Universidade Potiguar - UnP

Disciplina: Bioquímica
Professora: Ana Katarina M. C. Soares

Aula 1 – Aminoácidos

Na natureza há cerca de 300 aminoácidos, alguns aminoácidos são especiais e só aparecem em

alguns tipos de proteínas (hidroxiprolina=colágeno). Logo, os aminoácidos são as unidades
fundamentais das proteínas. Todas as proteínas humanas são formadas a partir da ligação em
seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos codificados pelo DNA. Eles exercem várias funções
importantes, além de formar proteínas como: neurotransmissores, formação de hormônios,
medicamentos, metilação, etc. São divididos em essenciais e não essenciais, formas ligadas à dieta,
pois 10 deles não são produzidos pelo organismo, ou se sua síntese acontece em uma quantidade
muito pequena, enquanto os outros 10 são sintetizados pelo corpo. Os aminoácidos possuem um
carbono central, quiral que pode por rotação originar 2 imagens especulares – estereoisômeros ou
enântiômeros - que não se superpõe do tipo D ou L. Nas proteínas humanas são encontrados apenas
aminoácidos na forma L.

A estrutura geral de um aminoácido envolve um grupo amina (NH2) e um grupo carboxila (COOH),
ambos ligados a um carbono central, quase sempre assimétrico, dito carbono α; que também é ligado a
um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representado pela letra “R”, responsável pela diferenciação
entre os 20 AA. É o radical quem define uma série de características, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa. É a polaridade que permite classificar os aminoácidos em classes:

Com radical “R” - APOLAR: geralmente formado por carbono e hidrogênio - Alifáticos: Alanina,
Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina. Aromáticos: Fenilalanina, Triptofano, Tirosina.

Com radical “R” – POLAR: geralmente contendo hidroxilas (OH) e grupamentos amida.
 Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool), Asparagina (amida), Glutamina (amida).
 Carregados Positivamente: diamino e monocarboxílicos(tem 2 aminas e 1 carboxila) -
Lisina, Arginina, Histidina.
 Carregados Negativamente: monoamino e dicarboxílicos (1 amina e 1 carboxila)-
Aspartato, Glutamato.

Casos Especiais: Cisteína (Grupo sulfidrila), Prolina (imino) e a Glicina (não quiral).

Aminoácidos livres em pH neutro - o grupo carboxila é carregado negativamente formando íon

carboxilato (COO-) e o amino é carregado positivamente (protonado) formando a amina (NH3+). Os
aminoácidos com grupos carregados em suas cadeias laterais existem em soluções neutras como
ZWITTERIÔNS, sem nenhuma carga líquida. Os aminoácidos em solução aquosa possuem também a
capacidade de agir como ácido ou base, firmando íons dipolares – Anfoteria, onde:

O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga

negativa (COO-);
O grupo amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton, e adquirindo carga positiva
(NH3+).

Este comportamento depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra. O valor

do pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se Ponto Isoelétrico ou
pH Isoelétrico. PI =(pk1+pK2)/2 ou PI=(pk2+pk3)/2, dependendo se o aa é neutro, ácido ou básico.

Os peptídeos são formados pela união do grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amina de
outro aminoácido em uma ligação covalente (amida). As proteínas consistem de cadeias polipeptídicas,
com 100 ou mais aminoácidos.
 ESTUDO DIRIGIDO -1

1. Qual a importância dos aminoácidos?

Aminoácidos representam 20% do corpo humano e são unidades fundamentais para constituição de
proteínas, que são moléculas essenciais para manter o funcionamento de qualquer organismo vivo,
além de executar importantes funções como neurotransmissores, formação de hormônios,
medicamentos, metilação, etc.

2. Comente algumas funções importantes exercidas pelos aminoácidos.

Síntese de proteínas em vários órgãos, sendo essas proteínas vitais para o funcionamento de
qualquer organismo vivo, como hormônios e enzimas.
Outras funções incluem a regeneração e constituição da proteína muscular, como é o caso da
albumina, leucina, valina e isoleucina. O ácido aspartico, por exemplo, está envolvido na conversão
de carboidratos em energia e a prolina na constituição de tecidos conjuntivos.

3. Defina aminoácidos essenciais e não-essenciais, exemplificando-os?

Aminoácidos essenciais são aminoácidos de suma importância para o corpo humano, porém eles
não são sintetizados ou quando são, em doses abaixo do necessário para a manutenção do corpo,
como é o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicação dos neurônios fazendo
parte da constituição dos neurotransmissores, além de ser unidade de constituição do colágeno, por
isso, alimentos como vegetais e carnes são fontes para suprir a necessidade de nosso corpo.

Aminoácidos não-essenciais também são de suma importância para a manutenção do homem, mas
esses, ao contrário dos essenciais, são produzidos na quantidade necessária a partir de
metabólicos que são encontrados em nossa alimentação, como exemplo a taurina, que age como
transmissor metabólico e fortalece as contrações cardíacas.

4. Caracterize estruturalmente um aminoácido (desenhando e comentando).

A estrutura geral de um aminoácido consiste num carbono quiral α, um grupo carboxila (COO–), um
grupo amina (NH3), um átomo de hidrogênio e um grupo radical R, as diferenças existentes no
radical determina os 20 tipos de AA.

GRUPO CARBOXILA
COO–
|
3 +
GRUPO AMINA H N –––– C ––– H HIDROGÊNIO

|
R CARBONO QUIRAL α
RADICAL ORGÂNICO

5. Classifique os aminoácidos quanto ao sabor. Exemplificando.

Sabores umami e ácidos: glutamato e ácido aspartico;
Sabor adocicado: glicina, alanina, treonina, prolina, serina e glutamina;
Sabor amargo: fenilalanina, tirosina, arginina, leucina, isoleucina, valina, metionina e histidina.

6. Como podemos representar os aminoácidos?

Pelo nome completo, por 3 letras ou uma só letra. Exemplo: Glicina – Gly - G

7. O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-Gln-Lys-

Arg-His-Asp-Glu.
É a abreviação dos seguintes aminoácidos: glicina, cisteína, prolina, serina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, asparagina, glutamina, lisina, arginina, histidina,
aspartato e glutamato.
8. Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências.
Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase todos os aminoácidos essenciais. Encontramos
aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais.

9. Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns.

Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes distintos, formando imagens
especulares não superpostas.
Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si como num espelho e não são sobreponíveis
umas as outras;
Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas.

10.A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de imagem (enantiômeros)? E nas
bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias?
Sim, as imagens são todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem
raios UV e são anfóteros.
As bactérias as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que
as nossas enzimas não as atingem, por que elas são L – enzimas e as bactérias possuem proteínas
D!

11. Como se classificam os aminoácidos de forma geral?

Pelo radical que apresenta.

12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em solução? Exemplifique estruturalmente cada

um deles. (Nome e estrutura)
Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar, polar não-carregado e polar
carregado.
Apolar: Quando o radical é constituído de átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são
hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e
metionina.
Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos
aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e
glutamina.
Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e
monocarboxílicos. São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado
negativamente são AA monoamino e dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico.

13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são:

a) Cíclicos – possuem estrutura anelar – Fenilalanina – Tirosina – Prolina – Triptofano – Histidina.
b) Aromáticos – radicais de cadeia fechada (anel aromático) – Tirosina – Fenilalanina – Triptófano.
c) Neutros – R polar sem carga – Serina – Treonina – Cisteína – Tirosina – Aspargina – Glutamina.
d) Ácidos – radical ácida – Glutamato – Aspartato.
e) Básicos – radical básico – Lisina – Arginina – Histidina.
f) Sulfurados – radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina.
g) Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono – Prolina.

14. Comente em separado os 3 casos especiais.

Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura
quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados
geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação
de iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia
variável alifática.
A cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH).
A taurina é um aminoácido sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está
associada a outros aminoácidos para formar as proteínas, mas permanece sob a forma livre.
15.Como definir PI, PK1 e PK2?
PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula.
PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da dissociação dos grupos ácidos e básicos de
um aminoácido.

16.Faça o cálculo do valor de PI da prolina que possui pK1=1,95 e pk2=10,64. Mostre sua curva de
titulação com os valores adquiridos.

PI = pK1 + pK2  1,95 + 10,64  Pl = 6,30

2 2

17. Faça o cálculo do valor de PI da arginina que possui pK1=1,82, pK2=8,99 e pk3=12,48. Mostre sua
curva de titulação com os valores adquiridos.

PI = pK1 + pK2  1,82 + 8,99  Pl = 5,40

2 2

18. Quais aminoácidos apareceriam mais facilmente no exterior de uma cadeia protéica inserida em
solução aquosa?
Exteriormente os que fazem interação com a água, ou seja, polar e interiormente os apolares.

19. Como se formam as cadeias peptídicas?

As cadeias peptídicas se formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma covalente
(ligações peptídicas) entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de outro.

20.Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua importância.

Ligações peptídicas – quando o grupo carboxila de uma molécula reage ao grupo amino de outra,
dessa reação é liberada uma molécula de água, ou seja, uma reação de síntese por desidratação.
Essas ligações possuem propriedades especiais, tais como caráter de dupla ligação parcial, rígida e
planar, e configuração quase sempre trans. Além disso, possuem grande mobilidade rotacional.