STRUKTUR DAN SIFAT

ENZIM

What is enzyme?
Enzyme is protein or nucleic acid (ribozymes), catalyse a chemical reactions: breaking, forming and rearranging bonds. Specificity Dictated by the enzyme active site. Some active sites allow for multiple substrates. Cofactors/coenzymes Amino acid side chains have a limited chemical repertoire. Vitamin derivatives, metals (minerals) can bind as co-substrates or remain attached through multiple catalytic cycles

Keunggulan Enzim Sebagai Biokatalis

Daya katalitik tinggi Spesifitas tinggi (jenis reaksi maupun

substrat yg dikatalisis) Dapat bekerja pd kondisi lunak (suhu & pH yang tidak ekstrim) Aktifitas katalitik beberapa enzim dapat dikendalikan Dapat diproduksi, sehingga memudahkan penyediaannya.

7 Kelas Enzim

No
1 2

Kelas
Oksidoreduktase (nitrat reduktase) Transferase (Kinase)

Tipe reaksi
memisahkan dan menambahkan elektron atau hidrogen memindahkan gugus senyawa kimia

Hidrolase (protease, lipase, amilase)

3 4 5 6 7

memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air

Liase (fumarase) Isomerase (epimerase) Ligase/sintetase (tiokinase) Polimerase (tiokinase)

membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia mengkatalisir perubahan isomer menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP menggabungkan monomer-monomer sehingga terbentuk polimer

Enzymes
are proteins or nucleic acid found in any living organism, everywhere in nature functions:
biological catalysts with an enormous capacity play an essential role, for instance in degrading the food play a vital role in keeping our body working properly

and can be easily degraded in natural environments as well as in wastewater treatment facilities are produced industrially today and are used in many industries

Active site: bagian kecil dari struktur enzim

Enzymes have been used in .

leather industry poultry industry cereal industry cheese industry sweeteners/glucose/HFS industry pharmacy industry baking industry detergen industry toothpaste industry, etc

Active Site of Enzyme

Small relative to the total volume of the enzyme.

DNA Ligase

Apoenzim + Kofaktor Holoenzim

(non aktif) (aktif)

Kofaktor anorganik, misalnya Fe3+, Mn2+, Zn2+ . Kofaktor organik kompleks, disebut Koenzim.

PROTEIN NON-AKTIF (Apoenzim) + Ca2+

Target

PROTEIN AKTIF (Holoenzim)

APOENZIM BM Stabilitas suhu Pada dialisis Spesifitas Tinggi Termolabil Tertahan di dalam Penentu jenis S yang dapat bereaksi dengan enzim

KOENZIM Rendah Termostabil Terlepas Penentu reaksi E dan S

Kofaktor
Misal: pembawa elektron, gugus fosfat, gugus asetil. Nikotinamid Adenin Dinukleotida (NAD+) pembawa ion hidrida (elektron). NAD+ NADH. H ADP dan ATP sebagai pembawa gugus fosfat. Banyak koenzim yang berbentuk nukleotida yaitu ATP, NAD+, NADP+, FAD, Ko-A dan lain-lain. Banyak juga koenzim yang merupakan derivat vitamin khususnya kelompok vitamin B, contohnya : Tiamin Cari 5 contoh koenzim vitamin yang lain!

ISOZIM
Isozim adalah sekelompok enzim (sifat fisik, kimia dan imunologi berbeda) yang mengkatalisis reaksi yang sama.

Enzim yang dapat membentuk isozim memiliki sifat-sifat sebagai berikut:

berupa oligomer yang terdiri dari 2 atau lebih monomer (sub-unit), atau monomer dengan dua jenis struktur dan sifat yang sedikit berbeda (serupa tapi tidak sama). Masing-masing jenis monomer tersebut disintesis berdasarkan gen yang berbeda.

Contoh, LDH ( Laktat Dehidrogenase ) merupakan tetramer (BM: 134.000) terdiri dari 4 monomer (BM: 33.500 ). Ada dua jenis monomer masing-masing : M dan H. Ada 5 isozim LDH, masing-masing dengan komposisi monomer M4, M3H, M2H2, MH3 dan H4.

Structural genes mRNA

Polypeptides subunits
A B

Possible dimers

Possible tetramers

When the active enzymes are polymers containing more than one subunits, hybrid isoenzymes consisting of mixtures of different subunits may be formed. One such isoenzyme is formed in the case of a dimeric enzyme, such as CK, and three if the enzyme is a tetramer, such as LD. In both cases two homopolymeric isoenzymes also exist.
CK, Creatine kinase LD, lactate dehydrogenase

PROENZIM / ZIMOGEN

beberapa enzim disekresi/disintesis dalam bentuk inaktif, bentuk inaktif ini disebut Proenzim atau Zimogen. tujuan pembentukan proenzim adalah untuk mencegah degradasi/hidrolisis protein sel/jaringan organisme itu sendiri (auto-digestion). Untuk aktivasi proenzim diperlukan: enzim proteolitik lain ion H+ atau enzim yang dibentuk oleh pro-enzim itu sendiri ( autokatalisis), Tujuan auto katalisis adalah mempercepat aktivasi pro-enzim Contoh: enzim proteolitik dalam saluran pencernaan ( lambung,usus) yang berperan untuk mencerna protein makanan. Enzim yang terdapat dalam darah yang berperan dalam penggumpalan darah.

METALLO-ENZYME
Sebagian enzim ( 25 %) mengandung logam yang terikat erat pada protein enzim disebut, metallo-enzim. Sebagian yg lain memerlukan logam untuk aktivasinya. Perbedaannya dengan metalloenzim terletak pada keeratan ikatan antara logam dan protein enzim. Logam-logam yang sering berperan adalah : Zn, Mg, Co, Cu, Mo, Mn dan Fe. Logam ini diperlukan dalam jumlah tertentu, yang disebut sebagai trace mineral.

Specificity
Kekhususan Sterik. Enzim bekerja berdasarkan stereokimia struktur molekul substratnya. Misal:
amilase (-glukosidase) hanya bekerja pada ikatan glikosida , tidak pada . fumarase hanya bekerja terhadap asam fumarat (trans) tidak pada asam maleat (cis).

Kekhususan Reaksi. Dua golongan enzim yang bekerja berdasarkan jenis reaksi: 1. Kekhususan relatif, enzim bekerja terhadap substratsubstrat yang memiliki gugus fungsional sejenis. Contoh heksokinase adalah enzim yang bekerja pada subtrat: glukosa, fruktosa,galaktosa dan manosa. 2. Kekhususan absolut, enzim ini hanya bekerja terhadap satu substrat saja. Contoh Glukokinase adalah enzim yang bekerja pada hanya substrat glukosa.

Enzyme Specificity

Faktor2 penentu aktivitas enzim:

1. 2. 3. 4. Kosentrasi Substrat Suhu pH Efektor