You are on page 1of 12

elemente macrobiogene (macroelemente) 99% (hidrogenul, oxigenul, carbonul,

azotul, fosforul i calciul)


elemente oligobiogene (oligoelemente) 0,05-1% (magneziu, sodiu, potasiu, fier, sulf,
clor);
elemente microbiogene (microelemente), (cupru, cobalt, zinc, mangan, fluor, iod,
molibden, etc).
COMPOZIIA CHIMIC A MATERIEI VII
BIOELEMENTE
Combinaii minerale apa i electrolii
Rolul apei:
mediu pentru reaciile biologice,
solvent pentru numeroi metabolii
vehicul n organism,
component structural al anumitor
constitueni ai materiei vii.
Srurile minerale
structural,
catalitic,
fizico-chimic,
influennd echilibrul osmotic, acido-
bazic i electric n esuturi.
Combinaii organice
constitueni organici fundamentali
glucide, lipide, proteine, acizi nucleici,
efectori biochimici enzime, hormoni,
vitamine, mediatori chimici ai influxului
nervos,
Organismul poate fi
considerat ca un sistem
eterogen dispers, mediul
de dispersie fiind apa.
CAPITOLUL I - PROTEINE
1. Aspecte generale
2. Aminoacizii
3. Peptide
4. Proteine
4.1. Structura proteinelor
4.1.1. Structura primara
4.1.2. Structura secundara
4.1.3. Structura tertiara
4.1.4. Structura cuaternara
1. Aspecte generale

definitie = macromolecule de natur polipeptidic, constituenii cei mai caracetristici ai
materiei vii, cu cel mai nalt grad de complexitate, varietate molecular i specificitate.
denumirea grec proteios primul, cel dinti, primordial
rolul biologic
morfo-funcional
Enzime
hormonii
transportori specifici pentru diferite molecule sau ioni
proprieti mecanice
Anticorpilor
intervin i n transmiterea semnalelor intra- i intercelulare prin intermediul unor
receptori de natur proteic.
contracia muscular
Din punct de vedere chimic conin obligatoriu patru elemente: C, H, O, N, foarte des i S, mai
rar P i alte elemente Fe, Cu, Zn, Mg, Ca, etc.
Unitile fundamentale = aminoacizii

2. Aminoacizi

Definitie = substane organice cu funciuni mixte, amino (-NH
2
) i carboxil (-COOH)
Dintre cei 200 aminoacizi gsii n natur, 20 sunt specificai prin codul genetic
Caracteristici
-aminoacizi
au activitate optic, aminoacizii naturali L-aminoacizi.
Clasificare

A. Alifatici B. Ciclici
I. Simplii a. monoaminomonocarboxilici I. Aromatici
b. monoaminodicarboxilici II. Heterociclici
c. diaminomonocarboxilici
II. Micti a. hidroxiaminoacizi
b. tioaminoacizi
dup posibilitatea de a fi sau nu sintetizai de organism:
Aminoacizi eseniali 8 aminoacizi: Val, Leu, Ile, Thr, Met, Phe, Lys, Trp.
Aminoacizi semieseniali Arg i His
Aminoacizi neeseniali

Glicina (Gly) Alanina (Ala)
Valina (Val)
H
3
N CH COO
CH
H
3
C CH
3
+ -
H
3
N CH COO
CH
3
+ -
H
3
N CH
2
COO
+ -
Leucina
H
3
N CH COO
+ -
CH
2
CH
H
3
C CH
3
Izoleucina (Ile)
H
3
N CH COO
CH
3
+ -
CH
2
CH CH
3
-
H
3
N CH COO
+ -
CH
2
C
O O
Acidul aspartic (Asp)
Asparagina (Asn)
H
3
N CH COO
+ -
CH
2
C
O NH
2
Acidul glutamic (Glu)
-
H
3
N CH COO
+ -
(CH
2
)
2
C
O O
+ -
Glutamina (Gln)
H
3
N CH COO
(CH
2
)
2
C
O NH
2
Arginina (Arg)
+ -
H
3
N CH COO
(CH
2
)
2
CH
2
NH C NH
2
+
N H
2
Lizina (Lys)
(CH
2
)
3
+
CH
2
N H
3
+ -
H
3
N CH COO
Serina (Ser)
+ -
H
3
N CH COO
CH
2
OH
Threonina (Thr)
CH
3
CH OH
+ -
H
3
N CH COO
Cisteina (Cys)
+ -
H
3
N CH COO
CH
2
SH
Metionina (Met)
+ -
H
3
N CH COO
CH
2
CH
2
S CH
3
Fenil alanina (Phe)
CH
2
+ -
H
3
N CH COO
Tirozina (Tyr)
CH
2
+ -
H
3
N CH COO
OH
NH
H N
+
-
CH
2
CH COO
N H
3
+
Histidina (His)
Triptofan (Trp)
NH
-
CH
2
CH COO
N H
3
+
Prolina (Pro)
NH
-
COO
1. Glicina -n cantiti mari n colagen,
gelatin, elastinsi glutation. Conjug
acizii biliari
2. Alanina face legtura ntre
metabolismul proteic i cel glucidic.
3. Valina - albuul de ou, globulinele
serice i cazeina conin cantiti mari de
Val.
4. Leucina - globina din Hb
5. Acidul aspartic - rol important n
biosinteza ureei, a nucleotidelor
purinice i pirimidinice; este un
neurotransmitor excitator.
6. Acidul glutamic -cazein, proteinele
din SN, proteinele vegetale intr n
structura glutationului; este un
neurotransmitor excitator.
7. Serina - intr n structura situsului
catalitic a multor enzime hidrolitice
8. Cisteina - grupareaSH din cistein
reprezint centrul activ al tiolenzimelor
9. Triptofanul -in organism este
transformat n nicotinamid (vit. PP),
serotonin i melatonin.




3. Peptide


Definitie = substane compuse din dou sau mai multe molecule de aminoacizi, legate ntre
ele prin legturi peptidice (-CO-NH-).





Peptidele difer ntre ele, n afar de numrul i felul aminoacizilor constitueni i prin
secven, adic prin ordinea n care acetia se leag unul de cellalt.

prin conventie captul din stnga - aminoacidul care are gruparea -NH
2
liber, formnd
captul N-terminal, iar ultimul aminoacid din partea dreapt care are gruparea -COOH
liber formeaz captul C-terminal al lanului polipeptidic.
Denumirea peptidelor
denumirea aminoacizilor + sufixul il
Ex: Val-Ala-Tyr-Ser se numete Valil-alanil-tirozil-serina.
Clasificarea peptidelor dup numrul de aminoacizi din structur:
- peptide <10 aminoacizi;
- polipeptide, 10-100 aminoacizi
- Proteine >100 aminoacizi.


H
2
N CH CO NH CH CO
R
1
R
2
R
n
NH CH COOH
capt N-terminal capt C-terminal
Peptide cu importan biologic

Carnozina (-alanil histidina) i anserina (N-metilcarnozina) - n esutul muscular
Glutationul ( glutamil-cistenil-glicina) participa n reaciile redox din celule.
Muli hormoni: insulina, ocitocina, vasopresina, ACTH, gonadotropinele
Endorfinele sunt neuropeptide, cu aciune analgezic asemntoare morfinei,
sintetizate de hipofiz i hipotalamus
Antibioticele de tip peptidic - acidul 6-aminopenicilanic - o peptid atipic a L-valinei
cu L-cisteina.
H
3
C
H
3
C
C
S
CH
COOH
CH
N
CH NH
2
C=O
CO NH CH CO NH CH
2
COOH
(CH
2
)
2
CH
2
-SH
CH NH
2
COOH
Glutation (G SH)
2G SH
-2H
+2H
G S S G
4. Proteine

Proteinele sunt polipeptide cu
structur complex, cu greutate
molecular cuprins ntre 10
4
-10
6

daltoni, valori caracteristice
pentru macromolecule.
Grania ntre polipeptide i
proteine este arbitrar.
Se estimeaz c numrul de
tipuri de proteine din lumea vie
este de 10
10
-10
12
.

4.1. Structura proteinelor

patru nivele de organizare, i
anume: structura primar,
secundar, teriar i pentru
unele i cuaternar.


4.1.1. Structura primar

numrul total de aminoacizi, natura lor i ordinea n care se succed n catena
polipeptidic.

Componena n aminoacizi -hidroliz total a moleculei, prin fierbere cu HCl 6N, dup
care aminoacizii se separ cromatografic i se dozeaz spectrofotometric.

Secvena aminoacizilor.
Prima secven a fost determinat de Sanger n 1955 pentru insulin.
Pn n prezent s-a reuit s se stabileasc structura primar la peste 3000 de proteine.



4.1.2. Structura secundar
determin orientarea n spaiu a lanului polipeptidic, datorit legturilor de
hidrogen ntre gruprile -CO- i -NH- din legturi peptidice diferite, n cadrul aceluiai
lan (intracatenar) sau din lanuri diferite (intercatenare).
Cele mai stabile conformaii sunt acelea care permit formarea celor mai multe
legturi de hidrogen.
Pauling i Corey (1951) 2 modele de structur secundar

Structura -helix (-keratina)
dup care lanul polipeptidic
adopt o form rsucit
(spiralat) i are la baz
legturi de hidrogen
intracatenare;

Structur de foaie pliat (-
keratina) n care lanul
polipeptidic adopt o form
ncreit, legturile de hidrogen
apar intracatenar sau
intercatenar.

4.1.3. Structura teriar (conformaia)
Indic dispoziia spaial a lanului polipeptidic, care rezult prin nsumarea tuturor
legturilor existente ntre diferiii radicali.
sunt posibile 4 tipuri de legturi

O
O
CH CH
CH
CH
CH
CH
CH
2
CH
CH
CH
2
CH
2
O
HO P=O
O
b.
H
3
C CH
3
H
3
C CH
3
c.
OH
d.
CH
CH
CH
2
CH
2
S
S
a.
CH
CH
CH
2
(CH
2
)
4
O=C
O
NH
3
+
C
-
-
a) Legturi covalente
-legturi disulfurice
-legturi fosfodiesterice
b) Legturi ionice
c) Legturi apolare (hidrofobe)
d) Legturi de hidrogen
4.1.4. Structura cuaternar
nu este ntlnit la toate proteinele, ci numai la cele care sunt alctuite din mai multe
lanuri polipeptidice, separate, denumite protomeri sau subuniti proteice = protein
oligomer.
funcia proteinei oligomere se manifest numai la nivelul structurii cuaternare, protomerii
separai sunt inactivi.
Hemoglobina este o protein oligomer.
-Hematiile normale conin mai multe specii moleculare de hemoglobin.
- Componenta principal, n sngele adultului, este hemoglobina A (Hb A) format din dou
lanuri (141 aminoacizi) i dou lanuri (146 aminoacizi).
- Fiecare lan leag cte un hem, iar activitatea de transport a oxigenului se manifest
numai la nivelul tetramerului.

You might also like