedefleme.
• İki Önemli Bölüm
- Sitoplazma
-Nukleus
 Sitoplazma
Hücre zarı ile çekirdek arasında
kalan hücre bölümü, homojen nitelikte,
kolloidal ve devamlı değişim halinde bir
eriyiktir. İnorganik maddeler (çeşitli
iyonlar, metal tuzlar, asit ve bazlar),
organik maddeler (protein, yağ,
karbohidrat, nükleik asitler, hormonlar),
% 60-90 su. Organeller, cansız yapılar
bulunur.
 Zarların önemi
1. Bölümlere ayırma/sınırların belirlenmesi
Farklı hücre kümelerinin seçici olarak biraraya gelmesi, doku ve organların
oluşumuna kadar devam eder.

Özafagus
Pankreas

Mide

İnce barsak

Kalın barsak

Apendisit
2. Özel fonksiyonların yeri olmak

iç zar

dış zar

krista

matriks
3. Taşınmanın düzenlenmesi

düfüzyon

pasif taşınma

hızlandırılmış diffüzyon

aktif taşınma
4. Sinyallerin tanınması

sitoplazma

tanınma iletim yanıt

reseptör
hücresel
yanıtların
oluşumu
sinyal iletim yolu

sinyal
hücre zarı
 Zarların tarihçesi
1890 Charles Overton
Zarların seçici geçirgenliği

1905 Irving Langmuir

Lipid kimyacısı, fosfolipid tabakasının
su ve benzen içeren ortamlardaki pozisyonunu
incelemiştir.

1925 Gorter ve Grendel

Lipid tabaka çift katlıdır.
 1960 Robertson
Elektron mikroskobunun geliştirildiği yıllardır. Mikroskopta
saptanan “birim zar”, 20A kalınlıkta iki protein ve 35A kalınlıkta bir
çift fosfolipit tabakasından oluşur. Hidrofobik proteinlerin varlığına
işaret edilir fakat proteinlerin uzun tabakası sorun yaratır.

1972 Singer ve Nicholson

Zar proteinleri izole edilerek çalışıldı ve onların uzun
tabakalar olmadığı aksine globüler proteinler oldukları gerçeği ortaya
çıktı. Lipid-protein oranı zardan zara değişkendir.
 proteinin hidrofilik
protein
bölgesi

hidrofilik bölge

hidrofobik bölge fosfolipit

tabakası
hidrofilik bölge

proteinin hidrofobik
bölgesi

(a) Davson-Danielli Modeli (b) Günümüzdeki zar modeli

(1935)
Bileşik miyelin eritrosit karaciğer kalp
Proteinler 22 60 60 76
Toplam lipid 78 40 40 24
Fosfolipid 33 24 26 22
Glikolipid 22 Eser 0 Eser
Kolesterol 17 9 13 1
Diğer lipidler 6 7 1 1
akıcı-mozaik zar modeli
1975 Unwin ve Henderson
İntegral zar proteinlerini izole ederek çalıştılar.
Bakteriorodopsin

1997 Simons ve Ikonen

Zarlarda bulunan sfingomiyelin ve kolesterol gibi moleküller
Akıcı çift tabaka arasında hareket ederek zara dinamik bir
yapı vermektedir. Bu yapılar zarlara bağlanacak başka moleküller
için bir platform oluşturmaktadır.
Temel yapı
 fosfolipit molekülleri
alkol

fosfat grubu

gliserol

yağ asidi
zincirleri

doymamış
y.a.z.=
oleik asit C18
doymuş y.a.z.
palmitik asit C16
 temel yapı

Polar hidrofilik
baş kısmı

Polar olmayan lipid çift tabaka

hidrofobik zincir
Amfipatik moleküller ya misel
yada çift tabaka oluşturur
 lipitler
Bir hayvan hücresinde zarın %50’si
lipitdir ve 100 farklı lipit türü
bulunabilir
hücre zarı lipitleri

fosfolipit kolesterol
glikolipit
 lipitler

• Gliserol + fosfolipit + alkol= fosfogliserit

• Sfingosin+fosfolipit+ alkol= sfingolipit

 yağ asitleri
Doymuş yağ asitleri Doymamış yağ asitleri

Butirik Asit CH3(CH2)2C02H Krotonik Asit CH3CH=CHCO2H

CH3(CH2)4C02H Palmitoleik CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7CO2H

Kaproik Asit
Asit
Kaprilik Asit CH3(CH2)6C02H Oleik asit CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7CO2H

Kaprik Asit CH3(CH2)8C02H Linoleik asit CH3(CH2)3(CH2CH=CH)2(CH2)7CO2H

Laurik Asit CH3(CH2)10C02H Linolenik asit CH3(CH2CH=CH)3(CH2)7CO2H

CH3(CH2)12C02H Arakidonik CH3(CH2)3(CH2CH=CH)4(CH2)3CO2H

Mistirik Asit
asit

Palmitik Asit CH3(CH2)14C02H Nervonik asit CH3(CH2)7CH=CH(CH2)13CO2H

Stearik Asit CH3(CH2)16C02H    

Arakidik Asit CH3(CH2)18C02H    
Lignoserik Asit CH3(CH2)22C02H    
 kolesterol
• Hidrokarbon zincirle bağlantıya girer, lipit tabakasına sağlamlık
kazandırır, akıcılığı azaltır
• Suda çözünen küçük moleküllerin lipit
tabakadan geçebilirliğini azaltır.
 fosfogliseritlerin alkol kısımları
• Serin, kolin, etanolamin
veya inositol bulunur.

• Bunları içeren
fosfogliseritler:
fosfatidil kolin,
fosfatidil serin,
fosfatidil etanolamin ve
fosfatidil inositol
adlarını alırlar.
 sfingolipitler
• Bazı hücre zarlarında gliserol yerine sfingosin
vardır. Örn, Sfingomiyelin sinir hücre zarında
bulunur, genellikle palmitik yada stearik asit içerir

Fosforik asit + kolin

Yağ asidine bağlanıyor

sfingosin
 glikolipitler
Lipit çift tabakanın sadece dış
yüzeyinde yer alırlar.
 glikolipitler
LİPİTLERE BAĞLI
KARBOHİDRATLARDIR.

• 4 önemli sınıfı vardır.

serebrositler, sülfatidler, globositler

gangliositlerdir
 Örneğin, gangliosit
• Gangliosit, sinir hücresi zarlarında bulunur.
Hücre yüzey reseptörü olarak rol oynar

ABO kan grubunu belirleyen hücre

(eritrositler) yüzey antijenleri de glikolipitlere
bağlı karbohidrat bakiyeleridir.
 Hücre zarında hareketlilik: lipit
hareketleri

lateral difüzyon

flip-flop hareketi
rotasyon hareketi
fleksiyon-bükülme
 Hücre zarındaki proteinler
Mitokondri ve kloroplastta %50
Miyelin zar’da %25 den az bulunurlar,
Genel olarak zarların %50si proteindir.

• PERİFERAL (hidrofilik)
• İNTEGRAL (hidrofobik)
- Transmembran (amfipatik)

- Zarın sitosolik yüzüne bağlanan

(yağ asidi zinciri aracılığı ile lipid tab. kaya tutunur)

- Zarın dış yüzüne bağlanan

(Bazıları fosfatidil inositole bağlanarak lipid tab. nın dış
yüzünde yer alırlar)
zar proteinleri
 proteinlerin incelenmesi
• Deterjan etkisi
Deterjanlar suda misel oluşturmaya meyillidir. Bunların
hidrofobik uçları zar proteinlerinin hidrofobik uçları ile temasa
geçer. Bu temas lipit moleküllerinin yer değiştirmesine ve
protein-deterjan kompleksi oluşarak bunların yapıdan ayrılmasına
yol açar.
• Dondurup-kırma tekniği
 Eritrositlerin kullanımı
• Eritrosit zarı eldesi kolay, nukleus ve organel yok.
Hipotonik solusyona alındığında hücre patlar
(lizis). Sonuçta (PAGE ile) 15 protein bandı elde
edilmiştir.
insan eritrosit zarındaki proteinler

A-spektrin 240.000
B-spektrin 220.000
Ankirin 210.000
Spektrin, glikoforin ve band-3 toplam
proteinlerin %60’ıdır. Bunların zara
Band-3 100.000 bağlanma şekli farklı şekildedir. Şöyleki;
Glikoforin 30.000
Band 4.1 82.000

Aktin 43.000
 spektrin
• Sitoplazmik yüze bakan periferal zar proteinidir ve
tüm proteinlerin %25’ini oluşturur
 - ve -olmak üzere iki büyük polipeptid zincirinden
oluşmuştur.
• Spektrin tetramerleri kısa bir aktin filament ve band
4.1 ile bağlanarak ağ oluşturur ki bu yapı damarlardan
geçerken oluşan yüksek basınca eritrositlerin
dayanmasını sağlar.
• Spektrinin zara tutunmasında “ankirin”, band 3, band
4.1 ve aktin rol oynuyor.
COOH
H2N -zincir NH2

HOOC
PPPP  -zincir
 glikoforin
• Tüm aminoasit dizisi bilinmektedir.
• Transmembran proteindir.
• Üç kısımdan meydana gelmiştir:
• Zarın dış yüzünde yer alan amino uç (tüm karbohidrat
ünitelerini taşıyan);
• hidrofobik orta kısım,
• karboksil uç kısım.
• Tek geçişli zar proteinleri (single pass transmembrane
protein)’ne örnektir.
 band 3 protein
• Transmembran proteinidir ancak çok-geçişli (multi-
pass)’dir. 10 -sarmalden (930aa) oluşur

• Eritrositler akciğerden dokuya O2, dokudan akciğere

CO2 taşır. CO2 ile O2’nin değişimini yapan “anyon
değiştirici transport proteini” band 3’dür.
 bakteriyorodopsin
• Halobacterium halobium’ un zarında bulunur.

• 7 -sarmal (25aa) halinde kıvrılmış olarak lipid çift

tabakada yer almaktadır.

• “retinal” adı verilen ve ışık absorbe eden bir kromofor

taşır. Retinal lizinden oluşan yan zincirlere kovalent
bağlıdır ve bir ışık fotonu tarafından uyarıldığında bir
veya iki protonun (H+) hücre dışına transferini sağlar.

• Bakteriyorodopsinin yapısı bize zarda kompleks yapılı

proteinlerin evrimi konusunda fikir vermektedir.
Nitekim retinal’in aynı yapıdaki benzeri omurgalıların
retina çomak hücrelerinde bulunmaktadır.
Halobacterium
halobium

Bakteriyorodopsin
 Proteinlerin diğer moleküllerle
etkileşimi
• Hücre içine bakan yüzdeki bazı proteinler
hücre iskeleti ile temasdadır.

• Hücre dışına bakan bazıları hücredışı matriks

bileşenlerine ( Örn. Kollagen) bağlıdır.

• Hücredışı yüzeyde oligo- ve polisakaritlere

bağlıdırlar (glikoproteinler)
 hücre zarındaki karbohidratlar
• hücredışı yüzeylerde bulunup protein ve
lipitlere kovalent bağlı halde bulunurlar
(toplam hücre zarı %2-10 karboh. içerir)
• glikolipit ve glikoproteinler bir veya birkaç
oligosakarit zinciri taşırlar
• proteoglikan
• glikokaliks
• hücre zarında dışa bakan yüzeyde bulunurlar
ama organellerde lümene bakan yüzde
bulunurlar.