METABOLZMADA TEMEL YOLLAR

Mikroorganizmalar ok byk ve kompleks moleklleri besin

kayna olarak hcre iine almadan nce baz enzimleri hcre dna salglayarak onlar paralar ve hcre membranndan geebilecek

monomerlere, dimerlere veye oligomerlere evirirler.

Metabolizma; hcre iine alnan maddelerin deiimi,dnm veya hcrede meydana gelen tm reaksiyonlarn toplam olarak tanmlanr.Tm reaksiyonlar ise temel olarak katabolizma

(paralanma,disimilasyon)

ve

anabolizma

(sentez

olaylar,

asimilasyon) altnda incelenir.

Katabolizma, hcrede iki nemli ilevin yerine getirilmesini amalar.

Bunlardan biri hcre iin gerekli fonksiyonel veya yapsal byk kompleks maddelerin (makro molekllerin) yap talarn oluturmak, ikincisi de

sentezler iin gerekli enerjiyi retmek ve hazr kullanlabilir formda

depolamaktr.

Katabolik yollarla kk yap talarna dnen metabolitler, amfibolizma

olarak adlandrlan yollar takip ederek birok organik aside veya fosfatester bileiine dnr. Amfibolizma katabolik ve anabolik yollara

balanan ara metabolik yollardr. Amfibolizma katabolik ve anabolik yola

da hizmet eder.

Anabolizmada

hcrenin

ihtiyac

olan

proteinler,nkleik

asitler,polisakkaritler ve lipitler gibi makromolekller yap talar olan

monomerlerden sentezlenir.htiya rn olan daha duyulduunda kk yap btn talarndan

monomerler,katabolizma

sentezlenerek hazr hale getirilir ve makro molekl sentezlerinde kullanlrlar.

Doada bulunan btn can hcrelerde metabolik olaylar temelde ayn tarzda gerekleir.Btn hcrelerde polimerlerin yap talar ve optik evrimleri ayndr.

Glukozun Paralanma Yollar

Glukoz, membrandan geirilirken transport sistemine bal olarak fosfatlanr veya dorudan glukoz olarak ieri alnr.Glukozun katabolik yollara girebilmesi iin ncelikle fosforilize olmas ve aktiflemesi gerekir. Glukoz-6-fosfat (G-6-P) hcre iinde 3 katabolik yoldan birine gre paralanarak 3 karbonlu bileiklere dnr. 1)Mikroorganizmalarda en yaygn olarak bulunan yol glukoliz,Embdenmeyerhof-Parnas (EMP). 2)Warburg-Dickens-Horecker (WDH). 3)Entner-Doudoroff (ED).

1) Embden-meyerhof-Parnas(EMP)

2) Warburg-Dickens-Horecker(WDH)

3) Entner-Doudoroff (ED)

Pirvatn Asetil-CoAya Dnm

Metabolizmada pirvat en nemli ara rnlerden biridir. nk pirvat anabolik yola balanarak anabolizmaya hizmet eder,onun katabolik yolun nc evresi olan Co2e kadar oksidasyonu piruvatn asetil-CoAya dnm ile balar.Reaksiyon Pirvat dehidrogenazn ismini tayan multi-enzim kompleksinin oklu reaksiyonlar gerekleir. Multi-enzim sisteminde ayr koenzimleri kullanan ve ayr fonksiyonlar yrten 3 enzim bulunur. Pirvat dehidrogenaz (E1): Pirvat TPPn tiyazol halkasna balayarak karboksi-hidroksietil-TPP kompleksini oluturur. Dihidrolipoamid transasetilaz (E2):Hidroksietil TPP zerindeki asetil kkn (CH3-CO-)koenzim olarak yararland lipoamid zerine almak ve onu koenzim-A nakletmektir. Dehidrolipoamid dehidrogenaz (E3) koenzim olarak NAD+i kullanr ve dihidrolipoamidin-SH gruplarn tekrar okside forma evirir ve onu dngdeki ilevi iin hazr hale getirir.

Tikarbonasidi (TCA) Dngs

Tca dngs krebs dngs ve sitrik asit dngd olarakta adlandrlr. Asetil-coAnn dngye katlmasn Sitrat sintaz enzimi katalize eder,3 karboksil ieren 6 karbonlu sitrat oluur.Dngde C oksidasyonu ynnde metabolitlerin hidrojenleride dehidrogenazlar araclyla koparlp NAD4+ ve FAD kofaktrleri zerine alnr.Dngnn, asetil-CoAdaki asetil kknn katlmyla oluan ilk rn sitrat,izositrata dnr.zositrat, izositrat dehidrogenaz enzimiyle 2-oksoglutarata evrilir,reaksiyondan nce ara rn olarak okzalsksinat oluur ve dekarboksilasyonun ardndan 2oksoglutarat meydana gelir.

2-Oksoglutarat dehidrogenaz ise sksinil kkn CoA-SH zerine nakleder.Mg+2 iyonlarnnda katalize katld reaksiyon sonucunda ikinci redksiyon ekivalenti (NADH)de retilmi olur.nc kez retilen redksiyon ekivalenti FADH2tir.Malat oluumundan sonra dngnn drdnc ve son dehidrogenasyonu Malat dehidrogenaz tarafnda gerekletirilir.

TCA dngsnde 1 mol asetil-CoA giriine gre bilano;1 NAD(P),2 NADH,

1 FADH2,1GTP VE 2 CO2tir.

Anaflerotik reaksiyonlar:TCA dngsnden baz metabolitlerin srekli

ekilmesi dengenin bozulmasna ve dngnn durmasna neden

olacandan,dngnn ileyebilmesi iin yan yollarla (baka

dnglerle)srekli olarak desteklenmesine ihtiya vardr.TCA dngsn

besleyen ve onu dengede tutan tamamlayc yollara anaflerotik

reaksiyonlar denir.

TANIM
Karbonhidratlar; eker ve benzeri organik maddeleri iine alr. ekerler 3 7 karbon atomu ierirler. ekerler ok sayda hidroksil grup ile keton veya aldehit gruba sahiptirler. ekerler bir araya gelerek polimer yaplar olutururlar (niasta). ekerler bitki ve hayvan hcreleri tarafndan sentezlenebilirler. ekerler suda znrdrler, dolays kolayca tanrlar.

FONKSYONLARI
nemli enerji kaynadr (ATP). DNA ve RNA sentezinde (riboz ve deoksiriboz) nemlidirler. Polisakkaritler bitki ve bakterilerin hcre duvarlarnda yapsal unsurdurlar (selloz kitin). Yalar ve proteinlerle birlikte deiik kompleksler kurarlar (glikolipid - glikoprotein). Kan gruplarnn oluumuna katk salarlar. Hcrelerin birbirlerini tanmalarn salar.

Snflandrlmas
1. Monosakkaritler
2. Disakkaritler 3. Trisakkaritler

4. Oligosakkaritler 5. Polisakkaritler

monosakkarit (basit ekerler)

Karbonhidratlarn monomerik birimidirler.

monosakkartlern sInIflandIrIlmalarI

disakkaritler
ki eker moleklnn bir araya gelmesi ile oluur. ki eker arasnda GLKOZDK BA oluur. ekerler deiik ekillerde bir araya gelebilir (- ve glikozidik ba) Hayvanlar ve insanlar glikozidik balar hidrolize eden enzimleri retemezler.

disakkarit formlar
Maltoz zomaltoz Skroz Laktoz Selobiyoz = -glikoz (1-4) -glikoz = -glikoz (1-6) -glikoz = -glikoz (1-2) -frktoz = -glikoz (4-1) -galaktoz = -glikoz (1-4) -glikoz

polisakkaritler (glikanlar)
Bir ok eker moleklnn bir araya gelmesi ile oluur Glikoz en ok bulunan ekerdir ve polisakkaritin tipini (formunu) tayin eder. -glikozdan meydana gelenler fiziksel olarak dayankl, suda znmez ve sindirime direnlidir (selloz).

polisakkaritler
Depo homopolisakkaritler Niasta Glikojen Agar-agar Dekstranlar Mannanlar
o Heteropolisakkaritler

oDier homopolisakkaritler

Yapsal homopolisakkaritler Sellloz Kitin nulin

o Heteropolisakkaritler (Heteroglikanlar)

Peptidoglikanlar:

Bakteriyel hcre duvarlarnn rijid komponentidirler. Hiyaluronik asit, Kondroitin slfatlar, Dermatan slfat, Keratan slfatlar, Heparan slfat, Heparin

Glikozaminoglikanlar: (mukopolisakkaritler)
Glikoproteinler:

Karbonhidrat ve protein birimlerinin birbirlerine kovalent balanmasyla olumu bileiklerdir.

Hcreleraras iletimden sorumludurlar. Makromolekller

Glikolipidler: Proteoglikanlar:

 Mikroorganizmalar; doal ortamlarnda bulunan karbonhidrat polimerlerini (niasta, selloz, pektin, agar vb.) hcre dna salgladklar enzimlerle hidrolitik olarak; monomerlere, dimerlere veya oligomerlere paralayarak hcre membranndan geebilecek kadar kltrler. Bu d kaynakl karbonhidratlardan baka, besin yokluunda hcre depo maddelerinden niasta, glikojen, poli-hidroksibtirat (PHB) gibi polimerleri de hcre iinde paralayarak monomerleri katabolik yollara sokarlar ve kazandklar enerji ile bir sre daha yaamlarn srdrrler.

D ve i kaynakl polimerlerin paralanmalar farkldr; Hcre ii glukanlarn (niasta, glikojen) paralanmasnda; Fosforilaz enzimleri grev stlenir, molekldeki glikozit balar fosfatn bu balara atak yapmasyla kopar ve paralanma rnleri fosfatlanm glukoz (glukoz 1-P) moleklleri olarak ortaya kar.
Hcre d polimerler ise; Amilaz, Sellaz, Pektinaz, Agaraz gibi hidrolitik ekstraseller enzimlerle paralanrlar.

Oluan disakkaritler hcre iine geerken hidrolize veya fosforilize olarak monosakkaritlere ayrlrlar. Dier taraftan mikroorganizmalar hem hcre duvarnn peptidoglukan, selloz gibi makro molekllerini, hem de depo maddeleri olarak karbonhidrat polimerlerini sentezlemek durumundadr.

KARBONHDRATLARIN PARALANMASI Doada bulunan karbonhidrat polimerlerinden; niasta, glikojen ve selloz, D-glukoz yap talarnn glikozit balaryla balanmas sonucu meydana gelmitir. Bitkisel niasta iki farkl glukandan oluur. Niastann %16-27si D-glukoz monomerlerinin (1-4) glikozit balaryla oluturduu amilozdur. Amiloz dallanm bir zincirdir. Ancak dz giden bir zincir olmayp spiral yapdadr. Sarmaln bir dnlk ksmnda 6 glukoz molekl bulunur. Niastann geri kalann oluturan amilopektin ise, glukozun (1-4) glikozit balaryla uzayan zincirlerinde her 20-30 moleklde bir (1-6) balaryla dallanmtr (ekil 4.61). Hayvansal depo maddesi olan glikojen de amilopektine benzer ancak zincirlerdeki dallanmalar daha sktr.

 Niasta ve glikojen mikroorganizmalarn hcre dna salgladklar Glukan hidrolaz enzimleriyle paralanr. -Amilaz enzimi zincir iindeki (1-4) balarna ara ara etki ederek zincirleri kltr. Glukoamilazlar ise polimerin redkleyici olmayan glukoz ieren ucundan balayarak glukoz molekllerini birer birer koparrlar. Baz bakterilerin sahip olduu -Amilaz ise Glukoamilaza benzer ekilde yine redkleyici olmayan utan balar ancak farkl olarak zinciri dimerler (maltoz) oluturarak hidrolize eder.

Her enzim de (1-4) balarna etki ettiinden hidroliz olaylar (1-6) dallanma noktalarnda durur.

 Bu ekilde ortaya kan dallanm kk birimler

dekstrinlerdir (ekil 11.18). (1-6) glikozit balar bu balara zgl Amilo-1,6glukozidaz enzimleri ile zldnde dallanmalar da krlm olur ve hidroliz rnleri olarak; D-glukoz, maltoz, maltotriyoz ve ufak oligosakkaritler meydana gelir. Bu ekerler Permeazlarla hcre iine alnrlar. Bakterilerde ve funguslarda -Amilaz enzimine sklkla rastlanmasna karlk alkol reten mayalar -Amilaz enzimine sahip deildir.

Selloz doada en yaygn bulunan, paralanmas zor bir polimerdir. Bununla beraber birok fungus, Actinomycet, sakkarolitik Clostridium tr, kayarak hareket eden bakteriler Sellaz enzimi salglayarak polimerleri oluturan D-glukoz nitelerinin (1-4) glikozit balarn hidrolize ederler. Hidrolizle D-glukoz, selobiyoz, selodekstrin gibi rnler meydana gelir. zellikle rumende bulunan bakterilerin bir blm yksek sellolitik aktiviteye sahiptir. Ruminococcus albus, R.flavefaciens, Fibrobacter succinogenes, Butyrivibrio fibrosolvens, Clostridium cellobioparum sellozu paralayan balca rumen bakterileridir. Rumende Selenomonas ruminantium ve Prevotella ruminicola gibi sellozu kullanamayan bakteriler yksek sellotik aktiviteye sahip trlerin hidroliz rnlerini (glukoz, selobiyoz, suda znr selodekstrini) kullanarak yaamlarn srdrrler.

Sellloz Molekl

 Bir dier polimer pektin, poligalakturonik asidin (14) glukozidik balarla balanms sonucu oluan dallanmam bir polimerdir. Yap ta olan galakturonik asidin tamam veya bir blm metanolle esterlemitir. Pek ok bitki patojeni ve dier birok mikroorganizma salgladklar pektolitik enzimlerle (Pektin esteraz, Poligalakturonaz) pektini galakturonik asit monomerlerine ve oligomerlerine paralama yeteneindedir.

 Agar ise agaroz ve agaropektinden oluan, krmz alglerin oluturduu kompleks bir karbonhidrat polimeridir. Agarn temel polisakkarit zinciri D-galaktoz ile 3,6- anhidrogalaktozun alternatif dizilimle ve (1-4) ve (1-3) glukozidik balar oluturmas ile uzamtr. Mikroorganizmalarn byk ounluu tarafndan kullanlamayan agar, zellikle deniz yosunlarndan izole edilen Cytophaga vb. bakterilerin salgladklar Agaraz enzimiyle paralanr. Ancak bu yetenee sahip bakteriler 4-5 cins ile snrldr.

 Mikroorganizmalar tarafndan kullanlan disakkaritler ( maltoz, selobiyoz, sakaroz, laktoz) monomerlerine paralanarak ve glukoliz yoluna balanabilecek ekerlere (glukoz-6-P, frktoz-6-P) dnerek katabolik yola girerler. Disakkaritlerden maltoz, selobiyoz, sakaroz, laktoz, monomerlerine hidrolitik enzimlerle (srasyla; Maltaz,Selobiyaz, Sakkaraz ve Laktaz veya Galaktozidaz) paralandklarnda oluan hekzoslar fosfatlanmam formdadr. Maltoz, selobiyoz ve sakkaroz Fosforilaz enzimleriyle de monomerlerine ayrlabilir. Fosfatn glikozit balarna atak yaparak disakkaritleri paralamas sonunda hekzoslardan biri fosfatlanm olarak ortaya kar (ekil 11.19a).

 Lactococcus lactiste ve dier baz bakterilerde glukoliz yoluna alternatif bir katabolik yol (Tagatozbi-fosfat yolu) daha vardr. Bakterinin membrannda yer alan ve fosfoenol-pirvat (PEP) ile regle olan Fosfotransferaz sisteminin (FTS) laktoza spesifik enzimi, - Fosfogalaktozidazn laktozu disakkarit halinde ve galaktozun 6.karbon atomundan fosfatlanm (laktoz-P) olarak hcre iine geirdii ve laktoz-Pn hcre iinde galaktoz-6P ve glukoza hidrolize olduu gsterilmitir. Ancak bu fosforilasyon Fosforilazlarn etkisinden farkl bir sistem ile gerekleir.

 Fosfatlanmam hekzoslar hcre iinde dorudan ATP ile fosforilize olarak glukolitik yola kolayca balanrlar. Galaktozun katabolik yola girii ise hem ATP hem de UTP desteinde daha uzun bir dnm gerektirir (ekil 11.19b). Galaktoz nce ATP ile galaktoz-1-Pa fosforilize olur. Sonra UTP reaksiyona girer, reaksiyondan pirofosfat (PPi) ayrlrken galaktoz UDP zerine alnr ve UDP zerinde glukoza evrilir. Glukoz-1-Pa evrimi ise ikinci bir reaksiyonla gerekleir. UDP zerindeki Glukoz -1-Pa fosforilize olur. Glukoz -1-P, glukoz-6Pa dntkten sonra glukolitik yola dahil olur.

Depo maddelerinin paralanmas:

Mikroorganizmalarda depo maddesi olarak bulunan niasta veya glikojeni (14) Glukan fosforilaz enzimi paralar (ekil 11.20). Enzim, glukan zincirini redkte etmeyen utan balayarak glukoz molekllerini birer birer fosfatlayarak glukoz-1-P olarak koparr. Bu hekzos1-Plar, glukoz-6-Pa evrildikten sonra glukolitik yola girerler. Amilopektin veya glikojende enzim dallanma noktalarna Amilo-1,6-glukozidaz enzimi etkilidir. Dallanma zldkten sonra Fosforilaz iine devam eder. Niastann Fosforilaz enzimi ile paralanmas ift ynl bir reaksiyon olduu halde sadece sa yne doru olan reaksiyon polisakkarit paralanmasnda kullanlmaktadr. Polisakkarit sentezleri iin geri reaksiyon ilememektedir.

niasta molekl

patates hcrelerinde niasta

 Bakterilerde depo maddesi poli--hidroksibtirat (PHB) da besin yokluunda hidrolize olur ve hidroliz rnleri olan 3-hidroksi-btirat moleklleri nce oksidasyonla asetasetata evrilir. 1 mol asetasetat 2 mol CoA-SH ile birleerek 2 mol asetil-CoA bilinen klasik yollar ile katabolizmaya balanr (ekil 11.21).

KARBONHDRATLARIN SENTEZ
Glukoneogenezde oluan hekzoslar glukoz-6-P ve frktoz-6-Ptr. Dier hekzoslar bu iki ekerin dnmleri ile meydana gelir. Galaktozun glukolitik yola giriinde grlen dolak yol galaktoz sentezinde de grlr. Hekzoslarn ou tek enzim katalizleri ile oluurken galaktoz sentezi iin glukozun UDP zerine alnmas gerekir. Bir baka ifade ile glukoz enerji dzeyi yksek olan UTP ile aktifletirilir.

 UDP zerine alnan glukoz uygun enzimle karlaana kadar sitoplazmada UDP tarafndan dolatrlr. UDPglukoz moleklndeki UDP porsiyonu, uygun enzimin substratn bulmasnda rol oynar. UDP-glukoz iki yolla deiiklie urar; ya UDP-glukuronik aside evrilir, ya da UDP-galaktoz moleklne dnr. Dnm gerekletikten sonra galaktoz veya glukuronik asit nkleozit-fosfattan ayrlr (ekil 11.22).

 Nkleozit-di-fosfat ekerleri polisakkaritlerin (niasta, glikojen) sentezinde nemli role sahiptir. Niasta ve glikojenin sentezinde katabolik yoldan farkl olarak -Dglukozun polimerizasyonu iin aktif eker (nkleozit-difosfat-eker) molekllerine gereksinilir. rnein; alglerde ve bakterilerde niasta ve glikojen sentezlenirken glukoz-1-P, ATP ile reaksiyona girer,ADPglukoz molekl oluur. ADP, zerindeki glukozu niasta veya glikojen zincirinin son moleklne brakr, bylece polimer bir molekl daha uzam olur.

 Glukoz-1-P + ATP ADP-glukoz + PPi ( C6H12O6)n + ADP-glukoz ( C6H12O6)n+1 + ADP Hcrenin kompleks molekllerinden hcre duvarnn temel iskeleti olan peptidoglukan sentezinde de nkleozit-di-fosfatlar ayn ekilde nemli ileve sahiptir (Blm 4.2.2, ekil 4.39).

AMNO AST METABOLZMASI

Amino asitler
Amino asitlerde bulunan R grubu en basit haliyle -H olabilecei gibi ok deiik ekillere girip amino aside farkl zellikler katabilir. Mesela onu asidik veya bazik yapabilecei gibi, aromatik, apolar alifatik veya ntral polar yapabilir Aminoasitlerin bazlar memelilerde sentezlenmez. Fakat esansiyel aminoasitleri olarak tanmlanan bu aminoasitlerin besinlerle alnmasnn gerekli olduu bilinir. Doada bulunan 300 amino asidin yalnzca 20'si proteinlerde bulunur. Yeil bitkiler gibi mikroorganizmalarn da byk bir blm bu20 aminoasidi de sentezleme yeteneindedir. Besiyerinde sadece glukoz ve amonyum tuzlarnn bulunmas aminoasit sentezleri iin yeterlidir

Protein ve Amino asitlerin paralanmas

Organik asitlere amonyum iyonlarnn eklenmesiyle (aminasyon) az sayda, farkl, birincil aminoasitleri oluturur. Dier aminoasitler ise transaminasyon yolu ile birincil aminoasitlerden sentezlenir. Her bir aminoasidin farkl bir sentez yolu bulunur. Dier yandan birok mikroorganizma hcre d protein kaynaklarn da aminoasitlere ve oligopeptitlere paralayarak, onlar hcre membranlarnda geebilecek byklkte molekllere dntrr. Aminoasitler hcre iine alndktan sonra, ya dorudan protein sentezinde kullanlr veya enerji kayna olarak metabolizmaya dahil edilir. Aminoasitler, katabolize olmadan nce zellikle Krebs dngsne katlabilecek metabolitlere dntrlr. Bunun iin zerindeki amino gruplar uzaklatrlr (deaminasyon) , oluan organik asitler Krebs dngsne katlarak katabolik yolda ilerlemeye devam ederler. Ayrca dekarboksilasyon ve dehidrogenasyonlarla da paralanmalar srdrlr.

Protein ve Amino asitlerin paralanmas

Doada proteinlerin en nemli kaynaklar l organizmalar ve organik atklardr. Aa hcre iinde, yalar ve karbonhidratlar gibi depolanmadklarndan, srekli d ortamdan alnmak veya sentezlemek durumundadr. Bakterilerin ve funguslarn byk blm;

Protein ve Amino asitlerin paralanmas

Doada proteinler proteolik enzimlerle dekompoze olurken, bu srete daima amonyum iyonlar oluur. Bunun nedeni hcre iine giren aminoasitlerin deminasyona uramas ve hcredeki fazla amonyum iyonlarnn hcre dna atlmasdr. Kuru topraklarda anorganik azot NH3 olarak hzla atmosfere geerken nemli topraklarda amonyum iyonu halinde (NH4+ ) formlanr. Bu olaya amonifikasyon veya mineralizasyon denir.

Protein ve Amino asitlerin paralanmas-dekarboksilasyon

Proteinlerin ayrmas srasnda toprakta oluan ikinci bir rn grubu da primer (biyogen) aminlerdir ve aminoasitlerin dekarboksilasyonu sonucu oluur. Toprakta en fazla putresin, kadeverin, agmatin gibi biyogen aminler bulunur. Asidik ortamda gelien primer aminler eski yllarda kadavra zehirli maddeleri olarak adlandrlmtr. Hcre iine alnan aminoasitler hazr monomerler olarak protein sentezine dorudan katlr veya paralanmaya devam ederler.

Protein ve Amino asitlerin paralanmas-deaminasyon

Amonyak oluumu ile sonulanan deminasyonlar yolla gerekleir; a)Oksidatif deaminasyon koenzim veya prostetik grup olarak NAD+ , NADP+ , FAD ve FMN nkleotitlerden birini kullanlr. b)Dezaturatif deaminasyon c)Hidrolitik deaminasyon

Protein ve Amino asitlerin paralanmas-transaminasyon

AA(Alanin) + ketoasit(2-oksoglutarat) transaminaz Pirvat + Ketoasit(Glutamat) Transaminazlar reaksiyonu katalize ederken koenzim olarak pridoksal-fosfattan yararlanrlar. Bu reaksiyon iki aamada gerekleir. Kataliz ara rnnden pirvat ayrlrken amino grubu pridoksaminfosfat zerinde kalr. kinci aamada ise koenzim zerine alnan amino grubundan ketoasidi ile ba kurulur ve suyun girii ile ketoasidi amino grubu zerine alm olarak (glutamat) reaksiyondan ayrlr.

Transaminasyonda oluan glutamatn Glutamat dehidrogenaz ile tekrar 2oksoizokapronata evrimi mmkndr. Transaminasyon sonucu oluan pirvik asit TCA dngsnde katabolize olabilecei gibi biyosentezde de kullanlabilir.

Protein ve Amino asit sentezi

Aminoasit sentezinde aminasyon ve transaminasyon reaksiyonlar nemlidir.

Aminasyon reaksiyonlarnda gerekli olan; aminoasitlerin karbon iskeletini oluturan ketoasitleri amonyum iyonlar (NH4+ )

(a) redktif aminasyon Alanin ve glutamat birincil aminoasitlerdir. kisinin sentezlenmesi dier aminoasit sentezlerinin transaminasyon yolu ile srmesi iin yeterlidir. Bu iki aminoasit transaminasyonla amino gruplarn vererek dier aminoasitlerin sentezlerini olanakl klar.

amonyum iyonlar her koulda ketoasitlerine balanr Baz m.o. -pirvat L-Alanin dehidrogenaz ou bakteri ve funguslar 2-oksoglutarat Glutamat dehidrogenaz

Protein ve Amino asit sentezi

Aminoasitlerin sentez yollar; Biyosentez yollarndaki enzimlerin saflatrlmalar, Okzotrof mutantlar ve doal ularn ortamda biriken rnlerinin kyaslanmalar vb. ekilde aydnlatlmtr. Aminoasit sentezleri; piruvat, okzalasetat ve 2-oksoglutrat gibi ketoasitlerinin dnda, PP yolu metabolitlerinden eritroz-4fosfat ve riboz-5-Ptan kken alan 5fosforibozil-pirofosfat (5Pribozil-P-P) da giri maddeleri olarak kullanr. Baz aminoasitler daha kolay sentezlendikeleri halde bazlarnn sentezi ok uzun evrim yollarnn izlenmesiyle mmkn olur. Sentezlenmi bir aminoasitin ok basamakl evrimlerle transaminasyon olmakszn bir baka aminoaside dnmde mmkndr. Mikroorganizmalarda sentez yollar incelendiinde, memeliler iin esansiyel olan aminoasit sentez yollarnn ok daha uzun olduu grlr.

Protein ve Amino Asit Sentezi

Aminoasitlerin protein sentezi iin mutlaka aktiflemeleri gerekmektedir. Ksaca u ekildedir; a.asil-tRNA aa. + tRNA + ATP sentetaz,Mg2 aa-tRNA + AMP +2P

Esansiyel Olmayan Alanin Asparagin Aspartik asit Glutamik asit Proline Serine Glisin Glutamin Tirozin Sistin

Esansiyel Olan Lsin zolsin Valin Triptofan Lizin Metiyonin Fenilalanin Treonin Histidin Arginin

LPT METABOLZMASI

LPT METABOLZMASI

Lipitler (yalar) sitoplazma membrannn ve hcre duvarnn bileenleri olarak nem tadklar gibi sitoplazmada depo maddeleri halinde de bulunurlar. Ya asitlerinin gliserol ile yaptklar esterler olan lipitleri mikroorganizmalar sk sk enerji kayna olarak kullanrlar.

Lipitler ncelikle mikrobiyel Lipazlarla hidrolize olur ve ya asitleri ile gliserole paralanrlar.Paralanma rnlerinden gliserol fosforilizasyonla ve dehidrogenasyonla dehidroksiaseton-fosfata(DHAP) okside olur. Bu triyoz-fosfat, zomeraz enzimi ile gliseraldehit 3- fosfata (GAP) dnp glukolitik yolda paralanmaya devam eder.

Ya asitleri ise -oksidasyon dngs olarak adlandrlan bir yol takip ederek daha dk karbon sayl ya asitlerine ve sonunda asetil-CoAya kadar paralanr ve metabolizmaya katlr. Ya asitleri oksidasyon dngsne girmeden nce CoA-SH ile birleerek asil-CoA esterlerine dnrler. Bunun iin ya asidi ncelikle AMP molekl zerine alnr ve aktifletirilir.

UZUN ZNCRL ALKANLARIN PARALANMASI

Alifatik uzun zincirli hidrokarbonlar (alkanlar), birok mikroorganizma(mayalar,Nocardialar) tarafndan kullanlabilmektedir.Mikroorganizmalarn bir ksm hekzan,heptan gibi daha ksa zincirli alkanlardan enerji kayna olarak yararlanabilirler,ancak zincirler ne kadar uzun olursa bunlar kullanabilen trlerin says da o kadar fazla olur.

1950li yllarda ilk olarak Berlinde Fermantasyon Teknolojisi Enstitsnde izole edilen iki mayann (Candida lypolitica ve Candida tropicalisin) zincir iskeletinde 15 ve zerinde karbon bulunan alkanlar byk bir etkinlikle kullanabildiklerini gstermitir.Ardndan birok Candida trnn alkanlar kullanabildii saptanmtr. Candida sular sahip olduklar Monooksigenaz enzimleri ile alkanlar okside ederek onlar enerji kayna olarak kullanmakta ve karbonhidratlarla gelimelerine oranla 1,5-2,0 kat daha verimli bir gelime gstermektedirler.

 Alkanlardan parafin (hekzadekan) substrat olarak birok bakteri tarafndan kullanlmaktadr. Ancak Pseudomonaslar Monooksigenaz (Alkan-1hidroksilaz) enzimleriyle hekzadekan tam okside ederken,Acinetobacter calcoaceticus ve Nocardialar baz oksidasyon rnlerini ara rnler eklinde ortama salglar ve hcre iinde biriktirirler.

Acinetobacter calcoaticus

Alkan oksidasyonu iin Monooksigenaz kadar molekl halindeki O2nin de varl arttr. O2 yoksa alkan paralanmas gereklemez.Acinetobacter calcoaticus hekzadekanolden palmitik asit yannda setilpalmitat kltr ortamna salglarken, Nocardia bu ara rn hcre iinde biriktirir.

Nocardia

 Palmitik asidin bundan sonraki paralanmas ayn lipitlerin paralanmasndan kan ya asitleri gibi oksidasyon dngsne katlarak gerekleir.(ekil 11.32) Mikroorganizmalarn meydana getirdikleri ara rnler, substrat olarak kullanlan alkan trne veya O2 ksmi basncna gre farkllk gsterir.

YA ASTLERNN PARALANMASI
ster lipit,ister alkan paralanmasyla, ortaya kan ya asitleri,CoA-SH zerine tanarak asil-SCoAya dntkten sonra -oksidasyon dngsne girer ve paralanmaya devam ederler(ekil 11.32). rnein palmitik asidin palmitil-CoAya dnmnde aslnda iki kademeli bir reaksiyon sz konusudur. nce ATPn hidroliz rn adenilat (AMP),ya asidini zerine alr ve enerjice zengin palmitil-AMP oluur, sonra CoA-SHnn tiyol grubu ile adenilat yer deitirerek reaksiyonca aktif ya asidi (palmitil-SCoA) meydana gelir. oksidasyon dngsne giren palmitil-SCoA,Asil-CoA dehidrogenaz enziminin katalize ettii reaksiyonla dehidregenasyona urar.

Bir flavoprotein olan enzim,substratn hidrojenlerini FAD zerine alrken 2,3-doymam palmitil-CoA oluur. 3-Hidroksiasil-CoA hidroliyaz bir mol su ile ya asidi zincirinin 3.C atomunda hidroksil grubu olutururken enol ban aar. 3-Hidroksiasil-CoA dehidrogenaz 2. ve 3.C atomlarndan hidrojen kopararak 3-ketopalmitil-CoAy meydana getirir. Bundan sonra tiyoklastik reaksiyon gerekleir ve -Tiyoketolaz enzimi,molekln 2.ve 3. C atomlar arasndaki ban kopmasn katalize eder. Asetil-CoA reaksiyondan ayrlrken palmitil-SCoAdan geriye kalan 14 karbonlu zincir bir baka CoA-SH zerine alnr ve miristil-CoA, -oksidasyon dngsne ayn ekilde ilerler.Bylece dngnn her dnnde 2Clu asetil CoA,dngy terk ederken zincirden 2C eksilen ya asidi paralanmaya devam eder.Tiyoklastik reaksiyonla paralanmadan doan enerji asetil -CoA iinde depolanrken, redkte piridin-nkleotitler ve flavoproteinler elektron tama sisteminde tekrar okside olurlar. Asetil-CoA ise merkezi yoldan katabolizmaya katlr.

YA ASTLERNN SENTEZ
Uzun zincirli ya asitlerinin sentezini Asil-CoA sintitaz multi-enzim-kompleksi(mEnzK) gerekletirir. Sentezin giri maddesi asetil-CoAdr. Asil-CoA sintitaz multi-enzim-kompleksi ok sayda alt niteden olumutur ve iki adet tiyol (-SH) grubuna sahiptir.

YA ASTLERNN SENTEZ
Uzun zincirli ya asitlerinin sentezini Asil-CoA sintitaz multi-enzim-kompleksi(mEnzK) gerekletirir. Sentezin giri maddesi asetil-CoAdr. Asil-CoA sintitaz multi-enzim-kompleksi ok sayda alt niteden olumutur ve iki adet tiyol (-SH) grubuna sahiptir.

 Reaksiyon asetil-CoAda bulunan asetil kknn,kondansasyon enziminin ierdii sistemin yan zincirinde bulunan SH grubu zerinde tamas ile balar.Melanil kkde enzime bal fotopanteteine ait olan ve merkezi tiyol grubu zerinde tanr.

 Uzun zincirli ya asitlerinin sentezinde hem enerjiye hemde fazla miktarda indirgeyici gce(NADPH) gereksinilir. Sentez de art arda gerekleen indirgemelerden ilkinde NADPH,ikincisinde FMNH2 (riboflavin fosfat) kullanlr. Ntral yalarda daha fazla palmitik asit ve stearik asidin yer almasnn nedeni -oksidasyon yolunda daha fazla uzun zincirli ya asitlerinin ortaya kmasndandr. Ya asitlerinin sentezinde btn reaksiyonlar multi-enzim kompleksi zerinde gerekleir ve ya asidi sentezleri, enzim zerinde asetat kklerinin indirgenmeleri ve kondansasyonlar olarak tanmlanabilir.

LPTLERN SENTEZ
Bakterilerde bulunan ve nem tayan kompleks lipitler membrann yapsna giren fosfolipitlerdir. Ayrca mikroorganizmalarn bir ksm lipitleri depo maddesi olarak ta biriktirirler.

Fosfolipitlerde en ok rastlanan ya asitleri miristik,palmitik,stearik asitler olup bunlar doymu ya asitleridir. Ender olarak da oleik asit gibi az doymam ya asitlerine rastlanr. Aktif ya asitleri dorudan gliserol ile birlemezler,gliseroln fosfatlanm formu gerekir. Fosfatn gliserole kart tarafndan baka bileiklerle (inozit,serin,gliserol vb.) ester ba oluturmas baka fosfolipitlerin sentezini olanakl klar.

ENERJNN OKSDATF FOSFORLASYONLA KAZANILMASI

Doada bulunan tm canllar enerjiyi yalnzca iki yolla retirler: ATP molekl ya gne kullanlarak fotosentez yoluyla Oksidasyon-redksiyon reaksiyonlar sonucu salnan serbest enerji kullanlrak sentezlenir.

Bitkiler, algler, prokaryotlardan Cyanobacteriumlar ve fototrof bakteriler fotosentez yapma yeteneindedirler. Dier mikroorganizmalar hayvansal hcrelerde olduu gibi oksidasyon-redksiyon reaksyonlarna bal olarak ATP retirler ve kemotrof olarak tanmlanrlar.

 Kemotroflarn aerobik ve anaerobik olanlar vardr.

Aerobik- Elektron tama sistemi (ETS) ve O2 kullanlarak ATP sintaz enzimi ile ATPn sentezlenmesi oksidatif fosforilasyon olarak adlandrlr. Anaerob- nitrat, slfat, kkrt, Fe+3, CO2, HCO-3 gibi anorganik veya fumarat gibi organik bileikleri kullanarak anaerobik solunumla enerjilerini salarlar.

 Elektron tama sistemi, her biri bir redoks ifti olan molekllerin art arda membran boyunca dizilmeleriyle meydana gelmitir. Bu molekller kimyasal yanma olayn (H2+1/2O2H2O) membranda biyolojik yanma olarak gerekletirirler. NAD+ Substrat-H2NADH+H+2H+ 2eH2O+(-52kcal/mol) O2 O2

Elektron tama sisteminin elektron tayclar

Elektron tama zincirinde redoks sistemi (redoks ifti) oluturan elektron tayc mollekller elektron verme kabiliyeti en yksek olan redoks iftinden balayarak redksiyon potansiyellerine gre sralanmlardr. En sonda elektron affinitesi en yksek olan redoks ifti bulunur. Bu redoks iftlerini oluturan mollekllerin bir ksm ETSinde yer alan drt byk kompleksin yapsnda yer alr. Kompleksler enzim proteinleri ve onlarn prostetik gruplardr.

 ekil 1.1 mitokondriyal elektron transport sisteminde yer alan kompleksler ve kompleksler arasnda elektron tayan molekller. CoQ: Koenzim Q, Sit c: Sitokrom c.Elektron ak krmz izgiyle gsterilmitir.

ekil 1.2 elektron transport sistemi kompleks ve tayc molleklleri ile ATP sintaz enziminin (kompleks V) mitokondri i membranndaki yerleimi. Elektron ak krmz izgiyle gsterilmitir.

Elektron tama sistemi Bileenlerinin yaps

Solunum zincirinde yer alan kompleksler ve kompleksler arasnda balant salayan elektron tayc molekllerde 4 farkl madde grubu grlr. Bunlar:
Flavoproteinler prostetik grup olarak flavin-mononkleotit (FMN) veya flavin-adenin-dinkleotit (FAD) kullanan flavin enzimleridir. Bu prostetik gruplar enzim proteinlerine kovalent balanmtr. ndirgenen flavoproteinler elektronlarn bir baka redoks sistemine (Fe-S proteinlerine) ileterek tekrar ykseltgenirler.

Fe-S proteinler polipeptit zinciri iinde prostetik grup gibi fonksiyona sahip Fe-S merkezi ierirler. Fe-S proteilerinin mitokondrilerde , kloroplastlarda ve aerob bakterilede bulunan tipi [2Fe-2S] merkezlidir. ekil 1.3a

Fe-S proteinlerinin [4Fe-4S] merkezli olanlarna

Clostridiumlarda, Azotobacterlerde, Chromatiumlarda

rastlanmtr. ekil 1.3b

o Kinonlar ok kk ve kinonlarn mitokondriyal ubikinondur. Okside formdaki ubihidrokinole (QH2) indirgenir.

proteine bal olmayan ETSnde bulunan tipi ubikinon 2H+ ve 2e- alarak ekil 1.3c

Gram negatifbakterilerin membrannda da ubikinon bulunur. Gram positifbakterilerde naftokinonlar, kloroplastlarda ise plastokinonlar yer alr.

 Sitokrom enzimlerinin prostetik grubunu 4 pirol halkasnn metin (=CH-) balar ile balanarak meydana getirdii porfirin sistemi oluturur. Sitokromlarn protein iirmeyen hem grubunun merkezindeki demir, elektron aldnda indirgenir ve elektron verdiinde ykseltgenir. (Fe+2/Fe+3) sitokrom enzimler sadece elektron alr ve elektron verirler.

Sitokromlara rnek olarak ekil 1.3dde gsterilmitir. Sitokrom c

Elektron Tama Sisteminin leyii

Elektron tama sistemi;pridin-nkleotitler ve substratlar zerinde bulunan hidrojenlerin elektronlarn son akseptr oksijene ulatran,her biri bir redoks ifti olan molekllerin membran boyunca sraland bir sistemdir. Sistemin yatay dorultuda elektron tama ilevinin yannda, bir dier nemli ilevi de membrandan dikey dorultuda darya proton pompalamasdr. Elektron tama zincirinde redoks iftleri,elektron verme yetenei kendinden daha az olan redoks iftine doru bir sralama ile dizilmitir.Oksidasyon redksiyon reaksiyonlar serbest enerji salnmlar ile sonulandndan birbirleriyle reaksiyona giren iki redoks iftinin redksiyon potansiyelleri arasndaki fark, ne kadar maksimum serbest enerji kacan gsterir. Go=-n*F* Eo (kcal/mol veya kJoule/mol) n:tanan elektron says,F (Faraday sabiti):bir mol iin yklenen elektrik miktarn ifade eder.

Oksidatif fosforilasyon mekanizmas

Solunum zincirine bal ATP sentezinin ne ekilde gerekletii zerinde ok youn aratrmalar yrtlm,bir ok hipotez ortaya konmu,bu hipotezlerden biri Peter Mitchellin ortaya koyduu kimyasal-ozmoz hipotezi olup pek ok mikrobiyolog tarafndan kabul grmektedir. Kimyasal-ozmoz hipotezi,membranda elektronlarn akna bal olarak protonlarn srekli dar karlmalarnn oluturduu elektrokimyasal gradientin ATP sentezinde esas olduunu syler. Protonlarn membran dnda birikimi ile d ortam asit ve pozitif elektrik deer kaznrken,i ortam da alkali ve negatif elektrik deer gsterir. Hem PH farkllna hem de membrann elektrik potansiyeline dayal olarak gelien gradient,protonlarn hcre iine geri dnn balatr.Hcre iine doru proton gnn ATP sintaz enziminin iindeki bir kanaldan geerek gerekletii ve protonlarn geri dnyle getii kabul edilir.

Elektron Tama Zincirinde nhibisyon Solunum zincirinde yer alan enzim komplekslerini inhibe eden veya bloke eden reaktifler belirlenmitir.Bu reaktifler; NADH: Ubikinon oksidoredktaz enzim kompleksi amital,pierisidin A ve rotenon gibi maddelerle inhibe olmaktadr. Kinol: Sitokrom c oksidoredktaz zerine antimisin A etkilidir. Sitokrom c: Oksijen oksidoredktaz enzim kompleksinde yer alan sitokrom a,siyanit (CN-) ve karbonmonoksitle (CO)inhibe olur.

ENERJNN ANAEROBK SOLUNUMLA KAZANILMASI

Anaerobik bakterilerden bir blm enerjilerini yalnzca fermantasyon ile kazanrken, bir ksm da elektron tama sistemine (ETS) sahiptir ve bu sistemi kullanarak oksijensiz ortamda enerji retebilirler. Anaerob solunum yapan bakteriler kullandklar son elektron akseptrlerine ve oluturduklar redksiyon rnlerine gre deiik gruplarda toplanrlar. Nitrat solunumu yapanlar veya denitrifikantlar:NO3- iyonlarn kullanarak onlar nitritler(NO2-) zerinden azotmonoksit (NO) ve diazotoksit (N2O) ve son molekler azota(N2) indirgeyenler. Slfat solunumu yapanlar:SO4-2 iyonlarnn son elektron alcs grevi yapt ve indirgenme rn olarak hidrojen slfrn biriktii tipteki solunumdur ve bu metabolizmaya sahip olanlar deslfrikantlar olarak adlandrlr. Kkrt solunumu yapanlar:Element halindeki kkrtten yararlanp H2S olutururlar.

Karbonat solunumu yapanlar:CO2 molekllerini hidrojen akseptr ve H2 molekllerini de H- donor alarak kullanabilen gruptur.Karbonat solunumu yapanlardan bir blm redksiyon rn olarak metan retir ve metanogenler olarak bilinir. Fumarat solunumu yapanlar:Fumaratn kullanld ve redksiyon rn olarak sksinatn salglad bir solunum tipidir ve bu gruptakilere sksinogenler denir. Demir solunumu yapanlar:Fe+3 iyonlar kullanarak Fe+2nin redksiyon rn olarak aa kt reaksiyondur.

Metanogen Bakterilerde Metan Oluumunun Metabolizmas

Bu bakterilerde ETS sistemi bulunur. Kuvvetli anaerobik koullara bal metanogenler oksijensiz ortamda ETS ileterek hidorjeni dner, karbondioksidi de H- akseptr olarak kullanp sonuta ETS fosforilasyonu ile enerji kazanrlar.

 Metan oluumuna katlan faktrler: Metanofuran(MFR), tetrahidrometanopiterin(H4MPT), merkapto-etan-slfonat (Koenzim M, CoM-SH), 5-deazoreboflavin (CoF420), nikel-tetra-pirol(CoF430) ve 7-merkaptoheptanoiltreonin-fosfat(HS_HTP)

Metanogen Bakterilerde ATP retimi Ve CO2 Asimilasyonu

Metanogen bakterilerde ototrofi yaygndr. Hcre materyalini sentezlemek iin asimilasyonda yalnzca CO2 i kullanan bu bakterilerde, ayn SO4 redkte edenlerde ve asetogen bakterilerde olduu gibi redktif asetil-CoA yolu kullanlr.

 bakteri grubu da kuvvetli ve zorunlu anaerob olup, H2 i aktifletirerek redksiyonu olanakl klar. Hibirinde CO fiksasyonuna hizmet eden Calvin-Bassham dngs enzimleri bulunlmaz.
2

KEMOLTOTROFK YAAM

1. KEMOLTOTROFK YAAM
KEMOLTOTROF NEDR?
Toprakta ve suda yaayan deiik bakteri gruplarndan birok cins, indirgenmi anorganik element ve bileikleri okside eder ve oksidasyon srasnda anorganik donrlerden ayrlan elektronlar, ETS zerine naklederek enerjinin oksidatif fosforilasyonla retimini olanakl klar. Bu tarz beslenme ve yaam kemolitotrofi olarak adlandrlr.

ELEKTRON VERCLER

Redkte anorganik substratlardan; hidrojen (H2), azot (NH4+, NO2-), kkrt (S2O3-2, H2S, S), demir(Fe+2), karbonmonoksit, hatta antimon (Sb+3) ve mangan (Mn+2) elektron vericilerdir. Elektronlar ETS nin deiik basamaklarndan sisteme balanr ve oksijene kadar tanrlar. Enerjinin oksidatif fosforilasyonla kazanlmas esas olmakla beraber baz kemolitotroflarda NO2, NO3,N2O ve SO4 elektron akseptr olarak grev alabilir. Dier bir ifadeyle anaerobik solunum da gerekleebilir.

ELEKTRON VERCLER

Redkte anorganik substratlardan; hidrojen (H2), azot (NH4+, NO2-), kkrt (S2O3-2, H2S, S), demir(Fe+2), karbonmonoksit, hatta antimon (Sb+3) ve mangan (Mn+2) elektron vericilerdir. Elektronlar ETS nin deiik basamaklarndan sisteme balanr ve oksijene kadar tanrlar. Enerjinin oksidatif fosforilasyonla kazanlmas esas olmakla beraber baz kemolitotroflarda NO2, NO3,N2O ve SO4 elektron akseptr olarak grev alabilir. Dier bir ifadeyle anaerobik solunum da gerekleebilir.

ELEKTRON VERCLER
Kemolitotrofik bakteriler, anorganik elektron donrlerine olan zgllklerine gre gruplara ayrlrlar. (ekil 15.1.) Nitrosomonas lar amonyaa, Nitrobacterler nitritlere, kkrtoksidanlar redkte kkrt bileiklerine, hidrojen bakterileri hidrojen gazna ve demir bakterileri demir II iyonlarna spesifiktir ve birbirlerinin elektron donrlerine rakip deillerdir.

CALVN BASSHAM (RuBP)

Kemolitotrof bakteriler ayn zamanda ototroftur ve CO2 fiksasyonunu Calvin-Bassham (RuBP) yolu zerinden gerekletirirler. Bu yol pek ok ototrof bakterinin kulland bir yoldur ancak ok fazla enerji ve redksiyon ekivalenti talep eden bu yolla ATP ve NADPH temin etmek, kemolitotroflarn hayli zorlanmalarna neden olur.

CALVIN BASSHAM DNGS

CALVIN BASSHAM DNGS

GER DNL ETS ( gdETS )

Kemolitotrof bakterilerin enerji dar boaz, dk enerji retimlerinin yan sra bu enerjinin bir ksmnn mutlaka NAD redksiyonunda kullanlmas ile ilgilidir. Hidrojen bakterileri dndaki kemolitotrof bakterilerde anorganik substrattan ayrlan ve ETS ne son basamaklardan balanan elektronlar NAD i redkte edebilmek iin ETS nde geriye giden zorlu bir yol izlerler. Bu olay ATP veya protonlar motive eden gcn kullanlmas ile salanr. Bu ekilde redksiyon ekivalenti elde edilmesine geriye dnl ETS olanak salar. (ekil 15.2 )

2. HDROJEN BAKTERLER
Molekler hidrojeni elektron donr olarak kullanabilen bakteriler, hidrojen gazn aktifletirerek elektronlarnn ETS zerinden oksijene kadar tanmn salarlar; dolaysyla hidrojen molekl suya kadar okside edilir. Bu yetenee sahip hidrojen bakterileri aerob organotrof-heterotrof bakterilerdir. Ancak fakltatif kemolitotrof ototrof yaam ekliyle de karakterizedirler.

 Gram negatifler ; Alcaligenes, Pseudomonas, Aquaspirillum, Paracoccus, Xanthobacter trleri Gram pozitifler ; Nocardia, Bacillus, Mycobacterium

Alcaligenes

Pseudomonas

Aquaspirillum

Bacillus

Mycobacterium

ENTNER- DOUDOROFF (KDPG)

Kemoorganotrof- heterotrof gelimelerinde organik molekllerden hem karbon kayna hem hidrojen donr olarak yararlanrlar. Heksoz ve glukonat entner doudoroff yoluna gre katabolize ederler. Bunun sonucu oluan pirvat aerobik bakteriler iin bilinen yollar izleyerek CO2 VE H2O ya kadar tam okside olur.

ENTNER- DOUDOROFF (KDPG)

KEMOLTOTROF-OTOTROF ZELLKTE OLMALARI;

H2 gazn suya kadar okside ettiklerini, Karbon asimilasyonu iin havann CO2 nden yararlandklarn, Enerjilerini oksidatif fosforilasyonla kazandklarn ifade eder.

HDROGENAZ ENZM

Kemolitotrof- ototrof gelime, organik substratlarla olan gelimeyle kyaslandnda olduka yavatr ancak dier tm litotoroflara oranla daha yksek verimle gelien hidrojen bakterileri, bunu H2 gazna ve Hidrogenaz enzim donanmna borludur.

HDROGENAZ ENZM

Hidrogenaz sayesinde; Elektronlarn ETS ne en st basamaktan balanmas P/O orannn 3.0 n zerinde gereklemesi NAD destei olmakszn indirgenmesi salanr.

HDROGENAZ ENZM

Yerleim yerleri farkl, iki ayr Hidrogenaz bulunur. Her iki enzim de hidrojen atomlarnn elektronlarn ETS zerine tama yeteneine sahiptir. znebilir Hidrogenaz : sitoplazmada bulunur. Elektronlarn NAD zerine alnmasn katalize eder. Membrana bal Hidrogenaz: sitoplazmik zarda yerleik bulunur.

 Hidrogenaz bulunmayan hidrojen bakterilerinde piridin-nkleotit redksiyonlarnn gdETS ile enerji kullanarak gerekletirildii veya baka bir NADPH retim mekanizmasnn olabilecei tahmin edilmektedir.

MKSOTROF GELME

Kemoorganotrof-heterotrof ve kemolitotrofototrof geliebilen hidrojen bakterileri; organik substratlarn, H2 ve CO2 in birlikte bulunduu ortamlarda miksotrof gelime gsterir.

MKSOTROF GELME

Karbon kayna olarak organik molekller kullanlr. Organik molekller sadece Casimilasyonununa hizmet eder. H donr grevi yapmadklar iin, dehidrogenasyonda hidrojen kaybetmezler. CO2 ve H2O ya kadar tam oksidasyonlar sz konusu deildir. Biyosentezler iin gerekli enerji H2 oksidasyonunundan kaynaklanr.

3.NTRFKANTLAR
Azot ieren organik bileiklerin, arlkl olarak polipeptitlerin ve aminoasitlerin, aerobik veya anaerobik paralanmalar sonunda serbest hale geen amonyak, topran ve suyun O2 ieren ekosisteminde nitratlara okside edilir.

NTRFKASYON

Amonyan nitrata iki kademeli oksidasyonu nitrifikasyon olarak tanmlanr. ( ekil 15.3 ) Nitrifikasyon olay NH4 kullanarak onu NO2ye okside eden amonyum oksidantlarla ( Nitrosomonaslar ) nitritleri nitratlara ykseltgeyen nitrit oksidantlarn ( Nitrobacterler) birlikte almas sonucu gerekleen bir prosestir.

AMONYUM OKSDANTLAR

Nitrosomonas dan baka Nitrococcus, Nitrosospira, Nitrosolobus, Nitrosovibrio gibi cinsler bulunur. ubuk formlu fakat ska kokoid form da gsteren Gram negatif zellikteki bu bakteriler daha fazla hafif tuzlu sularda, okyanus, nehir, gllerde, kanalizasyon artm sistemlerinde ve toprakta bulunur. Denizlerde yaayanlar zorunlu halofildir. Kemoototrof zellikteki bakterilerin enerji kayna amonyak karbon kaynaklar ise CO2dir.

NTROSOMONAS

Nitrosomonas lar

Bazlar karboksizomlara sahiptir. Bakterilerin bir ksm reaz enzimine sahip olduklarndan, reyi de enerji kayna olarak kullanabilirler. CO2 i esas enerji kayna olarak kullanrlar. Amonyum oksidant gibi organiklerden snrl dzeyde asimilasyonda yararlanp litotrofik gelimeyi tevik ederler.

NTRT OKSDANLAR
Bilinen en iyi cinsi Nitrobacter lerdir. Ayrca Nitrospina, Nitrococcus, Nitrospira gibi denizlerden bile izole edilmi aerob,obligat kemolitotrof yaayan cinsler de bulunmaktadr. Karada yaayan tek cins Nitrobacter lerdir. Bu grup bakteriler, fakltatif kemolitotrofik zellikte olduklarndan kemoorganotrofik geliim gsterebilirler ancak bu geliim ar yava dengesiz ve verimsiz bir gelimedir. Hcre iinde ok fazla PHB granllerinin birikiminin neden olduu hcre formlarnn bozulmasyla sonulanr. Miksotrof gelime de grlebilir. Enerji kazanmalarnda temel yol nitrit oksidasyonudur. Organik molekllerden karbon kayna olarak yararlanabilirler.

NTROBACTER

 Nitrosomonas lar amonyumu nce NH2OH sonra NOH ara rn zerinden nitrite evirirler. Bu oksidasyon tamamlanana kadar anorganik substrattan 3 basamakl reaksiyonda toplam 6 e ayrlr. Sonuta oluan nitrit , Nitrobacter lere substrat olarak sunulur.

 Nitrifikasyon olay ntr ve hafif alkali pH deerlerinde, olduka dar snrlar ierisinde gerekleir. Nitrosomonas lar amonyum iyonlarn nitrite evirerek Nitrobacter lere sadece substrat sunmazlar ayn zamanda amonyumu nitrite dntrerek alkali koullarn ntre yaklamasna, koullarn Nitrobacterlerin lehine dzenlenmesine yardmc olurlar. Aksi takdirde fazla amonyum alkalilii arttrr Nitrobacterler zerine toksik etki yapar, gelimelerini snrlar. Nitrobacter ler tarafndan oluturululan nitrat konsantrasyonu artarsa serbest nitrik asit oluumu ile asitlik ok artacandan gelimeleri yine snrlanr.

 Nitrifikantlarn anorganik donrleri olduka yksek pozitif redksiyon potansiyeline sahip olduklarndan elektronlarn ETS ne balanmas son kademelerden olur ve oksidatif fosforilasyonla olduka az enerji retilir. Calvin- Bassham dngs izlenerek gerekleen CO2 fiksasyonu iin gerekli redksiyon ekivalentleri, enerji desyeinde geri dnl elektron akyla salanr.

 Amonyum oksidantlarn bazlarnn anaerobik solunum yapabildikleri gsterilmitir. Bu zellikleri amonyumla gbrelenen topraklarda azot kaybna neden olur. zellikle havalandrlmam nemli topraklarda kendi metabolizmalarnn rn olan nitritleri NO ve N2O a redkte ederek azotun atmosfere kamasna neden olurlar.

 Nitrifikantlarn toprak verimliliine katklarnn olduunu sylemek olduka zordur. nceleri, NH4 iyonlarnn NO3 iyonlarna oksidasyonu ile toprakta asitliin gelitii ve birok mineralin znrlnn artt, dolaysyla bu kimyasal reaksiyonlarn toprak verimliliine olumlu katksnn olduu dnlm, daha sonra bu grte uzaklalmtr.

 nk NH4 iyonlarnn topraktaki kil mineralleri ve humus tarafndan az veya ok, sk veya gevek tutulmasna karlk NO3 iyonlar yopraktan sularla ykanmakta ve yopran azota fakirlemesine neden olmaktadr. Ayrca ehir ime sularna kararak sularn kalitesini de drd gz nne alnrsa nitrifikasyon prosesinin toprak ve suya yarardan ok zarar getirdii sylenebilir.

4.Kkrt ve indirgenmi kkrt bileiklerini okside eden bakteriler

Kkrt okside eden bakteriler kemolitotrof yaayan bakterilerin nemli bir blmn oluturmaktadrlar.Aerobik olan bu bakteriler,elektron donr olarak elementer kkrt tiyoslfat ve slfid gibi indirgenmi kkrt bileiklerini kullanp onlar slfatlara kadar okside ederler ve dier kemolitotroflar gibi enerjilerini fosforilasyon ile kazanrlar.

 Bu bakteriler; Gram negatif Aerobik Renksiz(pigment iermeyen) Hareketli veya hareketsizdirler Ve Denizlerde eitli sularda Toprakta Kkrt ve hidrojen slfrn youn bulunduu aerobik ortamlarda Kanalizasyon atklarnn artld havuzlarda Grlrler.

Pigmentsiz su bakterileri
Thiobacillus ve Thiomicrospiralar da kkrt ve indirgenmi kkrt bileikleri slfatlara kadar okside edildii iin hcre iinde birikmi kkrt globlleri basit k mikroskobu ile grlmez ancak elektron mikroskobu ile incelenenlerde az da olsa kkrt ierii grlebilmektedir. Bunlara karlk oksijenli ve hidrojen slfrce zengin ortamlarda gelien ve hidrojen slfr kkrde okside eden pigmentsiz, filamentli,olduka byk oval,yuvarlak hcreli su bakterilerinde kkrt globlleri veya granlleri basit k mikroskobuyla kolayca grlebilir.

 Thiobacillus thiooxidans

Thiomicrospira pelophila

 Pigmentsiz bakterilerden bazlar unlardr; Achromatium

Beggiatoa Thioploca Thiothrix

Thiovulum

 Bu bakteriler pigmentsiz olduklar iin fotosentez yapamazlar,oksijenli ve hidrojen slfrn bol bulunduu ortamlarda yaarlar. H2S in yeteri kadar bulunmad ortamlarda ise kkrt granllerini tekrardan slfatlara kadar okside ederek yaamlarn srdrrler.Miksotrof beslenme eklide gsterebilirler.

Kkrt ve indirgenmi kkrt bileiklerinin oksidasyon reaksiyonlar

5.Demirin [Fe(ii)] oksidasyonu

Fe(II) yi Fe(III) e okside eden eitli bakteriler olsada bunlarn odanda Thiobacillus ferrooxidans bulunur.Bu bakteriye benzeyen bakteriler enerjisini redkte kkrt bileikleri oksidasyonunun yansra Fe(II) yi Fe(III) e ykseltgeyerek de kazanabilmektedirler. 2Fe+2 + 2H+ + O2 2Fe+3 + H2O

 Suyun asit karakteri demirin znrl iin ok nemlidir; Fe+2 pH: 4-5 aralnda veya zerinde O2 ile Fe+3 e okside olur ve znemez durumdaki Fe(III)-hidroksitler oluur. pH:2-3 aralnda veya daha dk pH derecelerinde ise Fe+2 iyonlar suda znr halde kalr. Bu durum T.ferrooxidansn geliimi iin ideal koullar yaratr. Bakteri hem kkrt hem de Fe+2 oksidasyonu ile yaamn mkemmel ekilde srdrr.Bu tr sular dier canllar iin toksik etki yapt iinde rekabet edecek populasyon ortadan kalkar ve T.ferrooxidans ortama hakim olur.

Mikrobiyal Liing de demir bakterilerinin kullanilmasi

Mikrobiyal liing, maden cevherlerinden metallerin mikroorganizmalar yardmyla kazanlmas ilemidir. Bu yntemde klasik yntemler ile znrletirilemeyen veya paralanamayan fakir cevherler ve endstri atklar mikoorganizmalar ile ekonomik biimde geri kazanlmaktadr. Bakterilerin yapt i suda znmeyen filizleri suda znr hale getirmektir. Bakteriyal liing daha ok uranyum,inko,molibden,nikel ve bakr kazanmn da kullanlr.mikrobiyal liingin temelini az znen veya znmeyen metal bileiklerinin(metal slfrlerin) znebilir metal slfatlara dntrlmesi oluturmaktadr.

 Mikrobiyal liingde kullanlan en yaygn 2 tane bakteri Thiobacillus thiooxidans ve Thiobacillus ferrooxidanstr. Ayrca;Thiobacillus concretivoru, Thiobacillus concretivorus, Pseudomonas fluorescens, P. putida, Achromobacter, Bacillus licheniformis, B. Cereus, B. luteus, B. polymyxa, B. megaterium ve birok termofilik bakterilerden Thiobacillus thermophilica, Thermothrix thioparus, ve Sulfolobus acidocaldarius kullanlmaktadr. Heterotrofik mikroorganizmalarn kullanm gelimektedir. Termofilik bakterilerin liing uygulamalarn hzlandrmasnn en byk etmeni hzl geliim oranlarnn var olmasdr.

Thiobacillus Thiooxidans-Thiobacillus ferrooxidans

Mikrobiyal Liing Prosesi

2FeS2 + 7O2 + 2H2O 2 FeSO4 + 2SO4-2 + 4H+ 2FeSO4+H2SO4+1/2O2Fe2(SO4)3+H2O S0+1/2O2+H2OH2SO4 CuS + Fe+3 + H2SO4 CuSO4 + Fe+2 + 2H+ +S0 CuSO4 + 2Fe0 + H2SO4 Cu0 + 2FeSO4+ + 2H+

[1] [2] [3] [4] [5]

Thiobacillus ferrooxidans dnda Fe(II) yi okside eden T.prosperus, kemolitotrofi yoluyla enerji kazand bilinen Leptospirillum ferrooxidans, Gallionella Ferruginea, Aquasprillum magnetotacticum,bunlarn dnda kemolitotrofi ile ilikilendirilmemi Fe(II) yi Fe (III) e veya Mn(II) yi Mn(IIII) e okside eden ve bunlar ilave uzantlaryla biriktiren Metallogenium, Siderocapsa, Siderococcus, Leptothrix ochracea ve L.Discophora adl bakterilerde mevcuttur.

ENERJNN FOTOSENTETK FOSFORLASYONLA KAZANILMASI

Fotosentez ksaca; yeryzne kla gelen enerjiyi, ekerlerde depolanan kimyasal enerjiye dntren fotokimyasal ve kimyasal reaksiyonlar zinciri olarak zetlenebilir. Fotosentez yapan organizmalar; bitkiler, tek hcreli ve ok hcreli algler, Cyanobacteria, mor kkrt bakterileri, kkrt kullanmayan mor bakteriler, yeil kkrt bakterileri ve kkrt kullanmayan filamentli yeil bakterilerdir.

Fotosentez olay 2 aamal dnlmektedir. 1. Ik reaksiyonlar: Ik enerjisi fotosentetik pigmentlerde tutulur vebu enerji biyokimyasal enerjinin (ATP) retiminde kullanlr. (Fotosentetik fosforilasyon veya fotofosforilasyon) 2. CO2 fiksasyonu: Ik enerjisine dorudan gereksinilmez.

Bitkiler, algler, Cyanobacteria fotosentezde elektron donr olarak suyu kullanrlar. Suyun ayrtrlmas sonucunda hidrojen atomlarnn elektron ve protonlar fotosentez olayna katlr, sonuta molekler O2, fotosentez rn olarak aa kar ve atmosfere geer. Bu nedenle suyu kullanan fotosentez oksijenik fotosentez olarak adlandrlr. Fotosentetik mor kkrt ve yeil kkrt bakterilerinde hem fotosentez sisteminin donanm ve hcredeki yerleimi farkldr, hem de CO2 fiksasyonunda elektron donr grevini H2O yerine H2S stlendiinden fotosentez rn olarak O2 aa kmaz, onun yerine hcre iinde kkrt globlleri birikir. Bu ekilde O2 kyla sonulanan fotosentez ise anoksijenik fotosentez olarak tanmlanr.

OKSJENK FOTOSENTEZ
Fotosentezin k reaksiyonlar karyotik organizmalarda kloroplastlarn iindeki tilakoidlerin membranlarda, Cyanobacterium hcresinde ise sitoplazma membranna paralel lameller halinde formlanan ve bir ok trde dalgal yap gsteren tilakoid membranlarda yrtlr.

Kloroplastta 3 tip membran bulunur. 1. Granum: Demir para veya tavla pulu formundaki tilakoidlerin st ste ylm kmeleridir. 2. Lmen: Stromay youn bir ekilde dolduran granumlarda yer alan tilakoidler, tilakoid zarla evrelenmi i ortamdr. 3. Lamella: Tilakoid ynlarnn birbiriyle balantsn salar. Granumlar belli uzaklkta tutarak tm tilakoidlerin daha verimli almasn salar.

Kloroplastlarda lmeni evreleyen tilakoid membranda fotoreaksiyonlar ve fotofosforilasyonu olanakl klan 4 nemli integral protein kompleksi bulunur.Bunlar tilakoid membranda dizili srasnda gre; fotosistem II, sitokrom b6-sitokrom f, fotosistem I ve ATP sintaz kompleksleridir. ATP sintaz dndaki 3 kompleks arasnda balanty kuran ve elektronlarnn kompleksler aras tanmasn stlenen 2 hareketli eleman ise plastokinon(PQ) ve plastosiyanin(PC) moleklleridir.

Ik Enerjisi ve Absorbsiyonu
Elektromanyetik radyasyon olarak tanmlanan gne , gnete ok yksek scaklk derecelerinde hidrojen ve hidrojen izotoplarnn nkleer birlemesi sonucu meydana gelir. Bir organik molekl sourduu zaman moleklde bulunan elektronlardan biri, elektronun temel durumu olan en dk enerjili seviyesinden daha yksek enerji dzeyine ykselir. Bunun nedeni fotonun belirli bir enerjiye sahip olmasdr.

Anten Pigmentleri
Esas pigment pigmentlerdir. klorofil a ve yardmc

Fotoreaksiyonlar ve Elektron Yolu

Moleklden ayrlan 2 elektron nedeniyle meydan gelen elektron a dngsel elektron yolu ile kapatlm olur. Bu yolda elektronlarn sitokrom bye ulat anda bir ATP retimi olur. Bu yolla kazanlan ATP dngsel fosforilasyon olarak adlandrlr. Elektronlar dngsel olmayan bir yolla tandklarndan elektronlarn yolu dngsel olmayan yol(dz zincir yolu), ATP sentezi de dngsel olmayan fosforilasyon(dz zincir fosforilasyonu) olarak adlandrlr.

Proton Gradientinin Kuruluu ve Fotofosforilasyon

Tilakoid membranda pigmentlerin ve proteinlerin zigzag yerleim gstermektedirler. Membrann i tarafndan bulunan su moleklnden ayrlan elektronlar, zigzag bir yol izleyerek membrann d yzeyine doru ilerler ve bu srete stromadan lmene doru proton hareketi olur. Sonuta i ve d ortam arasnda oluan proton gradienti dngsel veya dngsel olmayan fotofosforilasyonu harekete geirir.

Proton Gradientinin Kuruluu ve Fotofosforilasyon

Ik enerjisi, tilakoid membranda elektonlarn naklini olanakl klarken protonlarn da membrann i ksmna pompalanmasn salamaktadr. Oksidatif fosforilasyonda, mitokondri veya bakteri sitoplazma membrannda H+ gradienti ve p olumas gibi fotosentetik fosforilasyonda da benzer ekilde proton potansiyeli, ATP sentezini motive eden gtr.

Karanlk Reaksiyonlari ve Fotosentezin Bilanosu

CO2 fiksasyonu Calvin-Bassham dngs ile gerekleen reaksiyonlardr. CO2 karbonunun ekerlere kadar indirgendii bu yolda k enerjisi kullanlmaz. Ik enerjisiyle kazanlm olan ATP ve NADPH kullanlarak reaksiyonlar kullanlarak reaksiyonlar karanlkta srer. Bu dngde ok fazla ATP ve NADPH moleklne ihtiya vardr. 6CO2+ 12NADPH+ 12H+ 18ATP Frktoz-6-P+ 17ATP+ 12NADP

Karanlk Reaksiyonlari ve Fotosentezin Bilanosu

6 CO2 moleklnn bir mol hekzos-P ekerine redkte olabilmesi 60 kuanta k enerjisinin kullanlmasn gerektirir.

Ik enerjisi tm yaamn temel kaynadr. Heterotroflarn C kayna olan ekerlerin ve dier organik bileiklerin sentezi yeryzne bol miktarda gelen gne sayesinde mmkn olmaktadr.

Anoksijenik Fotosentez
Fotosentetik bakteriler
Purpur bakterileri Yeil bakteriler olmak zere iki byk grup bulunur.

Bu fototroflarn habitatlar
Denizler, Tatl ve tuzlu gller, Derelerdir. Rutubetli orman topraklarnda da baz trlerine rastlanr.

Fotosentetik bakteriler bakteriler kendileri iin uygun koullar sularn hipolimnion katmann metalimniona yakn zonunda bulmulardr.

Anoksijenik Fotosentez
Kuvvetli anaerob bakteriler suyu elektron donr olarak kullanlmaz ve oksijen de aa kmaz. O nedenle bakterilerin yapt fotosenteze anoksijenik fotosentez denir. Suyu elektron donr olarak kullanmayan fototrof bakteriler d kaynakl elektron donrlerine gereksinirler.
H2 S H2S S2O3 gibi anorganik veya sksinat, laktat, malat vb. organik bileikler fotosistem I eletron gnderirler.

Anoksijenik Fotosentez
Birok purpur slfr ve yeil slfr bakterisi H2S ve So gibi inorganik elektron donrlerini kullanrken purpur non-slfr bakterilerinde ve filamentli yeil bakterilerde organik asitler fotosistem I eletron salar. Anoksijenik fotosentetik bakterilerin byk ounluu CO2 fiksasyonunu RuBP yolu zerinden gerekletirir. Dngsel fosforilasyonla kazanlan ATP, farkl yollarla kazanlan NADPH moleklleri, CO2nin ekerleree indirgenmesinde kullanlr. Bakteriler CO2 fiksasyonunu redktif trikarbonasidi (Krebs) dngs zerinden gerekletirirler.

Fotosentetik Bakterilerde Pigment Sistemlerinin Yerleimi

Fotosentetik bakterilerde, Cyanobacteriada olduu gibi tilakoid membranlar bulunmaz. Purpur bakterilerinde ok eitli intrasitoplazmik membran formlar grlr. Tbler, vezikler, kabarck birok purpur bakterisinde rastlanan formlardr. Hepsi temelde membrana bal sitoplazmik membran yaplardr.

Fotosentetik Bakterilerde Pigment Sistemlerinin Yerleimi

Btn fotosentetik bakterilerde anten pigmentleri fotosistem Iden ayr bir kompleks olarak membrana yerlemiken yeil slfr bakterilerinden Chlorobium da anten pigmentleri klotozomlarda bulunur.

Klorozomlar sitoplazma membranna tutunmu pigment tayan organeller olarak grlebilirler.

Fotosentetik Bakterilerde Pigment Sistemlerinin Yerleimi

Fototrof bakterilerin deiik gruplarnda pigment ierikleri ve miktarlar farkl olduundan, pigment kompozisyonu onlarn youn retilen saf sv kltrlerinin rengine yansr.

Gzle bakldnda mavi yeil, purpur viyole, krmz, kahverengi, yeil ve somon renklerde grlmeleriine neden olur.

Fotosentetik Bakterilerde Pigment Sisteminin Yerleimi

Krlmam btn haldeki hcrelerin k absorbsiyon spektrumlar

Max mavi k

<450 nm

Max krmz k
Kzltesi k Max mor Max mavi k Max mavi-yeil

650-1000 nm
650-1000 nm 400-550 nm 400-550 nm 400-550 nm

yeil alglerde
Klorofil a
Klorofil c Klorofil d Klorofil d

680-685 nm
715-755 nm 715-755 nm 715-755 nm

ou purpur bakterisinde

Bakteriyoklorofil a Bakteriyoklorofil b

8850-890 nm 1020-1035 nm

 Chlorobiaceaede Fotosentez
Spesifik korofil ifti: P840 Olduka kuvvetli negatif redksiyon potansiyeli Enerjiye gerek duymadan NADi redkte eder. Kromozom (pigment organeli) vardr.
Chlorobiaceae [6]

Fototrof Bakterilerin Fizyolojik eitlilii

1. 2. Kuvvetli Anaerob Zorunlu Fototrof

rnein, purpur non-slfr bakterileri ve yeil flamantli bakteriler kta anaerob (fosforilasyonla) yaarlarken, karanlkta aerobik solunumum (oksidatif fosforilasyonla) yaparlar. Bu durumda organik bileikler hem hidrojen hem de karbon kayna olur.

Rhodopseudomonas [7]

Choloroflexus [8]

Hidrojen kullanabilen bakterilerin, oksijenik fotosentez yapan bakteriler kadar etkili olabildikleri belirlenmitir.

Rhodopseudomonas Acidophila [9]

Cyanobacterium Anabaena Cylindrica [10]

Pek ok purpur slfr bakterisi elekron donr olarak H2S kullandnda onu kkrde okside eder, fakat hcre dna gndermeyip hcre iinde depo maddesi olarak biriktirir. Depolanan kkrt gerektiinde SO4-2a kadar okside edilir. Bu onun indirgeyici g olarak depolandn gsterir.

Bu olay Chlorobiumlarda grlmez.

Chlorobium [11]

Halobacteriada Ik Enerjisinin Kullanm

Bateriyoklorofil a ve karotenoit sahibi ancak fotosentez yetenei yok.

Erythrobacter [12]

Kolorofili olmad halde fotofosforilasyonla ATP retimi yapabilir.

Halobacterium Halobium [13]

 Ekstrem halofil olan Halobacterium Halobium, aerob bir arkebakterdir.

Tuz gllerinde, tuz iletmelerinde, deniz suyu tuz keltilerinde ve tuzlanm balklarda grlr. Hcre yzeyinin yarsndan fazlas krmz zarla kapldr. Geri kalannda koyu purpur lekeler yzeye yaylmtr. 0,5 m apl bu blgeler protein arlkl membran blgeleridir. Purpur membrann 3/4 bakteriyorodopsin isimli bir proteinden oluur.

Ak krmz membranda ise flavoproteinler, sitokromlar, ETS sisteminin dier bileenleri ve ATP sintaz bulunur.
Halobacterium Halobium [13]

Halobacterium halobium membran yaps *5+

Anaerob olan bu bakteri membrandaki ETSyi kullanarak oksidatif fosforilasyonla enerji kazanr. Ancak purpur membranda bateriyorodopsin, klorofil ieren sistemlerdekine benzer ekilde k enerjisi ile uyarlan proton pompasna dnr ve protonlar sitoplazmandan dar pompalar.

Koullara bal olarak iki sistemden birini kullanr.

Badat yaknlarnda bir gl *14+

MOLEKLER AZOT FKSASYONU

GR
Bitkiler, atmosferde molekl halinde bulunan azottan (N2) dorudan azot kayna olarak faydalanamazlar.

Ancak azot (nitrojen), protein sentezi iin gerekli aminoasitlerin olmazsa olmaz elementidir.

Bitkiler azotu nasl temin eder?

Bitkiler kkleri aracl ile azotu, amonyak olarak topraktan alr ve aminoasitlerinin yapsna katar. Eer toprakta amonyum iyonlar ok azalrsa, bal azot olarak NO3 iyonlarnn bulunmas halinde bitki beslenmesinde sorun yaamaz. nk bu koulda bitkiler, nitrat anyonlarn kkleri aracl ile alp, onu kendi bnyelerinde amonyaa evirebilirler. Buna NTRAT AMONFKASYONU denir. Bu reaksiyonda katalizr olarak NTRAR REDKTAZ etkilidir.

TOPRAKTAK AMONYAK NASIL SERBEST HALE GEER?

Toprakta aerob veya anaerob mikroorganizmalarn hcre dna

salgladklar PROTENAZ ve PEPTDAZ enzimleriyle doku ve hcre

proteinlerinin paralanmasyla amonyak serbest hale geer.

Oksijenin

bol

olduu

topraklarda

NTROSOMONAS

ve

NTROBACTERler birlikte alarak amonya NO2 ve NO3 e

indirgerler. Bu olaya NTRFKASYON denir.

NN NTRFKASYON STENMEZ?
Toprak ve suda nitratlarn bol, oksijenin bulunmad

durumlarda denitrifikantlar faaliyete geer ve nitratlar nitrat solunumu ile molekler azota kadar indirger.
Bu sebeple atmosfere N2 kazadran denitrifikantlar, topran azot bakmndan fakirlemesine sebep olurlar.

N2 FKSASYONU NEDR?
Molekl halindeki azotun bal azota evrilmesine DAZOT BALAMASI veya N2 FKSASYONU denir. N2 fikse eden bakterilerin bir ksm (rnein; Rhizobium, Cyanobacterium) bitkilerle mutualizme

dayal bir simbiyotik bir yaam srdrr. Bir ksm ise (rnein; Azotobacter, azomonas, azosprillum, clostridium) serbest yaar.

N2 FKSASYONU REAKSYONU
N2 + 8 e + 8 H + 16 ATP + 16 H2O
ADP + 16 P1 N2 fiksasyonunda belirlenebilen tek son rn, amonyaktr.

2 NH3 + H2 + 16

RZOSFER VE MKROORGANZMALAR
Bitki kk evresine rizosfer denir. ve d rizosfer olmak zere ikiye ayrlr. D rizosfer daha ok mikroorganizma ierirken, i rizosfer mikroorganizmalar

asndan zengindir.
blgedeki mikroorganizmalar daha etkindir. Bunun nedeni; kklerden sznt

olarak salnan

aminoasitleri, karbonhidrat, vitamin gibi maddelerin yan sra

kklerin bymesi srasnda kklerden ayrlan epidermis hcreleri, hasarl kotikal

hcreler ve konik kk balnn l hcreleridir. Bunlarn hepsi mo larn besin

maddeleri ve gelime faktrleri gereksinimini karlar.

BR MKROORGANZMA GRUBUNUN RZOSFERE AT OLDUU NASIL BELRLENR?

R/S orannn bykl ile ilgilidir. R = Mikroorganizma grubunun rizosfer iindeki says S = Rizosfer dndaki toprakta kalan says

bu deer ne kadar bykse mikroorganizma grubu o

kadar rizosfere aittir. Alglerde; 0,2:1

Protozoalarda; 2:1
Funguslarda; 12:1

RHIZOBIUMLAR VE SMBYOTK AZOT FKSASYONU

Rhizobiumlar, baklagil kklerinde simbiyotik yaam tarzlaryla karakterizedirler.
Topraa ylda hektar bana 100-300 kg azot kazandrrlar.

Gram negatif, monopolar flagelluma veya peritrik flagellaya sahip hareketli

bakterilerdir.

Rhizobiumlar gibi azot fiksasyonu yapan Bradyrhizobium lar rhizobiumlardan

ayran en nemli metabolik zellikleri ortamda H2, CO2 bulunmas ve O2 dzeyinin dk olmas durumunda kemolitotrof ototrof geliebilmeleridir. Rhizobiumlarn bir ksm metabolik faaliyetleri sonucu asit rnler, bir ksm da alkali rnler oluturur. Rhizobiumlarn snflandrlmasnda konak zgllnn yan sra geliim ve asit retimi, ar geliim ve alkali retimi gibi kriterler kullanlmtr.

Bakterinin konak olarak bulunaca bitkiyi tanmasnda ve kklerdeki emici kllarn ucuna tutunmasnda lektinlerin nemli

rol vardr.
Lektinler, bitkilerin kk ularndan salglanan ve emici kllarn yzeyinde bulunan proteinlerdir.

Bakteri ile lektinler temasa geldiinde protein ve polisakkarit

balanmaya uygun ise etkileim olur ve bakteri o trn emici kl ularna tutunur. Bu aamadan sonra enfeksiyon balar.

Baklagil Bitkilerinde Kk Nodllerinin Oluumu ve Azot Fiksasyonu

1. Bitki kknde dikey durumda en u noktada konik kk bal
bulunur. Kk balnn hemen altnda meristem blgede yer alan ince

duvarl, byk ekirdekli ve kk hcreler oalarak kkte asal

bymeyi salar.

2. Emici kllarn bulunduu blgeden bir kesit alnrsa kortikal hcrelerden oluan korteks tabakas yer alr.
Korteks i silindir elemanlarn ve parankim dokuyu evreleyen bir

tabakadr. tarafnda endodermis hcrelerini de bulundurur.

3. Rhizobium yzey polisakkaritleri ile kk tarafndan salglanan ve ve kk yzeyinde bulunan lektinlerin etkileimi sonucunda emici

kllarn ucuna tutunmay baaran Rhizobium trnn bu temasndan

sonra emici kl ucu kvrlr. Bakteri, Poligalakturonaz gibi enzimler salglayarak hcrenin pektin

dokusunu gevetir ve hcre iine szar. Emici kln ucundan bitkiye

doru bir enfeksiyon kanal oluur ve dallanarak korteks iindeki

komu hcreleri de enfekte eder.

4. Rhizobiumlar aracl ile uyarlan bir doku bymesi balar.

5. Bitki hcreleri

iinde bulunan bakterilerde hem hzla oalr hem de

bakteroid formlarna dnrler. Bakteroidler sahip olduklar Nitrogenaz enzim sistemleri ile N2 fiksasyonuna hazr hale gelirler.

6. Bitki hcresi iinde deiimler olurken, bitki hcre stoplazmasnda

bakteroidlere O2 i gereken dozda tamakla grevli olan leghemoglobin de sentezlenir. Yeterince sentezlenen leghemoglobin, oluan nodllerin krmz renk almasna neden olur. 7. Tarlada kk nodlleri ezilerek nodllerde leghemoglobinin varl kontrol

edilir.

NTROGENAZ ENZM OKSJENDEN NASIL KORUNUR?

Nitrogenaz enzimi, oksijene kar duyarldr.

Oksijenden korunmak iin eitli mekanizmalar gelitirmitir.

Bunlardan biri stoplazma zarnda yer alan Hidrogenaz enzimidir.

Bu enzim, N2 fiksasyonu temel rn olan amonyan yannda

oluan H2 gazn aktifletirir.

Hidrojenden ayrlan elektronlar oksijenin indirgenmesinde

kullanlr. Bylece fazla oksijen detoksifiye olur. H2 O-2 + 2 H+ 2 H+ +2eH2O O2 + 2 eO-2

Simbiyotik Azot Fiksasyonunun Dier rnekleri

Baklagil bitkileri dnda ift enekli bitkilerde simbiyotik yaayan ve N2 fiksasyonu yapan

prokaryotlar cins ile snrldr: Nostoc, Anabaena ve Frankiadr.

Azolla bitkisi ile ortak yaayan Anabaena azollann pirin tarm yaplan sulu alanlarda pirin bitkisine dolayl yoldan yarar salad grlmektedir. Azolla bitkisi sulu ekim alanlarnda su yzeyinde geliir. Anabaena azolla ise bitki yapraklarnn doku boluklarna yerleir ve N2 fiksasyonunu burada gerekletirir. Cyanobacteriumlardan olan Nostoclar, likenlerde, cier otlar ve akuatik ereltilerde N2 fiksasyonu yapmaktadr. Yksek bitkilerde simbiyotik N2 fiksasyonu yapan Frankia, aktinomisetler alt grubunda yer alr. ift

enekli yksek bitkilerin simbiyontudur. N2 fiksasyonunu bitki kklerinde oluturduu nodllerde

yapar.

Simbiyotik Olmayan Azot Fiksasyonu

Oksijenik fotosentez yapan siyanobakterilerin bir blm serbest yaar ve N2 fikse
edebilir.

Pirin ekimi yaplan sulak alanlarda siyanobakterler bu yolla tarlaya ylda 30-50 kg N/ha
azot kazandrrlar. Anoksijenik fotosentez yapan anaerob fototrof bakterilerden de byk ounluu nonsimbiyotik N2 fikse etme yeteneine sahiptir. Anaeroblardan; metanogenlerin ve deslfrikantlarn bir ksm diazot balayabilir.

Aerobik, mikroaerofilik, helikal, gram negatif Azospirillum lipoferum grubun N2 fikse

eden tek temsilcisidir.

Serbest yaayan N2 fikse edenlerin topraa kazandrd azot, simbiyotik azot fikse
edenlere gre ok daha azdr.

Azot Fiksasyonunun Biyokimyasi

N2 fiksasyonu, bakterilerde bulunan Nitrogenaz enzim sistemi

katalize eder.
Sistem, Redktaz ve Nitrogenaz olmak zere iki ayr enzim kompleksinden oluur.

Birbiri ile ibirlii iinde alan ve oksijene ok duyarl olan iki

kompleks de bakteri stoplazmasnda bulunur. Her iki enzimde Fe-S proteinidir.

Her monomer ayrca bir molibden (Mo) atomu ierir. Bu nedenle nitrogenaz Mo-(Fe-S) proteini olarak tanmlanr.
Redktazn grevi, indirgenmi piridin-nkleotit (NADH), ferrodoksin (2FdH) ve flavodoksin (2 FldH) molekllerinden

elektronlar zerine alp, onlar nitrogenaza iletmektedir.

Nitrogenaz ise Redktazdan gelen elektronlar molekler azota vererek azotu amonyaa redkte eder.

Elektron salayan redkte piridin-nkleotit, ferrodoksin ve flavodoksinler, N2 fikse eden farkl bakterilerde deiik yollarla oluur. Cyanobacterlerde; fotosentez

Aerobik olanlarda; solunum

Anaerobiklerde; fermantasyon srasnda ortaya karlar.

ATP ise;
Fototroflarda ; fotosentez Aerobik olanlarda; oksidatif fosforilasyon

Anaerobik olanlarda; Elektron tama sistemi fosforilasyonuyla

Fermantatiflerde; substrat fosforilasyonlaryla retilir.

Azot Fiksasyonu in Gerekli z Elementler ve Prosesi Engelleyen Faktrler

Gerekli iz elementler; vanadyum ve molibdendir.

Azot Fiksasyonunu etkileyen etmenler; Nitrogenaz enzimi konsantrasyonu, ATP moleklleri ve

redksiyon ekivalentleri younluu, son rn amonyak deriimi ve oksijenin ksmi basnc olarak

sralanabilir.

H+

iyonu

deriimleri

de

ikinci

dereceden snrlayc faktrdr.