Bioqumica | Primavera 2013

PROFESOR: BIOL. JORGE ARMANDO LPEZ CHAN

ALUMNO: LUIS XAVIER GARCA BARBOZA

GRADO Y GRUPO: 2 ZA

CHETUMAL QUINTANA ROO A 17 DE MAYO DE 2013

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Qu son las Enzimas? Las enzimas son molculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimticas. Historia de las Enzimas En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne (18371900) acu el trmino enzima, que viene del griego "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" sola referirse a la actividad qumica producida por organismos vivientes. Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el prximo paso era determinar su naturaleza bioqumica. En muchos de los trabajos iniciales se not que la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero algunos cientficos (como el premio Nobel Richard Willsttter) argumentaban que las protenas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las protenas per se no eran capaces de realizar catlisis. Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la cristaliz. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusin de que las protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres cientficos recibieron el Premio Nobel de Qumica en1946. Caractersticas de las Enzimas Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catalticas especficas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algn modo, cada organismo sufre ms o menos gravemente y el

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trastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso de actividad de enzima. Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiolgicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcin enzimtica causan patologas. Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de la energa solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisin celular, la reproduccin, etc. Estn regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturas fijas en un medio de pH, concentracin salina, etc.; prcticamente constante. A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reaccin o solo una reaccin determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuracin precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminocidos que tienen su carbono a , asimtrico, conestructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idnticas de dichos aminocidos, pero que sean del tipo D-. En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bixido de carbono, al paso que otros grmenes la convierten en cido lctico o cido pirvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son tericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulacin de determinados compuestos. Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficos que:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cul de ellos en especial, ser el utilizado.

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Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reaccin determinada en el interior de las clulas; como en las diversas clulas se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, tambin, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura protenica celular est formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de sntesis, degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de la actividad vital de los distintos organismos. Composicin Qumica de las Enzimas Los conocimientos sobre la composicin qumica de las enzimas constituyeron materia de numerosas controversias hasta 1926, cuando J.B Sumner (1887-1955) consigui cristalizar la ureasa, enzima que transforma la urea en anhdrido carbnico y amoniaco, y demostrar que era una sustancia proteica. A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y el anlisis demostraba siempre la presencia de una protena, simple o conjugada. Cuando los anlisis qumicos demuestran que la enzima es una protena conjugada, pueden distinguirse en dos partes bien diferenciadas:

El grupo prosteico (Coenzima) La protena (Apoenzima)

En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la promoportenas, en las cuales el grupo prosptico est representado por un compuesto que contiene Fe y otro elemento, el cual desempea un papel importante en la combinacin de la protena con el sustrato; otras veces este grupo prosttico es derivada de vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta fcil de separar de la molcula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidades no muestran actividad enzimtica; por tanto el grupo proteico (coenzima) y el grupo proteico (apoenzima) han de estar ntimamente ligados entre s para ser operativos. Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:

Solo protenas, que difieren entre s por la secuencia con que los aminocidos estn combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y la tripsina) Los conjugados, separados en dos entidades qumicas bien definidas: la coenzima y la apoenzima.

Despus del descubrimiento de Sumner, el nmero de las enzimas y el estudio de sus actividades qumicas proporcionaron un notable impulso en la enzimologa, y la

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gran cantidad de las enzimas que rpidamente se acumulaban determinaron la necesidad de utilizar una clasificacin o nomenclatura para evitar errores y facilitar la comprensin de futuros investigadores. Clasificacin y Nomenclatura de las Enzimas El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reaccin qumica que cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reaccin que cataliza que consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambin de la reaccin que cataliza que consiste en polimerizar el ADN. La Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular ha desarrollado una nomenclatura para identificar a las enzimas basadas en los denominados Nmeros EC. De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro nmeros precedidos por las letras "EC". El primer nmero clasifica a la enzima segn su mecanismo de accin. A continuacin se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreduccin o redox. Precisan la colaboracin de las coenzimas de oxidorreduccin + + (NAD , NADP , FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la accin cataltica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidacin, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reaccin cataltica. Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas. EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas molculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversin de monosacridos, aminocidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas. EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrlisis con la consiguiente obtencin de monmeros a partir de polmeros. Actan en la digestin de los alimentos, previamente a otras fases de su degradacin. La palabra hidrlisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolucin'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas. EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar un doble enlace o aadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

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EC5 Isomerasas: actan sobre determinadas molculas obteniendo o cambiando de ellas sus ismeros funcionales o de posicin, es decir, catalizan la racemizacin y cambios de posicin de un grupo en determinada molcula obteniendo formas isomricas. Suelen actuar en procesos de interconversin. Ejemplo: epimerasas (mutasa). EC6 Ligasas: catalizan la degradacin o sntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a molculas de alto valor energtico como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.